Циклические структуры в белках

Последовательность, в которой соединяются мономерные звенья при полимеризации 100 и более аминокислот, представляет собой первичную структуру белков. Мономерные звенья цепи называются аминокислотными остатками — в ходе полимеризации каждая аминокислота теряет молекулу НгО. Полипептидная цепь обычно имеет одну свободную аминогруппу на одном конце цепи и свободную карбоксильную группу — на другом. Однако иногда эти группы связываются одна с другой, что приводит к образованию циклического пептида. Пептиды называются в соответствии с составляющими их аминокислотными остатками, начиная от остатка, несущего концевую аминогруппу. Так, Е-аланил-Е-ва-лил-Е-метионин представляет собой пептид со следующей структурой [c.84]

Изучение конформационных возможностей участка нейротоксина Ц Leu - ys позволяет выяснить роль отдельных аминокислотных остатков и оценить влияние мутагенеза на формирование трехмерной структуры белка. На основе полученных данных были рассчитаны конформационные состояния участка 1-23 следующих гомологичных нейротоксинов а, D, 4, СМ-14 и . Они содержат по 61 остатку и имеют такую же, как у нейротоксина II, систему дисульфидных связей. На участке 1-23 перечисленных белков насчитывается от одной до пяти замен. Ниже рассматривается влияние этих замен на рассчитанную структуру циклического фрагмента нейротоксина II Leu - ys . [c.424]

Только в тех случаях, когда требуется полное извлечение ароматических соединений и циклических структур из нефтепродуктов, для их доочистки следует применять серную кислоту (например, при получении высокоочищенных жидких парафинов, являющихся сырьем для получения кормового белка). [c.56]

В последнее время были сделаны попытки химического синтеза белков, которые привели к синтезу отдельных фрагментов белковой молекулы, что, по-видимому, позволит в перспективе осуществить синтез сложной белковой молекулы с характерными для нее конфигурациями полипептидных и циклических структур. [c.5]

Особенно большую роль играет водородная связь в образовании структуры белков, нуклеиновых кислот и полисахаридов, образуя связи между цепями и циклическими соединениями. Хотя водородная связь легко возникает и легко разрывается, упорядоченная структура макромолекул в протоплазме клеток организмов несомненно связана с водородной связью, имеющей значение также и в передаче электронов и в переходе протонов. [c.40]

Циклические структуры в белках [c.129]

Вторая группа пептидов гораздо более разнообразна структурно и Заключает в себе все соединения, содержащие две или более аминокислот, связанных амидной связью, но которые обладают некоторыми структурными свойствами, не характерными для белков. В нее входят такие необычные аминокислоты, которые не найдены в белках, как аминокислоты с D-конфигурацией или в более окисленном состоянии, связанные необычной амидной связью, например Глутамилпептиды, связанные сложноэфирной связью (депсипептиды), и различные циклические структуры. Эти пептиды в основном выделены из микроорганизмов, и многие из них обладают значительной биологической активностью. Некоторые из них токсичны для растений и животных, в то время как другие нащли применение в качестве антибактериальных, противоопухолевых и противовирусных агентов. Ионофорные пептиды нащли применение в качестве мощного средства при изучении транспорта ионов через природные и искусственные мембраны. Вероятно, в будущем с помощью более утонченных биологических эксперимен- [c.285]

Это возражение автора против признания наличия циклических структур в белках основано на данных его работы, выполненной в 1938 г. Однако после этого было показано, что при расщеплении амидинных связей ферментами одновременно происходит полный разрыв кольца (Л. И. Акимова, Успехи имии, XIX, 714, 1950), в связи с чем указанное возражение отпадает.— Прим. ред. [c.133]

Кроме того, что Абдергальден стремился доказать присутствие циклических структур в молекуле белка, он попытался разработать качественные реакции на дикетопиперазины. Для этога он предпринял поиски реактивов, дающих специфические реакции с дикетопиперазинами, но совершенно не реагирующих с пептидами и аминокислотами. Полного успеха Абдергальдену достичь не удалось, но он показал, что наиболее удовлетвори- [c.99]

Значительно более перспективной казалась гипотеза строения белка, предложенная в 1936 г. М. С. Резниченко [35]. Считая, что спор сторонников пептидной и циклической теории беспредметен, Резниченко предположил, что образование мостиков за счет так называемых добавочных валентностей между отдельными короткими пептидными цепями может приводить к образованию циклических структур, в том числе и пиперазинов. [c.105]

Попытки пересмотреть пептидную теорию привели к появлению гипотез, допускающих, что молекула белка полностью или частично состоит из циклических структур различной химической природы. Изучение и проверка этих представлений и постепенное утверждение в борьбе с ними истинности пептидной теории составило содержание второго этапа рассматриваемого периода химии белка. [c.129]

ЦИКЛИЧЕСКИЕ СТРУКТУРЫ В МОЛЕКУЛЕ БЕЛКА [c.371]

Почти все они ядовиты для высших организмов или для бактерий Их устойчивость по отношению к действию расщепляющих ферментов нормальной клетки объясняется не только тем, что они имеют циклическую структуру, но также и тем, что они содержат не свой ственные белкам /)-аминокислоты, ряд необычных аминокислот, своеобразные типы связей. [c.176]

Известны и другие ферменты с различным специфическим действием. Так, карбоксипептидаза гидролизует пептиды или белки со свободной концевой карбоксильной группой за счет постепенного отщепления отдельных аминокислот, в то время как амииопептидаза, действуя аналогично, постепенно гидролизует пептид с другого конца, содержащего свободную аминогруппу. Ни один из этих ферментов пе гидролизует пептиды с циклической структурой. [c.297]

При учете локализации S-S-мостика конформационный анализ цистин-содержащего фрагмента природного олигопептида или белка может быть ограничен рассмотрением его состояний только с замкнутыми формами основной цепи. Значительное сокращение объема вычислительных работ не сопровождается при этом снижением требований к строгости рещения задачи. В этом случае для пептида определенной длины необходимо располагать набором соответствующих циклических структур с известными геометрическими и энергетическими характеристиками. Он может быть получен путем количественной оценки стерической и энергетической предрасположенности всех возможных конформаций модельного пептида того же размера ys -(Ala) 2 ys" к образованию дисульфидной связи. В работах В.З. Спасова и Е.М. Попова [106, 107] оценены конформационные возможности модельных олигопептидов с числом остатков л от двух до шести. При большей длине цепи с концевыми остатками ys предложенный метод становится малоэффективным. [c.326]

Фактор элонгации Tu GDP по форме напоминает головастика. Удалось также закристаллизовать фактор элонгации Tu GDP, который образует с рибосомой и тРНК тройной комплекс [717]. Его структура определена с разрешением 6 A [718]. Форма молекулы заметно отличается от формы обычных глобулярных белков. Это — головастик , состоящий из глобулярного домена ( головы ) и удлиненного тонкого домена ( хвоста ), разделенных расщелиной с меньшей плотностью. Голова содержит несколько а-спиралей и, по-ви-димому, имеет довольно жесткую структуру. Хвост, напротив, более лабилен и, по-видимому, представляет собой -структуру. Интересно, что голова и хвост имеют и второе сочленение, так что в результате возникает некая циклическая структура. Вероятно, тРНК присоединяется вблизи отверстия этого цикла в большом желобе между доменами. Хорошо видно относительное смещение долюнов во время стадии элонгации на рибосоме. Деление на подвижный и жесткий домены обнаружено также для нуклеопротеидов L7/L12 [716] и 1ас-репрессора [719]. В L7/L12 подвижный домен находится со стороны N-конца. [c.271]

Одновременно с теорией Абдергальтена были высказаны и другие соображения о структуре белков. Так, Пауль Каррер (1889—1971) допускал, что в структуре белковых молекул, помимо дикетопиперазинов, принимают участие и другие циклические группировки. П. Каррер синтезировал несколько соединений, содержащих различные циклы, которые при действии кислот гидролитически расщеплялись с образованием аминокислот. Но ему не удалось синтетически получить соединения циклического строения, состоящие из аминокислот. [c.262]

Было показано, например, что нити фиброина шелка состоят из прямых, более или менее параллельно расположенных длинных полипептидных цепей. Частицы других фибриллярных белков, например кератина, представляют собой также длинные полипептидные цепи, но более извитые и образующие ряд правильных складок (например, в так называемом а-кератине), которые могут соответствовать циклическим структурам в молекуле белка. При растяжении кератиновых волокон эти складки выпрямля ются, и полипептидные цепи кератина по своей конфигурации становятся более похожими на фиброин шелка. Эта растянутая модификация получила название р-кератина. Волокна, приготовленные из белка мышц (миозина), дают рентгенограммы, весьма напоминающие таковые а-кератина. Следовательно, и в миозине полипептидные цепи образуют складчатые структуры. [c.46]

Свойства белков зависят как от электрических свойств, так и от растворимости составляющих их аминокислот (табл. 40). В ряду глицин— аланин — валин — лейцин — изолейцин растворимость в воде заметно уменьшается по мере увеличения алкильной группы и соответственно молекулярного веса изолейцин растворим почти в два раза лучше, чем лейцин. Лейцин, содержащий большую липофильную изо-бутильную группу, может быть экстрагирован горячим бутиловым спиртом 3 смеси с глицином. По непонятной причине циклическая структура пролина придает молекуле необычайно высокую растворимость 1В воде и этиловом спирте, в то время как валин, молекулярный вес которого примерно такой же, растворяется значительно хуже. Растворимость цистина в воде необычно мала, вероятно, вследствие образования хелатов (см. стр 640). [c.634]

Согласно изложенным представлениям, образование перегноя осуществляется при соединении веществ, обладающих циклической структурой, с одной стороны, и веществ, получающихся при автолизе микробных клеток (белков, полиурони-дов и т. д.),— с другой. [c.183]

Еще на ранней стадии исследования белков было обнаружено, что при некоторых видах их химической модификации, не приводящих к изменениям молекулярного веса, происходит значительное увеличение вязкости растворов белков. Это явление объясняется тем, что полипептидная цепь немодифицирован-ного белка заснирализована и свернута, в результате чего она принимает глобулярную форму. Пример способа сворачивания приведен на рис. 40.5, на котором схематически представлена третичная структура миоглобина, имеющего протяженные спиральные участки, чередующиеся с неспиральной, нерегулярной вторичной структурой именно на этих участках происходит сворачивание и изгибание. Как было предсказано, а затем подтверждено рентгеноструктурным анализом, пролин вследствие своей циклической структуры образует пептидные связи с углами, исключающими спиральную структуру. Этот эффект схематически показан на рис. 40.1 (пролин помещен в правом верхнем углу). [c.380]

Триптофан является незаменимой аминокислотой, содержание ее, особенно в растительных белках, невелико. Но потребность в триптофане значительно меньше, чем в лизине и глутаминовой кислоте. Триптофан в небольших количествах используется в животноводстве, медицине и при различных биохимических исследованиях. Вместе с тем это очень важная аминокислота, она входит в белки и участвует в многочисленных превращениях соединений, имеющих циклическую структуру. Отсутствие этой аминокислоты или нарушение процессов синтеза ее ведет к тяжелым заболеваниям организма. [c.414]

К началу 40-х годов наступил острый кризис дикетопиперазиновой теории. По словам Н. Д. Зелинского, это было обусловлено. следующими причинами Во-первых, не было количественного метода определения циклических структур в молекуле нативного, не подвергнувшегося деструкции, белка. [c.105]

В 1947 г. Н. Д. Зелинским и Н. И. Гавриловым была создана новая модифицированная дикетч)пиперазиновая теория строения белка, которая допускала существование, в молекуле белка как дикетопиперазиновых, циклических структур, так и полипептидных цепочек незначительной длины. Это положение было весьма близко идеям Э. Абдергальдена, но тринципиально новым в предложенной гипотезе было положение о микро- и макромолекулах белка и то, что ее авторы как будто намеча- ли Пути конкретного дознания деталей строения белковых молекул, так как оперировали гораздо более подробной схемой строения микромолекул белка, чем это когда-либо делал Абдергальден. [c.106]

Рис. 3-33. Пространственная структура белка может быть описана в терминах различных уровней свертывания, каждый из которых составлен из структур предшествующего уровня в иерархическом порядке. Такие уровни иллюстрируются на этом рисунке на примере двухдоменного бактериального белка, активирующего катаболизм. Когда большой домен связывается с циклическим АМР, в белке происходит конформационное изменение, дающее возможность малому домещ" связываться со специфической последовательностью ДНК. Аминокислотная последовательность определяется как первичная структура белка, а первый уровень свертывания полипептидной цепи - как его вторичная структура. Как обозначено внизу рисунка под квадратными скобками, комбинацию второго и третьего уровней свертывания, представленную здесь, обычно называют третичной структурой, а четвертый уровень (комбинация субъединиц) - четвертичной структурой белка. (С изменениями с рисунков Jane

Насколько широко трактовалась идея о сущ,ествовании циклических структур в молекуле белка свидетельствует так называемая пиррольная гипотеза строения белка датского химика Н. Трёнзегора [c.110]

В 1930 г. А. Фодор выдвинул оригинальную гипотезу строения белка, которая также основывалась на представлении о том, что белок построен из элементарных ячерк, содержащих циклические структуры. [c.113]

Второй причиной объединения двух этапов было то, что в разработке всех остальных гипотез циклического строения белков ученые исходили из тех же принципов, которые использовал Э. Фишер в своих исследованиях. Эти гипотезы базировались на попытках синтезировать модельные структуры с последующим доказательством их предсуществования в белковой молекуле. Дополнительным критерием истинности этих построений, так же как и у Э. Фишера, были попытки гидролизовать полученные соединения протеолитическими ферментами. [c.129]

В 1914 г. Н. Д. Зелинский в статье Естественный и искусственный катализ белковых тел [281] указал на значение циклических структур типа дикетопиперазина в построении и синтезе белковых молекул. В 1923 г. он же вместе с В. С. Садиковым [282] создали новую систему взглядов на строение белков, которая известна н литературе как дикетопиперазиновая теория . Отсюда начинается следующий этап в развитии учения о строении белков [283]. По дикетопиперазиновой теории главными структурными элементами молекулы белка являются ангидридного (по отношению к аминокислотам) типа циклы [c.267]

Метод электрохимического восстановления на ртутном катоде дал возможность судить о количестве дикетопиперазинов и пептидов в природном белке. Было доказано, что дикетопиперазиновые структуры входят в состав белковых молекул. Метод ионофореза позволял следить за поведением циклических структур при различных деструкциях белка [288]. Биуретовая реакция [269] оказалась надежным сродством для суждения о длине полипептидной цепочки в микромолекуле белка. Сущность биуретовой реакции сводится к образованию медных комплексов рядом азотсодержащих веществ (белки, пептоны, амиды, амины, аммиак). Определение медных чисел белка, спектрофотометрические кривые медных комплексов позволили установить, что пептидные цепочки в белке чаще всего построены из трех и во всяком случае не более чем из пяти остатков аминокислот. С другой стороны, относительное уменьшение аминного азота при гидролизе после восстановления белка дает ключ к выявлению относительного количества дикетопиперазинов. Результаты всех этих определений привели к таким выводам в молекуле желатины на каждое дикетопиперазиновое кольцо приходится четыре аминокислоты, у альбумина крови — пять. [c.268]

Можно предсказать a priori существование трех главных типов пептидов, к одному из которых относятся циклические , к другому — разветвленные и к третьему— открытые пептиды [329]. Простейшим примером циклических пептидов являются дикетопиперазины. Они встречаются в некоторых гидролизатах и им придавалось чрезвычайно большое значение в самом деле, во многих теориях дикетопиперазины играют роль ключа к пониманию структуры белка. Однако, по всей вероятности, они являются не более чем артефактами. Тем не менее некоторые естественные полипептиды имеют, повидимому, циклическую структуру (тироцидин [185], грамицидин С [330]) некоторым белкам (яичному альбумину [215], белкам мышц [152]), в составе которых не удается открыть ни одной а-аминогруппы, также (по крайней мере предварительно) приписывается циклическая структура. [c.143]

Метод конечных аминокислот открывает возможность разработки химического метода проверки некоторых гипотез о распололсении пептидов в белках. Среди различных возможных типов расположения пептидов белка циклическая или замкнутая структура может быть доказана отсутствием конечных аминокнслот. Замкнутая пептидная структура была доказана для грамицидина [63]. Отсутствие аминоазота показывает, что эта структура может быть прилажена также к зеину [62]. Химическое обнаружение конечной аминокислоты после гидролиза, достаточного для разрыва хотя бы одной пептидной связи в молекуле, в которой первоначально эта группа не обнаруживалась, дает доказательство циклической структуры. [c.216]

Организмы человека и животных, обладающие способностью синтези ровать сложную циклическую структуру холестерина, неспособны к синтезу значительно менее сложной структуры бензольного ядра. Аминокислоти фенилаланин, имеющая в своей молекуле бензольное ядро, не синтезируется в животном организме и должна поступать в организм с белками пищи. [c.236]

В родопсине 11-г<мс-ретиналь ковалентно связан с опсином путем образования шиффова основания (альдимина) между его альдегидной группой и е-аминогруппой ли-зинового остатка опсина. Чрезвычайно важное значение имеют также нековалентные взаимодействия между боковыми группами остатков аминокислот белка и л-электрон-ной системой полиена, которые, во-первых, определяют конформацию хромофора в составе родопсина, а во-вторых, вызывают поляризацию 7г-электронной системы поли-енового фрагмента. Энергетические характеристики нековалентных взаимодействий между опсином и полиеновой цепью зависят от структуры белка и сопряженных с ним липидов и углеводов и существенно различаются для различных родопсинов. Именно эти эффекты совместно с индукционным эффектом, возникающим от образования альдиминной связи, обусловливают 1) значительный сдвиг в красноволновую область максимума поглощения 11-цыс-ретиналя в составе родопсина (Ящах = 500 нм) в сравнении с альдегидом в свободном состоянии = 375 нм) 2) вариации величины тах У разных зрительных пигментов. Все это приводит к повышению чувствительности светового и цветового восприятия. Цветовое зрение человека — это трихроматический процесс, за который ответственны рецепторы, чувствительные к разному цвету — синему (Я ах = 440 нм), зеленому ( тах =535 нм) и красному (Я ах = 575 нм) — и содержащие различные пигменты. Различие в Я ах поглощаемого света обусловлено особенностями строения опсина и нековалентных взаимодействий опсин — хромофор. Все детали структуры и функций фоточувствительных пигментов в настоящее время еще не выяснены до конца, но установлено, что в основе механизмов функционирования зрительных пигментов заложены многостадийные циклические процессы. Рассмотрим основные молекулярные события, происходящие при попадании кванта света на сетчатку глаза человека. [c.133]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология