Белка структура четвертичная

Полимерные образования, в которых мономерами являются макромолекулы белка, называются четвертичной структурой (рис. 40). [c.426]

Некоторые белковые макромолекулы могут соединяться друг с другом и образовывать относительно крупные агрегаты. Подобные полимерные образования белков, где мономерами являются макромолекулы белка, называются четвертичными структурами. Примером такого белка является гемоглобин, который представляет комплекс из четырех макромолекул (рис. 4). Оказывается, что только при такой структуре гемоглобин способен присоединять и транспортировать кислород в организме. [c.20]

Все четвертичные структуры характеризуются как стехиометрическим составом, так и геометрией строения. Наименьшая, как правило связанная нековалентно, часть белка, имеющего четвертичную структуру, называется субъединицей. [c.386]

Таблица 3-8. Молекулярные массы и состав некоторых белков, имеющих четвертичную структуру

В табл. 3-8 приведены примеры белков, имеющих четвертичную структуру. [c.388]

При использовании диск-электрофореза в полиакриламидном геле для определения молекулярной массы белков также строят график зависимости между логарифмом молекулярной массы калибровочных белков и подвижностью белковых частиц в полиакриламидном геле, а затем, определив подвижность исследуемого белка, по графику находят его массу (рис. 1.11). Электрофорез проводят в присутствии детергента додецилсульфата натрия, так как только в этом случае наблюдается прямая пропорциональная зависимость между молекулярной массой и подвижностью белков. Белки с четвертичной структурой при этих условиях распадаются на субъединицы, поэтому метод находит широкое применение для определения молекулярной массы субъединиц белка. [c.46]

У ряда белковых соединений несколько сложных полипептидных цепей белка могут агрегироваться вместе, создавая более сложный комплекс определённого строения, называемый четвертичной структурой белка. Каждая полипептидная цепь, образующая четвертичную структуру, называется субъединицей и сохраняет свойственные ей первичную, вторичную и третичную структуры, однако биологическая роль комплекса в целом отличается от биологической роли субъединиц вне комплекса. Фиксация четвертичной структуры обеспечивается водородными связями и гидрофобными взаимодействиями между субъединицами. Например, молекула гемоглобина - белка с четвертичной структурой - состоит из четырёх субъединиц, окружающих гем (простетическую железосодержащую группу - железопорфирин) между субъединицами нет ковалентной СВЯЗИ, однако тетрамер представляет собой единое целое, в котором субъединицы тесно связаны и ведут себя в растворе как одна молекула. Наличие четвертичной структуры характерно также для других металлопротеинов и для иммуноглобулинов. При формировании четвертичной структуры белка образующийся комплекс может содержать, помимо субъединиц полипептидной структуры, и субъединицы иной полимерной природы, а также соединения других классов. [c.71]

Сложный процесс наблюдается при денатурации белка специфическая пространственная структура (четвертичная, третичная и вторичная) разрушается, и с точки зрения конформационных характеристик денатурированный белок представляет собой полный хаос . Денатурация — это такое изменение нативной конформации белковой молекулы, которое происходит при достаточно резком изменении внешних условий и сопровождается заметным изменением физико-химических свойств белка и полной потерей биологической активности. [c.103]

Характерной особенностью белков с четвертичной структурой является их способность к самосборке. Легко происходит, например, самосборка гемоглобина из смеси а- и (1-цепей. Таким образом, в аминокислотной последовательности полипептидных цепей олигомерного белка закодированы как бы два уровня информации один [c.122]

Ассоциация отдельных полипептидных цепей друг с другом обусловлена теми же связями, которые определяют и стабилизируют вторичную и третичную структуры. Четвертичная структура является только одним из типов структуры белка, и ее нельзя рассматривать отдельно от других типов, особенно при анализе взаимодействия белок — растворитель. Следовательно, при выяснении вопроса о четвертичной структуре не следует упорно искать ответ на вопрос, какая же из всех возможных связей является наиболее важной при объединении полипептидных цепей в нативную белковую молекулу. Ее создание является кооперативным процессом, в котором участвуют все упомянутые ранее связи. [c.396]

Молекулярные веса различных белков покрывают широкий диапазон от нескольких сотен до нескольких миллионов. Если белки имеют молекулярные веса свыше 100 000, они, как правило, являются комплексами нескольких полипептидных цепей. Молекулярные веса отдельных полипептидных цепей обычно не превышают 50 000. В табл. 1 приведены некоторые характеристики белков, имеющих четвертичную структуру. [c.396]

Во многих случаях молекула белка содержит несколько полипептидных цепей, называемых субъединицами, каждая из которых имеет свою определенную пространственную структуру. О таких молекулах говорят, что они имеют четвертичную структуру. Примером белков с четвертичной структурой могут служить гемоглобин, инсулин, а также многие ферменты. [c.272]

Интересно, что присутствие нити РНК внутри белковой гильзы придает всей структуре повышенную стабильность. Без РНК молекулы белка образуют четвертичную структуру вирусной палочки, но процесс их соединения может остановиться в любой момент и длина белковой гильзы определяется случайными обстоятельствами. Нолимеризуясь в присутствии цепи РНК, белковая палочка вируса приобретает длину, определяемую спиральной упаковкой РНК, т. е. такую же, как в нативном вирусе. [c.359]

Белки, четвертичная структура — см. Белки, структура молекулы. [c.17]

Почти одновременно М. Перутцу и его сотрудникам удалось получить трехмерное изображение другого белка — гемоглобина, при разрешающей способности 5,5 А [355]. Перутц показал, что полная молекула гемоглобина состоит из четырех полипептидных цепей (пара так называемых а-цепей и пара р-цепей), каждая из которых содержит одну группу гемина и образует одну субъединицу гемоглобина. Этот результат подтверждает возможность построения более крупных молекул глобулярных белков из нескольких субъединиц. Пространственное соединение таких индивидуальных субъединиц приводит к образованию комплекса, который называют четвертичной структурой молекулы белка. Расшифровка четвертичной структуры гемоглобина базировалась на результатах расшифровки третичной структуры миоглобина, которая оказалась чрезвычайно близкой третичной структуре отдельной субъединицы гемоглобина. Перутц установил, что четвертичная структура гемоглобина очень проста и симметрична. Субъединицы гемоглобина располагались по вершинам лишь слегка деформированного тетраэдра. [c.151]

Какое новое свойство придает белку наличие четвертичной структуры Рассмотрим два белка, способных связывать кислород [c.38]

Для изучения последовательности расположения аминокислотных остатков в молекуле белка прежде всего разрушают его пространственную структуру. Если объектом изучения являются белки, имеющие четвертичную структуру, проводят дезагрегацию их молекул и выделяют отдельные субъединицы. Разрушение третичной структуры белков начинают с расщепления дисульфидных связей, которые, как установлено, являются одним из основных типов связей, стабилизирующих третичную структуру. Разрушение дисульфидных связей проводят, как правило, в условиях, при которых происходит разрыв и водородных связей. В результате наблюдается одновременное разрушение вторичной и третичной структур белковой молекулы. [c.33]

Классическим примером белков с четвертичной структурой [c.44]

Некоторые антигенные детерминанты у белков с четвертичной структурой могут быть образованы фрагментами полипептидных цепей различных субъединиц, как, например, в иммуноглобулинах и гемоглобине. Как уже указывалось выше, антигенная детерминанта белков образована группой аминокислотных остатков, среди которых можно выявить иммунодоминантную группу. Примером такой группы является С-концевой аргинин декапептида белка вируса табачной мозаики. [c.13]

Количество и порядок соединения протомеров в белке называется четвертичной структурой. [c.18]

Аминокислотные последовательности субъединиц белка, если таковые имеются, определяют ее четвертичную структуру. Это следует из данных рентгеноструктурного анализа, а также из факта реконструкции функционально активного нативного белка из диссоциированных субъединиц. В качестве примера белка, обладающего четвертичной структурой, может служить гемоглобин. В ацетоне при кислом pH гем легко отделяется от денатурированного глобина. Однако при нейтральных pH имеет место рекомбинация гема и глобина с образованием нативного гемоглобина. Таким образом, возможно восстановление нативной конформации даже та- [c.197]

Для проявления биологической активности некоторые белки должны сначала образовать макрокомплекс, состоящий из нескольких третичных структур белковых субъединиц, которые связаны вторичными валентными силами (ионное притяжение, водородные связи). Подобные способы пространственной организации нескольких полипептидных субъединиц - это четвертичная структура белка, которая определяет степень ассоциации третичных структур в биологически активном материале. Например, белком с четвертичной структурой является гемоглобин, который состоит из четырех субъединиц (клубков) миогло-бина - дэух молекул а-гемоглобина, каждая из которых содержит гем. [c.272]

Избират. выделение гликопротеинов обеспечивают иммобилизованные на носителях лектины - белки, специфически взаимодействующие с концевыми моносахаридными звеньями углеводных цепей. Иммобилизованные субъединицы ряда белков с четвертичной структурой м.б. использованы для извлечения этих белков из сложных смесей вследствие специфич. межсубъединичных контактов. [c.221]

Четвертичная структура может быть как гомогенной, так и гетерогенной. В первом случае в функциональную структуру ассоциированы только идентичные полипептидные цепи, в то время как элементами белков с гетерогенной четвертичной структурой являются неидентичйые цепи. Оказалось, что у глобулярных белков с Л/ > 50 ООО всегда доминирует четвертичная структура. До 1974 г. было известно приблизительно 650 белков с четвертичной структурой, из них 500 ферментов. Принцип образования четвертичной структуры имеет важное значение для функции белка. Например, становятся возможными кооперативные реакции, имеющие значение для регуляторных процессов в клетке. [c.386]

Четвертичная структура - построение молекул белка из нескольких мономеров (субъединиц) с образованием димеров, тетрамеров, мультимеров. Между собой субъединицы соединены различными нековалентными связями и взаимодействиями. В эволюционном аспекте возникновение белков с четвертичной структурой было целесообразным для [c.25]

Кажущаяся плотность белков в воде выше, чем их сухая плотность в органических растворителях. Это возрастание плотности вызывается электрострикцией связанной воды. Молекулы воды связываются на поверхности глобулы, а также внутри нее — между доменами химотрипс на, например, или между субъединицами белка, обладающего четвертичной структурой. Количество связанной воды, в которую не могут проникать электролиты, составляет около 0,3 г на 1 г белка, т. е. примерно 100 молекул НгО на белок с м. м. 6000. Непроникновение электролитов в свя-ванную воду определяется электростатическими эффектами. Рассмотрим заряд е, погруженный в растворитель с высокой диэлект- [c.116]

Белки, имеющие четвертичную структуру, часто называют олигомерными. Различают гомомерные и гетеромерные белки. К гомомерным относятся белки, у которых все субъединицы имеют одинаковое строение. В качестве примера можно привести белок каталазу, состоящую из четырех абсолютно равноценных субъединиц. У гетеромерных белков отдельные субъединицы не только отличаются по строению, но и могут выполнять различные функции. Например, белок РНК-полимераза состоит из пяти субъединиц различного строения и с неодинаковыми функциями. [c.40]

Многие белки состоят из субъединиц, одинакоаых или различных, образующих трехмерные ассоциаты или более сложные ансамбли. В этом случае принято говорить о четвертичной структуре белков. Специфичность четвертичной структуры данного белка обусловливается выполняемой им биологической функцией, а взаимодействие субъединиц обеспечивает дополнительный механизм ее регуляции. [c.117]

Белки, структура молекулы. В структурной организации молекул выделяют четыре уровня первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры. Первичная структура — это последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Первичная структура дает представление лишь о расположении полипептидной цепи на плоскости. Вторичная структура показывает пространственную конфигурацию, которой обладает полипептидная цепь. Наиболее частыми вариантами вторичной структуры являются а-спираль и р-складчатая структура. Под третичной структурой понимают способ укладки полипептидной цепи в компактную, плотную структуру. Компактную структуру молекулы образуют как спирализованные, так и аморфные участки полипептидной цепи. Четвертичная структура характеризует способ объединения в одну функционально индивидуальную молекулу нескольких полипептидных цепей (протомеров). Термин счетвертичная структура белка тесно связан с термином солигомерный белок . [c.16]

Только белкам, облезающим четвертичной структурой, присуши аллостери- [c.274]

Терминация полипептидной цепи. Необходимые факторы РК-1 воспринимает триплеты УАА и УАГ РК-2 воспринимает УАА и У ГА ГТФ. Терминирующие кодоны (бессмысленные, нонсенс-кодоны) не имеют для себя аминоацил-тРНК. Кодоны, поступив в А-участок, воспринимаются факторами РК-1 или РК-2, которые индуцируют пептидилэстеразную активность, вследствие чего отщепляется синтезировавшийся полипептид. Весь комплекс трансляции диссоциирует на составные части. В цитоплазме клеток прокариот с помощью фермента деформилазы происходит отщепление формильной группы от Л -концевого формилметионина синтезированного полипептида часто после завершения синтеза в цитоплазме клеток отщепляется УУ-концевой метионин от синтезированного полипептида (у прокариот и эукариот). На основе взаимодействия радикалов аминокислотных остатков полипептидной цепи спонтанно формируются вторичная, третичная, а у олигомерных белков и четвертичная структуры. [c.317]

Четвертичная структура белка представляет собой объединение нескольких одинаковых или разных полипептидных цепей (субъединиц) со своей третичной структурой в сложную молекулу, проявляющую биологическую активность. Субъединицы соединяются между собой нековалентными связями. Четвертичную структуру имеют многие ферменты (например, лактатдегидрогеназа, пируватдегидрогеназа), а также гемоглобин. Белки с четвертичной структурой называются олигомерными, или мультимерными. [c.238]

Кислотно-оснданые и буферные свойства. Белки подобно аминокислотам проявляют кислотные и основные свойства. Однако амфотерность белковых молекул обусловлена главным образом наличием кислотно-ос-новных групп в составе боковых радикалов аминокислот белка, а также концевых сс-амино- и а-карбоксильной групп. У белка с четвертичной структурой число концевых амино- и карбоксильных групп равно числу протомеров. Однако их количество недостаточно для того, чтобы обеспечить амфотерность макромолекулы белка. Кислотно-основные свойства и заряд белковой молекулы главным образом определяются наличием полярных аминокислотных радикалов, большая часть которых находится на поверхности глобулярных белков. Кислотные свойства белку придают аспарагиновая, глутаминовая и аминолимонная кислоты, а основные свойства — лизин, аргинин, гистидин. Слабая диссоциация 8Н-группы цистеина и фенольной группы тирозина (их можно рассматривать как слабые кислоты) почти не влияет на кислотные свойства белков. [c.72]

Хотя в 1950-е годы еще не было известно пространственное строение на атомном уровне ни у одного белка, тем не менее в то время почти отсутствовало сомнение в том, что белковые молекулы построены из регулярных форм и главным образом из а-спиралей Полинга и Кори, обнаруженных в чистом виде у гомополипептидов. Именно на таком представлении о строении белков основана классификация белковых структур на первичную, вторичную и третичную, предложенная в 1952 г. К. Линдерстрем-Лангом [90]. Под первичной структурой понималась аминокислотная последовательность белка, т.е. его химическое строение, включая дисульфидные связи под вторичной структурой — полностью насыщенные пептидными водородными связями регулярные конформации белковой цепи как целого или ее отдельных участков. Набор взаимодействующих между собой регулярных конформаций а-спиралей, -структур и т.д. образует нативное пространственное строение белковой молекулы, названное Линдерстрем-Лангом третичной структурой. Таким образом, классификация Линдерстрем-Ланга, по существу, представляет собой формулировку принципа пространственной организации белков. Очевидно, разделение пространственной структуры белка на вторичную и третичную является условным и может иметь смысл только в том случае, если пространственное строение макромолекулы действительно представляет собой ансамбль сравнительно немногочисленных канонических форм полипептидов. В то время этот вопрос был далек от своего решения. Позднее иерархия структур Лин-дерстрем-Ланга пополнилась еще одной, четвертичной, структурой, характеризующей агрегацию белковых молекул или достаточно обособленных субъединиц. Примерами белков с четвертичной структурой могут служить гемоглобин, молекула которого состоит из четырех субъединиц, белок вируса табачной мозаики, представляющий собой систему из 200 одинаковых глобулярных молекул. [c.27]

Ферментативную активность проявляет четвертичная структура -галактозидазы в виде гомотетрамерного невалентного комплекса молекулярной массы 465,412 к Да. Кристаллографический анализ показал, что он принадлежит к точечной группе симметрии 222. Четыре тетрамера составляют асимметричную элементарную ячейку пространственной группы P2i с параметрами a =107,9A, Ь = 207,5 А, с = 509,9 A и = 94,7°. На сегодняшний день из всех идентифицированных на атомном уровне трехмерных структур белков структура молекулы -галактозидазы обладает самой длинной полипептидной цепью. Работа Джекобсона и соавт. [435] впервые продемонстрировала возможность исследования невирусных кристаллов белка с размерами элементарной ячейки, превышающими 500 A, и относительной молекулярной массой 2000 кДа на асимметрическую единицу. [c.119]

Отклонение процесса денатурации от схемы двух состояний может быть не только истинным, но и кажущимся, хотя сделать здесь однозначное отнесение не всегда представляется возможным. Если, например, конформация белка включает несколько доменов, то их развертывание при денатурации может происходить последовательно, в значительной степени независимо и с разной скоростью. Денатурация муль-тисубъединичных белков, имеющих четвертичную структуру, обычно начинается с диссоциации и их последующего развертывания [43, 44]. Усложняют процесс денатурации и затрудняют его интерпретацию также межмолекулярная ассоциация и вьшадение в осадок развернутых белковых цепей, что часто происходит в слабоденатурирующей среде. В результате образуется третье состояние белка. Подобным образом ведут себя карбоангидраза и стафилококковая нуклеаза, развертывающиеся при малой концентрации гуанидингидрохлорида и необратимо денатурирующие из-за малой растворимости в этих условиях. Еще одна причина сложности процесса денатурации может заключаться в неоднородности молекулярной организации белка (в присутствии других белков или молекул в ассоциированном состоянии), которая имеет место или с самого начала, или возникает в процессе развертывания. Известным примером такого рода является овальбумин. Сложный характер его перехода N О впервые был отмечен Р. Симпсоном и У. Козманом в 1953 г. и в течение более двадцати лет не мог быть объяснен [c.351]

Количество протомеров в белках может сильно варьировать гемоглобин содержит 4 протомера, фермент аспартаттранскарбамоилаза — 12 протомеров, в белок вируса табачной мозаики входит 2120 протомеров, соединенных нековалентными связями. Следовательно, белки с четвертичной структурой могут иметь очень больщую молекулярную массу [c.18]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология