Гемоглобин и температура

Активация молекулярного кислорода за счет комплексообразования имеет большое биохимическое значение. Классическим примером является присоединение кислорода к гемоглобину (см. стр. 625). Образование комплексов с участием молекул N2 в качестве лигандов играет важную роль при фиксации атмосферного азота клубеньковыми растениями, а также в процессе каталитического синтеза аммиака. По-видимому, в естественных условиях (обычные температура и давление) биохимическое связывание атмосферного азота осуществляется с участием комплексов Ре и Мо. [c.464]

Опытным путем найдено, что осмотическое давление раствора, содержащего 5 г гемоглобина (белковое вещество крови) на 100 мл раствора, при температуре 27° равно 13,65 мм рт. ст. Вычислить молекулярную массу гемоглобина. [c.107]

Белок, сохраняющий свои характерные специфические свойства, называется нативным белком гемоглобин в том виде, в каком он находится в эритроцитах или в тщательно приготовленном растворе гемоглобина, в котором он все еще продолжает сохранять свое свойство обратимо соединяться с кислородом, называется нативным гемоглобином. Многие белки очень легко теряют присущие им специфические свойства. Тогда говорят, что они денатурированы. Гемоглобин можно денатурировать просто нагреванием его раствора до 65 °С. В результате такого нагревания он коагулирует, образуя нерастворимый коагулят кирпично-красного цвета. Большинство других белков также денатурируется при нагревании приблизительно до такой же температуры. Яичный белок, например, представляет собой раствор, состоящий главным образом из белка овальбумина с молекулярной массой 43000. Овальбумин — растворимый белок. При нагревании его раствора примерно до 65 °С и выдерживании в течение некоторого времени при этой температуре овальбумин денатурируется, давая нерастворимый белый коагулят. Это явление наблюдается при варке яиц. [c.394]

Как изменится редокс-потенциал системы гемоглобин (Fe +) — гемоглобин (Fe " ) , если окислится 5% гемоглобина Температуру принять равной 37ч°С. [c.491]

В силу двухвалентности атомы кислорода образуют прочную двухатомную молекулу с двойной связью между атомами. При комнатной температуре молекулы кислорода на атомы практически не распадаются. Для превращения молекул кислорода в атомы необходимо затратить энергию, равную 500 кДж/моль. Поэтому при обычных условиях молекулярный кислород, в атмосфере которого мы живем, высокой химической активностью не отличается, хотя некоторые вещества, например гемоглобин крови, с ним взаимодействуют и при таких условиях. [c.163]

Применение повышенных температур в сочетании с высаливанием позволяет уверенно определять этиловый спирт в крови на уровне биологических концентраций, однако может снижать воспроизводимость и точность анализа [34,40] из-за быстрого окисления этилового спирта в ацетальдегид, катализируемого гемоглобином [43,44]. Ухудшение воспроизводимости могут вызывать также конденсация и сорбция на стенках и утечки при введении в испаритель хроматографа равновесного газа обычными шприцами. [c.125]

Так же как в системе пища — молекулярный кислород , при комнатной температуре вне организма окисления не происходит, несмотря на то что система далека от состояния равновесия, не наблюдается это и вне топливного элемента с гремучим газом Нг + О2 или со смесью СО + О2. Общим свойством всех органических и неорганических преобразователей химической энергии является то, что на их поверхности вследствие адсорбции происходит повышение концентрации реагирующих веществ и что сравнительно инертный кислород не реагирует непосредственно с веществом, подлежащим окислению. В живом организме кислород соединяется с железом гемоглобина и образует при этом перекисное соединение, окисляющее субстрат в качестве переносчика кислорода. Анало-.гично активируется весьма инертный при комнатной температуре кислород на диффузионных катодах соответствующими переносчиками вроде дисперсного серебра или металлической платины. Общим свойством окисляющих систем является уже отмеченное обстоятельство, что не только редокс -элементы. [c.474]

Пищевые продукты играют важную роль, поскольку служат источником энергии, позволяющей производить работу, и источником теплоты, поддерживающей необходимую температуру тела. Пищевые продукты выполняют эту роль благодаря тому, что в организме окисляются кислородом, поступающим из воздуха в легкие и переносимым в ткани гемоглобином крови. Конечные продукты окисления большей части водорода и углерода, входящих в состав пищевых продуктов, представляют собой воду и двуокись углерода. [c.406]

Численно сродство гемоглобина к кислороду принято выражать величиной Р д-парциальное напряжение кислорода, при котором 50% гемоглобина связано с кислородом (pH 7,4 температура 37°С). Нормальная величина Рз около 34,67 гПа (см. рис. 17.6). Смещение кривой насыщения гемоглобина кислородом вправо означает уменьшение способности гемоглобина связывать кислород и, следовательно, сопровождается повышением Рз . Напротив, смещение кривой влево свидетельствует о повышенном сродстве гемоглобина к кислороду, величина Рз снижена. [c.594]

Ректальная температура Количество гемоглобина Количество эритроцитов Количество лейкоцитов [c.116]

Ректальная температура Гемоглобин Эритроциты Лейкоциты [c.119]

Оксид азота N0 - малоактивный в химическом отношении бесцветный газ, лишенный запаха и плохо растворимый в воде, быстро окисляемый в диоксид азота скорость окисления зависит от температуры, атмосферного давления и концентрации N0. Оксид азота - кровяной яд, он, как и СО, блокирует гемоглобин, оказывает прямое влияние на центральную нервную систему, обладает наркотическим действием. [c.103]

Раствор гемоглобина, содержащий 5 г протеина (М=64 000) в 100 см раствора, полностью насыщается кислородом. Каждый моль гемоглобина связывает 4 моля кислорода. Температура раствора повышается на 0,031° С. Чему равна энтальпия реакции в расчете на моль связанного кислорода Теплоемкость раствора можно принять равной 1 кал/(К-см ). [c.44]

Способность гемоглобина связывать кислород зависит также от температуры. Чем выше температура (в тканях температура выше, чем в легких), тем меньше сродство гемоглобина к кислороду. Напротив, снижение температуры вызывает обратные явления. [c.595]

Для обеих неполярных жидкостей имеется вполне удовлетворительное соответствие. Для воды, однако, данные расходятся и иногда отличаются знаком. Изменение энергии, сопряженное с образованием дырки, сравнительно мало и близко к нулю при температуре максимальной плотности. При этой температуре для образования дырки не требуется затраты энергии. Тем не менее для воды такой вывод не соответствует опытным данным. Сделанное выше заключение ие точно, так как оно основано на предположении о том, что отношение а/р не зависит от температуры. Приведенное рассуждение, однако, объясняет, почему при сравнительно низких температурах в воде растворяются такие крупные молекулы, как гемоглобин и крахмал, причем без заметного поглощения тепла [9, 26]. Вывод уравнения (1.25) приведен в Приложении I. [c.25]

Многочисленные наблюдения показывают, что денатурация обратима. Многие белки, такие, как гемоглобин, сывороточный альбумин, трипсин и химотрипсин, денатурированные и затем сохраняемые в растворе при низкой температуре, вновь приобретают (иногда после удаления денатурирующего агента) все свойства исходного белка, а именно растворимость, спектр, склонность к кристаллизации, маскирование некоторых групп 8Н и 8—8 и ферментативную активность. В некоторых случаях можно было даже изучить равновесие между природным и денатурированным белком. Однако в других случаях после денатурации происходит более глубокое превращение молекулы, причем возвращение к исходному состоянию становится невозможным (так, например, денатурация яичного белка необратима). [c.440]

Температура тела в природе (°С) Выбираемая температура Температура потери 1)ефлекторной возбудимости организма Температура потери подвпжности сперматозоидов Температура пвтери способности к развитию яйцеклетки Температура полной инактивации АТФ-азной активности мышечных гомогенатов Температура 50%-ной денатурации гемоглобина Температура 50%-ного сокращения коллагена сухожилий Температура 50%-ной денатурации тропоколлагена кожи Температура начала коагуляции сывороточного альбумина [c.121]

Наконец, следует напомнить, что железо, связанное с порфи-рииом (гем), находится в ферросостоянии. Процесс связывания кислорода гемоглобином обратим, причем молекула кислорода и атом л<елеза находятся в стехиометрическом соотношении 1 1 и не происходит окисления Ре(П) до Ре(П1). Исследованию такого обратимого связывания молекулярного кислорода с Ре(П) в геме уделено очень большое внимание. Способность гема обратимо связывать кислород, проявляется при его включении в большую белковую структуру. Одиако если гем извлечь из белка и поместить в раствор при комнатной температуре, молекулярный кислород необратимо окисляет железо до феррисостояния Ре(П1). [c.361]

Синтезированная недавно модель кобальтзамещенного гемоглобина приведена на схеме 6.1 [245]. Длинная боковая цепь обеспечивает координацию пиридинового кольца с центральным атомом кобальта. Комплекс Со(П) и этого так называемого петлеобразного порфирина обратимо реагирует с молекулярны.м кислородом при низких температурах (от —30 до — G0° ), но боковая цепь лишь в незначительной степени увеличивает сродство кислорода к таким модельным соединениям по сравнению с жслсзопорфириновыми системами. [c.371]

