Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Структура белка

    Покажите на фрагменте полипептида возможность образования внутримолекулярных водородных связей при скручивании молекулы белка в спираль (вторичная структура белка). [c.38]

    Следует отметить, что в кислых условиях (т. е. безводная трифторуксусиая кислота) гидроксил (протонированный) становится уходящей группой аналогично ведет себя и амин (амидная связь). Так, реакция фенилизотиоцианата с белком — важный метод определения Ы-концевой аминокислоты и последующего определения первичной структуры белка. Напомнив, что мономерные составляющие белка соединены амидными (так называемыми пептидными связями), покажем это на примере простого дипептида глицилаланина. [c.53]


    Первичная структура белков [c.341]

    В дезоксигемоглобине Ре(П) находится в высокоспиновом состоянии и расположен вне плоскости порфиринового кольца. Однако при связывании О2 Ре(П) переходит в низкоспиновое состояние и возвращается в плоскость. Это, очевидно, приводит к смещению проксимального имидазольного кольца на 0,06 нм, что вызывает конформационные изменения в структуре белка в результате сродство тетрамерной формы молекулы белка к кислороду О2 становится выще. Это структурное изменение ле- [c.360]

    Во-вторых, белковая цепь может по-разному располагаться в пространстве. Последовательность аминокислот в белке задает его форму, а форма определяет функции белка. Расположение аминокислот в пространстве, способ скручивания цепи — называется вторичной структурой белка. [c.452]

    Применение люминесценции для аналитических целей включает широкую область использования ее для идентификации веществ, для обнаружения малых концентраций веществ для контроля изменений, претерпеваемых веществом для определения степени чистоты веществ. Широко применяются измерения люминесценции при изучении кинетики обычных химических реакций. Высокая чувствительность метода позволяет фиксировать малую степень превращения, а иногда по люминесценции промежуточных соединений становится возможным установить механизм химической реакции. Люминесцентные методы используются в биологии, в частности, для исследования структуры белков методом флуоресцентных зондов и меток. [c.49]

    Фиксация конформаций макромолекул (вторичной структуры) белка происходит в результате различных внутри- и межцепных взаимодействий. Ниже приведена схема внутри- и межцепных взаимодействий в макромолекуле белка [связи / - водородные и диполь-дипольные, 2 - гидрофобные , 3 - ковалентная дисульфидная, 4 - ковалентная сложноэфирная, 5 -ионная ( солевая )]  [c.346]

    PROTEAN [63] Расчет структуры белков в растворе по данным ЯРМ [c.373]

    Таким образом, при щелочном гидролизе может происходить не только деструкция полимерной цепи, но и изменение первичной структуры белка, о чем свидетельствуют данные, приведенные на рис. 6.11 [c.359]

    У.7. Молекулярная структура белков [c.261]

    Ответ на эти вопросы дают два понятия. Во-первых, все белки различаются своей последовательностью аминокислот. Около 20 аминокислот могут располагаться в любом порядке, к тому же может использоваться любое количество аминокислот. Так образуется огромное количество разных цепей или белков. Человеческое тело содержит почти 5 миллионов разных видов белков. Последовательность, в которой располагаются аминокислоты, называется первичной структурой белка. [c.452]


    Типичными полярными и нейтральными боковыми радикалами обладают Ser, ys, Thr, Arg, Gin и Thr. Они способны образовывать внутри- и межцепные водородные связи. Эти звенья могут располагаться в макромолекуле белка как внутри, так и на поверхности глобулы. Звенья Asp и Glu, как правило, находятся также на поверхности частиц белков. Формирование вторичной структуры белка зависит как от особенностей первичной структуры, так и от внешних (влажность, pH, температура) условий. [c.342]

    Различают три вида структуры белков. [c.212]

    Специфичность четвертичной структуры белков проявляется в определенной конформационной автономии полипептидных фрагментов, входящих в состав макромолекулы белка. [c.349]

    Между отдельными группами вторичной структуры белков могут также образовываться внутримолекулярные водородные связи, в результате чего отдельные участки спирали сближаются, молекулы изгибаются и свертываются в клубок иди складываются - формируется третичная структура белка. В ее образовании большую роль играют также межмолекулярные взаимодействия полярных групп аминокислот, которые локализуются на внешней поверхности молекул и образуют водородные связи с водой. [c.271]

    Для более глубокого понимания законов образования третичной структуры следует подчеркнуть, что полипептидная цепь не свертывается произвольно с образованием хаотичного (статистического) клубка. Анфинсен с сотр. [14] показал, что пространственная структура белков задана их первичной структурой. Иными словами, последовательность аминокислотных остатков в полимерной цепи кодирует строго определенный тип вторичной, третичной и высших структур белка. [c.12]

    При нагревании водородные связи разрываются — вторичная структура белка при 60—70° С разрушается, происходит его денатурация. Нуклеиновые кислоты выдерживают нагревание до 100° С и действие разбавленных щелочей и кислоты. Отсюда видно, что их строение более прочное, что характерно для структур, играющих роль матриц. [c.41]

    В обьиных условиях эта группа белковых веществ не растворяется в растворителях, используемых для растворения фибриллярных белков.. Особенностью первичной структуры белков, относящихся к группе кератинов, является относительно большое количество серосодержащих звеньев (Met, ys, yS - Sy ). [c.377]

    В настоящее время мы еи е, конечно, далеки от полного представления об истинной структуре белков, но благодаря исследованиям последних десятилетий в эту область внесена некоторая ясность. [c.540]

    Белки состоят из аминокислот, боковые цепи которых могут содержать кислотные п основные группы. Для многих белков концентрации групп составляют приблизительно 1 ммоль на 1 г белка. Кроме того, пептидные связи в структуре белка являются достаточно полярными и способны действовать как слабые кислоты и основания [111]. В результате свойства белков очень сильно зависят от pH среды, В частности, от pH среды сильно зависит активность фермента. Дополнительные осложнения вносят кислотные и основные группы, которые могут присоединиться к простетической группе фермента. [c.564]

    Однако в последнее время некоторые советские и зарубежные ученые начинают возвращаться к полипептидной теории Э. Фишера, так как новейшие исследования структур белков все более аргументируют в пользу линейных структур, скрученных в пространстве или образующих глобулы. [c.545]

    Главный акцент сделан на характеристику структуры белков и нуклеиновых кислот — прежде всего в плане описания их химических свойств и методов химического синтеза. Хотелось бы подчеркнуть, что рассмотрение проводится главным образом на уровне первичной структуры, когда детально, шаг за шагом, ана-лизируется множественная реакционноспособность этих биополимеров, объясняются их свойства на основе химических превращений функциональных группировок и их ансамблей. Что же касается проблемы химического синтеза, то она изложена весьма полно и отражает сложившиеся сейчас подходы к искусственному получению как олигомеров, так и достаточно крупных биополимеров этого типа. [c.6]

    Водородная связь отличается исключительным сочетанием свойств — прежде всего сравнительно небольшой прочностью, меньшей, чем для типичных химических связей, но несколько большей, чем для ван-дер-ваальсовских связей, и направленностью. В ходе эволюции материи в земных условиях это сделало водородную связь основой механизма структурирования на надмолекулярном уровне и воспроизведения по соответствующим шаблонам сложнейших молекул, который безотказно и достаточно быстро дей- ствует в организмах при свойственных им невысоких температурах. Широко известные спиральные структуры белков, РНК и ДНК приобретают свою сложную, несимметричную конфигурацию благодаря водородным связям и легко перестраиваются в процессе жизнедеятельности организмов только потому, что система водородных связей, так же как застежка, называемая молнией, прочна, но легко разъединяется связь за связью, не требуя больших затрат энергии. И так же легко смыкается вновь. Подчеркнем, что в основе механизма редупликации молекул в организмах лежит строгая направленность водородных связей. [c.90]

    Сопряжение я-электронов азота, углерода и кислорода придает пептидной связи особый характер. Полипептиды входят в структуру белков. Интересно, что первый синтез белка — инсулина, включающего в свою структуру 51 аминокислоту, который был выполнен до матричного синтеза обычным путем, проходил в 221 стадию. Так как выход продукта на каждой стадии никогда не достигает 100%, то выход конечного продукта многостадийного спн-теза очень мал. Кроме того очистка от побочных продуктов, получающихся на каждой стадии, очень трудна. [c.191]


    Если стиральный порошок образует раствор с pH, больщим 11, на коробке порошка должна быть предостерегающая надпись, потому что сильные основания разрушают структуру белков. Должна ли быть такая надпись на коробке с порошком, раствор которого имеет концентрацию ионов Н ", равную 2,5 10 моль л  [c.261]

    Система RYSALIS j ] определяет трехмерную структуру белка по распределению плотности электронов (РПЭ). ЭС интерпретирует информацию по дифракции рентгеновских лучей, включающую информацию о положении и интенсивности рассеянных волн, и выводит атомную структуру. ЭС использует знания о составе белка и рентгеноструктурном анализе, а также эвристики, чтобы с помощью анализа РПЭ получать и проверять гипотезы относительно правдоподобных белковых структур. HYSALIS использует архитектуру типа доски объявлений , содержащей независимые источники знаний для выдвижения и проверки многоуровневой структуры гипотез. ЭС написана на языке ЛИСП. [c.262]

    Представление о структуре белков и их значение. Классифика--цкя, строение и роль углеводов. Моно-, ди- и полисахариды. [c.192]

    Белки состоят в основном из /.-аминокислот, характеризующихся определенными значениями [а]в. Полипептиды, полученные из -аминокислот, обладают оптической активностью и в форме статистического клубка. Однако основной вклад в оптическую активность белка дает специфическая спиральная упаковка плоских амидных групп —ЫН—СНК—СО— (звездочка отмечает асимметрический атом углерода, К — боковая группа, специфичная для каждой аминокислоты). В настоящее время наиболее щироко известны две упорядоченные структуры белков а-спираль и р-склад-чатая структура. Переходы амидной группы л->л и /г—>-я вносят различные вклады в оптическую активность полипептидных цепей, находящихся в различных конформациях соответственно спектры ДОВ и КД полипептидов в различных конформациях отличаются друг от друга. На рис. 24 приведены спектры ДОВ и КД модельных полипептидов в конформациях статистического клубка, [c.45]

    Огромное чйсло взаимных сочетаний а-аминокислотных звеньев в полипептидной цепи, обусловливаюших первичную структуру белка, предопределяет возможность сушествования очень большого разнообразия белков и специфичность их функций. Однако первичная структура белка, обладающая специфическими функциональными свойствами (например, фибриллярные белки), в процессе биосинтеза воспроизводится достаточно точно, что обусловливает возможность жизнедеятельности организмов. Ранее уже отмечалось, что конформационные переходы в полипептидной цепи могут осуществляться в основном в результате вращения вокруг СН2-группы Gly, ифающей роль шарнира. [c.344]

    Третичная структура белков предопределяет особенности взаимного расположения полипептидных цепей в фибриллах и (или) глобулярных структурах. Для каждого вида белка характерна определенная третичная структура. Третичная структура белков стабилизируется различными видами межмолекулярных контактов водородных, диполь-дипольных, солевых, дисульфидных, амидных, сложноэфирных связей. Существенное значение в формировании и фиксации третичных структур ифают гидрофобные взаимодействия в водно-белковых системах. [c.347]

    Важнее же всего было то, что в мае в Лондон на конференцию по структуре белков, созванную Королевским обществом, должен был приехать Лайнус Полинг. Никто не мог бы предугадать, в каком направлении он нанесет очередной удар. Особенно жутко становилось при мысли, что он захочет посетить Кингз-колледж. [c.70]

    Почти все, кто упомянут в этой книге, живы и продолжают активно работать. Герман Калькар приехал в США и преподает биохимию в Гарвардском медицинском училище, а Джон Кендрью и Макс Перутц остались в Кембридже, где продолжают рентгеноструктурные исследования белков, за которые в 1962 году получили Нобелевскую премию по химии. Лоуренс Брэгг, перебравшись в 1954 году в Лондон, где он стал директором Королевского института, сохранил свой живой интерес к структуре белков. Хью Хаксли, проведя несколько лет в Лондоне, снова вернулся в Кембридж, где исследует механизм сокращения мышцы. Фрэнсис Крик, проработав год в Бруклине, тоже вернулся в Кембридж, чтобы изучать сущность и механизм действия генетического кода, — в этой области он последние десятилетия считается ведущим специалистом мира. Морис Уилкинс еще несколько л ет продолжал исследование ДНК, пока вместе со своими сотрудниками не установил окончательно, что основные признаки двойной спирали были найдены верно. Потом, сделав важный вклад в изучение структуры рибонуклеиновой кислоты, он изменил направление своих исследований и занялся строением и деятельностью нервной системы, Питер Полинг сейчас живет в Лондоне и преподает химию в Юниверсити-колледже, Его отец, недавно оставивший преподавание в Калифорнийском технологическом институте, сейчас занимается строением атомного ядра и теоретической структурной химией. Моя сестра, проведя много лет на Востоке, живет со своим мужем-издателем и тремя детьми в Вашингтоне, [c.128]

    Еще один вариант такого подхода предложен Уайтсайдом и сотр. [16, 17]. Он создал катализатор асимметрического гидрирования на основе ахирального дифосфинродиевого(I) комплекса, введенного в специфический центр фермента. В этом случае третичная структура белка обеспечивает хиральность катализатора, необходимую для энантиоселективного гидрирования. [c.102]

    В принципе, полипептидные цепи белков могут ориентироваться в пространстве самьш различньш образом в виде колец, листов, клубков, сфероидов и т.д., создавая вторичную структуру белков, т.е. способы npo ipaH TtieHHon упаковки полипептидов. [c.269]

    Для проявления биологической активности некоторые белки должны сначала образовать макрокомплекс, состоящий из нескольких третичных структур белковых субъединиц, которые связаны вторичными валентными силами (ионное притяжение, водородные связи). Подобные способы пространственной организации нескольких полипептидных субъединиц - это четвертичная структура белка, которая определяет степень ассоциации третичных структур в биологически активном материале. Например, белком с четвертичной структурой является гемоглобин, который состоит из четырех субъединиц (клубков) миогло-бина - дэух молекул а-гемоглобина, каждая из которых содержит гем. [c.272]


Смотреть страницы где упоминается термин Структура белка: [c.456]    [c.43]    [c.14]    [c.543]    [c.290]    [c.268]    [c.269]   
Смотреть главы в:

Химия и общество -> Структура белка

Основы органической химии 2 Издание 2 -> Структура белка

Основы органической химии Ч 2 -> Структура белка

Трансляция генетического кода на рибосомах -> Структура белка


Химия для поступающих в вузы 1985 (1985) -- [ c.352 ]

Органическая химия Издание 4 (1981) -- [ c.512 ]

Проблема белка (1996) -- [ c.0 ]




ПОИСК





Смотрите так же термины и статьи:

Амиды структура белка

Аминокислотный состав ферментов и первичная структура белка

БЕЛКИ АПРИОРНЫЙ РАСЧЕТ ТРЕХМЕРНОЙ СТРУКТУРЫ N -КОНЦЕВОГО ФРАГМЕНТА (1-23) НЕЙРОТОКСИНА

Белка структура документация

Белка структура модели

Белка структура четвертичная

Белки Прямое наблюдение структуры белков

Белки аномальные, деградация типы вторичной структуры

Белки вторичная и третичная структура

Белки вторичная, третичная четвертичная структуры

Белки динамика структуры

Белки доменная структура

Белки олигомерная структура

Белки особенности структуры

Белки пространственной структуры

Белки сверхвторичные структуры

Белки связь первичной, вторичной и третичной структур

Белки складчатые структуры

Белки содержания спиральных структур

Белки спиральная структура

Белки спиральные четвертичные структуры

Белки структура и биологические функции

Белки структура молекулы

Белки структура типа складчатого слоя

Белки структура, предсказание

Белки структуры, методы исследования

Белки типы вторичной структуры

Белки третичная структура, методы

Белки уникальность структуры

Белки, Водородная связь, внутримолекулярная, Вязкость, Диэлектрические свойства, спектры, Кинетика, Кристаллы, структура. Поверхностное натяжение, Рентгеновские лучи. Связи

Белки, ферментативное сульфгидрильной группы связь между их свойствами, активностью и структурой

Белок белки структура

Белок белки структура

Белок контрактильный, изменение структуры

Белок трехмерная структура

Белок, структура первичная и вторичная

Биологическая активность и структура белка

Взаимодействия ближайших структурных единиц и их роль в формировании пространственной структуры белка

Взаимодействия, определяющие структуру белка

Влияние железосодержащего компонента на свойства и структуру белка

Влияние растворителя иа структуру белка

Внеклеточный матрикс состоит в основном из фибриллярных белковых структур, погруженных в гидратированный полисахаридный гель

Вторичная и третичная структура белковой субъединицы

Вторичная структура белка

Вторичная структура белка предшественника рибосомной РНК

Выяснение первичной структуры участков РНК фага R17, на которых происходит инициация синтеза белка

Гетерогенизация, Иммобилизация белковых структур

Глобулярные белки структура

Железосерные белки структура

Каким образом слабые связи стабилизируют структуру белка

Комбинированный подход к предсказанию трехмерной структуры белка

Конформационный анализ и силы, определяющие структуру белка. Перевод Л. А. Белорусского

Круговой структуры белка и полинуклеотидов

Лабораторное занятие 3. Строение и функции белков Структура белковой молекулы

Многоспиральные структуры в фибриллярных белках и полинуклеотидах

Модели, изображение и документация белковых структур

Моделирование свертывания белковой цепи на основе вторичных структур

Нативные белки, четвертичная структура

Нуклеокапсидный белок, структур

Общие принципы формирования структуры белка

Определение структурной воды методом нейтронографического исследования белка. Анализ структуры комплекса карбоксимиоглобинвода. Б. Шенборн, Дж. Хансон

Основные проблемы, связанные со структурой белковых молекул

Первичная структура белка

Первичная структура белковой молекулы

Пленки поверхностные структура белковых

Применение ферментативного гидролиза для изучения структуры белка

Распространенность вторичных структур в белках

Рентгеноструктурный анализ в определении структуры белка

СТРУКТУРЫ И ФУНКЦИИ Уровни структурной организации белковых макромолекул

Самосборка белковых структур

Связь между первичной н пространственной структурами белка

Связь структуры белка с ферментативной активностью

Сергеев структура белка

Спиральная структура цепи молекулы белка

Спиральные структуры в полипептидах и белках

Структура белка первичная третичная

Структура белковой молекулы

Структура белковой части

Структура белковых монослоев

Структура и активность белка зависят от химического окружения

Структура электрического двойного слоя— Белки и диффузный двойной слой

Структуры Спирали в белках

Структуры Спирали в белках пептидах

Структуры в белках и полипептидах

Тепловые флуктуации в белковых структурах

Толстая Образование пространственных структур в белковых системах

Третичная структура белка

Трудности при определении структуры белка

Уровни организации структуры белковых молекул и типы связей

Установление структуры углеводных составляющих углевод-белковых комплексов

Фишера структура белка

Холестерин, влияние на структуру Холодная денатурация белко

Циклические структуры в белках

Электронная микроскопия, определение структуры белко

Электрофорез и структура белка



© 2022 chem21.info Реклама на сайте