Аспарагиновой кислоты пептиды

Напишите уравнения реакций образования, ди-пептидов и трипептидов из аспарагиновой кислоты (2-аминобутандиовой кислоты). [c.248]

Наиболее общим методом определения концентрации пептидов является колориметрия продуктов реакции с нингидрином [2]. Это один из наиболее чувствительных колориметрических методов. Для обнаружения аминокислот и пептидов разработаны как обычный, так и полностью автоматизированный варианты, причем нингидриновый реагент не вызывает коррозии и его можно подавать обычным микронасосом. Реакция идет по свободным аминогруппам, но в некоторых случаях хромофор образуется с низким выходом. Данные по окрашиванию дипептидов можно найти в работе [3]. У всех дипептидов, содержащих в качестве Ы-концевой аминокислоты аргинин, треонин, серин, глутаминовую кислоту, глицин, фенилаланин, метионин, лейцин и тирозин, интенсивность окраски составляет 1,6-10 у лейцина эта величина составляет 1,7-10 . У дипептидов с М-концевым лизином и аспарагиновой кислотой интенсивность окраски несколько выше (на 20 и 29% соответственно), а дипептиды с Ы-концевым гистидином и триптофаном проявляются несколько слабее (42 и 67% соответственно от средней интенсивности). Дипептиды с М-концевым пролином, валином и изолейцином окрашиваются очень слабо [2,7 6,4 и 8,5% от средней (1,6- 10 ) интенсивности]. [c.391]

Аминокислоты можно получать путем выделения из белковых гидролизатов, с использованием микробиологических методов, с помощью ферментативных методов или путем химического синтеза. Первые три подхода дают ь-аминокислоты, а при химическом синтезе получаются оь-соедине-ния, которые нужно еще разделить на оптические антиподы. До недавнего времени аминокислоты удавалось полущть только в очень малых количествах, но в последние годы их производство приняло индустриальные масштабы и в 1977 г. достигло 400 ООО т. Аминокислоты используются как вкусовые добавки в пищевой промышленности (глутамат натрия, аспарагиновая кислота, Щ1СТИН, глицин и аланин), как питательные растворы и терапевтические средства в медицине (все протеиногенные аминокислоты), как добавки для улучшения неполноценных питательных белков и фуража (лизин, метионин, триптофан), как промежуточные вещества в косметической промышленности (серин, треонин, цистеин), а также как исходные вещества для синтеза различных пептидов. [c.38]

Рентгеноструктурные исследования показали, что помимо серина-195 в активный центр входят также остатки гистидина (Н1з-57) и аспарагиновой кислоты (А5р-102). Другой остаток гистидина (Н1з-40) не участвует в катализе. Фермент обладает специфичностью к ароматическим аминокислотам. Эфиры ароматических аминокислот — хорошие субстраты этого фермента, и для большинства кинетических исследований в качестве субстратов использовались такие эфиры. Фермент расщепляет пептиды, освобождая карбоксильную группу ароматических аминокислот. После образования комплекса Михаэлиса единственный реакционноспособный 5ег-195 вначале ацилируется, образуя ацилферментное промежуточное соединение с субстратом. Превращение комплекса Михаэлиса в ацилфермент происходит сначала путем образования тетраэдрического интермедиата (разд. 4.4.1), и наконец происходит гидролиз ацилфермента при атаке молекулой воды, так что ацилированный продукт обычно не накапливается. [c.220]

Пептидные связи по обеим сторонам остатка аспарагиновой кислоты в молекуле белка особенно легко гидролизуются разбавленными кислотами [233], приче степень гидролиза зависит от pH раствора, а не от концентрации используемой кислоты [32, 189]. Так, из альбумина сыворотки крови быка за 18 час при 100° и pH 2,14 выделяется 44% остатков аспарагиновой кислоты в виде аминокислоты, в то время как при pH 3,15 освобождается всего 26% остатков кислоты [189]. При экстракции эластина 0,25 М щавелевой кислотой при 100° был получен растворимый белок единственной выделенной свободной аминокислотой оказалась аспарагиновая кислота [235]. Однако присутствие в продукте реакции пептидов с короткой цепью и результаты определения концевых груМп [24, 234] указывают на значительную степень гидролиза и других пептидных связей. Исследования, проведенные на модельных соединениях [73], позволили сделать вывод о лабильности связей остатков серина и треонина. Применение описанного выше метода гидролиза для исследования цепи А окисленного [c.226]

Анализ аминокислотного состава включает полный кислотный гидролиз исследуемого белка или пептида с помощью 5,7 н. соляной кислоты и количественное определение всех аминокислот в гидролизате. Гидролиз образца проводится в запаянных ампулах в вакууме при ПО "С в течение 24 ч. При этом полностью разрушается триптофан и частично серии, треонин, цистин и цистеин. а глутамин и аспарагин превращаются соответственно в глутаминовую и аспарагиновую кислоты. В то же время пептидные связи, образованные аминокислотными остатками с разветвленной боковой цепью (Val, Не. Leu), из-за стерических препятствий гидролизуются частично. Особенно стабильны связи Val—Val. Ile—Ile, Val—De и Ile—Val. [c.34]

В дальнейшем синтезу аспартама был посвящен ряд исследований [51—57]. Одной из аминокислот, входящих в молекулу аспартама, является фенилаланин, широко распространенный в природе. Поэтому наиболее удобным и дешевым способом получения аспартама является аминолиз ангидрида аспарагиновой кислоты (схема 3.16), в котором аминогруппа защищена фрагментами, используемыми в синтезе пептидов [58-63]. [c.92]

Наблюдаемая аналогия в распределении конформаций по энергии -Asn-Asp- (как -Asn-Asn-) и -Phe-Phe- указывает на то, что электростатические взаимодействия и водородные связи не вносят существенных изменений в величины относительных энергий. Таким образом, сте-реохимическая природа боковой цепи (общим для аспарагина, аспарагиновой кислоты и фенилаланина является плоское расположение валентных связей атома С определяет характер невалентных взаимодействий и специфику конформационного распределения. Стабилизирующие невалентные взаимодействия между соседними остатками уже приводят к заметной дифференциации конформаций дипептидных фрагментов, существенно не нарушаемой учетом электростатических взаимодействий и образованием водородных связей. Это может служить определяющим фактором при расчете более сложных пептидов. [c.216]

К перспективным веществам этой категории относятся ди пептид аспарагиновой кислоты и фенилаланина, который в [c.331]

Состав этих пептидов и тот факт, что при частичном гидролизе пептида В4 образуются меньшие пептиды Вг и Вд, позволяют установить, начиная от концевой аминокислоты, следующую аминокислотную последовательность фенилаланин — валин — аспарагиновая кислота — глутаминовая кислота. [c.30]

На основании изучения пептидов, образующихся при частичном гидролизе меченного химотрипсина, была определена последовательность аминокислот, окружающих реакционноспособный остаток серина, и в конечном счете было установлено, что в общей последовательности цепи этот остаток серина занимает положение 195. Предшествующие пол-ожения (193 и 194) занимают глицин и аспарагиновая кислота, а в положении 196 находится еще одна молекула глицина [c.108]

В настоящее время установлено, что помимо ацетилхолина нейромедиаторами являются норадреналин, адреналин (у амфибий) и у-ами-номасляная кислота (ГАМК). Известно также большое количество соединений — кандидатов на роль медиаторов. К ним относятся дофамин, 5-окситриптамин (серотонин), глутаминовая кислота и глицин, в пользу медиаторной функции которых накапливается все больше данных. В отношении других соединений, таких, как аспарагиновая кислота, таурин и ряд пептидов, в том числе гипоталамические либерины, вопрос окончательно еще не решен [58]. Возможно, что список несомненных нейромедиаторов будет быстро расти. Принято считать, что каждый отдельный нейрон высвобождает только один медиатор. Однако в настоящее время существуют некоторые сомнения относительно этого тезиса. [c.335]

Синтез пептидов включает три главные стадии. На первой стадии химически блокируются все те аминогруппы и карбоксильные группы, которые не должны участвовать в реакции. Вторая стадия состоит в связывании свободных карбоксильных групп со свободными аминогруппами, т. е. в образовании пептидной связи. На третьей стадии осуш,ествляется удаление защитных групп. Если в реакции коиденсации участвуют такие аминокислоты, как цистеин, лизин и аспарагиновая кислота, которые содержат реакционноспособные боковые цени, то эти боковые цепи также нуждаются в химической защите. Блокирующие агенты, применяемые при синтезе пептидов, должны удовлетворять определенным требованиям 1) введение [c.51]

Данные, приведенные выше, позволяют установить последовательность четырех частей цепи А, но остается неясным, какой из двух центральных фрагментов, Ser-Val- ys или Ser-Leu-Tyr, стоит первым. Этот вопрос был решен ферментативным гидролизом цепи А действием пепсина, что приЕело к пептиду, не содержавшему аспарагиновой кислоты (Asp) или тирозина (Туг). Гидролиз этого пептида дал Ser-Val- ys и Ser-Leu. [c.1068]

До сих пор для пептидов использовались исключительно метиловые эфиры. Этерифицируют обычно или перед ацилированием, в абсолютном метаноле с сухим газообразным НС1, что приводит к образованию хлоргидратов метиловых эфиров соответствующих пептидов, или же после ацилирования — с помощью диазометана. Если соединение содержит дополнительные карбоксильные группы, как, например, глутаминовая или аспарагиновая кислоты, то они хорошо метилируются в тех асе условиях. [c.147]

Как установили советские исследователи [13], пептиды, содержащие остатки аспарагина или р-эфира аспарагиновой кислоты, претерпевают элиминирование р-заместителя. Было отмечено, что элиминирование элементов аммиака или спирта сопровождается потерей СО. [c.195]

Вследствие относительной стабильности некоторых пептидных связей для осуществления полного гидролиза белков или пептидов до индивидуальных аминокислот требуются жесткие условия, такие, как нагревание в течение 70 ч с 6 н. НС1 в эвакуированной запаянной ампуле. В этих условиях триптофан почти полностью разлагается, причем скорость его распада увеличивается в присутствии углеводов и других карбонилсодержащих соединений [43]. В аналогичных условиях наблюдается некоторое разложение лейцина, аспарагиновой кислоты, пролииа, но этого можно избежать при добавлении фенилгидроксиламина [59]. Для полного гидролиза более стабильных пептидов, содержапщх, например, валин и изолейцин, необходимо увеличение времени гидролиза. При этом наблюдается значительная потеря других аминокислот, в частности цистина, серина и треонина [66, 132]. В тех случаях, когдалеобходимо измерить степень разложения отдельных аминокислот, постепенно увеличивают продолжительность гидролиза. Если время гидролиза химотринсиногена (5 и. HG1, 110° С, запаянная эвакуированная ампула) увеличивают с 24 до 72 ч, то количество определяемого пролина увеличивается на [c.391]

По хим. св-вам Г. к.-типичная алифатич. а-аминокисло-та. При нагр. образует 2-1шрролидон-5-карбоновую, или пироглутаминовую, к-ту, с Си и Zn-нерастворимые соли. В образовании пептидных связей участвует гл. обр. а-кар-боксильная группа, в нек-рых случаях, напр, у прир. трипеп-тида глутатиона,-у-аминогруппа. В синтезе пептидов из L-изомера наряду с a-NH2-rpynnon защищают у-карбок-сильную группу, для чего ее этерифицируют бензиловым спиртом или получают mpem-бутиловый эфир действием изобутилена в присут. к-т. у-Группу СООН остатков Г. к. в белках модифицируют так же, как у аспарагиновой кислоты. [c.588]

Символ Asx обозначает Asp (аспарагиновая кислота) или Asn (аспарагин). Символ Glx обозначает Glu (глутаминовая кислота) или Gin (глутамин) или Ola (4-карбоксиглутаминовая кислота) или Glp (оксопролин), который превращается в глутаминовую кислоту при гидролизе пептидов. [c.311]

Тетра пептид VIII в дополнение к аминокислотам трипептида V содержал аспарагиновую кислоту и поэтому имел последовательность [c.695]

Фаллоидин, один из токсичных компонентов бледной поганки, Amanita phalloides, оказался циклическим гексапептидом, который при гидролизе дает цистеин, а-окситриптофан, аланин и алую-оксипролин [290]. а- и р-аманитины также, по-видимому, представляют собой пептиды, которые при кислотном гидролизе распадаются с образованием цистеина, глицина, аспарагиновой кислоты и а.дло-оксипролина [410]. [c.75]

Наряду с соответствующими производными ряда простых аминокислот получены также -( -метоксифенилазо)-бензил-оксикарбонильные производные ь-аргинина (ацилирование в смеси едкого натра с бикарбонатом натрия), р-метилового эфира ь-аспарагиновой кислоты, у-метилового эфира ь-глутамино-вой кислоты и Ы -бензил-г-гистидина [2037]. Ы -Защищенный лизин синтезирован через медный комплекс, а соответствующий метиловый эфир получен с помощью Ы-карбоксиангидрида, приготовленного из Ы -защищенного лизина и фосгена [2033]. Благодаря окраске, присущей такого рода Ы-защищенным аминокислотам и пептидам, оказывается возможным их непосредственное обнаружение и количественное определение при [c.63]

НЫМ остатком и 25% нормального пептида (омыленное исходное вещество). Стадией, определяющей суммарную скорость изомеризации, в случае соединений, содержащих остатки аспарагиновой кислоты, является гидролиз имида, который удается выделить при небольшой продолжительности реакции. Соответствующее аспарагинильное соединение изомери-зуе тся лишь в незначительной степени. [c.228]

Соединения, содержащие остаток глутаминовой кислоты, реагируют в более жестких условиях. Так, этиловый эфир 1-бензоил-а-глутамилглицил-н-гексиламида оказался сравнительно устойчивым в растворе соды при 50° за 7 час 64% исходного вещества осталось неизмененным. Однако под действием 0,1 н. ЫаОН при комнатной температуре была получена смесь 57% - [-глута мил пептид а и 43% а-глута мил пептида. В ряду соединений, содержащих глутаминовую кислоту, суммарная скорость изомеризации определяется стадией замыкания цикла с превращением сложного эфира в имид, что отличает эти соединения от пептидов, содержащих аспарагиновую кислоту. [c.228]

Волее ранние опыты по гидролизу с дауэксом-50 в 0,05 и. соляной кислоте [16] показали, что аспарагиновая кислота, серин и треонин выделяются очень быстро, а валин и изолейцин — медленно по сравнению с гидролизом 6 н. соляной кислотой. Связи цистин — п цистеиновая кислота — пептид должны быть очень устойчивы по отношению к такому типу гидролиза. Приблизительно 25% глутаминовой кислоты превращается в пирролидонкарбоновую кислоту. Основные аминокислоты неполностью элюируются с ионообменника разбавленным раствором аммиака. [c.396]

Желательно наличие в средах всего набора аминокислот— аланина, аргинина, аспарагиновой кислоты, вали-на, гистидина, глутамино,вой кислоты, глицина, изолейцина, лейцина, лизина, метионина, пролина, серина, треонина, триптофана, тирозина, фенилаланина, цистеина. Однако не все аминокислоты нужны для развития различных микробов. Наряду со свободными аминокислотами некоторые бактерии нуждаются в комплексах аминокислотных остатков — пептидах, пептонах и других белковых веществах. [c.61]

Метод ГЖХ использовали для изучения соотношения а-у-пеп-тидов, получающихся при расщеплении ангидрида М-ТФА-глут-аминовой кислоты метиловыми эфирами аминокислот. Обнаружено, что производные а-дипептидов имеют меньшие времена удерживания (см. табл. 1), чем у-производные, что связывалось со сферической геометрией а-производных [17]. Аналогичным образом можно определить соотношение а- и р-пептидов, получающихся из ангидрида Н-ТФА-аспарагиновой кислоты, а также измерить степень возможной рацемизации в этих реакциях [12]. [c.179]

Если полиаминоспирты содержат в боковых цепях гидроксильные группы (образующиеся при восстановлении полифунк-циональных аминокислот, таких, как глутаминовая и аспарагиновая кислоты, а также серина, треонина или оксипролина, остатки которых могут присутствовать в пептиде), необходима дополнительная модификация пептида. Авторы предложили замещать гидроксильные группы хлором (путем обработки пептида тионилхлоридом) с последующим восстановлением Е1А1Н4 или ЫАШ4. Относительная сложность химической обработки и наличие большого числа пиков в масс-спектрах явилась причиной того, что этот метод не нашел широкого применения. [c.191]

Синтез пептидов с фталиламинокислотами можно осуществить хлорангидридным [848, 1233, 2062, 2339] и ангидридным [214, 284, 1239, 1354, 1986] методами, а также с помощью К, М -дициклогексилкарбодиимида [2064], -нитрофениловых эфиров [230, 265] и внутримолекулярных ангидридов глутаминовой и аспарагиновой кислот [1241, 1242]. Азидный метод можно использовать на основе применения замещенных гидразидов ([1024, 1027] см. гл. И, Б, I). [c.38]

Некоторые аминокислоты при использовании для метилирования окиси серебра с иодистым метилом дают нежелательные результаты [88, 89]. Например а) в результате метилирования пептидов, содержащих аспарагиновую кислоту, получается сложная смесь соединений [88] Ь) остатки глутаминовой кислоты обычно не дают осло Жнений, но некоторые производные пептидов претерпевают частичное расщепление цепи с образованием остатка пироглутаминовой кислоты [88, 89] с) остаток триптофана гладко образует диметильное производное после метилирования но было отмечено, что триптофан в положении 9 грамицидинов А к В представляет исключение (табл. 1), так как появляются примеси на 30 м. ед. выше молекулярного веса. [c.216]

Зомзели с сотрудниками [44] использовали в качестве летучих производных К-ТФА-бутиловые эфиры. На одной колонке была разделена смесь 19 аминокислот, наиболее часто встречающихся в гидролизатах пептидов и протеинов. Программирование температуры [45] позволяет осуществить весь процесс разделения при хроматографировании на 2-метровой колонке с 1 % неопентил-гликольсукцината (в качестве стационарного растворителя) примерно за 40—50 мин. При этом наблюдается хорошее разрешение всех аминокислот за исключением лишь аспарагиновой кислоты и фенилаланина, которые разделяются только частично. [c.265]

Используя пленки с ионообменным слоем (см. табл. 9.5), Девении и др. [10] успешно разделили смесь 16 аминокислот описанный этими авторами метод можно также использовать, например, для быстрого анализа гидролизатов пептидов. Пленку в течение 3 ч приводят в равновесие с нитратным буферным раствором (0,004 н. раствор соли натрия, pH 3,2) и потом сушат при комнатной температуре. Стандартным раствором служит 0,1%-ный раствор смеси аминокислот (аргинин, лизин, гистидин, фенилаланин, тирозин, лейцин, изолейцин, метионин, валин, пролин, аланин, глицин, глутамовая кислота, треонин, серин и аспарагиновая кислота) в 0,01 н. соляной кислоте, ко- [c.129]