Микроокружение аромвтических остатков в белках исследуется методом флуоресценции. Для этих целей используются также анв-лиз спектров КД в области 250 — 300 нм и дифференциальные УФ-спектры, получаемые при изменении pH водной среды, температуры или состава растворйтелей. По спектрам КД следят за кон-формационными превращениями белкоа и пептидов а процессе их функционирования, а также проверяют, сохранилась ли натианая конформация при изменении условий окружающей среды или при химической модификации природного соединения. Для изучения конформации белков, содержащих парамагнитные центры — такие, как гем в гемоглобине или спиновые метки (различные группы, имеющие неспаренный электрон), введенные с помощью хими- [c.112]

Кислород образует соединения со всеми химическими элементами, кроме гелия, неона и аргона. С большинством элементов он взаимодействует непосредственно (кроме галогенов, золота и платины). Скорость взаимодействия кислорода как с простыми, так и со сложными веществами зависит от природы вещества и от температуры. Некоторые вещества, например оксид азота (II), гемоглобин крови, уже при комнатной температуре соединяются с кислородом воздуха со значительной скоростью. Многие реакщ1и окисления ускоряются катализаторами. Например, в присутствии дисперсной платины смесь водорода с кислородом воспламеняется при комнатной температуре. Характерной особенностью многих реакций соединения с кислородом является выделение теплоты и света. Такой процесс называется горением. [c.455]

Химические свойства. Кислород, как и фтор, образует соединения со всеми элементами, кроме гелия, неона и аргона. Достаточно большая энергия связи между атомами в молекуле О2 проявляется в высоких значениях энергии активации (см. рис. 40) реакций с участием кислорода, что требует предварительного нагревания или введения катализатора для их осуществления. Так, фосфор сгорает в кислороде (с образованием РгРз) прн нагревании до 60°С, сера (в SO2) — до 250, водород (в Н2О) —выше 300 и графит (в СО2) — до 750°С. Но некоторые вещества (многие металлы, N0, гемоглобин крови) взаимодействуют с кислородом и при комнатной температуре. [c.231]

Способность к специфическим взаимодействиям определяется наличием в молекулах порфиринов и металлопорфиринов разнообразных центров специфической сольватации, к которым, в первую очередь, следует отнести сопряженную л-систему макрокольца, реакционный центр лиганда порфирина, центральный атом металла в составе металлопорфиринов, гетероатомы, входящие в состав периферийных заместителей. В биологических структурах молекулы металлопорфиринов, как правило, принимают участие в нескольких типах последовательных или параллельных специфических взаимодействий, которые могут иметь конкурентный характер. Например, я-система и периферийные заместители железо(П)протопорфирина - простетического фрагмента гемоглобина и цитохромов вступают в специфические взаимодействия с алифитическими и ароматическими радикалами аминокислотных остатков протеина или других органических молекул (лекарственных препаратов, токсинов и т.д.), которые оказывают влияние на координационные свойства центрального атома железа и биологическую активность хромопротеина в целом [1, 2]. При этом существенное влияние имеют pH и электролитный состав среды, температура [3]. Очевидно, что изучение природных макрообъектов и анализ результатов, полученных для таких сложных многокомпонентных систем, в большинстве случаев представляет трудноразрешимую задачу и не позволяет выявить роль каждого компонента. Поэтому исследования, позволяющие вскрыть факторы, влияющие на активность металлопорфиринов и механизмы их биохимического поведения, проводятся на упрощенных модельных системах. Эти системы содержат металлопорфирин и активный молекулярный лиганд, помещенные [c.298]

Такие реакции происходят в двигателях внутреннего сгорания. Углеводороды, входящие в состав бензина, имеют невысокие температуры кипения и испаряются перед сгоранием в цилиндрах двигателя. Недостаток кислорода может вызвать неполное сгорание, в результате которого образуется ядовитый газ оксид углерода. Он особенно опасен тем, что не имеет запаха и человек не замечает его появления. Оксид углерода соединяется с гемоглобином, красным пигментом iii 111) j.) iiiM крови, образуя очень стабильный комплекс — [c.571]

Для установления порога однократного действия (Ьот.ао) для беняола и четыреххлористого углерода был исследован ряд показателей. Выбор показателей обусловлен сведениями литературы о характере действия бензола и четыреххлористого углерода на организм. Такими пока зателями при действии бензола были СПП, спонтанная двигательная активность (СДА), ректальная температура, относительная масса печени, а также количество гемоглобина, эритроцитов, лейкоцитов, тромбоцитов, ретикулоци-тов в крови и соотношение элементов лейкоцитарной формулы. При воздействии четыреххлористого углерода определяли СПП, СДА, ректальную температуру, относительную массу печени и почек. [c.147]

Ожог лица и пищеварительного тракта. Боли по тракту пищевода и в подложечной области. Рвота со слизью и кровью. Слюнотечение. Понос с кровью. При ожогах азотной кислотой желтая окраска слизистой оболочки рта, серной и соляной — бурая, уксусной и щавелевой — белая. Специфический запах изо рта и от рвотных масс. Отек слизистой рта и гортани. Явления бронхита. Падение сердечной деятельности. При отравлении уксусной кислотой — желтушная окраска кояси вследствие распада эритроцитов. В моче — белок, кровь, цилиндры и гемоглобин. Повышение температуры [c.337]

Коэффициенты седиментации и диффузии гемоглобина в воде, щиведенные к 20° С, равны соответственио 4,41-Ю-з с и 6,3-10- м /с. Зная, что г)=0,749 см /г и PHjO —0.998 r/ Ma при этой температуре, вычислить молекулярный вес белка. Если на 17 ООО г белка приходится I г-атом железа, то сколько грамм-атомов железа приходится на молекулу гемоглобина [c.622]

ТЫ Р уравнений, описывающих данные по константам Михаэлиса и ингибирования, близки к средним температурам опытов Тср. Такое же соотношение выполняется и для данных, полученных на одном и том же ферменте в разных температурных областях. Для кинетических параметров, соответствующих разным субстратам, активаторам или ингибиторам, как правило, р Тср- Примеры компенсационных эффектов (КЭФ) для процессов координации лигандов гемоглобином, окисления спиртов кагалазой и гидроксилирования субстратов цитохромом Р-450 приведены на рис. 20.1. Приближенная корреляция параметров и Д5°, и Д5 наблюдалась и для реакции электронного переноса с участием металлопереносчиков. [c.554]

Современные крупные мясокомбинаты разделение сыворотки осуществляют не путем отстоя, а путем сепарирования. На сепараторе такого же типа, какие применяются для отделения слнвок от молока, вытекшая из сгустка кровь разделяется на три жидких фракции— светлый, темный и черный жидкий альбумин. Предварительно отделенный от сыворотки фибрин, а также и все фракции альбуминов проходят через фильтрпресс. Фильтрат из фибрина присоединяется к черному альбумину. Фибрин промыванием водой может быть совершенно отмыт от гемоглобина и высушенный в виде светлого порошка употребляется для пищевых целей, а также и для пластических масс. Альбумины рафинируют и сушат. В настоящее время применяют для сушки альбумина рациональные ленточные и распылительные сушилки. Введение описанных способов переработки крови сокращает весь процесс, что сильно снижает количество образующихся продуктов распада белковых веществ. Особенно ценно в этом смысле введение распылительной сушки, где процесс измеряется долями секунды. Сушка в переработке лабильных белковых веществ — самая опасная операция., Температура не может без ущерба быть задана [c.195]

В больших концентрациях вызывает удушье является кровяным ядом переводя гемоглобин в потемоглобин, оказывает прямое действие на центральную нервную систему. Быстро окисляется в диоксид азота. Скорость окисления зависит от температуры окружающей среды, атмосферного давления и концентрации N0. [c.39]

С повышением температуры образца жидкость и пар продолжали оставаться в равновесии и проходили через критическое состояние— ьернее, близкое к нему. Полученные кривые интенсивности исправлялись на поглощение стенками ампулы и приводились обычным путем к электронным единицам. С целью проверки работы всей установки в целом нами проведен ряд измерений с водой, бензолом, альбумином, сажей и гемоглобином, ранее исследовавшимися, другими авторами [11 —15] в основном фотографическим методом. Хорошее совпадение полученных результатов подтвердило положительные качества установки и преимущество применявшейся нами ионизационной методики (счетчик элементарных частиц) и дифференциальных фильтров [10]. Коллимационная поправка для эфира вводилась по способу, предложенному Франклином [17]. Кривые интенсивности рассеяния рентгеновских лучей в бензоле получены при оптимальных [18] условиях коллимации, исключавших необходимость внесения коллимационных поправок [c.83]

Введение в трахею 5—15 мг/кг оксидфторида Б. смертельно для мышей вдыхание паров в концентрации 0,9— 25 мг/м вызывало затруднение дыхания у кроликов, одышку, слюнотечение, кашель, рвоту, подъем температуры у собак. В крови подопытных животных отмечалось увеличение количества эритроцитов и гемоглобина, лейкоцитоз со сдвигом влево. Гибель на 3—9 день. На вскрытии — отек легких, перибронхи-ты, отторжение эпителия слизистой бронхов. Отек легких и полнокровие уже через 2 ч после воздействия бронхопневмонии — через 12 ч. [c.94]

Органические нит2 осоединения — это нейтральные, относительно нелетучие органические вещества с довольно ясно выраженными полярными свойствами. Низшие нитроалканы растворимы в воде. Растворимость уменьшается по мере увеличения молекулярного веса. Нитроароматические соединения представ.тяют собой жидкие или твердые вещества, нерастворимые в воде, кипящие при высокой температуре. Эти вещества в известной степени ядовиты, что объясняется их способностью соединяться с гемоглобином крови. [c.59]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология