Биологическая активность и структура белка

Хроматографический метод исследования используется для установления аминокислотного состава гидролизатов и первичной структуры белков в изучении аминокислотного состава плазмы и других биологических сред, при количественном определении витаминов, гормонов и иных биологически активных соединений. В силу высокой чувствительности и разрешающей способности метода хроматография применяется для выделения различных веществ в чистом виде и их идентификации. В настоящее время хроматографический анализ биологических жидкостей успешно служит целям диагностики разнообразных заболеваний. [c.174]

При расшифровке третичной структуры белков решающую роль сыграл рентгенографический метод, который в 1957 г. позволил английскому исследователю Кендрью впервые определить третичную структуру миоглобина. В дальнейшем рентгеноструктурный анализ позволил установить пространственное строение многих других белков и связать его с их биологической функцией. Так, молекула лизоцима — фермента, расщепляющего полисахариды — имеет трехмерную структуру, показанную на рис. 67. Стрелкой показана впадина, представляющая собой активный центр фермента сюда подходит молекула полисахарида, подвергающегося расщеплению. [c.642]

При нагревании белков выше температур, присущих живым организмам, либо при их помещении в необычные кислотные или основные условия белки постепенно утрачивают характерную для них третичную или вторичную структуру. В этом случае белок теряет свою биологическую активность, и говорят, что он денатурируется. Если денатурация протекает при очень мягких условиях, она часто бывает обратимой, т.е. при возврате к нормальным условиям биологическая активность белка [c.449]

Биологически активные формы белков часто состоят из нескольких идентичных или различающихся полипептидных цепей. Обычно полипептидные цепи удерживаются вместе в результате образования нековалентных связей, но иногда связь между цепями имеет ковалентную природу (например, осуществляется с помощью дисульфидных мостиков). Хотя в основном поведение белков при электрофорезе определяется их аминокислотным составом, во многих электрофоретических процессах важную роль играют также (помимо уже упоминавшихся замаскированных групп) третичная и четвертичная структура белков. Дело в том,, что изменение конформации молекулы может вызывать изменение ее размеров, а это имеет существенное значение в тех случаях, когда при электрофорезе в качестве дополнительного фактора разделения используется эффект молекулярного сита. [c.214]

При изучении химической структуры биологически активных белков, например ферментов, важное значение имеет определение различных функциональных групп белковой молекулы 5Н-групп, ОН-групп серина и треонина, е-ННз-группы лизина, имидазольного цикла гистидина и др. [c.123]

Весьма важным примером полиэлектролитов могут служить растворы биологически активных полимеров — белков и нуклеиновых кислот [249—251]. Однако наличие жестких внутримолекулярных структур, стабилизованных водородными связями, характерное для макромолекул этих веществ, обусловливает сравнительно слабую зависимость формы и размеров их молекул в растворе от степени ионизации и ионной силы раствора. Сказанное в значительной мере относится как к нативным белкам, так и к нативной дезоксирибонуклеиновой кислоте (ДНК) (см. раздел Б, в частности 4, гл. VHI и рис. 8.9)и иод-тверждается их динамическими свойствами. [c.701]

Под действием высоких температур, а также солей тяжелых металлов вторичная и третичная структуры белков разрушаются. При этом происходит денатурация белка, т. е. потеря способности растворяться в воде. Теряется и биологическая активность. При более высокой температуре белки обугливаются, что сопровождается появлением запаха жженого рога. [c.361]

Водород и вода в биосфере. Биосфера — огромный резервуар химически связанного водорода. Водород входит в состав всех биологически активных веществ белков, жиров, углеводов. Способность к образованию водородной связи обусловливает такие важные свойства живого вещества, как структура белков и полисахаридов, активность ферментов, природа генетического кода, сокращение мышц, вкусовые ощущения. [c.259]

В белках я-электронные системы сравнительно слабо проявляют себя. Исключительного развития эти системы достигают в соединениях, составляющих механизмы репликации и передачи наследственных признаков. Общей чертой биологически активных структур является сочетание в них областей (групп атомов), богатых энергией, групп, содержащих объединенные и обширные я-орбитали, и участков, разделяющих те и другие. Группы, богатые энергией, — это, как правило, остатки фосфорной кислоты, активные группы — органические основания определенных типов, а изолирующие вставки — углеводы (рибоза или дезоксирибоза). По такой схеме построена уже упоминавшаяся выше аденозинтрифосфорная кислота (основание —аденозин, углевод —рибоза, группа, богатая энергией, — трифосфатная —О—Р—О—Р—О— —Р—ОН). [c.349]

Роль методов изучения структуры макромолекул особенно возросла после фундаментальных открытий в биохимии, обосновавших положение о том, что многие основные процессы в живой клетке (деление, передача признаков, изменчивость) протекают на молекулярном уровне. Проблема строения и функций молекул биологически активных полимеров (белки, нуклеиновые кислоты) заняла тем самым одно из центральных мест в современном естествознании. Возникли специальные науки — молекулярная биология и молекулярная биофизика, для которых изуче ние структуры макромолекул биополимеров имеет первостепенное значение. [c.11]

Денатурация (разд. 25.2)-потеря биологической активности белком вследствие разрушения его третичной структуры при нагревании, воздействии кислот или оснований или при каком-нибудь ином воздействии. [c.465]

Третичная структура белка — это пространственная укладка спирализованных и линейных участков полипептидной цепи в компактную структуру в виде глобулы (шарообразная или яйцевидная) или фибриллы (нитеобразная). Третичная структура обеспечивает биологическую активность каждого белка. Нарушение этой структуры приводит к частичной или полной потере его биологической функции. [c.238]

Синтез в больших количествах специфических полипептидов позволил не только получить важные для клиники белки, но и исследовать их структуру и функции. Трехмерная структура и, следовательно, биологическая активность каждого белка зависят от его аминокислотной последовательности. Как показали химические исследования, модификация боковых групп отдельных аминокислот существенно влияет на способность белковой молекулы к образованию специфической вторичной, третичной или четвертичной структуры, а следовательно, на актив- [c.359]

В синтезе полипептидов возникают серьезные стереохимические проблемы. Природные белки состоят из -аминокислот, рацемизация хиральных центров оказывает глубокое влияние иа структуру и биологическую активность. Различия в стереохимии вносят значительные изменения Б пространственную структуру полипептидной цепи, которая необходима для реализации биологической функции полипептида. [c.414]

В пространстве закрученная в спираль полипептидная цепь образует третичную структуру белка (рис. 3). Она поддерживается взаимодействием разных функциональных групп полипептидной цепи. Так, например, между атомами серы часто образуется дисульфидный мостик (—5—8—), между карбоксильной группой и гидроксильной группой имеется сложноэфирный мостик, а между карбоксильной группой и аминогруппой может возникнуть солевой мостик. Для этой структуры характерны и водородные связи. Третичная структура белка во многом обусловливает специфическую биологическую активность белковой молекулы. [c.19]

Известно, что на биологическую активность белков влияет не только среда их функция существенным образом зависит от их строения. Обычно структурные особенности белков разделяют на несколько категорий. Первичная структура белка — ЭТО последовательность аминокислотных остатков в цепи, которая устанавливается с помощью химических методов анализа. Цепь может свертываться в спираль или принимать особую форму за счет образования водородных связей между амидными группами. Эта особенность структуры белка, являющаяся [c.300]

Б. X, сформировалась как самостоятельная область во 2-й пол. 20 а на стыке биохимии и орг, химии, на основе традиционной химии прир. соединений. Ее развитие связано с именами Л. Полинга (открытие а-спирали как одного из главньп элементов пространста структуры полипептидной цепи в белках), А. Тодда (выяснение хим. строения нуклеотидов и первый синтез динуклеотида), Ф. Сенгера (разработка метода определения аминокислотной последовательности в белках и расшифровка с его помощью структуры инсулина), Дю Виньо (хим. синтез биологически активного гормона окситоцина), Д, Бартона и В. Прелога (конформационный анализ), Р. Вудворда (полный хим. синтез мн. сложных прир. соединений, в т.ч. резерпина, хлорофилла, витамина В] ) и др. крупных ученых. [c.288]

Третичная структура белка — реальная трехмерная конфигурация, которую принимает в пространстве закрученная спираль полипептидной цепи. В простейших случаях третичную структуру можно представить как спираль, которая в свою очередь свернута спиралью. У такой структуры в пространстве имеются выступы и впадины с обращенными наружу функциональными группами. Третичной структурой объясняется специфичность белковой молекулы, ее биологическая активность. [c.352]

Разработка новых подходов и методов для анализа связи между структурой и свойствами и биологической активностью органических соединений, открывающих путь к эффективному планированию синтеза соединений с заданными характеристиками, является важной проблемой современной органической химии. В статье рассматриваются основные принципы методов предсказания физико-химических свойств и биологической активности химических соединений, а также дизайна новых соединений с заданными свойствами и биологической активностью, развиваемые нами новые подходы и их применение для решения конкретных задач. Основные направления работ связаны с построением регрессионных моделей и генерацией структур, использованием локальных молекулярных характеристик и искусственных нейронных сетей, молекулярным моделированием белков и лигандов. [c.112]

В заключении о структурной организации белков следует отметить, что третичная и четвертичная структуры характерны для белков высокой биологической активности, ферментов в частности. Эти структуры позволяют молекулам формировать активные центры высокой эффективности и селективности. [c.100]

Для проявления биологической активности некоторые белки должны сначала образовать макрокомплекс, состоящий из нескольких третичных структур белковых субъединиц, которые связаны вторичными валентными силами (ионное притяжение, водородные связи). Подобные способы пространственной организации нескольких полипептидных субъединиц - это четвертичная структура белка, которая определяет степень ассоциации третичных структур в биологически активном материале. Например, белком с четвертичной структурой является гемоглобин, который состоит из четырех субъединиц (клубков) миогло-бина - дэух молекул а-гемоглобина, каждая из которых содержит гем. [c.272]

Для проявления биологической активности некоторые белки должны сначала образовать макрокомплекс, состоящий из нескольких третичных структур белковых субъединиц, которые связаны валентными силами (ионное притяжение, водородные связи). Подобные способы пространственной организации нескольких полипептидных субъединиц [c.274]

Однако при определенных условиях полипептиды могут образовывать определенные пространственные (трехмерные) структуры. Эти структуры образуются вследствие внутримолекулярного взаимодействия друг с другом и с растворителем различных групп мономерных звеньев полимерной молекулы. Например, в 1951 г. Лайнус Полинг и Роберт Кори теоретически предсказали, что полипептиды могут образовывать спиральную структуру вследствие наличия водородных связей между карбонильным атомом кислорода г-го фрагмента и амидным атомом водорода (г + 4) го фрагмента, что в дальнейшем нашло подтверждение на большом экспериментальном материале. Каждый белок с определенной нерегулярной последовательностью аминокислот может образовать уникальную пространственную структуру. Следует отметить, что любая тонкая биологическая функция, выполняемая белком, реализуется только при наличии такой структуры. Любое ее нарушение нагреванием или изменением pH среды (денатурация), не сопровождающееся расщеплением ковалентных связей, приводит к полной потере функциональной активности белка. Лишь небольшие белки могут легко претерпеть обратное превращение в исходное состояние. Обратное превращение денатурированного высокомолекулярного белка в исходную биологически активную структуру (ренатураци.ч) возможно, только если использовать специальную процедуру, т.е. в том случае, если ни мономерные компоненты, ни полимерные цепи не были повреждены в процессе денатурации. [c.15]

Денатурация является весьма характерным свойством белков и представляет собой сложное явление, в основе которого лежит изменение вторичной, третичной и четвертичной структур белковой молекулы. Известно, что синтетические и природные полипептиды не подвергаются денатурации. Полимерные углеводы и другие высокомолекулярные вещества также не обладают способностью к денатурации. Отсюда следует, что ни макромолекулярность, ни химический состав не являются достаточными для объяснения этого свойства белков. Все известные данные указывают, что денатурация белка представляет собой внутримолекулярную перегруппировку, не связанную с расщеплением пептидных связей, в результате которой утрачиваются уникальное пространственное расположение и форма полипептидных цепочек при этом теряется, как правило, специфическая биологическая активность данного белка. К денатурации не относятся ни процессы, связанные с гидролитическим (протеолитическим) расщеплением пептидных связей, ни многие другие обратимые и необратимые изменения белка, если они обусловлены реакциями отдельных группировок и не затрагивают белковую молекулу в целом (например, взаимодействие с многими ионами, включение некотсфых органических заместителей и др.). [c.183]

Ф. Рихарде в 1958 г. открыл хорошо известные сейчас рекомбинантные системы, состоящие из нескольких белковых фрагментов, способных спонтанно собираться посредством невалентных взаимодействий в биологически активные структуры, подобные родительским белковым молекулам [160]. Обратимо и без помощи других веществ происходит сборка рибосомных частиц. A. . Спирин и соавт. [161, 162], М. Номура и соавт. [163, 164], подобрав соответствующие условия, наблюдали полную реконструкцию биологически активных 50S и 30S частиц из изолированных рибосомных РНК и двух наборов из 32 и 21 индивидуального рибосомного белка. При исследовании самосборки частицы 30S Номура и соавт. [165, 166] обнаружили, что процесс начинается с автономной компактизации рРНК из состояния 16S в состояние 22S и образования каркаса для размещения белков. Их последующее присоединение сопровождается четырьмя конформационными переходами из менее компактного в более компактное состояние (22S 23S 25S 28S 30S). [c.409]

Белки представляют собой полимеры аминокислот. Они играют роль главного структурного элемента в организмах животных. Ферменты, катализаторы биохимических реакций, по своей природе принадлежат к белкам. Все встречающиеся в природе белки образованы приблизительно 20 аминокислотами. Аминокислоты хиральны, т.е. способны существовать в виде несовместимых друг с другом изомерных форм, являющихся зеркальными отражениями друг друга,-энантиомеров. Обычно биологической активностью обладает только одна из двух энантиомерных форм. Структура белков определяется последовательностью аминокислот в полимерной цепи, скручиванием или растяжением цепи, а также общей формой молекулы. Все эти аспекты белковой структуры оказывают важное влияние на их биологическую активность. Нагревание или другие виды обработки могут инактивировать, или денатурировать, белок. [c.464]

Хотя одна водородная связь понижает энергию системы на несколько кДж/моль, коллективное действие огромного числа водородных связей между молекулами полиамидов, полипептидов и других синтетических полимеров обусловливает прочность волокон и другие ценные свойства. Волокнистые белки живых тканей также обязаны своей структурой водородным связям между молекулами полипептидов. Водородные связи между молекулами органических веществ, содержащих ОН-, КН- и СО-группы, играют большую роль в жизни растений и животных. Небольшая энергия Н-связей приводит к тому, что в живом организме они легко возникают и разрушаются, давая начало образованию множества биологически активных к<5мпонентов важных биохимических процессов. [c.275]

Биологическая активность белков нередко тесно связана с высокой организацией структуры, и живые организмы синтезируют белки требуемой конформации, которая часто оказывается метастабильной (т. е. из всех возможных структур не самой устойчивой). Под влиянием нагревания, крайних значений pH или многих химических реагентов белки часто теряют свою биологически необходимую конформацию, превращаясь в случайные неорганизованные структурные единицы и утрачивая биологическую активность. Такой процесс называется денатурацией. Наиболее известный пример — изменение структуры яичного белка при нагревании и структуры мяса в процессе приготовления. В последнем случае кулинарная обработка приводит к значительному облегчению процесса переваривания мяса, поскольку при денатурации освобождаются белковые связи, которые в сыром мясе труднодоступны для протеолити-ческих ферментов пищеварительного тракта. При такой денатурации в результате развертывания белковых цепей обнажаются гидрофобные группы, в обычном состоянии направленные внутрь центральной части белковой молекулы. Взаимодействие освобожденных гидрофобных участков рядом расположенных молекул вызывает коагуляцию денатурированного белка. [c.303]

В качестве более сложного примера можно привести кинетику процесса так называемой афйнной модификации, нашедшей широкое применение в исследовании биологических высокомолекулярных соединений — белков и нуклеиновых кислот Библогическай активность этих полимеров часто обусловлена их способностью связывать системой нековалентных связей определенное низкомолекулярное соединение, которое в этом случае называют специфичным лигандом. Область биополимера, с которой связывается лиганд, называется активным центром. Конкретный пример структуры активного центра приведен в гл. VI при рассмотрении катализа ферментами (см. рис. 87). [c.287]

С. о. широко используют в орг. синтезе в качестве алкнлиру1рщих агентов. Соли высших алкилсульфатов-ПАВ разл. назначения (эмульгаторы, смачиватели и т.п.). Введение сульфатных групп в структуру целлюлозы, сахаров, биологически активных в-в, красителей и др. в-в применяют для получения их водорастворимых форм. Физиол. активность С. о. обусловлена их алкилирующим действием по отношению к белкам и углеводам в сочетании с гидролизом до НОЗОгОН и НгЗО . [c.458]

К изучению структуры белка можно подходить с различных точек зрения. Можно исследовать последовательность чередования аминокислотных остатков в полипептидной цепи, изучать характер функциональных групп белка, особенности связей между боковыми лрутпами остатков, пытаться установить наличие или отсутствие определенных групп в белке. Такою рода исследования, связанные с изучением особенностей химического строения различных белков, были приведены выше. Не менее важную роль в изучении структуры белков играют исследования пространственной конфигурации белковых молекул. Определенная пространственная Конфигурация белковой молекулы обеспечивает возможность ироявления ею определенных свойств, которые и составляют основу биологической специфичности белков. Нарушения конфигурации, происходящие, например, при денатурации, вызывают потерю активности белка, т е. потерю этих свойств. [c.535]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология