Инсулин химическая природа

Инсулин образуется в -клетках островков Лангерганса из своего предшественника — проинсулина. По химической природе он является белком. Молекула инсулина состоит из двух полипептидных цепей, в которые включена 51 аминокислота. Полипептидные цепи соединены в двух точках дисульфидными мостиками. Инсулин дает почти все характерные цветные реакции на белок. [c.176]

Развитие биологической химии привело к созданию новых отраслей науки, методологически и методически тесно связанных с биохимией. Так, быстрыми темпами развивается молекулярная биология, генная и клеточная инженерия. В настоящее время достижимыми представляются задачи по синтезу генетического материала и встраиванию его в наследственный аппарат клетки. С помощью микробов возможен синтез белков и регуляторов, характерных для человека, таких, как инсулин или интерферон. Фундаментальная информация о химической природе компонентов биологической системы обеспечивает направленное биомедицинское влияние на несколько уровней системы 1) принципиально важным явилось создание веществ, пагубно действующих на патогенные микробы, способные развиваться в организме человека. Получение антибиотиков, выяснение механизмов их действия, разработка методов их синтеза и модификации позволило побороть многие болезни, в том числе и инфекционного характера. Наиболее ярким примером может служить создание целой серии антибиотиков пенициллинового ряда. Пенициллин и его аналоги, встраиваясь в стенку бактерий, предотвращают их рост и иочти не влияют на клетки организма человека. Многие антибиотики ингибирующе действуют на процесс биосинтеза белка в бактери- [c.198]

Химическая природа инсулина и его влияние на обмен веществ. [c.98]

Химическая природа и биосинтез инсулина [c.187]

По своей химической природе гормоны могут быть разделены на две группы в одну группу входят аминокислоты и родственные им соединения (адреналин, тироксин), полипептиды и белки (инсулин, гормоны передней доли гипофиза). Вторую группу гормонов составляют стероиды, выделяемые половыми железами и корой надпочечников. Стероидные гормоны регулируют процессы обмена веществ, роста, созревания, старения и размножения, влияют на работоспособность и сопротивляемость организма. От их биологического действия зависят такие разнородные явления, как рост и выпадение волос, крепость мышц у мужчин, развитие молочных желез у женщин, половая окраска рыб и птиц и др. [c.188]

По химическому строению — гормоны белковой и пептидной природы (инсулин, глюкагон, па-ратгормон, вазопрессин, кальцитонин и др.), производные аминокислот (адреналин, тироксин), стероидные гормоны (кортизол, альдостерон, тестостерон и др.). [c.104]

Несмотря на большое число исследований, чисто химический аспект действия инсулина остается неясным - . Обычно считается, что гормон действует на плазматические мембраны всех тканей, вызывая заметные изменения проницаемости, что поиводит к возрастанию поглощения глюкозы, различных ионов и других веществ. Такого рода изменения проницаемости могут обусловить сильное влияние инсулина на важнейшие процессы биосинтеза имеет место, в частности, повышение синтеза гликогена, липидов и белков. В то же время процессы катаболизма подавляются и активность катаболических ферментов, например глюкозо-6-фосфатазы, снижается. Ключом к пониманию действия инсулина может явиться выяснение вопроса о природе его вторичного посредника , аналогичного по своему действию сАМР. Высказывались предположения, что вторичным посредником для инсулина является сАМР, однако более вероятно, что эту роль выполняет какой-то ион, возможно К+ . [c.505]

Разработанные в последние годы методы селективного гидролиза, разделения и идентификации открыли новые возможности для химического изучения структуры полипептидов и белков. Как уже указывалось, эти природные продукты включают разнообразный материал антибиотики, гормоны, токсины, ферйенты,. вирусы, волокна и т. д. Хотя за короткий период времени был достигнут большой прогресс в выяснении структуры различных природных продуктов, работа по установлению химической структуры белков в значительной степени осложнена их макромолеку-лярной природой. Изучение последовательности аминокислот в полипептидах и белках показывает наличие в них своеобразных группировок аминокислот. Например, из семи основных аминокислот, имеющихся в АКТГ, четыре расположены по соседству, а все семь включены в последовательность из 14 аминокислот из семи кислых аминокислот, ирисутствуюпщх в этом гормоне, три находятся по соседству друг с другом. В рибонуклеазе три остатка серина и три остатка аланина находятся рядом аналогична располагаются три ароматические аминокислоты в инсулине. Для ряда ферментов — тромбина, трипсина, химотрипсина и фосфоглюкомутазы было отмечено наличие одинаковой последовательности из шести аминокислот. Отмечено, что в структуре-и механизме действия протеолитических ферментов важную роль играют определенные трипептиды [160]. В настоящее время из-за ограниченности наших знаний относительно точного молекулярного механизма действия гормонов и ферментов можно делать только предположения о значении тёх или иных аминокислотных группировок. Вопрос о связи определенной последовательности аминокислот с функциями различных соединений может быть выяснен лишь по мере накопления экспериментального материала. Тем самым, по-видимому, станет возможным значительно более полное понимание механизма действия природных соединений на молекулярном уровне. [c.418]

Больному диабетом вводят гормон инсулин, который по своей химической природе является белком. Объясните, почему его вводят внутривенно, а не с пищей. [c.373]

Согласно современным представлениям, биосинтез инсулина осуществляется в 3-клетках панкреатических островков из своего предшественника проинсулина, впервые выделенного Д. Стайнером в 1966 г. В настоящее время не только выяснена первичная структура проинсулина, но и осуществлен его химический сгштез (см. рис. 1.14). Проинсулин представлен одной полипептидной цепью, содержащей 84 аминокислотных остатка он лишен биологической, т.е. гормональной, активности. Местом синтеза проинсулина считается фракция микросом 3-клеток панкреатических островков превращение неактивного проинсулина в активный инсулин (наиболее существенная часть синтеза) происходит при перемещен проинсулина от рибосом к секреторным гранулам путем частичного протеолиза (отщепление с С-конца полипептидной цепи пептида, содержащего 33 аминокислотных остатка и получившего наименование соединяющего пептида, или С-пепти-да). Длина и первичная структура С-пептида подвержена большим изменениям у разных видов животных, чем последовательность цепей А и В инсулина. Установлено, что исходным предшественником инсулина является препроинсулин, содержащий, помимо проинсулина, его так называемую лидерную, или сигнальную, последовательность на N-конце, состоящую из 23 остатков аминокислот при образовании молекулы проинсулина этот сигнальный пептид отщепляется специальной пептидазой. Далее молекула проинсулина также подвергается частичному протеолизу, и под действием трипсиноподобной протеиназы отщепляются по две основные аминокислоты с N- и С-конца пептида С—соответственно дипептиды Apr—Apr и Лиз— —Apr (см. рис. 1.14). Однако природа ферментов и тонкие механизмы этого важного биологического процесса—образование активной молекулы инсулина окончательно не выяснены. [c.268]

Некоторые железы отдают вырабатываемые ими вещества прямо в кровь. Такие железы называются железами внутренней секреции, а выделяемые ими продукты, поступающие в кровь и оказывающие сильное действие на весь организм, называются гормонами. Среди гормонов есть и вещества с простым химическим строением, но есть и вещества, относящиеся к группе белков. Примером гормонов белковой природы является инсулин — вещество, при недостатке которого в организме наступает тяжелое заболевание— сахарное мочеизнурение, или сахарный диабет, при котором организм не может нормально усваивать углеводы и они в виде глюкозы выделяются с мочой. [c.303]

Гормоны по химической природе делятся на две группы к одной группе относятся аминокислоты и родственные им соединения (адреналин, тироксин), белки и полипептиды (инсулин, гормоны передней доли гипофиза). Ко второй группе относятся стероидные гормоны (половые и коры надпочечников). [c.183]

Цель занятия закрепить представления о химической природе гормонов и механизмах гормональной регуляции метаболизма. Ознакомиться с методикой расчета суточной дозы инсулина для больных с впервые выявленным сахарным диабетом. [c.388]

Химическая индивидуальность, или видовая специфичность, белков легко выявляется серологическим путем. Если животному, например кролику, ввести в кровь чужеродный ему белок (антиген), то в организме вырабатываются специфические антитела, являющиеся белками глобулино-ной природы и находящиеся, главным образом, в у-глобулиновой фракции белков сыворотки крови. Антигены и антитела взаимодействуют друг с другом с образованием осадков (преципитата), что можно наблюдать при добавлении к сыворотке крови животного, которому ввели в кровяное русло чужеродный белок ( иммунизированного животного), того же белка (антигена). Образование осадка носит название реакции преципитации . Эта реакция весьма тонкая и позволяет выявить свойства белков, неуловимые при их хими ческом изучении. Так, например, тщательное химическое изучение гемоглобина крови лошади, овцы и собаки не выявляет каких-либо особенностей в их химической структуре. Между тем при введении этих гемоглобинов в кровь кролика образуются специфические для каждого из них антитела. Известны, однако, некоторые белки, почти не вызывающие образования антител. Гормоны белковой природы (инсулин, некоторые гормоны гипофиза и др.), изолированные из желез внутренней секреции крупного рогатого скота, при введении их в кровь человека (а также животных) практически не вызывают образования антител. Надо полагать, что химические различия в структуре белков-гормонов животных и белков-гормонов человека настолько малы, что они не всегда выявляются серологически. Это обстоятельство имеет большое практическое значение, так как оно позволяет широко применять в медицинской практике белки-гормоны без опасения вызвать при повторном введении их в организм человека реакцию преципитации. [c.38]

Наконец, четвертое свойство полипептидной цепи заключается в том, что ее остов, построенный из —NH—ОТ—СО-фрагментов, окружен разнообразными по своей химической природе боковыми цепями, что можно видеть при рассмотрении структуры фрагмента молекулы инсулина (см. с, 5 ). [c.51]

Из всего сказанного вытекает, что ключевые открытия в области биологического синтеза белков — дело будущего. Каким бы ни оказался ферментный механизм образования пептидных связей, ясно, что он представляет собой лишь часть общей схемы образования белка. Ведь останется, например, еще вопрос о природе сил, придающих столь важным с биологической точки зрения белкам, как ферменты или гормоны, их характерные физические, химические и физиологические свойства. Денатурированная молекула инсулина, хотя она и утра- [c.78]

Химическая природа. Инсулин является белком (молекулярный вес 6000) Это первый белковый гормон, химическая природа которого расшифрована. Молекула инсулина построена из 2 полипептидных цепей — мономеров, из которых цепь А содержит 21 аминонислотный остаток, а цепь Б—30 аминокислотных остатков. Полипептидные цепи связаны между собой дисульфидными мостиками за счет сульфгид-рильных групп молекул цистеина. Расположение аминокислот в полипептидных цепях А и Б полностью расшифровано Сэнджером, а в 1963 г. другими авторами осуществлен синтез инсулина. [c.95]

В первых опытах Мишера по выделению нуклеина из клеток гноя, проведенных около века назад, было установлено, что в ядрах эукариотов отрицательно заряженная ДНК находится в комплексе с примерно равным по массе количеством положительно заряженных основных белков. В своей работе, проведенной в начале века, Коссель установил не только природу химических компонентов ДНК, но также выяснил состав связанных с ДНК основных белков. Из этих белков наиболее важное значение имеют гистоны, которые представляют собой полипептидные цепи длиной от 50 до 200 аминокислотных остатков. Положительный заряд ги-стонов обусловлен высоким содержанием в них трех основных аминокислот аргинина, лизина и гистидина, в боковых цепях которых имеется вторая аминогруппа (фиг. 15) па их долю приходится почти 25% всех аминокислот гистонов. Интересно сравнить высокое содержание основных аминокислот в гистонах с данными об аминокислотном составе различных белков, представленными в табл. 2, из которых видно, что основные аминокислоты составляют лишь от 8 до 12% всех аминокислотных остатков таких белков, как р-галактозидаза, А-полипептид триптофан-синтазы Е. oli и бычий инсулин. Взаимодействие между ДНК и гистонами в хромосоме происходит, вероятно, благодаря образованию ионных связей между фосфатными группами полинуклеотидной цепи и боковыми аминогруппами полипептидной цепи. На долю ДНК и гистонов приходится около 3 всей массы большинства хромосом остальную часть обычно относят на счет негистонных белков и РНК. [c.498]

Фруктоза, или иначе фруктовый, плодовый или медовый сахар, широко распространена в природе. Особенно богаты ей яблоки и помидоры, а также пчелиный мед, который почти наполовину состоит из фруктозы. По сравнению с обычным пищевым сахаром (в состав которого фруктоза также входит, но в виде химического соединения с менее сладкой глюкозой) фруктоза обладает более приятным вкусом, и согласно профессиональной терминологии вкус фруктозы медовый , а обычного сахара — приторный . Она на 60—70% слаще сахара и потреблять ее можно меньше, а значит, меньше будет и калорийность продукта. Это важно с точки зрения диетологии питания. Фруктозу в отличие от глюкозы и пищевого сахара могут потреблять больные диабетом, так как замена сахара фруктозой существенно снижает вероятность возникновения диабета. Это объясняется тем, что усвоение фруктозы не связано с превращением инсулина. Кроме того, она в меньшей степени вызывает заболевание зубов, чем сахар. В смеси с глюкозой фруктоза не кристаллизуется (не засахаривается), поэтому нашла широкое применение в производстве мороженого, кондитерских изделий и т. д. [c.19]

Химическая природа почти всех известных гормонов выяснена в деталях (включая первичную структуру белковых и пептидных гормонов), однако до настоящего времени не разработаны общие принципы их номенклатуры. Химические наименования многих гормонов точно отражают их химическую структуру и очень громоздкие. Поэтому чаще применяются тривиальные названия гормонов. Принятая номенклатура указывает на источник гормона (например, инсулин —от лат. insula—островок) или отражает его функцию (например, пролактин, вазопрессин). Для некоторых гормонов гипофиза (например, лютеинизирующего и фолликулостимулирующего), а также для всех гипоталамических гормонов разработаны новые рабочие названия. [c.250]

Диабет — весьма распространенное заболевание, причем процент больных диабетом оказывается более высоким в развитых странах (что связано с увеличением потребления мясной пнщи). Поэтому изучение биологического действия инсулина я возможности регулирования сахарного обмена в организме представляет собой одну из актуальных проблем современной биологии и медицины. > Обычно для лечения больных диабетом людей используют инсулин животного происхождения, выделяемый из поджелудочных желез крупного рогатого скота. Однако недавно было установлено, что для многих больных такой инсулин оказывается малоэффективным и в ряде случаев приводит к аллергическим реакциям организма (это связано с тем, что инсулин животных по своей структуре несколько отличается от инсулина людей и человеческий организм отказывается воспринимать чуждый ему гормон). Отсюда ясна исключительная значимость стоящей перед учеными задачи изучить химическую природу инсулина человека и научиться получать этот гормон искусственным путем. [c.95]

Синтез. Осуществление белкового синтеза химическим путем привлекало внимание многих исследователей. Метод твердофазного синтеза, разработанный Б. Меррифилдом, дал возможность получать достаточно большие полипептиды. Таким же способом был получен гормон инсулин, а его уже можно отнести к классу белков. В случае инсулина более трудной задачей было соединение двух полипептидных цепей в активную макромолекулу. К. Диксон и А. Уардлоу справились с этой задачей и положили основу химического синтеза белков. Однако несмотря на разработку автоматических синтезаторов, метод химического синтеза белков не получил щирокого распространения из-за наличия большого числа технических ограничений. В природе небольшие полипептиды синтезируются с помощью соответствующих ферментов, основная же масса белков образуется посредством матричного синтеза. [c.40]

В настоящее время благодаря исследованиям Сангера химическая природа инсулина выяснена. [c.149]

Перечисленные выше гормоны и медиаторы обладают существенно разной химической природой. Инсулин и соматомедины — полипептиды, антидиуретический гормон и ангиотензин — пептиды, ацетилхолин и кате- [c.38]

В химии белка уже достигнут ряд выдающихся результатов. Разработаны современные физико-химические методы исследования аминокислот, пептидов и белков. Установлена первичная структура некоторых белковых ферментов и гормонов, таких, как адренокортикотропный гормон, инсулин, рибонуклеаза, миоглобин, гемоглобин, цитохром с, лизоцим, химотрипсиноген, белок вируса табачной мозаики и других. Успешно развиваются методы синтеза биологически активных белков и пептидов. В 1963 г. осуществлен синтез первого высокомолекулярного белка гормональной природы — инсулина, а в 1969 г. — синтез фермента р1[бонуклеазы (124 аминокислотных остатка). Изучена пространственная структура миоглобина, гемоглобина, лизоцима, химотрипсина, карб-оксипеитидазы А, рибонуклеазы и других белков. Эти достижения помимо их высокой научной ценности имеют громадное практическое значение для медицины, сельского хозяйства и ряда отраслей промышленности. [c.18]

Однако все это совсем не означает, что условия осуществления и механизмы химических и физических про-цессо В, протекающих в неорганической природе и в живой клетке на молекулярном уровне, одни и те же. Химизм биологических организмов по сравнению с неживыми системами имеет свою специфику. Аппарат живой клетки несравнимо совершеннее неживой системы, его возможности синтезировать необходимые биологические вещества превосходят в огромной степени средства, находящиеся ныне в распоряжении химика-синтетнка. Известно, что в ходе осуществления важнейшего достижения биохимии — химического синтеза инсулина — гормона, управляющего углеводным обменом организма, пришлось осуществить 228 этапов, затратить десятки тысяч человеко-часов. В живой же клетке, как подсчитано, синтез молекулы белка осуществляется за две-три секунды. Нельзя не согласиться с высказыванием академика [c.95]

ЦИНК. 2п. Химический элемент П группы периодической системы элементов. Атомный вес 65,37. Двухвалентный металл. В природе встречается преимущественно в виде сернистого Ц. 7пЗ и углекислого Ц. 7пС0з. Входит в состав растений, животных и микроорганизмов. В растениях содержится ог 15 до 70 мг Ц. на 1 кг сухих веществ, в организме животных — от 30 до 90 мг на 1 кг живого веса, в крови — до 9 мг/л. Ц. входит в состав гормона инсулина. Он усиливает активность карбогидразы — фермента, расщепляющего угольную кислоту на углекислый газ и воду. Ц. концентрируется в половых клетках. Соли Ц. усиливают активность гонадотропных гормонов. Содержание Ц. в почвах колеблется в пределах 25—65 мг/кг, в том числе в усвояемо.м для возделываемых культур состоянии — от 0,03 до 20 мг/кг (больше всего в подзолистых почвах и очень мало в нейтральных черноземах и в слабощелочных каштановых, бурых почвах и сероземах). См. Цинко- [c.354]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология