Пептиды обнаружение

По хим. св-вам А,-типичная алифатич. о.-аминокислота. L-A.-кодируемая аминокислота, встречается во всех организмах в своб. виде и в составе белков. D-A. обнаружен только в бактериях и в опиоидных пептидах, выделенных из кожи южноамериканских лягушек. Биосинтез L-A. происходит в результате аминирования и переаминирования пировиноградной к-ты или -декарбоксилирования аспарагиновой к-ты. [c.81]

Измерение количества выделившегося диоксида углерода служит основой количественного определения аминокислот [67, 68]. Кроме того, обнаружение и определение аминокислот, а также аминов и пептидов можно проводить по анализу окрашенного продукта [69]. [c.486]

Для обнаружения пептидных связей в пептидах и белках жит биуретовая реакция (см. 7.5), в которую вступают Ь пептиды и белки, содержащие по крайней мере две такие 1зи. [c.335]

Колонка 1X250 см элюент—1М раствор бикарбоната натрия скорость потока 12 мл/ч проба —25 мг смеси пептидов обнаружение — по поглощению при 256 (/) и 280 нм (2). [c.384]

За последние десять лет в изучении нейропептидов достигнута значительные успехи. Большую роль в этом сыграла иммуноцитохимия. Можно получить антитела к пептиду, обнаруженному в какой-либо ткани, а затем использовать эти антитела для поиска того же или иных структурно близких пептидов в других тканях организма. С помощью этого метода в нейронах были найдены пептиды, которые прежде не относили к пептидам нервной системы, а также многие новые разновидности пептидов. В большинстве случаев данные в пользу того, что эти нейронептиды (рис. 19-38) служат нейромедиаторами, убедительны, но все же недостаточны. Например, можно показать, что антитела к данному пептиду связываются определенными нейронами и окончаниями их аксонов, а сам пептид при локальном введении способен имитировать эффекты, вызываемые активностью этих нейронов. Иногда удается показать, и это более убедительно, что нейроны в активном состоянии секретируют определенный пептид, а эффект, вызываемый активностью этих нейронов, блокируется антителами к обнаруженному пептиду. Но-видимому, нейронептиды играют особенно важную роль в регуляции таких ощущений и потребностей, как боль, наслаждение, голод, жажда и половое влечение. [c.328]

НП пятнадцатого семейства — атриопептиды — до последнего времени считались факторами сугубо периферического происхождения и действия. Главный их источник — кардио-миоциты предсердия. Атриопептиды значительно усиливают диурез и особенно натрий-урез. Сейчас, однако, доказано, что атриопептиды синтезируются и в головном мозге. Таким образом, история их исследования подобна описанной выше для ряда пептидов, обнаруженных сначала на периферии, а затем в головном мозге. На очереди — выявление их функций в ЦНС. [c.311]

Молекула альбомицина, как показали чешские ученые О. Микет, И. Туркова и Ф. Шорм, состоит из 2 частей пептида, включающего 3 остатка /-серина, 3 остатка N -гидроксиорнитина, и комплексно связанный с ними ион трехвалентного железа, а также пиримидина, содержащего серу. Обе части связаны атомом кислорода гидроксила одного из трех остатков серина При щелочном гидролизе пиримидиновой части молекулы обнаружен [c.743]

Для обнаружения материала, имеющего пептидные связи, но не дающего нингидриновую реакцию (например, циклических пептидов), применяют реакцию Райдона и Смита. С этой целью хорошо высушенную хроматограмму смачивают в смеси спирта и эфира (1 1). Избыток растворителя удаляют фильтровальной бумагой. Влажную хроматограмму помещают в замкнутое пространство над свежеприготовленной смесью 10%-ной соляной кислоты и 1%-ным раствором КМпО (1 1) на 5—15 мин. Погружают хроматограмму в смесь 0,05 н. раствора KI и насыщенного раствора о-толидина (или бензидина) в 2%-ной уксусной кислоте (1 1) [c.131]

Первая часть поставленной задачи самая трудная. Нужно подобрать такой метод хроматографии на бумаге, который бы обеспечил оптимальное разделение смеси дипептидов. Наибольшие возможности дает двумерная хроматография с обнаружением нингидрином [401, орцином [117] или хлорированием [126]. Для этого проявляют параллельно две хроматограммы одну используют для обнаружения, другую — для выделения пептидов. Элюаты упаривают на пластинке из органического стекла. [c.480]

К низкомолекулярным голубым белкам относится стелла-цианин, медьсодержащий мукопротеид из японского лакового дерева . Этот пептид, построенный из 108 аминокислотных остатков, содержит 20% углеводов и один ато.м меди. Пласто-цианин, впервые выделенный из водоросли hlorella, впослед-ствин был обнаружен у всех зеленых растений. Считается, что он функционирует в цепи переноса электронов между двумя светопоглощающими центрами, входящим,и в систему фотосинтеза (гл. 13, разд. Д, 6). [c.446]

После этих вводных замечаний о гормонах гипоталамуса, принимающих участие н регуляции аденогипофиза, следует еще раз настоятельно указать на то, что выбранное название гормоны гипоталамуса также не может быть удовлетворительным. Гипоталамус содержит и другие пептиды с высокой биологической активностью. Вещество Р и нейро-тензин — наиболее известные примеры, причем в будущем число обнаруженных н гипоталамусе пептидов несомненно будет больше. [c.255]

Для обнаружения аминокислот и пептидов применяют иингидрин. Сухую хроматограмму (рис. 8.40) пофужают в раствор нингидрина в ацетоне, обычно 0,2%-ный (при этом достагается однородное покрытие бумаги реагентом), сушат непродолжительное время. При комнатной температуре пятна аминокислот проявляются примерно через 1 ч, а их окраска достигает максимальной интенсивности примерно за 8 ч. Пятна пептидов обнаруживаются медленнее. Проявление ускоряется, если ф0мат0фамму нафевают при 50—60 С в сушильном шкафу. [c.336]

Начатые вслед за открытием энкефалинов и эндорфинов тщательные и систематические поиски привели к обнаружению новых эндогенных пептидов, сходных по своему действию с известными экзогенными психотропными препаратами. Этому способствовало совершенствование методов экстрагирования, хроматографии, иммунологического и радиоиммуно-логического тестирования. В результате были выделены и идентифицированы динорфин, а- и -неоэндорфины, представляющие собой Leu-энкефалины с дополнительными последовательностями аминокислотных остатков на С-конце, и ряд других нейропептидов. [c.338]

Конформационный анализ десятков природных олигопептидов, включающих также 20, 30 и более аминокислотных остатков (см. табл. 111.31), позволил не только пояснить для каждого соединения проявление средних взаимодействий и произвести соответствующие количественные оценки, но и выявить общую для их структурной организации особенность. Расчет показал, что у олигопептидов. даже сравнительно коротких, за счет средних взаимодействий может происходить структурная детерминация, т.е. образовываться локальные микронуклеации. Конформационно жесткие участки последовательности, чередующиеся с конформационно лабильными участками, были найдены у всех исследованных автором и сотр. природных пептидов, что наглядно иллюстрирует рис. 111.32. Обнаруженная конформационная гетерогенность цепи представляет первостепенный интерес для понимания структурной организации белков и расчета их конформаций. Ее существование было постулировано мною в бифуркационной теории (см. гл. 2) как необходимое условие самопроизвольной, быстрой и безошибочной сборки белковых цепей по статистико-детерминистическому механизму. Результаты конформационного анализа большого числа олигопептидов различной длины независимо подтвердили это положение теории. Таким образом, роль средних взаимодействий заключается в реализации природной аминокислотной последовательности с конформационной гетерогенностью, проявляющейся в образовании альтернирующих конформацио1шо жестких и лабильных участ ков цепи. [c.405]

Другой тип опиатных (обезболивающих) пептидов также был обнаружен в мозге - они названы эндорфинами. Эти более длинные пептиды (от 13 до 30 АК) получили свое название за аналгетическое действие, сходное с морфином. В отличие от энкефалинов, эндорфины имеют более сложное физиологическое действие и оказывают не только обезболивающий эффект, но влияют и на поведение. [c.21]

Определение аминокислот всегда представляло исключительно важную задачу биохимии ввиду того, что эти соединения играют роль кирпичиков при построении пептидов и белков. Широко применяемый, основанный на ионной хроматографии и теперь уже ставший классическим метод Мура и Штейна [1] не позволяет провести различие между энантиомерами. Между тем в хиральном аминокислотном анализе ощущается явная потребность так, например, в пептидном синтезе решающее значение может иметь оптическая чистота исходного материала, а результаты стереохимического анализа могут искажаться из-за рацемизации. Другой областью применения дгырдльного аминокислотного анализа является определение строения многих микробиологических продуктов, таких как полипептидные антибиотики, в состав которых входят о-аминокислоты, не обнаруженные у млекопитающих [2]. [c.173]

Инсулин, получивший свое название от наименования панкреатических островков (лат. insula—островок), был первым белком, первичная структура которого была раскрыта в 1954 г. Ф. Сэнджером (см. главу 1). В чистом виде инсулин был получен в 1922 г. после его обнаружения в экстрактах панкреатических островков Ф. Бантингом и Ч. Бестом. Молекула инсулина, содержащая 51 аминокислотный остаток, состоит из двух полипептидных цепей, соединенных между собой в двух точках дисульфидными мостиками. Строение инсулина и его предшественника проинсулина приведено в главе 1 (см. рис. 1.14). В настоящее время принято обозначать цепью А инсулина 21-членный пептид и цепью В—пептид, содержащий 30 остатков аминокислот. Во многих лабораториях осуществлен, кроме того, химический синтез инсулина. Наиболее близким по своей структуре к инсулину человека является инсулин свиньи, у которого в цепи В вместо треонина в положении 30 содержится аланин. [c.268]

Для обнаружения тирозинсодержащих пептидов следует применять а-нитрозо-р-нафтол (разд. 8) триптофансодержащих-реагент Эрлиха (разд. 9) гистидинсодержащих-реагент Паули (разд. 12) (Ы-концевой гистидин в составе пептида дает чаще коричневую окраску, а не розовую, как обычно) серусодержащих пептидов-тетраиодид платины (разд. 15) аргининсодержащих реакция Сакагучи (разд. 19) пролина и гидроксипролина, если они находятся на Н-конце, - изатин (разд. 22). [c.395]

Масс спектры лазерной десорбционной ионизации были за регистрированы на этой системе для ряда нелетучих образ цов — аминокислот, пептидов нуклеозидов сахаридов В боль шинстве случаев предел обнаружения составлял 1 нг/ см и менее Основная трудность при работе с этой системой зак лючалась в отсутствии воспроизводимости как относительных интенсивностей пиков основных ионов так и их абсолютных интенсивностей Главный источник этих изменений — неодно родность покрытия поверхности ленты образцом примеси и фоновые загрязнения Непосредственное нанесение раствора образца на ленту с последующим испарением растворителя не дает удовлетворительных результатов так как степень смачи ва1шя ленты и движение жидкости по поверхности влияют на однородность слоя и как следствие на форму пиков [61] Для полного испарения растворителя при ограничении испаре ния образца необходим тщательный баланс между потоком растворителя и скоростью испарения [c.43]

Аминокислоты, пептиды, белки и ферменты образуют группу химически и биологически родственных соединений, которым принадлежит исключительная роль во многих жизненно важных процессах [1, 2]. Биогенная связь этих веществ подтверждается полным гидролизом белков и пептидов, которые распадаются на а-аминокарбоновые кислоты (HjN- HR- OOH). Все аминокислоты можно рассматривать как С-замещенные производные аминоуксусной кислоты. К настоящему времени из гидролизатов белков выделено более 20 аминокислот, которые по конфигурации асимметрического атома углерода принадлежат к 1-стерическому ряду, отличаясь друг от друга в основном остатками заместителей [3-5]. а-Аминокислоты, имеющие цвиттерионную природу, являются наиболее важными и многочисленными среди всех аминокислот, встречающихся в природе. Общее число а-аминокислот, идентифицированных в свободном или связанном виде из живых организмов, исчисляется сотнями, и число их увеличивается [1,2]. Все а-аминокислоты, обнаруженные в белках, за исключением глицина, хиральны [3, 6]. Больщинство других а-аминокислот, обнаруженных в природе, также имеют -конфигурацию а-углеродного атома, однако известны многие природные а-аминокислоты D-ряда [7]. D-ами-нокислоты выделены из микроорганизмов [8, 9], растений [7, 10, 11], грибов [12], насекомых [13] и морских беспозвоночных [14, 15]. Также эти кислоты найдены в белках животных [16] и в пептидах, выделенных из раковых новообразований [17]. Природные галогенированные а-аминокислоты и пептиды редко встречаются в природе, и их можно отнести к новой группе соединений [18-20]. [c.289]

Галогенированные пептиды достаточно редки в природе. На сегодняшний день их известно не более 150 [1-3]. Ранее считалось, что пептиды, содержащие необычные аминокислоты (например, D-аминокислоты) [4-7], синтезируются исключительно микроорганизмами, однако ряд галогенированных пептидов, в составе которых присутствуют D-аминокислоты, обнаружен в некоторых морских организмах, и в частности, в г бках [1-3]. [c.308]

Белки дают ряд цветных реакций, обусловленных наличием определенных аминокислотных остатков нли общих химических группировок. Эти реакции широко используются для аналитических целей. Среди них широко известны нингидриновая реакция, позволяющая проводить количественное определение аминогрупп в белках, пептидах и аминокислотах, а также биуретовая реакция, применяемая для качественного и количественного определения белков и пептидов. (При нагревании белка или пептида, но не аминокислоты, с Си 01 в щелочном растворе образуется окрашенное в фиолетовый цвет комплексное соединение меди, количество которого можно определить спектрофотометрически.) Цветные реакции на отдельные аминокислоты используются для обнаружения пептидов, содержащих соответствующие аминокислотные остатки. Для идентификации гуанидиновой группы аргинина применяется реакция Сакагучи — при взаимодействии с а-нафтолом и гипохлоритом натрия гуанидины в щелочной среде дают красное окрашивание. Индольное кольцо триптофана может быть обнаружено реакцией Эрлиха — красно-фиолетовое окрашивание при реакции с п-диме-тиламинобенэальдегидом в Н 804. Реакция Паули позволяет выявить остатки гистидина и тирозина, которые в щелочных растворах реагируют с диазобеизолсульфокислотой, образуя производные, окрашенные в красный цвет. [c.32]

Одновременно с отнесением сигналоа в двумерных спектрах Н-ЯМР получают практически всю необходимую информацию для реконструкции пространственной структуры белка а растворе. Так, константы спин-спинового взаимодействия между протонами Н —N0 —Н( JHN H характеризует угол 4), Н—С "С —Н ( ЛНС С Н угол -/ ) (М. Карплюс, В. Ф. Быстров) и величины ядерного эффекта Оверхаузера между протонами H...HN, 1<1, (Ф,) ,СГН...НК и, (х,Ч,) lиN,H...HN. ., Id (. ...li,) [позволяют определить торсионные углы , Х -го аминокислотного остатка. Анализ ядерного эффекта Оверхаузера между протонами удаленных по аминокислотной последовательности остатков дает возможность выявить элементы вторичной структуры белка (а-спирали, ( -структуры, ( -изгибы). Существенное значение имеет обнаружение внутримолекулярных водородных саязей, характерных для вторичной структуры белков и пептидов. Для этого изучают скорость обмена атомов водорода группы NH с растворителем (например. дейтерообмен в растворах Н20) и таким образом получают данные об их доступности внешней среде. На заключительном этапе [c.114]

Исторический очерк. Первое производное пептида было получено синтетически в 1882 г. Т. Курциусом при обработке серебряной соли глицина бензоилхлоридом в продуктах ревкции наряду с другими соединениями был обнаружен кристаллический М-бензоилглицил-глицин. Одиако отцом пептидного синтеза считают Э. Фишера, впервые получившего в 1901 г. свободный глицилглицин при частичном гидролизе дикетопиперазинов (последние легко образуются из эфиров аминокислот). Э. Фишер первым понял значение пептидного синтеза как средства доказательства строения белка и необходимость разработки специфических методических приемов. [c.124]

Смотреть страницы где упоминается термин Пептиды обнаружение: [c.416] [c.272] [c.272] [c.155] [c.480] [c.72] [c.494] [c.182] [c.414] [c.604] [c.295] [c.99] [c.168] [c.509] [c.232] [c.293] [c.338] [c.231] [c.257] [c.72] [c.255] [c.60] [c.72] [c.14] [c.314]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология