Полипептиды волокна

Некоторые синтетические волокна имеют структурное сходство с полипептидами в связи с тем, что они построены также из аминокислот, связанных [c.413]

Замечательным явилось сходство рентгенограмм (перечисленных фибриллярных белков и той структурной формы синтетических полипептидов, которая оказалась нечувствительной к их химической структуре. Речь идет об а-спирали. Получены убедительные признаки существования а-спиральной конфигурации в полипептидных цепях фибриллярных белков. Из меренный по рентгенограммам шаг спирали (около 5 А) и величина проекции одного остатка на ось волокна (около 1,5 А) согласуются с расчетными данными для а-спиральных структур. Дихроизм поляризованных инфракрасных спектров поглощения перечисленных фибриллярных белков указывает на то, что. водородные связи в этих белках [c.542]

Спектры растворов или неориентированных пленок не дают информации о поляризации колебаний. Напротив, при исследовании белков или полипептидов в анизотропных средах (в ориентированных пленках и волокнах) с помощью поляризованного ИК-излучения поляризация колебаний наблюдается непосредственно. Измеряется инфракрасный дихроизм, характеризуемый отношением коэффициентов поглощения, измеренных для излучения с направлением электрического вектора световой волны, параллельным и перпендикулярным выделенному направлению. [c.165]

Реакции полимеризации и поликонденсации. Общие понятия химии высокомолекулярных соединений (ВМС) мономер, полимер, элементарное звено, степень полимеризации (поликонденсации). Примеры различных типов ВМС полиэтилен, полипропилен, полистирол, поливинилхлорид, политетрафторэтилен, каучуки, фенол-формальдегидные смолы, полипептиды, искусственные и синтетические волокна. [c.505]

Число белков очень велико, различны их функции в организме. Например, в волокнах мышц имеется белок миозин, участвующ,ий в превращении химической энергии в механическую. Волосы, шерсть, ногти, роговой слой эпителия состоят в основном из белка кератина. Ферменты и гормоны (катализаторы и координаторы протекающих в живо.м организме реакций) также принадлежат к белкам или полипептидам. [c.626]

Имелись определенные разногласия в вопросе о характере совмещения молекул красителя и волокна. Одно время предполагалось, что в оптимальной структуре красителя расстояние между звеньями, образующими Н-связи, должно соответствовать таковому для целлюлозы (около 10,3 Л). Ошибочность этой точки зрения была доказана Робинсоном на молекулярных моделях [1732]. Некоторые из диаграмм в его статье особенно наглядно показывают, какое значение имеет вращательная подвижность молекул и те разнообразные возможности в отношении образования Н-связей, которые при этом открываются. Робинсон предположил также, что крашение идет только в некристаллических частях синтетического полипептида, где в связи с менее совершенной упорядоченностью имеется больше групп, свободных для образования Н-связей (см. также [1202] и рис. 96). [c.284]

Введение полярных групп, например амино- или сульфогрупп, в молекулы красителя во многих случаях повышает их стойкость к линьке, придавая красителю способность взаимодействовать с полярными группами волокна. Этот способ особенно эффективен в случае шерсти и шелка, представляющих собой полипептиды с большим числом высокополярных групп. Желтый Марциуса (разд. 28-2,А) обладающий сильнокислыми свойствами, можно применять для прямого крашения шерсти и шелка. В случае хлопка, льна и вискозного шелка, которые представляют собой целлюлозные волокна, получение стойкой к линьке окраски прямым способом является более трудной задачей. Первым достаточно удовлетворительным прямым красителем для хлопка был конго красный он содержит по- [c.452]

Фиброин шелка представляет собой полипептид сравнительно простого строения, состав которого варьирует в зависимости от вида вырабатывающих его шелковичных червей. Промышленный продукт, получаемый из коконов тутового шелкопряда, состоит главным образом из следующих аминокислот глицина, ь-аланина, ь-серина и ь-тирозина. Фиброин шелка имеет ориентированную кристаллическую структуру. Полипептидные цепи сгруппированы таким образом, что образуют плоскости, причем конфигурация каждой цепи такова, что повторяющиеся фрагменты параллельны оси волокна (а не а-спирали разд. 20-7) каждая цепь связана водородными связями с двумя соседними цепями, в которых ориентация фрагментов обращена (рис. 29-8). [c.525]

Образующийся полимер используется для получения волокна энант. Метиленовые группы в таки.к полимерах, как и в природных полипептидах, связаны пептидными связями —СО—NN—. [c.213]

Каждая мономерная единица (или остаток ) полипептида I—ЫН—СНК—СО—] содержит асимметрический атом углерода. Эти асимметрические атомы имеются в мономерных единицах до полимеризации, и их конфигурация не изменяется в процессе полимеризации. Если в синтезе полипептида исходить из оптически чистой аминокислоты, то конфигурация каждого асимметрического атома в полученном полимере автоматически остается той же самой, и, таким образом, становится возможным образование регулярной структуры. Полипептиды, исследованные методами рентгенографии, принадлежали к этому типу. Они имели высокую степень кристалличности и давали рентгенограммы волокна хорошего разрешения В результате интерпретации рентгенографических данных был сделан вывод, что определяющую роль в структурообразовании полипептидов, находящихся в твердом состоянии, играют силы, действующие между сегментами полимерных цепей, не соединенными химическими связями. [c.66]

Состав шерсти значительно менее постоянен, чем состав целлюлозных волокон, не только в пределах разных сортов шерсти, но и в разных частях одного и того же волокна. Однако во всех случаях основная химическая характеристика определяется кератином, являющимся представителем протеинов. Кислотные красители окрашивают наружный слой более интенсивно, чем внутренний, а основные красители оказывают противоположное действие. Как щерсть, так и шелк являются полипептидами общей формулы [c.1476]

Введение полярных групп, например амино- или сульфогрупп, в молекулы красителя во многих случаях повышает их стойкость к линьке, придавая красителю способность взаимодействовать с полярными группами волокна. Этот способ особенно эффективен в случае шерсти и шелка, представляющих собой полипептиды с большим числом высокополярных групп. Желтый Марциуса (стр. 344), обладающий сильнокислыми свойствами, можно применять для прямого крашения шерсти и шелка. В случае хлопка, льна и вискозного шелка, которые представляют собой целлюлозные волокна, получение стойкой к линьке окраски прямым способом является более трудной задачей. Первым достаточно удовлетворительным прямым красителем для хлопка был конго красный он содержит полярные амино- и сульфо-группы, которые, взаимодействуя с волокном, могут образовывать водородные связи со сложноэфирными и гидроксильными группами целлюлозы, а также с другими молекулами красителя, уменьшая тем самым легкость их вымывания при стирке. [c.353]

Полипептиды являются продуктами расщепления белковых веществ. К группе полипептидов нужно отнести также некоторые широко применяющиеся антибиотические вещества, как грамицидин С. К полипептидам близки некоторые искусственно получаемые полиамидные смолы, применяемые для изготовления искусственного волокна (капрон). [c.293]

Многие натурзоньные волокна (папример, шерсть) являются полипептидами, т. е. полиамидами на основе [c.290]

Также как синтетические полипептиды, а-белки могут быть переведены в р-форму. Это достигается растяжением, иногда в специальных условиях. Рентгенограммы р-белков показывают, что их молекулярные цепи принимают при растяжении вытянутую конфигурацию. Водородные связи -в р-белках также, как в синтетических/полипептидах, направлены перпендикулярно оси волокна. р-Форма белков нестабильна и после удаления растягивающего усилия, как правило, вновь восстанавливается а-спиральная конфигурация цепей. Только один белок,— фиброин шелка в естественном состоянии существует в виде р-формы. Образование Р- Конфигурации цепей в фиброине шелка происходит в тот момент, когда шелковичный червь прядет шелковую нить. Образующиеся при этом большие силы давления развертывают молекулярные цепи белка. Стабильность образовавшейся р-конфигурации в нити фиброина шелка объясняется тем, что на отдельных фрагментах молекул этого белка скапливаются остатки с короткими боиовыми цепями — глицин, аланин, серин. Отталкивание боковых групп этих остатков во много раз меньше отталкивания больших боковых цепей других аминокислот. Поэтому Р-структуры, возникающие на отдельных фрагментах цепей фиброина шелка (в местах скоплений остатков с короткими боковым и дшями), оказываются относительно стабильными. Это подтверждается изучением р-структур синтетических полипептидов с короткими боковыми цепями, таких, как поли-(глицил- аланин). [c.543]

Капсулы, слизистые образования и чехлы могут содержать компоненты, одинаковые с клеточной стенкой, однако их химические составы не идентичны. Как правило, химический состав капсул, образуемых бактериями, родо- или видоспецифичен. Основные химические компоненты большинства капсул прокариот — полисахариды гомо- или гетерополимерной природы. Исключение составляет капсула некоторых видов Ba illus, построенная из полипептида, являющегося полимером Л-глутаминовой кислоты. Для ряда бактерий показана способность синтезировать и вьщелять в окружающую среду волокна целлюлозы. [c.38]

Разработанные в последние годы методы селективного гидролиза, разделения и идентификации открыли новые возможности для химического изучения структуры полипептидов и белков. Как уже указывалось, эти природные продукты включают разнообразный материал антибиотики, гормоны, токсины, ферйенты,. вирусы, волокна и т. д. Хотя за короткий период времени был достигнут большой прогресс в выяснении структуры различных природных продуктов, работа по установлению химической структуры белков в значительной степени осложнена их макромолеку-лярной природой. Изучение последовательности аминокислот в полипептидах и белках показывает наличие в них своеобразных группировок аминокислот. Например, из семи основных аминокислот, имеющихся в АКТГ, четыре расположены по соседству, а все семь включены в последовательность из 14 аминокислот из семи кислых аминокислот, ирисутствуюпщх в этом гормоне, три находятся по соседству друг с другом. В рибонуклеазе три остатка серина и три остатка аланина находятся рядом аналогична располагаются три ароматические аминокислоты в инсулине. Для ряда ферментов — тромбина, трипсина, химотрипсина и фосфоглюкомутазы было отмечено наличие одинаковой последовательности из шести аминокислот. Отмечено, что в структуре-и механизме действия протеолитических ферментов важную роль играют определенные трипептиды [160]. В настоящее время из-за ограниченности наших знаний относительно точного молекулярного механизма действия гормонов и ферментов можно делать только предположения о значении тёх или иных аминокислотных группировок. Вопрос о связи определенной последовательности аминокислот с функциями различных соединений может быть выяснен лишь по мере накопления экспериментального материала. Тем самым, по-видимому, станет возможным значительно более полное понимание механизма действия природных соединений на молекулярном уровне. [c.418]

Для улучшения условий формования к полимеру рекомендуется добавлять небольшие количества капролактама [1400] Или энантолактами [905[, а также различные поверхностноактивные вещества [1401]. Однако в ряде случаев, преимущественно для N-замещенных или смешанных полиамидов и полипептидов, возможно формование волокна из растворов [852, 904, 907, 1377, 1380, 1402—1407]. [c.166]

Красители можно рассматривать с различных точек зрения можно, например, обсудить структуру соединений, дающих особенно ценные цвета, или проследить историческое развитие промышленности красителей. Однако, вероятно, наиболее логично рассматривать этот вопрос под углом зрения способов крашения волокна или ткани, поскольку именно факторы, существенные для процессов крашения, имеют решающее значение при практическом использовании окрашенного органического соединения в качестве красителя. Учитывая разнообразие используемых в современной промышленности волокон, необходимо иметь в распоряжении большое число способов крашения и типов красителей. Предельно неполярными в этом ряду веществ являются соединения, подобные полипропилену — углеводороду с длинной цепью среднее положение занимает хлопок — полиглюкозид с эфирными и гидроксильными связями наиболее полярной является шерсть — полипептид, имеющий поперечные связи через цистеин и содержащий свободные карбоксильные и аминогруппы. [c.452]

Физические свойства шерстяного волокна были описаны ранее (см, гл. VI). В химическом отношении шерсть представляет собой протеин, относяшийся к обширной группе кератинов, характеризующихся тем, что в качестве продуктов их гидролиза образуется серу-содержащая аминокислота — цистин. В кератине шерсти содержится около 17% азота, а содержание серы колеблется в пределах 2,5—4,5%. Состав шерсти значительно менее постоянен, чем состав целлюлозных волокон, не только в пределах разных сортов шерсти, но и в разных частях одного и того же волокна. Однако во всех случаях основная химическая характеристика определяется кератином, являющимся представителем протеинов. Кислотные красители окрашивают наружный слой более интенсивно, чем внутренний, а основные красители оказывают противоположное действие. Как щерсть, так и шелк являются полипептидами общей формулы [c.1476]

Между рентгенограммами синтетических полипептидов и конского волоса имеется сходство. Это говорит в пользу того, что альфа-спирали имеются, по-видимому, и в волосе и в синтетических полипептидах однако сходство это не настолько велико, чтобы считать его достоверным. Убедительные доказательства были получены М. Перутцом. Он указал на то, что вещества, состоящие из альфа-спиралей, должны давать интенсивную диффракционную картину, соответствующую расстоянию между двумя ступеньками в 1,5 ангстрема. Расположение аминокислотных остатков на расстоянии 1,5 ангстрема вдоль оси спирали будет благоприятствовать созданию интенсивной диффракционной картины. Перутц получил рентгенограммы синтетических полипептидов и многих белков, волокна которых он располагал под соответствующим углом к направлению пучка рентгеновых лучей. Он обнаружил, что выщеуказанная диф-фракционная картина действительно наблюдалась в синтетических полипептидах, в волосе, роге, ногтях, эпидермисе и в других белках, дающих рентгенограммы типа альфа-кератина. [c.88]

Фибриллярные белки и родственные синтетические полипептиды дают поразительные примеры использования поляризованного излучения. Из работ по рентгенографии известно, что в некоторых фибриллярных белках цепь вытянута, а в других свернута, причем природа свернутых форм не установлена. Наблюдения Эмброза, Эллиота и Темпля [6] и Эмброза и Эллиота [3] показали, что если в вытянутых формах, таких, как шелк и кератин из перьев, КН- и С=0-валентные колебания полипептидных цепей оказывались наиболее сильными, когда вектор излучения Е был перпендикулярен оси волокна, то в складчатых формах, таких, как а-кератин волоса, они были сильными при параллельном направлении вектора Е. На основании этого они сделали вывод, что в складчатых формах направление расположения групп NH и С=0 [c.100]

Интересный вариант вытянутой р-формы цени белков и полипептидов, известной как скрепленная р-форма [10], первоначально был открыт при изучении необычной дифракционной картины рентгеновских лучей этих биополимеров. На меридиане дифракционной картины обнаружен рефлекс, соответствуюш,ий межплоскостному расстоянию 4,7 А (0,47 нм), который можно связать с периодичностью вдоль оси волокна. Этот период относят к расстоянию между вытянутыми цепями (или почти вытянутыми), которые связаны водородными связями. Следует ожидать, что в скреш енной Р-форме цепи расположены перпендикулярно оси волокна. Это было подтверждено поляризационными спектрами так полосы NH- и С = 0-валептных колебаний обладали наибольшей интенсивностью, когда вектор излучения Е был направлен вдоль оси цепи. В то же время частота С=0-полосы (амид I) совпала с частотой тех же колебаний в вытянутой форме, т. е. 1630 см 1. Известно много примеров скрещенных Р-структур например, волокнистый инсулин [4] шелк из яичного фиброина мухи hrisopa flava [107] синтетичес- [c.104]

В ряде случаев определенные поворотные изомеры стабилизуются силами межмолекулярного взаимоде11Ствия. Особенно важны водородные связи, всегда возникающие между цепями полиамидов и полипептидов, а также внутримолекулярные водородные связи в этих цепях. Перестройка в расположении водородных связей приводит в некоторых случаях к устойчи вой поворотной изомерии — к появлению нескольких модификаций, обладающих различными свойствами. Речь идет, очевидно, о явлении, подобном наблюдаемому в случае гуттаперчи (стр. 214). Важный пример такого рода дает кератин — нерастворимый фибриллярный белок шерсти, волос и рогов млекопитающих. Как и в случае гуттаперчи, при растяжении здесь происходит изменение рентгенографической картины, соответствующее переходу а-формы кератина в 3-форму. а-форма характеризуется периодом вдоль оси волокна 5.15 А. Ист1шпый период, по-видимому, является некоторой величиной, кратной этому значению. Период вдоль оси волокна в 3-кератине равен, по-видимому, 6.64А, что близко к периоду другого белка — фиброина шелка ( 7 А). Последний имеет в волокне конфигурацию транс-поли-пептидной цепи (рис. 57). Астбери и Стрит [ 1 предложили простую схему а — 0-перехода в кератине, показанную на рис. 58. Обратимое растяжение кератина сопровождается переходом внутримолекулярных водородных связей в мен молекулярные. Схема рис. 58 является упрощенной и неточной. Как указывает Лоу она имеет значение лишь [c.224]

Для улучшения условий формования к полимеру рекомендуется добавлять небольшие количества капролактама или энаптолактама [1341, а также различных поверхностно-активных веществ [135]. Однако в но-которых случаях, преимущественно при N-замещенных или смешанных полиамидах и полипептидах, возможно формование волокна из растворов [136—146]. [c.407]

Исследованию указанных вопросов в настоящее время посвящено большое количество работ однако данных о физических, механических и химических свойствах волокон, полученных из этих синтетических полимеров, пока имеется очень мало. Следует отметить [108, 109, ИЗ], что сополимеры //-фенилала-нина и /-лейцина или а-аминоизомасляной кислоты образуют пленки и волокна, имеющие, согласно данным рентгеноструктурного анализа, структуру типа а-кератина. Астбери и др. [ПО] описали синтетические сополимеры пептидов, которые по своей структуре родственны волокнистым протеинам типа 3-кератина. В то же время другие исследователи [111] получили ориентированные волокна и пленки из некоторых сополимеров и показали, что они могут существовать как в а-форме, когда цепи макромолекул полимера находятся в свернутом состоянии, так и в Р-форме, характеризуемой наличием вытянутых макромолекул. Между этими двумя формами возможен взаимный переход, на который оказывает сильное влияние применяемая жидкая среда. Колеман и Фартинг [113] показали, что некоторые из полипептидов довольно устойчивы к действию гидролизующих агентов и имеют низкую остаточную влажность. Мак-Дональд [120] увеличил гидрофильность и улучшил накрашиваемость синтетических полипептидов обработкой полимеров в растворе или в твердом виде ангидридом карбоксисаркозина таким образом, что в полимер вводилось 5—25% полпсаркозина. Подобным же образом могут быть модифицированы найлоновые волокна [121]. [c.182]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология