Почки оксипролина и пролина

Растворимость аминокислот в воде сильно варьирует (см. табл. 2) [109]. Наименьшей растворимостью обладают цистин и тирозин, наибольшей — пролин и оксипролин. Пролин является единственной аминокислотой, хорошо растворимой в спирте (около 1,6 г в 100 мл при 20°). Растворимость большинства аминокислот в абсолютном спирте очень незначительна [ПО] [c.31]

Для построения пространственной структуры белка пептидные цепи должны принять определенную, свойственную данному белку конфигурацию, которая закрепляется водородными связями, возникающими между пептидными группировками отдельных участков молекулярной цепи. По мере образования водородных связей пептидные цепи закручиваются в спирали, стремясь к образованию максимального числа водородных связей и соответственно к энергетически наиболее выгодной конфигурации. Но образованию правильной спирали часто мешают силы отталкивания или притяжения, возникающие между группами аминокислот, или стерические препятствия, например за счет пирроли-диновых колец пролина и оксипролина, которые заставляют пептидную цепь резко изгибаться и препятствуют образованию спирали на некоторых ее участках. Далее отдельные участки макромолекулы белка ориен- тируются в пространстве, принимая в некоторых случаях достаточно [c.373]

Если бы а-спираль была единственным типом вторичной структуры белков, то все они были бы жесткими палочковидными образованиями. Поскольку это не так, следует заключить, что а-спирали составляют лишь отдельные участки полипептидных цепей. Отклонение от а-спиральной структуры вызвано разнообразными факторами к ним относится содержание пролина, оксипролина и (или) валина в пептидной цепи. После образования пептидной связи амидный водород отсутствует в пролине и оксипролине, и эти аминокислотные остатки не могут участвовать в образовании водородных связей в а-спирали. Изопропильная группа валина, по-видимому, ослабляет а-спираль из-за стерического отталкивания. [c.408]

Коллаген — это наиболее распространенный белок позвоночных на его долю приходится почти 50% сухого веса хрящей и около 30% твердого вещества кости. В биологических системах коллаген встречается в виде пучков линейных волокон, которые по прочности иа растяжение почти не отличаются от стальной проволоки. В свете столь важной роли коллагена не удивительно, что многие серьезные заболевания связаны с нарушением его синтеза. Пожалуй, наиболее известна цинга, которая вызывается дефицитом витамина С. При этом нарушается синтез коллагена, так как в отсутствие витамина С пролин не окисляется до 3- и 4-оксипролина. Оксипролины содержатся только в коллагене поэтому их анализ в тканях отражает концентрацию коллагена в этих тканях. [c.410]

Касаясь в связи с вышеизложенным, аминокислот, входящих в состав природных белков, следует отметить, что по своей конфигурации все они относятся к -ряду. Что же касается оптической активности, то большая часть из них вращает плоскость поляризации вправо. Левовращающими являются лишь треонин, фенилаланин, тирозин, триптофан, цис-тин, пролин и оксипролин. [c.234]

При исследовании интенсивности окисления Ь-пролина, добавленного в гомогенаты печени, биофлавоноиды и АК вносили в реакционную смесь в следующих сочетаниях 1) по 0,5 мг на общий объем 3 мл 2) биофлавоноиды — по 1 мг, а АК — по 0,5 мг на пробу 3) биофлавоноиды — по 0,5 мг, а АК — по 1мг на пробу. При исследовании превращения Ъ-оксипролина в гомогенатах печени биофлавоноиды ж АК вносили в пробы в таких же сочетаниях, как в первом и втором вариантах опыта с Ь-пролином. [c.384]

Окисление пролина в оксипролин происходит, по-видимому, после включения пролина в пептид. [c.184]

Для обнаружения и идентификации аминокислот на хроматограммах помимо нингидринового теста могут быть использованы и другие цветные реакции. Так, гистидин и другие имидазольные производные можно обнаружить в виде красных пятен, применяя диазореакцию по Паули или варианты этой реакции. Пролин и оксипролин обнаруживаются в виде синих [c.42]

Исследования с применением препаратов печени и почек показали, что L-пролин окисляется через глутаминовую кислоту до СОг и NH3. Участвующий в этом процессе фермент, пролин-оксидаза, действует также на L-оксипролин [367, 1092] по-видимому, она отличается от оксидазы L-аминокислот. Оксипролин окисляется в этой системе не до конца в процессе окисления накапливается продукт, 2,4-динитрофенилгидразон которого является, как предполагают, производным 7-полу альдегида [c.351]

В молекуле оксипролина конфигурация при Сг такая же, как и у пролина и других природных аминокислот, а гидроксильная группа находится в транс-положении по отношению к карбоксильной группе. [c.639]

В связи с этим следует отметить, что коллаген—очень необычный по составу белок. Свыше 20% аминокислотных остатков коллагена составляют пролин и оксипролин, происходящие от соответствующих циклических аминокислот. Пептидный азот в этих остатках не имеет соединенного с ним атома водорода. [c.71]

ЖЕЛАТИНА — продукт переработки коллагена, распространенного в природе белкового вещества, образующего главную составную часть соединительной ткани позвоночных, особенно в коже, оссеине костей и в сухожилиях. Но аминокислотному и элементарному составу Ж. близка к коллагену. Главнейшие к-ты глицин (ок. 27%), пролин (ок. 16%), оксипролин (ок. 14%), глутаминовая к-та (ок. 12%), аргинин (ок. 9%), лизин (ок. 5%). Элементарный состав Ж. 48,7—51,5% С 6,5—7,2% Н 17,5—18,8% N 24,2—26,8% О 0,3—0,7% 8. В Ж. ок. 15% НгО и ок. 1% золы. Лучшие сорта Ж. слабо окрашены в желтый цвет <1 1,3—1,4 Ид 1,5 средний мол. в. ок. 60000 благодаря наличию в Ж. кислых (карбоксильных) и основных (амино) групп она имеет амфотерный характер. Ж., полученная по щелочному способу, имеет изоэлектрич. точку при pH 4,8—5,1, а полученная по кислотному способу — при pH ок. 9. Ж. набухает в воде и при нагревании растворяется при охлаждении р-р Ж. образует студень (гель), к-рый при нагревании опять переходит в р-р. Темп-ра застудневания и прочность студня зависят от концентрации р-ра и качества Ж. Основными критериями качества Ж. являются вязкость р-ра, прочность студня, темп-ра его плавления и застудневания, измеренные при определенных условиях. В конц. р-рах нек-рых веществ (нанр., роданистого калия, бензолсульфоната натрия и др.) Ж. растворяется на холоду. Эти же вещества препятствуют образованию студня. Под действием дубителей Ж. теряет снособность набухать в воде и растворяться. [c.8]

Группа гетероциклических аминокислот включает пролин и триптофан. Обе аминокислоты содержатся в различных биологически активных полипептидах. Они резко отличаются друг от друга по своему химическому поведению. Другие гетероциклические аминокислоты, такие, как гистидин и оксипролин, будут описаны в соответствии с их функциональными группами в разделах Б и Д этой главы. [c.200]

И. Е. Плотникова (1949) провела систематическое исследование аминокислотного состава проколлагенов, выделенных из кожи человека и кожи животных различных классов позвоночных. Полученные двухмерные бумажные хроматограммы дали возможность установить, что проколлагепы, выделенные из кожи человека и позвоночных животных, содержат следующие аминокислоты аспарагиновую кислоту, глютаминовую кислоту, серии, гликокол, лизин, аргинин, аланин, гистидин, оксипролин, пролин, валин, лейцин, фенилаланин. По составу аминокислот, проявляющихся на хроматограммах, проколлагены оказались близкими к желатине, отличаясь от нее отсутствием тирозина. [c.157]

Осаждение пролина и его отделение от оксипролина (в виде комплекса с хлористым кадмием) было введено Капфхаммером и Экком [339] и применялось в различных работах по изолированию пролина [340, 341, 353, 400, 363]. [c.94]

Для изучеиия различных этапов синтеза коллагена в модельных системах широко иопользуют радиоизотоп-ный метод. Наличие в составе коллагена необычных аминокислот — оксипролина и оксилизина, не встречающихся в других белках, позволяет легко идентафициро-вать коллаген среди других белков животных тканей. Обнаружение С-онсипролияа после инкубация ткани с меченым по углероду пролином является наиболее существенным показателем синтеза коллагена в данной системе. [c.265]

По форме молекул белки можно приблизительно делить на две группы — склеропротеины и сферопротеины. Первые имеют волокнистую структуру и служат строительным материалом тканей. К ним относится коллаген, содержащийся в коже, сухожилиях, хрящах и костях. Коллаген построен в основном из глицина, пролина и оксипролина. При частичном гидролизе он превращается в желатину. Коллаген составляет почти одну треть всех животных белков. Другие склеропротеины — кератин, содержащийся в волосах, ногтях, перьях и шерсти, и фиброин из натурального шелка. В мышечных волокнах присутствуют главным образом белки миозин и актин. Они не растворяются в воде и активно участвуют в механохимических процессах, обусловливающих работу мышц. Поскольку тела млекопитающих примерно на 40% состоят из мышц, оба этих белка относятся к наиболее распространенным органическим соединениям в организмах млекопитающих. [c.194]

Обработку фракций проводят в штативах, рассчитанных на 50 пробирок. В каждый штатив помещают также пробирки со стандартными и контрольным растворами. К 2 мл анализируемого раствора автоматической пипеткой добавляют 1 мл нингидринового реагента и тщательно перемешивают. Затем штатив с пробирками помещают на 20 мин в кипящую водяную баню (100°С) и охлаждают в бане с проточной водой в течение 5 мий. Автоматической пипеткой в каждую пробирку вводят по 5 мл 60%-ного этанола и тщательно перемешивают пробирки выдерживают при комнатной температуре 1 ч, в течение которого в результате окисления кислородом воздуха исчезает красная окраска гидридантина. Наконец, определяют оптическую плотность при 570 нм, а фракции, содержащие пролин и оксипролин, анализируют при 440 нм. В качестве контроля (фона) используют среднюю величину оптической плотности, полученную при аналогичной обработке фракций, не содержащих аминокислот. Важно в процессе измерения проводить сравнение с контрольным раствором, содержащим буфер аналогичного состава. При градиентном элюировании наблюдается постепенное увеличение фона вследствие накопления в буфере нингидринположительных примесей. В этом случае в качестве контрольного раствора еле- [c.314]

После выделения пролина остаток аминокпслот обрабатывают н.-пропиловым спиртом, удаляют из экстракта растворитель и определяют содержание оксипролина по неаминному азоту остатка. [c.339]

В. с., макромолекулы к-рых содержат несколько типов мономерных звеньев, наз. сополимерами. В зависимости от характера распределения звеньев в макромолекулах различают регулярные и нерегулярные сополимеры. В регулярных сополимерах распределение различающихся мономерных звеньев характеризуется определенной периодичностью. Простейшими примерами могут служить чередующиеся сополимеры стирола с малеиновым ангидридом и нек-рых олефинов с ЗОг, построенные по принципу. ..АВАВАВ... (А и В — различные мономерные звенья), и др. Возможны и более сложные регулярные последовательности чередования звеньев, что, в чгастности, характерно д.ття различных аминокислотных остатков в нек-рых белках, напр, глицин — пролин — оксипролин в коллагене, В нерегулярных сополимерах распределение звеньев случайное. Это характерно для многих синтетич. сополимеров. В нуклеиновых к-тах и в большинстве белков нерегулярные последовательности звеньев задаются соответствующим кодом и определяют биохимич. и биологич. специфичность соответствующих соединений. Сополимеры, в к-рых звенья каждого типа образуют достаточно длинные непрерывные последовательности, сменяющие друг друга в пределах макромолекулы, наз. блоксополимерами (см. Блоксополи.меры). Последние наз. регулярными, если длины блоков и их чередование подчиняются определенной периодичности. При уменьшении длины блоков различие между блок-сополимерами и статистич. сополимерами постепенно утрачивается. [c.272]

Морские свинки первой группы (контрольные) получали только диету второй группы—1 АК ежедневно с начала опыта третьей —1 мг АК и 10 мг катехинов четвертой — 1 АК и 10 л 0 кверцетина животных пятой—седьмой групп с начала опытного периода в течение 18—20 дней выдерживали на одной диете без витаминов С и Р и только после появления признаков цинги (падение веса, опухшие суставы) им назначали витамины С и Р свинкам пятой группы — 1 г АК, шестой — 1 ме АК и 10 жа катехинов, седьмой — 1 мг АК и 10 мг кверцетина ежеднев-в[0 в течение примерно четырех недель. Восьмая группа животных была оставлена на рационе вивария. По окончании опытного периода (45—50 дней) морских свинок забивали декапитацией и определяли способность их печени окислять добавленные в гомогенаты печени Ь-пролин или Ь-оксипролин. Интенсивность окисления пролина и оксипролина выражали в процентах окисленных субстратов по отношению к добавленным в пробу. [c.385]

Весьма вероятно, что реакция с оксипролином и аллоокси-пролином протекает, по крайней мере частично, через лактон, так как М, М -дициклогексилкарбодинмид превращает Ы-карбо-бензилокси-Ь-аллооксипролин в его лактон, который вступает в реакцию с эфиром глицина с образованием дипептидного производного [220]. [c.223]

Вполне вероятно, что оксипролин у крысы образуется из пролина обратная реакция, по-видимому, не протекает в сколько-нибудь значительном масштабе, так как оксипролин в противоположность пролину не замещает аргинин в диете, предназначенной для обеспечения оптимального роста молодых крыс [376]. Оксипролин не обеспечивает рост мутантов Es heri hia oli, нуждающихся в пролине [377]. Между тем было найдено, что у этого организма оксипролин конкурирует с глюкозой в синтезе пролина [239]. Природа этого интересного эффекта неясна. Если в препаратах оксипролина, использованных в этих опытах, присутствовала небольшая примесь пролина, то одно это могло бы объяснить полученные результаты. [c.351]

З-Аминокислотпая оксидаза почек окисляет О-пролин в а-кето-З-аминовалерьяновую кислоту [365] и в отсутствие каталазы— в у-аминомасляную кислоту [382] при окислении же О-.оксипролина или алдо-Ь-оксипролина в присутствии каталазы образуется пиррол-2-карбоновая кислота [382]. Образование пиррол-2-карбоновой кислоты из промежуточного продукта окисления (вероятно, из соответствующей а-кетокислоты, находящейся в равновесии со своей циклизованной формой) происходит неферментативным путем и катализируется кислотами [c.352]

Поскольку поглощение при этой длине волны практически линейно зависит от числа исходных аминогрупп, на основе нингидриновой реакции удалось разработать удобный колориметрический метод количественного определения аминов. Если нагревание с нингидрином проводить при pH 1—5, то количество свободной аминокислоты можно определить по объему выделившейся двуокиси углерода (полипептиды и первичные амины также дают лиловое окрашивание с нингидрином, однако в этом случае СО2 не образуется). Таким образом, нингидриновая реакция позволяет определять свободные аминокислоты даже в присутствии полипептидов. В случае имино-кислот (пролина и оксипролина) образуется продукт ярко-желтого цвета с максимумом поглощения около 440 ммк. Это позволяет использовать нин-гидриновую реакцию для определения иминокислот в белковых гидролизатах, содержащих большой избыток аминокислот. [c.48]

Однако в большом числе экспериментов показано, что в пределах одного опыта и даже большой серии опытов, проведенных в одном строго определенном режиме работы, отношения С для разных аминокислот имеют вполне определенную величину. Если в качестве стандартной аминокислоты выбрать лейцин и его цветовой показатель при 570 ммк принять за 100, то по отношению к нему остальные аминокислоты имеют следующие значения цветового показателя оксипролин — 8 (при 440 ммк), аспарагиновая кислота — 94, треонин — 94, серин — 95, глутаминовая кислота — 99, пролин — 22,5 (нри 440 ммк), глицин — 95, аланин — 97, полуцистин — 55, валин — 57, метионин — 102, изолейцин — 100, тирозин — 100, фенилаланин — 100, триптофан — 94, гистидин — 102, лизин — 110, аммиак — около 97 и аргинин — 101. Пользуясь этими соотношениями, можно калибровать прибор, используя лишь одну аминокислоту, например лейцин, с известной степенью чистоты. Обращает на себя внимание очень низкий цветовой показатель для оксипролина. В связи с этим предлагается определять оксипролин, а также пролин с помощью нингидриновой реакции в кислой среде [20]. [c.140]

ЭВМ сообщает номера пиков, названия аминокислот, время, прошедшее с момента начала анализа до момента выхода пика соответствующей кислоты в минутах и секундах, тип разрешения пика, площадь пика, количество соединения в наномолях, калибровочный коэффициент, используемый для расчетов, и уровень нулевой линии для того пика, для которого проводились расчеты. Можно также рассчитать молярное соотношение аминокислот в образце. С помощью этого прибора возможно количественное определение аминокислот при содержании их менее 1 нмоля отношение сигнала к шуму выше, чем 30 1. ЭВМ также контролирует динамическую область анализатора. Полную область шкалы поглощения можно менять либо вручную, либо по команде ЭВМ в интервалах 0,1—0,2—0,5—1,0 и 2,0. Кроме того, при установленной шкале чувствительности область поглощения можно автоматически увеличить или уменьшить в соотношении 1 10 для определенного компонента. Изменение области поглощения проводится, в частности, в тех случаях, когда все компоненты (аминокислоты), исключая пролин и оксипролин, определяют в области поглощения 2,0, и только для этих двух компонентов ее необходимо расширить до 0,2 ед. погл. [c.77]

Молодые клеточные оболочки состоят в основном из полисахаридов, однако, как показывает анализ хорошо отмытых препаратов клеточных оболочек, в них присутствуют также в небольших количествах липиды, нуклеиновые кислоты и значительное количество белковых веш еств. Процентное содержание полисахаридов в первичной оболочке варьирует у разных видов растений и в разных препаратах, однако, как правило, содержание полисахаридов в первичной оболочке достигает примерно 90% сухого веса. Пока еще нет исследований, посвященных биогенезу неуглеводных компонентов клеточной оболочки. Поэтому нам лишь остается предполагать, что они образуются в результате функционирования нормальных метаболических путей, достаточно подробно изученных и описанных. По-видимому, единственным исключением из этого правила являются белки оболочки. Как известно, клеточные оболочки богаты белками, в состав которых входит иминокислота оксипролин. Оксипролин, по-видимому, синтезируется из пролина, уже включившегося в белки, т. е. in situ [68]. Лэмпорт [47] показал, что кислород гидроксильной группы оксипролина ведет свое происхождение от молекулярного кислорода. Хотя синтез оксипролина протекает в растворимой системе, белок, содержащий эту иминокислоту, прочно связан с клеточными оболочками. [c.162]

Смотреть страницы где упоминается термин Почки оксипролина и пролина: [c.111] [c.351] [c.192] [c.653] [c.223] [c.28] [c.404] [c.114] [c.275] [c.296] [c.340] [c.394] [c.384] [c.385] [c.188] [c.351] [c.433] [c.434] [c.136] [c.97] [c.201] [c.203]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология