Фишера структура белка

Однако в последнее время некоторые советские и зарубежные ученые начинают возвращаться к полипептидной теории Э. Фишера, так как новейшие исследования структур белков все более аргументируют в пользу линейных структур, скрученных в пространстве или образующих глобулы. [c.545]

Все изложенное в предыдущих разделах свидетельствует о том, что наши сведения о внутренней структуре белков лишь немного увеличились с тех пор, как Гофмейстер [198] и Фишер [199] в 1902 г. высказали первые гипотезы относительно строения белков. В настоящее время нет сомнений в том, что как глобулярные, так и фибриллярные белки состоят в основном из пептидных цепей. Некоторые белки содержат только одну [c.165]

Фишер прекрасно понимал, что для того, чтобы сделать определенные заключения о структуре белков, необходимо не только доказать, что белки состоят в основном из одних аминокислотных остатков. Для такого доказательства следовало разработать методы выделения аминокислот из тех смесей, которые образуются при гидролизе белка, и научиться соединять аминокислотные остатки в белковоподобные соединения (цепи или сложные комплексы). Далее надо было показать, что подобные комплексы входят в состав белков, для чего провести сравнительное исследование строения отдельных фрагментов распада как белков, так и синтетических белковоподобных веществ. [c.67]

Первичная структура белка — это число и последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. (Полипептидную теорию строения белков предложил немецкий химик Э. Фишер в начале XX в.). [c.704]

Как уже говорилось, при гидролизе белка образуются а-аминокис-лоты. Для того чтобы узнать строение белковой молекулы, надо выяснить, каким образом аминокислоты соединяются друг с другом при образовании больших молекул. Для объяснения структуры белка был выдвинут ряд сложных теорий. Согласно наиболее обоснованной теории Эмиля Фишера, аминокислоты соединяются пептидной связью. [c.317]

Вопрос о том, каким образом эти белки функционируют как катализаторы, является одним из центральных в биохимии он в то же время один из самых старых. Вероятно, впервые он был сформулирован в 1800 г., когда Академия Первой французской республики предложила премию (1 кг золота) за удовлетворительный ответ на вопрос В чем состоит различие между ферментами и веществами, которые они сбраживают Премия осталась непри-сужденной, но те, кто поставил этот вопрос, с удовольствием присудили бы ее столетие спустя Эмилю Фишеру, который, однако, полагал, что его представления носят самый общий характер. В дальнейшем явления, происходящие в ходе ферментативного катализа, и их обусловленность структурой белка-фермента были весьма детально изучены. Этот увлекательный аспект науки, который во многих отношениях можно считать сердцем биохимии, рассмотрен в части второй. [c.14]

Почему же подавляющее большинство химиков не воспринимали пептидную теорию Фишера Основных причин, сдерживающих принятие строения белков в виде исключительно линейной полипептидной аминокислотной последовательности, по-видимому, было две. Одна заключалась в том, что структуры такого типа до второй четверти XX в. были практически не известны ни среди синтетических органических соединений, ни среди природных веществ. Лишь в 1926 г. Г. Штаудингером было впервые показано, что многие синтезированные им высокомолекулярные вещества представляют собой нитевидные цепи, состоящие из огромного числа звеньев, связанных обычными валентными связями. Однако новый взгляд на структуру полимеров вначале не был принят научной общественностью. Вторая причина связана с трудностью, испытываемой биохимиками и органиками начала XX в., совместить в сознании линейную [c.63]

Результаты работ Фишера свидетельствуют в пользу представлений об определяющей роли гидрофобных взаимодействий. В этих работах предпринята попытка обойти трудности строгого рассмотрения молекулы белка как ансамбля, состоящего из 20 разнородных типов единиц. Вместо 20 типов рассматриваются лишь два. Действительность, конечно, гораздо сложнее. Такое упрощение пригодно лишь для грубых оценок оно игнорирует не только многообразие полярных и неполярных остатков, но и наличие заданной их последовательности вдоль цепи. Очевидно, что неполярные гидрофобные остатки могут фигурировать и на поверхности глобулы, если в цепи они соседствуют с гидрофильными остатками. С другой стороны, можно думать, что ядро глобулы должно быть преимущественно гидрофобным, так как это стабилизирует структуру. В 4.7 будет показано, что последнее предположение подтверждается прямым опытом. [c.229]

Основное значение работ ученых в 1900—1910 гг. состояло в установлении цепеобразной структуры молекул бе угов, состоящих из множества остатков аминокислот. То обстоятельство, что полученные синтетически полипептиды в ряде случаев оказались тождественными природным пептидам, полученным при неполном гидролитическом расщеплении белков, не могло не привести к выводу, что полипептиды могут рассматриваться в качестве фрагментов сложных белковых молекул. Из работ Э. Фишера также следовало, что белки представляют собой особый класс органических соединений. [c.261]

Полученные Э. Фишером результаты, и особенно его пептидная теория строения белков, воодушевили многих ученых на дальнейшее изучение их структуры. Эти исследования с начала текущего столетия велись широким фронтом и касались не только изучения продуктов расщепления белков, но и попыток синтеза веществ, подобных белку, из аминокислот и пептонов. Появились также различные теории строения белковых молекул. Большое значение в этих" исследованиях получили физико-химические методы, в частности определение молекулярных масс самих белков и продуктов их расщепления и синтетически полученных полипептидов. [c.261]

Разностороннее изучение белков привело к теории о строении белка как полипептидной молекулы (Э. Фишер, Гофмейстер). При гидролизе белков обнаружено 25—30 различных аминокислот. Поэтому фрагменты (основные части) белков рассматривают как полипептиды, образованные из этих кислот (стр. 207). Если изобразить их формулу в виде НгН — СН — СООН, то структура [c.210]

Структуры, образованные разветвлениями, кольцами и другими связями, кроме пептидных, могут составлять только небольшую часть белковой молекулы. Большую часть этой молекулы, без всякого сомнения, составляют структуры, образованные длинными пептидными цепями. Такое представление о строении белковой молекулы находится в согласии с представлениями Э. Фишера и Гофмейстера — пионеров в области химии белка. С другой [c.121]

Это наблюдение в то время мало что могло дать для определения структуры белковой молекулы, кстати, оно и не могло рассматриваться как окончательное доказательство полипептид-ного строения белков, но указывало, что путь, по которому пошел Фишер,— самый правильный. [c.86]

То, что молекулярный вес белков был на самом деле гораздо более высоким, чем это предполагал Э. Фишер, требовало вывода о том, что в первичную полипептидную цепь входит значительно большее число аминокислотных остатков. Этот вывод, казалось, неизбежно должен быть связан с нитеобразной формой белковых частиц (по аналогии с полисахаридами, структура которых была расшифрована незадолго до этого). На самом же деле белки в растворах вели себя как компактные тела с формой, близкой шарообразной. Иногда они казались вытянутыми цилиндрами с соотношением длины к диаметру, колеблющимся от 1 2 до 1 20. Дальнейшее увеличение этого соотношения до [c.94]

Но работы Э. Фишера довели исследования белков до нового уровня, когда объяснение общего плана строения молекулы было необходимо подкреплять обоснованными схемами конкретной химической структуры ее фрагментов. [c.94]

Последующая история химии белка, однако, развивалась по другому сценарию, на первый взгляд, несколько парадоксальному. Вместо проведения исследований, естественным образом ориентированных как в идейном, так и в методологическом отношении четкими положениями фишеровской теории, наступил длительный (до конца 40-х годов) период иного развития химии белка. От пептидной теории сразу же после кончины Фишера (1919 г.) отошли его ближайшие ученики Э. Абдергальден, М.Бергман и А. Фодор. В лучшем случае, многими она стала восприниматься как частная теория, утверждавшая наличие в структуре белка небольших пептидных фрагментов. [c.62]

Примечательно, что и сам Э. Фишер не считал свою пептидную теорию полностью адекватной реальному химическому строению белковых молекул. Он допускал присутствие в структуре белков дикетопиперазиновых циклов, а также существование большого числа разнообразных химических связей между функциональными гругшами боковых цепей аминокислотных остатков. Э. Фишер представлял ферменты (которые он едва ли не единственный уже в конце XIX в. считал белками или близкими к ним) в виде "специальных машин сложнейшей конструкции", функциональная специфичность которых обусловлена взаимодействиями по принципу "замка и ключа". Поскольку он, как и его современники, исключительное значение в формообразовании белков придавал только валентным связям, то пространственное строение белковой молекулы представлял себе в виде глобулярной структуры, в которой свернутая пептидная цепь, включающая одиночные дикетопиперазиновые циклы, дополнительно сцементирована сложной сетью радиальных химических связей между боковыми цепями аминокислот. "Я почти не сомневаюсь в том, - писал Фишер, - что органический мир, обнаруживающий колоссальное разнообразие в морфологическом отношении, в химическом отношении, в частности в построении белков, далеко не подчиняется тем ограничениям, которые предписывает ему наше неполное знание" [4. С. 356]. Следовательно, теория Фишера была строгой только в констатации значительного содержания в белковых молекулах полипептидных фрагментов. Положение о полностью линейном полипептидном строении белков могло быть тогда лишь гипотетическим. Однако такой гипотезы [c.64]

Хотя Э. Фишер и Фурно еще в 1900 г. синтезом глицилглицина доказали, каким образом аминокислоты присоединяются друг к другу в белках- [55], наибольшие успехи в установлении структуры полипептидов были достигнуты в последние годы, и сравнительно недавно была полностью установлена структура белка Жё большого молекулярного веса (15 000) [163]. Этот успех в значительной степени был связан с развитием методов расщепления, разделения и идентификации. [c.384]

С другой стороны, методы исследования структуры белков продолжали оставаться слишком грубыми. Химики еще не могли оперировать с нативными (нетронутыми) молекулами белков. Очень важным было то, что полученные и изученные продукты разложения не охватывали всей молекулы белка. Огромная часть молекулы бесследно терялась на различных промежуточных этапах разделения и очистки. Господствовало убеждение, что белки, которые подвергались анализам, это далеко не те белки, которые существуют в организме. Э. Абдергальден, ученик и последователь Э. Фишера, писал по этому поводу Следует считаться с тем, что поскольку тот или иной белок не находится в организме в твердом состоянии, всегда возможна некоторая денатурация во время выделения белков и очистки выделенного продукта. Поэтому приходится учитывать возможность ряда отличий белка, находящегося в организме, от изучас мого [57]. [c.93]

Э. Вальдшмидт-Лейтц так изложил свои взгляды на строение белковых веществ Мы вправе заключить, что структура белков, в частности расщепляемых ферментами, главным образом пептидная, согласно воззрениям Э. Фишера, и надо удивляться как экспериментальным работам этого ученого, так и его ясной научной интуиции, с помощью которой им был выяснен единственный структурный элемент белков [6]. [c.119]

Цикл работ Э. Фишера дал наиболее полное объяснение всем фактам белковой химии, накопленным к первой четверти XX в. Пептидная теория, решившая вопрос о типе строения белковых веществ, впервые позволила с открытыми глазами подойти к решению многих назревших к тому времени вопросов химии белка. Исследования Фишера составили первый этап периода становления пептидной теории. Второй этап этого периода начался в 20-х годах, сразу после смерти Фишера. Переход к новому этапу был вызван развитием новых методов для исследования белковых веществ, в первую очередь физико-химических и биохимических, тогда как работы Фишера являлись примерод классического органохимического подхода к решению проблемы структуры белка. В качестве дополнительного критерия истинности пептидной теории Фишер использовал лишь энзимологический критерий — гидролизуемость синтезированных им пептидов протеолитическими ферментами. На новом этапе предпринимаются попытки широко изучить белковые вещества методами смежных наук, попытки, впервые открывшие возможность комплексного решения белковой проблемы. [c.128]

Установление Фишером 1 наличия пептидной связи в структуре белка привело в свое время к бурному развитию исследованш , давших много ценных результатов для познания белка. [c.467]

Естественно, возник вопрос о том, каким образом отдельные аминокислоты связываются друг с другом при образовании белковых молекул. В 1891 г. А. Я. Данилевский впервые высказал мнение о форме связи отдельных аминокислот в белковой молекуле. Согласно этому мнению, аминокислоты связываются друг с другом за счет аминных и карбоксильных групп с образованием кислотоамидных связей R—СО—ЫН—/ 1). Позлее представление А. Я. Данилевского о структуре белков получило экспериментальное подтверждение в исследованиях Гоффмейстера и, особенно, Э. Фишера, и в настояш,ее время наличие кислотоамидной, или, как ее еще называют, пептидной связи аминокислот в белковых молекулах пользуется всеобщим признанием. Однако для более полного представления о структуре белковых молекул чрезвычайно важно знать, в какой последовательности соединяются отдельные молекулы друг с другом при синтезе белков. В зависимости от последовательности расположения аминокислотных остатков, естественно, строятся различные белковые молекулы. Известны различные по своим свойствам белки, имеющие один и тот же аминокислотный состав. [c.8]

Первыми объектами рентгеноструктурного анализа стали фибриллярные белки, а среди них - фиброин шелка. Его рентгенограмма получена в 1920 г. Р. Герцогом и У. Янке [5-7] и несколько позднее Р. Бриллем [8]. Было обнаружено, что белок состоит из кристаллической и аморфной частей. В состав кристаллической части входят только глицин и аланин в соотношении 1 1. Со ссылкой на Н.Д. Зелинского (независимо это сделать было нельзя) авторы высказали предположение, что аминокислотные остатки образуют в белке метил-дикетопиперазины во всяком случае, полициклическая структура белка не противоречила наблюдаемой дифракционной картине. Сторонники дикетопиперазиновой теории восприняли это не как предположение, а как независимое экспериментальное доказательство ангидридного строения белковых молекул и в течение длительного времени ссылались на работы Герцога и Брилля, якобы подтверждавших справедливость их точки зрения. Серию интересных исследований структуры высокомолекулярных органических соединений, в том числе и белков, выполнили в 1920-е годы Мейер и Марк [3, 9]. В отношении химической организации этих соединений они придерживались мнения Г. Штаудингера, а в отношении природы белков - представлений Э. Фишера. Г. Штаудингер впервые (1922 г.) предположил, что высокомолекулярные соединения не являются веществами, состоящими из небольших, ассоциированных в растворе в крупные агрегаты молекул, наподобие коагулянтов, как считали раньше, а представляют собой структуры, все звенья которых валентно связаны между собой, образуя линейные, разветвленные, плоские или пространственные сетчатые цепи главных валентностей. [c.8]

Что же касается попыток установить зависимость между первичной и вторичными структурами белков, то Ламри и Билтонен отмечают "Недавно появилась новая игра, в которой рентгенографические структуры белков объясняются расположением вдоль пептидных цепей полярных незаряженных групп, полярных заряженных групп и неполярных групп различных размеров. Хотя, по-видимому, опасно относиться к этому слишком серьезно, игра может принести существенную пользу как средство для классификации по значимости факторов термодинамической стабильности" [20. С. 64]. Как показано в предшествующей части книги, даже эта скромная надежда осталась нереализованной. Ситуация в изучении структурной организации белков в 1960—1980-е годы в чем-то аналогична 20—40-м годам нашего столетия — периоду в исследовании химического строения белков, который последовал сразу после Фишера и продолжался до фундаментальных работ Э. Вальдшмидт-Лейтца и Ф. Сенгера. Решение проблемы белка стараются отгадать, а не получить в результате исследования по тщательно продуманному плану, основанному на всестороннем анализе опытных данных, оригинальных методиках и нетривиальном подходе. [c.344]

В 1903 г. Э. Фишером высказана пептидная теория, давшая ключ к тайне строения белка. Фишер предположил, что белки представляют собой полимеры аминокислот, соединенных пептидной связью. Идея о том, что белки — это полимерные образования, высказывалась уже в 70—80-е годы XIX в. Р. Хертом и А. Я. Данилевским. Современные исследования позволяют различигь в сфуктуре белка первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры. [c.258]

В 20-х годах Н. Д. Зелинский со своими учениками выдвинул дикетопиперазиковую теорию строения белка, согласно которой основу белков составляют циклические (гетероциклические) структуры, построенные из аминокислот — дикетопиперазины. Дикетопи-перазины Н. Д. Зелинский получал при гидролизе белков под давлением. В настоящее время нет сомнения в том, что эти структуры не составляют основу молекул белка, а образуются в процессе гидролиза. Полипептидная теория строения белка Э. Фишера получила подтверждение в современных работах. [c.341]

К середине 1940-х годов пептидная теория белков Фишера и Вальд-шмидт-Лейтца была почти повсеместно принята. Встал вопрос о точном знании деталей химического строения, т.е. о конкретном порядке расположения аминокислот в белковых цепях. Впервые такое сложное исследование удалось провести в течение десятилетия (1945-1954 гг.) ф. Сенгеру, определившему аминокислотную последовательность инсулина. Вторым белком была рибонуклеаза А. Полная структура этого фермента расшифрована С. Муром, К. Хирсом и У. Стейном (1960 г.). Вскоре идентификация химичекого строения белков стала производиться с помощью автоматических секвенаторов и приобрела рутинный характер. Однако достижения в решении первой фундаментальной задачи проблемы белка не принесли удовлетворения. Сначала не вызывало сомнений, что химические и физические свойства белков получат свое объяснение, как только станет известно химическое строение их молекул. Однако основанная на опыте всей органической химии и биохимии надежда на то, что установление химического типа и строения молекул окажется достаточным для понимания хотя бы в общих чертах их специфического функционирования, не оправдалась. Тем самым определение структуры из конечной цели исследования превратилось в необходимый для последующего изучения белков начальный этап. Утвердилась мысль, что химическая универсальность и практически необозримое многообразие свойств соединений этого класса при строгой специфичности его отдельных представителей связаны с особенностями пространственных структур белковых молекул. [c.67]

Большое сходство в химических и физических свойствах между синтетическими полипептидами Фишера и некоторыми белками (протеинами) оказало дальнейшую поддержку предположению, ранее выдвинутому Фишером и независимо от него Хофмейстером в 1902 г. о пептидном строении белков (протеинов). Эта теория предполагала, что молекула белка (протеина) построена только из цепей а-аминокислот (и позже, конечно, были включены а-ими-нокислоты), связанных друг с другом пептидными (амидными) связями между а-амино- и а-карбоксильными группами [см. формулу (1)].Сам Фишер учел, что возможны и другие способы соединения между аминокислотами в молекуле белка (протеина) и добавил к имеющимся сомнениям вопросы о размере и сложности природных белков, что вызвало в период 1920—1940 гг. различные предположения [3] об альтернативных способах связи между остатками аминокислот. Сэнджер [4] писал в 1952 г., что самым убедительным доводом в поддержку пептидной теории строения белков (протеинов) в действительности было то, что с 1902 г.— со времени ее возникновения, не были найдены опровергающие ее факты сам Сэнджер привел одно из первых убедительных доказательств этой теории, установив полную структуру белкового гормона инсулина. [c.218]

Химия углеводов занимает одно из ведущих мест в истории развития органической химии. Тростниковый сахар можно считать первым органическим соединением, вьщеленным в химически чистом виде. Произведенный в 1861 г. А.М. Бутлеровым синтез (вне организма) углеводов из формальдегида явился первым синтезом представителей одного из трех основных классов веществ (белки, липиды, углеводы), входящих в состав живых организмов. Химическая структура простейших углеводов бьша выяснена в конце XIX в. в результате фундаментальньгх исследований Э. Фишера. Значительный вклад в изучение углеводов внесли отечественные ученые A.A. Колли, П.П. Шорыгин, Н.К. Кочетков и др. В 20-е годы нынешнего столетия работами английского исследователя У. Хеуорса бьши заложены основы структурной химии полисахаридов. Со второй половины XX в. происходит стремительное развитие химии и биохимии углеводов, обусловленное их важным биологическим значением. [c.169]

Э. Фишеру принадлежат исследования структуры и синтеза веществ других классов природных соединений, в частности белков и производных мочевой кислоты и пурина. Мочевая кислота (основной продукт распада белков в животных организмах) была выделена еще К. Шееле в 1766 г. из камней, образующихся в мочевом пузыре. В дальнейшем ее изучали Ю. Либих и Ф. Вёлер, установившие наличие в составе кислоты остатков мочевины [c.185]

В настояш ее время некоторыми авторами высказывается идея о том, что распределение полярных и неполярных аминокислот вдоль полипептидной цепи является одним из важных элементов кодирования пространственной структуры глобулярных белков. Еще Фишером [55] было показано, что соотношение суммарных объемов полярных и неполярных аминокислотных остатков может обусловливать форму белковой молекулы (сферическую или вытянутую), а также способность образовывать четвертичные структуры. Анализ, проведенный Перутцем, Кендрью и Уотсоном [66] на примере восемнадцати аминокислотных последовательностей в различных миоглобинах и гемоглобинах, показал, что из 150 остатков, входящих в эти молекулы, 33 находятся в местах, экранированных от контакта с водой, т. е. во внутреннем ядре белковой глобулы, причем 30 из 33 являются неполярными аминокислотами (глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, иро-лин, цистеин, метионин, тирозоин и триптофан). Это наводит [c.16]

Аланин принадлежит к числу тех аминокислот, которые сначала были получены синтетически и лишь позднее признаны природными продуктами. В 1850 г. Штреккер [2], пытаясь получить молочную кислоту, обработал продукт конденсации ацет-альдегида и аммиака цианистоводородной и соляной кислотами полученный в кристаллической форме аланин был превращен в молочную кислоту путем обработки азотистой кислотой. Реакция Штреккера ведет к образованию аминонитрила, который после гидролиза дает соответствующую аминокислоту оказалось, что эта реакция может быть использована для по-отучения ряда других аминокислот из соответствующих альдегидов. Через 38 лет после того, как Штреккер синтезировал аланин, Вейл [3] выделил эту аминокислоту из кислотного гидролизата шелка — белка, наиболее богатого аланином. Позднее Фишер и Скита [4] получили Ь-аланин из шелка и установили его структуру и конфигурацию путем превращения его в молочную кислоту. [c.12]

Очень важной характеристикой структуры любого полимера является природа связей, соединяющих мономерные звенья. В 1902 г. Гофмейстер и Фишер независимо друг от друга высказали предположение о том, что белки синтезируются в результате образования вторичных амидных связей между а-карбоксильными группами и а-аминогруппами соседних аминокислот. Такие связи называют пептидными связями, а структуры, возникающие в результате образования пептидных связей между остатками аминокислот,— пептидами. Пептид, содержащий два аминокислотных остатка, называют дипептидом пептид, содержащий три остатка, — трипептидом и т. д. Нин е в качестве примера приведена структурная формула тетрапеи- [c.49]

Оксипролин входит в состав некоторых белков (склеропротеп-ны, кератины) и также, как пролин, играет важную роль в организации вторичной структуры их молекул. Выделен оксипролин впервые в 1902 г. Фишером из кислых гидролвзатов желатины и затем вскоре был синтезирован Лейску в виде четырех стереоизомеров (асимметрические атомы — а, у-С). Пространственное строение молекул стереоизомера, встречающегося в природе, было предсказано сначала химическими методами, затем установлено рентгеноструктурным анализом [18—20, 122]. [c.130]

Наиболее сильной противницей теории Э. Фишера была ди-кетопиперазиновая теория (Н. Д. Зелинский, Э. Абдергальден). Н. И. Гаврилов, ученик Н. Д. Зелинского, критиковал полипеп-тидную теорию под углом зрения малых химических возможностей полипептидной цепи. Для преодоления этого недостатка полипептидной теории Н. Д. Зелинский и Н. И. Гаврилов предложили гипотетическую структуру с амидинными и аминоацильны-ми связями. Такая структура должна была бы быть лабильной, легко перегруппировываться, т. е. соответствовать свойствам белков. При этом не учитывалась относительность химических свойств отдельных функциональных групп. Нельзя искусственно переносить свойства отдельных химических связей и групп, известных для низкомолекулярных химических соединений, на белки. Благодаря большим размерам и большому количеству функциональных групп молекула белка располагает возможностью определенной пространственной организации этих групп, что и должно привести к появлению новых функциональных свойств, которые неизвестны в органической химии. Это первое и очень важное отличие белковых молекул от молекул более простых соединений. [c.5]

Из этих четырех основных задач Фишер прежде всего атаковал наиболее элементарную —исследование структуры аминокислот. Но эта задача была элементарна лишь в сравнении с другими задачами общей проблемы строения белка. И для ее решения т1ребовалось не только огромное мастерство экспериментатора, ио и ум теоретика, так как уточнение неясностей химии аминокислот , как называл эту задачу Фишер, требова- ло создания и новых методов и совершенно новых решений многих вопросов стереохимии аминокислот. [c.69]

Э. Фишер, работы которого составили первый этап большого-периода исследований первичной структуры белковых веществ, приступил к своим экспериментам в тот момент, когда в результате трудностей, возникших на пути изучения продуктов полураспада белковых веществ, даже у многих ведущих химиков-органиков скепсис сменил былой оптимизм по отношению к возможности выяснить строение белковой молекулы. Крупный немецкий химик А. Бейер в 1895 г. говорил Нет никакой надежды в ближайшем будущем выяснить природу белка. Должны ли мы задаваться подобного, рода вопросами, если возможность их разрешения совершенно невероятна, или же мы будем продолжать работу в тех областях, где мы наверное соберем богатук> ли хотя бы скромную жатву. Я предпочитаю последнее [см. 11 стр. 283]. [c.88]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология