Амиды структура белка

Для установления вторичной и третичной структур химические методы неприменимы. Для этой цели преимущественно применяют рентгеноструктурный анализ, причем из получаемой дифракционной картины рассчитывают распределение электронных плотностей в кристалле белка. Точное установление пространственных структур белков стало возможным благодаря работам Полинга и Кори. На аминокислотах, их амидах и простых пептидах в основном с помощью рентгенографических исследований были определены длины связей и валентные углы. Оказалось, что пептидная связь в значительной степени обладает характером двойной связи. Она является планарной, поэтому в пептидной цепи на один аминокислотный остаток приходятся лишь два места поворота. Одним является поворот вокруг С —К-связи (угол >р), другим — вращение вокруг оси С —С-связи (угол ф). Значения риф для всех остатков аминокислот определяют пространственное расположение цепи. [c.375]

Большинство амидов представляют собой кристаллические соединения с более высокими по сравнению с карбоновыми кислотами температурами плавления и кипения. Низшие представители амидов хорошо растворимы в воде Высокие температуры кипения амидов объясняются образованием прочных межмолекулярных водородных связей. Водородные связи такого типа, как в амидах, участвуют в формировании вторичной и третичной структуры белков, определяя их пространственное строение (см. 16.2 2). [c.270]

Структура и потенциальная энергия поверхностных пленок амиды, кислоты, белки. [c.342]

Одним из наиболее распространенных методов исследования ориентированных пептидных цепей является метод инфракрасного дихроизма. При этом регистрируют спектры поглощения белка для двух взаимно перпендикулярных направлений поляризации падающего света. В одном случае вектор напряженности электрического поля параллелен пептидным цепям, а в другом — перпендикулярен им. Такая пара спектров для ориентированных фибрилл инсулина приведена на рис. 13-3. Считается, что молекулы инсулина находятся в этом случае в р-кон-формации и уложены поперек оси фибриллы (кросс-р-структура). Таким образом, когда вектор напряженности электрического поля параллелен оси фибриллы, он перпендикулярен пептидным цепям. Поскольку полоса амид I определяется прежде всего колебаниями карбонильной группы, которые в -структуре перпендикулярны пептидным цепям, интенсивность этой полосы больше для случая, когда вектор напряженности электрического поля тоже перпендикулярен пептидным цепям, чем для случая, когда этот вектор им параллелен (перпендикулярен оси фибриллы рис. 13-3). То же самое справедливо и для полосы амид А, которая определяется в основном растяжением связи N—Н. Дихроизм полосы амид П носит противоположный характер, поскольку здесь определяющую роль играет изгиб N—Н-связи, который осуществляется в пределах плоскости пептидной группы, но происходит в продольном направлении. [c.12]

Переходя к более сложным соединениям, рассмотрим сначала синтетические полимеры. Их синтезировано довольно большое число, и некоторые амиды производятся промышленностью в очень больших количествах. В наиболее важных образцах синтетических полиамидов амидные группы разделены углеродной цепочкой не очень большой длины, и их структура отличается от структуры полипептидов. Поэтому они могут служить модельными соединениями только для белков р- или вытянутой формы (см. разд. 10.4.3, структурные модели). [c.262]

Плоская конфигурация и высокие энергетические барьеры обусловлены и у этих соединений эффектами сопряжения, изображенными приведенными выше предельными структурами. Плоская конформация амидов обусловливает конформацию сложных молекул белков (см.том И). [c.98]

Можно привести много примеров такого самовосстановления испорченных органических макромолекул — не только структурных белков, но и ферментов, а также небелковых соединений (пигментов). Полный обзор вопроса можно найти в последней книге Кальвина [8]. Но все это относится к трехмерной структуре этих полимеров, точнее, гетерополимеров. А какова их основная, первичная структура Суш ествует ли в последовательности их строительных блоков определенный порядок или полимерная нить представляет собой цепь беспорядочно, случайно соединенных субъединиц В современных органических полимерах, как всем известно, всегда суш ествует строгая упорядоченность. О двойной спирали, о генетическом коде слышали, конечно, все. Так вот, Фокс и сотр. [13—15] показали, что уже в полученных ими искусственных протеиноидах (см. гл. VI, разд. 6) отмечается хорошо выраженная упорядоченность последовательности аминокислот и их амидов. [c.137]

С наличием В. с. связан ряд особенностей в-ва. Этим обусловлены кристаллич. структуры мн. молекулярных кристаллов (лед, спирты, борная к-та и др ), а также структуры белков, нуклеиновых к-т и др биологически важных соед. Ассоциация молекул обусловливает высокие значения т-р плавления и кипения, хорошую р-римость в воде, спир -тах, амидах, высокую диэлектрич. проницаемость (напр., синильной к-ты, формамида), особенности спектральных характеристик. В частности, при образовании B. . вместо узкой полосы, отвечающей колебаниям валентной связи А—И, появляется широкая полоса, максимум к-рой сдвинут в сторону малых частот. Для очень сильных В.с частота колебания АН снижается в 2-3 раза, а ширина и интегральная интенсивность полосы в ИК-спектре возрастают в 10-30 раз. Эти изменения позволяют судить об изменении межъядерного расстояния АН, а также о прочности В. с. В спектрах ЯМР образование В. с. приводит к изменению хим. сдвига 8 мостикового протона, иногда и протонов смежных групп и ядер С, 0, N, F в молекулах RAH и BR. При очень сильных В. с. хим. сдвнг мостикового протона достигает 15-20 м.д. [c.404]

Влияние лигандов, в том числе органических веществ, на структуру и свойства белков очень разнообразно. Известно, что низшие спирты, амины, амиды и другие вещества вызывают развертывание белковых глобул [128, 130], понижают температуру термического перехода глобула — клубок [131, 132] (в случае рибонуклеазы) и перехода тройная спираль — клубок (для коллагена) [133]. Существуют многочисленные наблюдения, показывающие, что образование комплексов белка с большим числом ПАВ [134—137] может сопровождаться частичной дезорганизацией молекулы белка, проявляющейся в изменении растворимости, вязкости, УФ-спектров, оптического вращения [138—146], Полная дезорганизация белка (денатурация) наблюдается при взаимодействии с большими количествами додецил- и тетрадецилсульфата натрия [142—145]. С другой стороны, известно и стабилизирующее действие органических соединений на структуру белка. Например, в работах [146—149] установлено, что низкие концентрации ПАВ стабилизуют белки против денатурации мочевиной в кислых и щелочных областях pH. Авторы [150] наблюдали стабилизирующее действие стероидов. В работе [151] также отмечалось стабилизирующее действие малых концентраций ПАВ на структуру белка и разрушающее больших. [c.28]

Многие свойства амидов обсуждаются в гл. 8 параллельно со свойствами других карбонильных соединений. Здесь же мы рассмотрим лишь те свойства, которые специфически зависят от наличия атома азота. Связи С—N в амидах имеют частично двоесвязный характер из-за взаимодействия неподеленной пары азота с карбонильной группой (рис. 7.20). Это приводит к затруднению вращения вокруг связи С—N и обусловливает планарность амидной группы, что имеет важное значение для структуры белков. [c.157]

Превращение соединения (1-296, I) в соединение (1-296, П1) в 0,1 н. НС1 сопровождается появ.чением максимума в УФ-сиектре при 208 ммк. Кроме того, соединения I—П1 могут быть выделены из реакционной среды. По-видимому, в растворе с нейтральным значением pH существует равновесие между соединениями I, II и III, на что указывает чрезвычайно слож-НЫ1Й ЯМР-сиектр в DqO. Результаты этого исследования иред-став."1яют интерес в связи с предположением Ринча [362], что значительный вклад в структуру белка могут вносить циклоны, образующиеся в результате конденсации амида со спиртом, амина с амином и амида с амидом. [c.214]

Пониманием вторичной структуры белков, т. е. структуры, обусловленной образованием водородных связей между группами, участвующими в образовании пептидных связей, мы в большой мере обязаны замечательным работам Полинга и Кори. На основе обширных рентгеноструктурных исследований, проведенных на низкомолекулярных кристаллических амидах, Полинг, Кори и Бренсон сформулировали ряд требований, которые должны быть удовлетворены для образования наиболее стабильной вторичной струк- [c.98]

Предположение о том, что для структуры белков характерна а-снираль, чрезвычайно убедительно подкрепляется также результатами более ранних рентгеноструктурных исследований некоторых белков. Эти исследования выявили расстояния в 5,4 и 1,5 А, точно отвечающие величинам, предсказанным для спирали. На фиг. 33 видно, что водородные связи между отдельными СО- и КН-группами пептидных связей почти параллельны длинной оси спирали. Боковые цепи аминокислотных остатков выступают из а-спирали наружу. Каждый атом кислорода карбонильной группы и каждый атом азота амид- [c.100]

Применение динитрофенильных производных, введенных в практику Зангером [25] с целью идентификации и количественного определения концевых аминогрупп, позволяет получить ценные сведения о количестве открытых цепей в белке. Кроме того, такие меченые аминокислоты служат в качестве реперных точек при исследовании неполного гидролиза (1346). В этом отношении полезными являются также е -аминогруппы лизина. Путем неполного гидролиза, осуществляемого с помощью кислоты и различных типов ферментов, оказалось возможным разрывать длинные полипептидные цепи в различных точках и путем анализа установить единственно возможную конфигурацию. Этим способом Зангер и Таппи[99]и Зангер и Томпсон [100] определили порядок чередования аминокислот в двух типах цепей, входящих в состав инсулина (табл. 27). Такой подход к проблеме структуры белка был облегчен широким применением новейших микрометодов хроматографии на бумаге и силикагеле и ионофореза. Таким образом, оказывается, что одна из крупнейших проблем химии белка поддается изучению с помощью весьма простых и экономичных методов. Цепи в инсулине имеют различную длину, причем цепь с N-концевым фенилаланином (цепь В) состоит из 30 остатков, а соответствующая глициновая цепь (цепь А) — из 21 остатка. Порядок чередования аминокислот и их содержание даны в табл. 27. Можно отметить следующее. Цепь А не содержит лизина, гистидина, аргинина, треонина, фенилаланина и пролина все эти компоненты входят в состав цепи В, в которой, в свою очередь, совсем нет изолейцина. Не наблюдается ни регулярного чередования аминокислот, ни тенденции к чередованию полярных и неполярных групп. Три ароматические аминокислоты (фен.фен.тир.) расположены последовательно, и два остатка глутаминовой кислоты связаны с двумя остатками ци-стеина (глу.глу.цис.цис.). В обеих цепях содержится шесть цистеиновых остатков, четыре из которых расположены врозь, а только что упомянутые два — рядом друг с другом в молекуле нативного белка все они существуют в форме цистина, но какие из них расположены между пептидными цепями, а какие в самих пептидных цепях — неизвестно. Часть дикарбоновых кислот присутствует в виде амидов — четыре в цепи А и две в цепи В. [c.255]

Матричный механизм биосинтеза белков. Общая схема матричного биосинтеза белковых тел представлена на рис. 93. Она складывается из трех подготовительных процессов—переноса вещества, энергии и информации в рибосому, и главного центрального процесса—сборки полипептидных цепей в рибосоме. Один из элементов указанной схемы (правая верхняя часть рисунка)—транскрипция (переписывание) информации о порядке расположения аминокислотных остатков в молекуле синтезируемого белка—рассмотрен ранее. Известно, что информация об этом закодирована в генетическом аппарате клетки последовательностью дезоксирибонуклеотидных остатков в молекуле ДНК. Будучи преобразована (транскрибирована) в последовательность рибонуклеотидных остатков в информативной части молекулы мРНК, синтезированной на ДНК в качестве матрицы, эта информация о первичной структуре белка поступает в рибосому. Здесь она переводится (транслируется) с полинуклеотидной последовательности в аминокислотную последовательность новообразуемого в рибосомальном аппарате белка. Два других процесса—перенос вещества (18 протеиногенных аминокислот и двух амидов) и. перенос энергии, необходимой для синтеза пептидных связей (левая верхняя часть рисунка), равно как и наиболее сложный процесс—сборка полипептидной цепи в активной, транслирующей рибосоме (центральная часть рисунка), нуждаются в детальной характеристике. Она дана ниже. [c.280]

Сокращение связей С-Ы (или усиление их тс-характера) в кристалле мочевины вызывает увеличение жесткости "сетки" Н-связей. По мнению авторов [8], указанные изменения в структурах простых амидов имеют особенно важное значение для понимания природы образования пептидных связей, обуславливающих жесткость а-спиралей и Р-слоев в белках. Кроме того, это оказывает существенное влияние на донор-но-акцепторную способность мочевины как в кристаллической структуре, так и в БАВС. [c.117]

По третьему способу, состоящему в химическом синтезе (см. гл. 23.6) аналогов, в особенности пептидных гормонов, также можно получить большую информацию относительно связи между структурой и биологической активностью. Гастрин — амид гептадекапептида из слизистой желудка — на С-конце имеет последовательность (21). После синтеза амида этого пептида было обнаружено, что он обладает полной активностью нативного гормона. Нет необходимости ограничивать синтез, исходя лишь из 20 аминокислот, встречающихся обычно в белках. Синтезирован активный фрагмент р-кортикотропина, у которого вместо Met" был остаток а-аминомасляной кислоты, однако окисление Met" до сульф-оксида в нативном гормоне приводит к потере активности. Можно предположить, что в данном случае -полярность боковой группы играет более важную роль, чем ее химическая структура. [c.283]

Чиргадзе разработал метод количественного анализа вторичной структуры глобулярных белков в водных растворах, основанный на измерениях интенсивности полосы амид I [279—281]. Белок исследуется в растворе в тяжелой воде в спектральной области 1500—1800 сл -. Характерные значения параметров поглощения для дейтерированной пептидной группы приведены в табл. 5.14. [c.333]

Межмолекулярные водородные связи. Самый обширный класс Н-связей включает ассоциацию двух молекул одного и того же или различных соединений. Получающиеся при этом комплексы не являются только бинарными. Структуры со множественными связями существуют в жидких воде и HF, они обычны в спиртах, фенолах, амидах, белках, полипептидах, полиоксиорганических и неорганических соединениях. Межмолекулярные Н-связи могут приводить к образованию цепей, колец или пространственных сеток. В кристаллах они могут образовывать цепи, кольца, трехмерные сетки и даже спирали. [c.14]

Ряд убедительных выводов о строении белков был сделан при изучении мономерных амидов. В основном эти выводы относятся к размерам, форме и электронной структуре модельных соединений, в частности их амидной группы. Методы рентгенографии и ИК-спектроскопии являются наиболее важным источником такой информации. [c.255]

Мы приходим к следующим выводам 1) молекулярные параметры, найденные для амидов, с достаточной степенью надежности можно использовать и для белков 2) Н-связь представляет собой один из важных факторов, определяюпгих расположение как малых, так и больших молекул в кристалле но 3) существует много способов их упаковки, так что уверенно предсказать структуру кристалла невозможно. Среднее значение параметров дано в табл. 104. Длина связи N — Н. . . О меняется от 2,67 до 3,07 А, а углы, образованные Н-связью, находятся в интервалах 95- -165° (N. . . О =- С) и 100—130" (О. .. N С). [c.261]

Свойства простых амидов имеют важное значение ввиду их близости к свойствам пептидов и белков — соединений, которые имеют фундаментальное значение для всех известных видов жизни. Специфика пептидов и белков связана в первую очередь с их полиамидной структурой. Структурные параметры амидной группы были предметом тщательного изучения приведенная ниже схема позво-, ляет составить мнение о том, что характерно для большинства амидов [c.71]

Основой молекулярной структуры всех белков являются полипептидные цепи, в которых а-аминогруппы и а-карбоксильные группы различных аминокислот соединены пептидными связями. Поэтому все а-карбоксильные и а-аминогруппы, за исключением концевых групп, не могут ионизироваться при обычных условиях, и их нельзя рассматривать как кислотные или основные группы. Ионизируемые группы белков содержатся преимущественно в боковых цепях остатков трехвалентных аминокислот к цим относятся р- и у-карбоксильные группы глютаминовой и аспарагиновой кислот, не связанные в амидах, имидозольная группа гистидина, 8-аминогруппа лизина, гуанидиновая группа аргинина, фенольная группа тирозина и сульфгидрильная группа цистеина. Эти ионогенные группы боковых цепей и представляют собой главную причину появления электрического заряда на поверхности белковой молекулы. В зависимости от pH окружающей среды протоны присоединяются к боковым группам или отщепляются от них, в результате чего меняются состояние ионизационного равновесия этих групп и знак заряда белковой молекулы (значения р/С для отдельных боковых групп белков довольно близки к значениям р Сз, представленным в табл. 6). А так как соотношения этих группировок различны для разных белков, то и изоэлектрические точки этих белков будут соответствовать различным значениям pH. Подчеркнем, что под изоэлектрической точкой белковой молекулы обычно понимают то значение pH, при котором ее средний свободный (эффективный) заряд равен нулю. [c.158]

В этом отношении с флавопротеинами сходны ферменты, имеющие в качестве простетической группы дифосфопиридин-нуклеотид (ДФН) или трифосфопиридиннуклеотид (ТФН) [152]. Имеется, однако, одно существенное различие между этой группой ферментов и флавопротеинами. Флавопротеины относятся к классу сложных белков, небелковые компоненты которых связаны более или менее прочно со своими специфическими белками и отщепляются только под воздействием кислоты или метилового спирта, тогда как апоферменты ДФН и ТФН менее прочно связаны со своими ферментами [153], так что даже в нейтральных водных растворах большая часть нуклеотида находится в свободном состоянии. Химическая структура ДФН и ТФН может быть представлена в следующем виде Н—Р—Ф—Ф—Р—Ад и Н—Р-—Ф—Ф—Ф—Р—Ад, где Н — амид никотиновой кислоты, Р — рибоза, Ф — фосфорная кислота. Ад — аденин. Дифосфопи-ридиннуклеотид, называемый иначе козимазой или кодегидразой I, [c.303]

Тонкую структуру полос Амид I и II качественно можно объяснить, воспользовавшись теорией Миязавы [1166, 1171]. Количественное же исследование зависит от выбора волнового числа vo невозмущенного колебания, что до некоторой степени может быть произвольно. Так, в [928] для vq полосы Амид II предложено значение 1520 СМ . Автор нашел его экспериментально, исследуя полипептиды с неупорядоченными макромолекулами и расплавленный полиамид-66. В [177, 391а] показано, что Vo нельзя рассматривать как константу, не зависящую от конформации цепи. Такой вывод был сделан на основании анализа серии полипептидов с увеличивающимся расстояние.м между пептидными группами. Данные расчета частот колебаний конформации с параллельными полярными цепями пополнили знания о структурах, указанных в табл. 6.43 [928]. Такая конформация характеризуется одинаковым пространственным расположением пептидных групп вдоль цепи. Рассчитанные значения частот хорошо согласуются с экспериментально найденными для кератина перьев. Была предпринята попытка применить теорию Миязавы также и для конформационного анализа белка вируса табачной мозаики. [c.341]

В четвертом издании сохранены методические принципы и классификация по структуре углеродного скелета. Внесены некоторые изменения в последовательность изложения так, в I части рассматриваются не только ациклические, но и алициклические углеводороды, а затем их производные. Целесообразность изучения особенностей образования карбоциклов, теории напряжения, конформаций циклогексанового кольца, геометрической изомерии замещенных циклов и т. п. до рассмотрения ангидридов дикарбо-новых кислот, циклических форм моносахаридов, а также циклических эфиров и амидов, соответственно, гидрокси- и аминокислот и т. п. очевидна , а свойства функциональных групп в ациклических и алициклическнх соединениях достаточно сходны. Во II части описаны ароматические карбоциклы (арены) и их производные. Это дает возможность более четко выделить особенности ароматической группировки бензольного кольца и ее влияния на связанные с ней функциональные группы. Амиды карбоновых кислот рассматриваются в гл. XII в сопоставлении с аминокислотами, пептидами, белками. После углеводов выделена самостоятельная гл. X — Терпены, каротиноиды и стероиды. В гл. VII раздел о жирах дополнен общими представлениями о липидах и, в частности, характеристикой фосфатидов. В книге расширены представления о способах разрыва ковалентных связей, о механизмах реакций замещения и присоединения. [c.4]

Во-вторых, созданные теории вызывали большие сомнения, так как они ограничивали возможности, которые могли быть заложены в белке и реализованы на основании пептидной теории. Реакционная способность как микро- так и макроструктур, со-держаихих дикетопипе разины, должна была быть гораздо ниже реакционной способности пептидных структур. Проявлением этого качества было и отношение дикетопиперазиновых и амиди-новых структур к ферментам. [c.115]

Интересный вариант вытянутой р-формы цени белков и полипептидов, известной как скрепленная р-форма [10], первоначально был открыт при изучении необычной дифракционной картины рентгеновских лучей этих биополимеров. На меридиане дифракционной картины обнаружен рефлекс, соответствуюш,ий межплоскостному расстоянию 4,7 А (0,47 нм), который можно связать с периодичностью вдоль оси волокна. Этот период относят к расстоянию между вытянутыми цепями (или почти вытянутыми), которые связаны водородными связями. Следует ожидать, что в скреш енной Р-форме цепи расположены перпендикулярно оси волокна. Это было подтверждено поляризационными спектрами так полосы NH- и С = 0-валептных колебаний обладали наибольшей интенсивностью, когда вектор излучения Е был направлен вдоль оси цепи. В то же время частота С=0-полосы (амид I) совпала с частотой тех же колебаний в вытянутой форме, т. е. 1630 см 1. Известно много примеров скрещенных Р-структур например, волокнистый инсулин [4] шелк из яичного фиброина мухи hrisopa flava [107] синтетичес- [c.104]

Метод электрохимического восстановления на ртутном катоде дал возможность судить о количестве дикетопиперазинов и пептидов в природном белке. Было доказано, что дикетопиперазиновые структуры входят в состав белковых молекул. Метод ионофореза позволял следить за поведением циклических структур при различных деструкциях белка [288]. Биуретовая реакция [269] оказалась надежным сродством для суждения о длине полипептидной цепочки в микромолекуле белка. Сущность биуретовой реакции сводится к образованию медных комплексов рядом азотсодержащих веществ (белки, пептоны, амиды, амины, аммиак). Определение медных чисел белка, спектрофотометрические кривые медных комплексов позволили установить, что пептидные цепочки в белке чаще всего построены из трех и во всяком случае не более чем из пяти остатков аминокислот. С другой стороны, относительное уменьшение аминного азота при гидролизе после восстановления белка дает ключ к выявлению относительного количества дикетопиперазинов. Результаты всех этих определений привели к таким выводам в молекуле желатины на каждое дикетопиперазиновое кольцо приходится четыре аминокислоты, у альбумина крови — пять. [c.268]

Оценка результатов исследования. Сулемовая проба отражает изменения структуры белковых фракций. Уменьшение величины сулемовой пробы иногда поед-шествует увеличению количества грубодисперсных фракций белков в сыворотке крови. Острые и хронические токсико-химические поражения печени (четыреххлористым углеродом, амидо- и нитросоединениями бензола, дихлорэтаном, метиленхлоридом, стиролом и другими веществами), хронический бериллиоз, силикоз и силико-туберкулез, как правило, сопровождаются выраженным уменьшением сулемовой пробы. При хроническом воздействии ионизирующей радиации также наблюдается уменьшение сулемовой пробы, но менее выраженное. [c.49]

Конструирование определенного биологического катализатора ведется с учетом как специфичности белка, так и каталитической активности металлоорганического комплекса. Вот примеры такой модификации, проведенной для получения полусинтетических биоорганических комплексов . Миоглобин кашалота способен связывать кислород, но не обладает биокаталитической активностью. В результате объединения этой биомолекулы с тремя электрон-переносящими комплексами, содержащими рутений, которые связываются с остатками гистидина на поверхности молекул белка, образуется комплекс, способный восстанавливать кислород при одновременном окислении ряда органических субстратов, например аскорбата, со скоростью-почти такой же, как для природной аскорбатоксидазы. В принципе белки можно модифицировать и другими способами. Рассмотрим, например, папаин. Он относится к числу хорошо изученных протеолитических ферментов, для которого определена трехмерная структура. Поблизости от остатка цистеина-25 на поверхности белковой молекулы располагается протяженный желобок, в котором протекает реакция протеолиза. Этот участок может быть алкилирован производным флавина без изменения доступности участка связывания потенциальных субстратов. Такие модифицированные флавопапаины использовались для окисления Ы-алкил-1,4-дигидроникотинамидов, и каталитическая активность некоторых из этих модифицированных белков была существенно выше, чем у природных флавопротеин-ЫАОН-дегидрогеназ. Таким образом удалось создать очень эффективный полусинтетический фермент. Использование флавинов с высокоактивными, находящимися в определенном положении элек-трон-оттягивающими заместителями, возможно, позволит разработать эффективные катализаторы для восстановления никотин-амида. [c.182]

Подводя итог циклу работ Полинга и Кори, можно отметить следующее. 1. Были четко сформулированы геометрические требования к полипептидной цепи, в основу которых положены экспериментальные данные о геометрических параметрах амидов и простейших пептидов, водородной связи N—Н..,0=С, а также представление об электронном строении пептидной группы, следующих из первых квантовохимических расчетов. 2. Для своего времени Полинг и Кори наиболее детально учитывали условия упаковки полипептидной цепи, считая стабильными те конформации, которые отвечали минимумам торсионных потенциалов. Тем самым косвенно учитывались невалентные взаимодействия атомов, так как торсионные потенциалы не противоречат атом-атом-ным потенциалам ван-дер-ваальсовых взаимодействий. 3. Для полипептидной цепи предложен ряд структур, среди которых выделены в качестве самых стабильных а-спираль и Э-складчатый лист. Позднее стали ясны причины уникальности этих структур. В а-спирали и (3-складчатом листе имеет место полная согласованность между всеми видами взаимодействий. Они являются оптимальными не только с точки зрения стопроцентной реализации пептидных водородных связей, на что прежде всего обращали внимание Полинг и Кори, но отвечают также наилучшим условиям невалентных взаимодействий атомов пептидного остова и минимумам торсионных потенциалов. Структуры Полинга и Кори удовлетворяли наблюдаемым картинам рентгеновской дифракции, поляризованным инфракрасным спектрам, равенству плотностей а- и р-форм, объясняли эластичные свойства фибриллярных белков и полипептидов, т.е. обратимый а Э-переход 4. Л. Полинг и Р. Кори, проанализировав опытный материал, касающийся пространственного строения белков и синтетических полипептидов, пришли к выводу об их структурной общности. [c.24]