Описание природных аминокислот

Подробнее детали различных биосинтетических процессов, ведущих ко многим первичным метаболитам типа аминокислот, пуринов и пиримидинов, описаны в пособиях по биохимии. Целью последующего обсуждения является прежде всего систематизация собранной в течение последней четверти столетия информации о путях биосинтеза некоторых более сложных природных молекул, таких, как стероиды, гем, хлорофилл и витамин B12, биологические функции которых частично или полностью известны. Другой целью является описание путей биосинтеза, которые природа избрала для создания колоссального изобилия вторичных метаболитов типа поликетидов, алкалоидов, фенолов, хинонов и различных микробных антибиотиков. Химики-органики приложили немало усилий для расшифровки запутанных деталей многих из этих процессов, не только выяснив отдельные стадии биосинтеза, но и определив роль ферментов в тончайших стереохимических аспектах биосинтетических реакций. В последующих главах эти и другие пути биосинтеза будут рассмотрены более детально. [c.406]

ОБЩАЯ ХИМИЯ АМИНОКИСЛОТ А. Описание природных аминокислот [c.101]

Выше отмечалось, что белки играют исключительно важную биологическую роль. В связи с этим зачастую возникает необходимость открытия белков в тех или иных биологических жидкостях. Для открытия белков используются две группы реакций, разработанных на основе описанных выше общих свойств белков, а также и на основе свойств отдельных аминокислот, входящих в состав природных белков реакции осаждения и цветные реакции. [c.277]

Предложенная Каном, Ингольдом и Прелогом система обозначения молекулярной хиральности имеет преимущество универсальности и однозначности, в противоположность другим системам она не требует вещества сравнения. Однако эта система пока еще не стала общепринятой. При описании природных соединений, таких как углеводы, аминокислоты и пептиды, а также стероиды, до сих пор продолл ают пользоваться и а,р-системами (соответствующие пояснения см. в разделе 3). [c.96]

Для основных природных аминокислот в систематической номенклатуре приняты трехбуквенные обозначения (табл. 45). Эти обозначения, которые, как правило, не используются для обозначения свободных аминокислот, удобны дпя описания пептидов. Кроме того, для компактного изображения длинных пептидных последовательностей (особенно при трехмерном изображении молекул протеинов) используется однобуквенная система обозначений (табл. 45). [c.314]

Анализируя структурные формулы природных ФОС, из общего набора реакций, их формирующих, в первую очередь следует отметить (а следовательно, и выяснить) путь и механизм образования связи углерод-фосфор, поскольку образование всех остальных фрагментов укладывается в выше уже описанные реакции формирования углеродного скелета и функционализации аминокислот, пептидов, углеводов и др. [c.347]

Все методы синтеза, описанные в атом разделе, приводят к получению рацемической смеси оптических изомеров а-аминокислот. Поскольку классические методы разделения таких рацемических смесей отнимают много времени и средств, в тех случаях, когда требуется получить большие количества ь-аминокислот, в качестве исходных продуктов используют природные соединения. Так, например, глутаминовую кислоту, полученную гидролизом клейковины пшеницы, применяют для изготовления ее мононатриевой соли. За год во всем мире производится несколько сотен тысяч тонн глутамата натрия. Для получения глутаминовой кислоты в промышленном масштабе применяют различные методы, что обусловлено экономическими факторами однако все их объединяет то, что сама природа заботится об энантиомерной гомогенности конечного продукта. [c.392]

Таким образом, ферментативное переаминирование, в которое вовлекаются все природные аминокислоты, оказалось не только широко распространенным процессом,, но также связанным с распадом аминокислот на аммиак и кетокислоту. Следует особо, подчеркнуть, что переаминирование играет также большую роль в биологическом синтезе аминокислот в организме животных, растений и, возможно, микробов путем непрямого аминирования кетокислот, при котором описанные выше реакции протекают в обратном направлении. [c.335]

Методы выделения, несмотря на сопряженные с. ними трудности и дороговизну, широко применялись для получения /низоме-ров. Однако в. последнее время в области синтеза и разделения рацематов достигнуты весьма большие успехи и положение, пови-димому, изменилось. Первоначальное получение рацемического соединения теперь следует уже считать преимуществом, так как при этом можно одновременно получить оба активных изомера. Кроме того, вероятность загрязнения синтетических соединений посторонними аминокислотами -является меньшей, чем вероятность загрязнения природных продуктов. Однако в некоторых случаях все еще имеет смысл пользоваться методами выделения. Полное описание этих методов, а также описание испытаний аминокислоты на чистоту, можно найти в обзоре Данна [282] . [c.141]

Правилами ШРАС/ШВ [12] приняты английские трехбуквенные сокращения тривиальных названий аминокислот, начинающиеся с прописной буквы Gly, Ala, Туг и т. д. (применяемые либо для всей молекулы аминокислоты, либо для ее радикала) особенно часто такие сокращения применяются для описания аминокислотной последовательности в пептидах и белках. Разрешена также [13] и однобуквенная система сокращений, но она применяется гораздо реже. Имеются также правила номенклатуры, касающиеся часто применяемых сокращений для синтетических пептидов [14], для синтетических модификаций природных пептидов [15], пептидных гормонов [16] и белков, содержащих железо и серу [17]. [c.187]

Во всем предыдущем изложении мы сознательно избегали упоминания о важнейших биологических полимерах — белках и нуклеиновых кислотах, потому что принцип построения этих молекул существенно сложнее, чем описанных выше синтетических и природных полимеров. Во-первых, они построены не из одного, а из нескольких различных мономеров. Например, белки, полимерная цепь которых образуется путем соединения а-аминокислот ЫНг—СН(К)—СООН, где Н — различные органические радикалы, и имеет структуру вида [c.147]

П. Де Сантис и соавт. [61] в 1965 г. рассчитывают регулярные конформации полипептидов, используя для описания взаимодействий валентно-несвязанных атомов не модель жестких сфер, а потенциальные функции невалентных взаимодействий. Карты ( )- / Рамачандрана приобретают контуры эквипотенциальных сечений и позволяют теперь уже делать количественную сопоставительную оценку потенциальной энергии любого конформационного состояния свободного монопептида или соответствующего звена полипептида. Д. Брант и П. Флори в том же году с помощью конформационных карт провели статистические расчеты размеров клубков полипептидов и пришли к заключению о необходимости, помимо невалентных взаимодействий, учитывать также электростатические взаимодействия, что они и сделали в диполь-дипольном приближении [62]. В ряде работ Шераги и соавт. [63-66] были исследованы спиральные конформации гомополипептидов природных а-аминокислот с применением как модели жестких сфер, так и потенциальных функций. Новым в этих работах явился учет с помощью потенциала Липпинкота и Шредера возможности образования пептидных водородных связей. [c.156]

Для определения Мет в природных веществах можно использовать гидролизаты, полученные описанным выше методом. Они, как правило, содержат значительно большие количества Лиз, чем Мет. В связи с этим в образце с низким содержанием Мет довольно трудно на одной пластинке провести количественное определение этих двух аминокислот. Целесообразно проводить анализ Лиз и Мет в одном гидролизате на двух пластинках. [c.258]

При синтезе биополимеров мы пока ограничены в выборе исходных веществ набором природных а-аминокислот. Получение последовательности соединений представляет собой весьма сложную задачу. Описан- [c.94]

Область органической химии, посвященная изучению структуры и химических свойств соединений, синтезируемых живыми организмами, исключительно велика по объему и чрезвычайно разнообразна. Многие типы природных соединений, рассмотренные в предыдущих главах, например углеводы, аминокислоты, белки и пептиды, а также алкалоиды, были исследованы настолько детально, что описанию их распространения в природе, методов выделения и анализа, установления структуры, рассмотрению их химических реакций, способов синтеза, биологических функций и биогенетических реакций, приводящих к их образованию, посвящены (или могут быть посвящены) целые тома или даже серии томов таков объем наиболее важных областей, связанных с исследованием природных соединений. [c.417]

Исследование конечных аминокислот в белке, повидимому, имеет рабочий базис в развитых до сих пор методах. Для разрешения проблемы изучения последовательности аминокислоты химик располагает рядом природных больших пептидов, на которых можно испытать и доработать описанные ранее методы. К числу таких пептидов относятся грамицидин [63], секретин [54], ингибиторы протеазы [83] и аллергические соединения [13]. [c.235]

Две молекулы хирального вещества, являющиеся зеркальными отражениями друг друга, называются энантиомерами. Поскольку два энантиомера не являются точной копией друг друга, их называют изомерами. Описанный тип изомерии называется конфигурационной, или оптической, изомерией. Для того чтобы различить образующие пару энантиомеры, один из них обозначают символом R (от латинского re tus -правый), а другой символом S (от латинского sm/ster-левый) или соответственно о (от латинского dexter-правый) и l (от латинского /аеми - левый). Энантиомеры любого хирального вещества обладают одинаковыми физическими свойствами, например растворимостью, температурой плавления и т. п. Их химическое поведение по отношению к обычным химическим реагентам также неразличимо. Однако они различаются своей реакционной способностью по отношению к другим хиральным молекулам. Поразительно, что все природные аминокислоты обладают s-, или L-, конфигурацией у углеродного центра (исключение составляет глицин, не относящийся к хиральным соединениям). Только аминокислоты с такой конфигурацией у хирального углеродного центра биологически эффективны в образовании полипептидов и белков в большинстве организмов пептидные связи образуются в клетках при таких специфических условиях, которые неодинаковы для энантиомерных молекул. [c.445]

Название пептида формируется путём последовательного перечисления, начиная с К-конца, названий аминокислот, включённых в пептид при этом суффикс -ин заменяется на суффикс -ил" для всех аминокислот, кроме С-концевой. Для описания структур пептидов примен5и0т не традиционные структурные формулы, а сокращённые обозначения, позволяющие сделать запись более компактной. Для этого остатку каждой природной аминокислоты присвоено трёхбуквенное обозначение (см. с. 37), воспроизводящее три первые буквы тривиального названия аминокислоты. При описании структуры пептида последовательно перечисляют трёхбуквенные обозначения остатков аминокислот, начиная с Ы-конца. Приве- [c.53]

При рассмотрении вопроса об аналогах аминокислот сразу бросается в глаза, что многие природные аминокислоты сходны по своей структуре. Имеется много примеров антагонистических отношений между двумя природными аминокислотами картина значительно усложняется в системах, содержащих многие аминокислоты. Ниже рассмотрены некоторые простейшие описанные в литературе примеры взаимодействия между метаболитами и антиметаболитами в ряду аминокислот. Сводка имеющихся данных представлена в табл., 17. В ней перечислены природные аминокислоты наряду с их структурными аналогами, которые были испытаны в качестве антиметаболитов. При изучении антагонистического действия были использованы различные биологические системы. В большинстве случаев исследовали влияние антиметаболитов на скорость роста проводились также различные опыты in vitro. Окончательный ответ на вопрос о механизме действия антиметаболитов будет, вероятно, получен при исследовании изолированных ферментных систем. [c.140]

Каковы же ближайшие перспективы Можно ли, продолжая изучение Met- и Ьеи-энкефалинов и других пептидных гормонов в том же плане, получить со временем полную и объективную количественную информацию об их структурной организации и зависимости между структурой и функцией Чтобы ответить на этот вопрос, предположим, что такой информацией мы уже располагаем, и попытаемся представить, что она могла бы дать для понимания структурно-функциональной организации энкефалинов и описания механизмов их многочисленных функций. Как можно было бы логически связать данные, например, о 10 низкоэнергетических конформациях каждого нейропептида с приблизительно таким же количеством его функций Очевидно, установить прямую связь при неизвестных пространственных структурах рецепторов не представляется возможным. Число возможных комбинаций, особенно если учесть существование нескольких рецепторов (ц, а,5) для осуществления только одной опиатной функции энкефалина, слишком велико, чтобы надеяться даже в гипотетическом идеальном случае найти искомые соотношения интуитивным путем. Многие полагают, что к достижению цели ведет косвенный путь, заключающийся в привлечении синтетических аналогов, изучении их структуры и биологической активности. В принципе подобный подход вот уже не одно столетие применяется в поиске фармацевтических препаратов. Однако такой путь в его сегодняшнем состоянии не только длителен, сложен и дорогостоящ, но, главное, он не может привести к окончательному решению проблемы. Замена аминокислот в природной последовательности, укорочение цепи или добавление новых остатков, иными словами, любая модификация химического строения природного пептида, неизбежно сопровождается изменением конформационных возможностей молекулы и одновременно затрагивает склонные к специфическому взаимодействию с рецептором остатки, что сказывается на характере внутри- и межмолекулярных взаимодействий, в том числе на устойчивости аналогов к действию протеиназ. Для учета последствий химической модификации на характер внутримолекулярных взаимодействий можно использовать теоретический конформационный анализ и методы кванто- [c.352]

Полученные таким обраэом липиды Содержат часто также свободные аминокислоты и пептиды, сахар и другие гидрофильные природные вещества, которые попадают в экстракт при добавлении веществ, способствующих растворению, например лецитинов. Отделение этих примесей затруднительно. Для отделения липидов от нелипидов пригодна хроматография на колонках с целлюлозой по Леа и Родесу [70] и препаративная хроматография на бумаге с применением растворителей, описанных Вестлеем, Вреном и Митчеллом [139]. Рекомендуется противоточное распределение [9, 53, 105]. [c.146]

Большой интерес представляют диацетилейовые кислоты, содержащие еще одну функциональную группу, напрймер дикарбоновые кислоты, оксикислоты, аминокислоты, й другие, найденные среди природных полиацетиленов [348]. Путем их превращений можно получать различные непредельные соединенйя, в том числе природные и близкие к ним вещества. К числу таких превращений относятся описанные выше декарбоксилирование дйкарбоновых кислот и щелочное расщепление оксикарбоновых кислот диацетиленового ряда, а также их дегидратация и изомеризация. [c.228]

Близким к способу, описанному выше, является метод, использованный [14] для синтеза высших алифатических аминокислот строения R H(NH2)( H2) 00H, где R — алкил. Подобные АМК изучены сравнительно мало, хотя они могут представить интерес для получения полиамидов [15] и для синтеза физиологически активных соединений. Насколько нам известно, к моменту начала описанной здесь работы общего метода синтеза таких АМК не существовало. Для получения некоторых из них использовались природные продукты, нанример, 10-аминоундекановая кислота была приготовлена из ундециленовой кислоты. [c.292]

При разработке всех описанных ниже способов предполагалось, что аминокислоты соединяются в пептидах исключительно при помощи ковалент-ных связей СО—NH. Однако, по крайней мере в природных пептидах, могут существовать и другие связи. Например, Джеймс и Синдж [3876] предположили, что остаток этаноламина в грамицидине соединяется с карбонильной группой своей гидроксильной группой. [c.157]

Как же различить и разделить этих неуловимых близнецов Читатели уже знакомы с одним из методов, который пригоден для такого эксперимента. Помните описанный в гл. 2 опыт, который поставил нас в тупик Вещество С было разделено на два совершенно неотличимых вещества. Пришло время признаться, в чем состоял секрет хроматографическая колонка была набита неподвижной фазой, содержащей оптически активные соединения, например, природные белки или выделенные из их состава аминокислоты. Один из антиподов оптически активного вещества цепляется за нее сильнее, чем второй. Различие между близнецами мгновенно выяснилось бы, если бы мы догадались поместить их в кювету поляриметра. Один из них повернул бы плоскость по 1яризации луча влево, другой — на такой же угол вправо. [c.124]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология