Белки складчатые структуры

Миоглобин является в каком-то смысле исключительным белком, поскольку у большинства других глобулярных белков содержание а-спи-ральных участков оказывается сравнительно невысоким. Например, составленная из 129 остатков цепь лизоцима (рис. 2-9), одного из самых небольших ферментов (мол. вес 14 600), содержит лишь несколько коротких спиралей. Цепь лизоцима уложена по большей части сложным и нерегулярным образом. Обратите внимание на область, содержащую антипараллельный складчатый р-слой. Он начинается с участка между остатками 42 и 45, далее цепь поворачивает назад, формируя петлю наподобие шпильки, и между остатками 51—54 и 42—45 образуются водородные связи. Складчатая структура просматривается и в некоторых других частях цепи. [c.96]

Вторичная структура белка изучается специальными физико-химическими методами. Показано, что полипептидная цепь может образовать или правовращающую а-спираль или (3-складчатый слой (лист). Обе эти структуры стабилизируются водородными связями, причем боковые цепи направлены наружу от оси а-спирали или от складок (3-листа. Складчатые структуры могут быть параллельными или антипараллельными. [c.25]

Складчатые структуры наблюдаются очень часто. Складчатые структуры были обнаружены в р-фиброине шелка и в растянутом волосе [184). У глобулярных белков эти структуры составляют [c.93]

Четкие результаты для большого числа белков, играющих жизненно важную биологическую роль, связанную с их нерастворимостью и механическими свойствами, были получены с помощью дифракции рентгеновских лучей, и эти результаты являются примером раннего использования техники, которая в последующее время была усовершенствована настолько, что с ее помощью были установлены полные структуры ряда кристаллических глобулярных белков. Растянутая или р-форма кератина демонстрирует пример р-слоев как с параллельным, так и с антипараллельным расположением пептидных цепей (см. рис. 23.7.4). Так, в фиброине щелка найдено только параллельное расположение этих цепей с близким к планарному расположением слоев, тогда как в кератине имеет место складчатая структура. Нерастянутая или а-форма кератина является примером а-спирали в ее наиболее компактной форме, в которой пять оборотов правой спирали включают 18 остатков аминокислот — следовательно, система может быть описана как спиральная конформация с шагом в 3,6 остатка. Из рассмотрения молекулярных моделей видно, что предпочтительна правая спиральность, поскольку по сравнению с положением в левой спирали полипептида, образованного из остатков -аминокислот, боковые радикалы в правой спирали располагаются наружу от оси спирали, так что дестабилизирующие отталкивания, затрагивающие, в частности, карбонильные группы, сводятся к минимуму (см. рис. 23.7.3). [c.428]

Такая же складчатая структура существует в синтетических полипептидах, таких как полиамид-6 (см. раздел 3.9), она встречается только у фибриллярных белков. Спиральная вторичная структура, напротив, обнаружена как у фибриллярных, так и у глобулярных белков. [c.657]

Рис. 27.3. Складчатая структура белка

На рис. III. 1 схематически показаны возможные конформации изолированных макромолекулярных цепочек линейного строения. На этом рисунке модель а соответствует клубкообразной конформации, которую макромолекула приобретает в растворе или расплаве модель б представляет собой так называемую а-спираль, соответствующую типичной кристаллической структуре некоторых типов белков, стереоспецифических полимеров и т. д. модель Ь изображает широко известную складчатую структуру макромолекул, наблюдаемую в монокристаллах или сферолитах полимеров, а также поперечную р-структуру, встречающуюся в некоторых белковых веществах наконец, на схеме з изображена модель конформации макромолекулы в кристаллах, образованных полностью выпрямленными цепями, которые в случае, нанример полиэтилена, могут быть получены путем кристаллизации при повышенных давлениях. Таким образом, характер молекулярной агрегации имеет важное значение как параметр тонкой структуры, в то время как при детальной ха- [c.154]

Р-С. белка. Вторичная структура белка складчатого типа, образованная остатками глицина и прелина. [c.419]

Каждая газовая вакуоль представляет собой скопление газовых пузырьков (везикул). Эти пузырьки имеют веретенообразную форму (цилиндры с коническими концами). Их оболочка состоит не из обычной мембраны, а из чистого белка, обладающего складчатой структурой толщина ее составляет всего лишь 2 нм. На фотографиях можно различить ребра, расположенные на цилиндрической части пузырька подобно обручам на бочке. Оболочка построена из белковых субъединиц с молекулярной массой 14-10 . Белковые молекулы, очевидно, ориентированы таким образом, что внутренняя сторона стенки оказывается гидрофобной, а наружная-гидрофильной. В клетке имеется множество газовых пузырьков, расположенных параллельно друг другу. В световом микроскопе такое скопление газовых пузырьков (т.е. газовая вакуоль) имеет вид оптически пустого участка, сильно преломляющего свет. [c.75]

Было показано, например, что нити фиброина шелка состоят из прямых, более или менее параллельно расположенных длинных полипептидных цепей. Частицы других фибриллярных белков, например кератина, представляют собой также длинные полипептидные цепи, но более извитые и образующие ряд правильных складок (например, в так называемом а-кератине), которые делают возможным некоторое растяжение полипептидных цепей. При растяжении кератиновых волокон эти складки выпрямляются, и полипептидные цепи кератина по своей конфигурации становятся более похожими на фиброин шелка. Эта растянутая модификация получила название Р-кера-тина. Волокна, приготовленные из белка мышц (миозина), дают рентгенограммы, весьма напоминающие таковые а-кератина. Следовательно, и в миозине полипептидные цепи образуют складчатые структуры. [c.44]

Из данных, приведенных в предыдущих разделах, ясно, что разветвление пептидных цепей и циклизация играют лишь второстепенную роль в структуре глобулярных белков. Складчатость длинных пептидных цепей обусловлена, по всей вероятности, не прочными химическими связями, а более слабыми связями, возникающими при взаимном притяжении ионных и полярных групп. Ранее уже подчеркивалось, что белки содержат положительно и отрицательно заряженные группы. Противоположно заряженные группы притягиваются друг к другу под действием электростатических сил. Подобным же образом, в результате дипольной ассоциации, будут притягиваться друг к другу диполи (см. фиг. 22). Взаимное притяжение ионных групп изменяется пропорционально (где г — расстояние между ионными группами), способность же диполей связываться друг с другом изменяется пропорционально или Это обозначает, что силы, действующие между диполями, эффективны только в том случае, если расстояния между ними очень невелики. Соединение за счет диполей может происходить, таким образом, только тогда, когда они тесно прилегают друг к другу [95]. [c.136]

Складчатая структура регулярна. Расстояние между цепями 9,5Д, период идентичности вдоль цепи составляет 7,0 А для параллельных цепей и 6,5 А — для антипа-раллельных (см. рис. 2). Р-Складчатая структура характерна для фибриллярных белков. Примером фибриллярных ( ков с параллельным расположением полипептидных цепей являются а-кератины, с антипаралЛельным — фиброин шелка. [c.16]

Вопрос о структуре белка в составе комплексов окончательно не решен. Предполагают, что белок р-липопротеидов имеет складчатую структуру, а белок липопротеидов высокой плотности — конфигурацию а-спирали [297]. Выделение из липопротеидов белка в нативном состоянии затруднено из-за легкости его денатурирования. Это навело на мысль о метастабильном состоянии белка в биокомплексах, что согласуется с термодинамическими соображениями, согласно которым процесс комплексообразования нарушает вторичную и третичную структуры белка. [c.373]

Фиброин шелка и (3-форма кератина принадлежит к группе фибриллярных белков, у которых почти полностью развернутые полипептидные цепи организованы в складчатую структуру. [c.536]

Слоисто-складчатая структура белка представляет собой линейные полипептидные цепи, расположенные параллельно и прочно связанные водородными связями. Такая структура является основой для фибриллярных белков (миозина, р-кератина волос и др.). [c.238]

Для выяснения роли отдельных факторов при образовании и разрушении спиральных и складчатых структур в полипептидных цепях белков были использованы синтетические пептиды и полипептиды Это позволило дифференцировать характер влияния на пространственную структуру природы входящих в белок аминокислот, природы растворителя, pH, температуры и т. п. [c.148]

Почти все вещества, оказывающие денатурирующее действие на белки, способны образовывать водородные или ионные связи. Примером могут служить мочевина и гидрохлорид гуанидина Часто их денатурирующее действие носит обратимый характер, при диализе первоначальная структура белка восстанавливается Это воздействие связано с дезорганизацией спиральных и складчатых структур вследствие ослабления водородных и гидрофобных внутримолекулярных связей в белках [c.156]

В течение многих лет выделение в кристаллических структурах глобулярных белков а-спиралей и -складчатых листов делалось в значительной мере произвольно, без использования количественных критериев. Необходимость в них не ощущалась бы, если бы в нативных конформациях белков вторичные структуры были действительно регулярными. Поскольку этого нет, то их идентификация субъективна и существенно отличается у разных авторов. Например, в лизоциме Чоу и Фасман [139] к а-спиралям и -структурам относят соответственно 54 и 21 остаток, а Бэржес, Поннусвами и Шерага [39] - 46 и 4 в субтилизине BPN (отнесения работы [39] даны в скобках) - 86 (69) и 27 (44), папаине - 54 (50) и 30 (21). Подобных примеров можно привести много. [c.510]

Б. Рост и К. Сандер решение видят в отказе от предсказания конформационных состояний отдельных остатков последовательности в пользу вторичных структур у целых сегментов, используя данные о гомологичном белке, трехмерная структура которого известна [222]. Сравнение 130 пар структурно гомологичных белков с отличающимися аминокислот-яыми порядками показало, что значительное отклонение в положениях и цлинах сегментов вторичных структур во многих случаях может происходить в пределах приблизительно одинаковых пространственных форм свернутых цепей. Иными словами, отличия в двух близких аминокислотных последовательностях в большей мере отражаются на вторичных структурах, чем на третичных. Поэтому, полагают авторы, важна не локализация а-спиралей, -складчатых листов, -изгибов и Р-петель с точностью до одного аминокислотного остатка, а их ориентировочное отнесение, совместимое с нативной конформацией гомологичного белка, установленной экспериментально. Включение информации о белковых семействах ведет к увеличению показателя качества Q3 до 70,8%, что соответствует точности экспериментального определения вторичных структур с помощью спектров КД. Однако в развитом Ростом и Сандером методе упрощение проблемы предсказания вторичных (ГГруктур и на их основе третичной столь велико и бесконтрольно, что грани между благими желаниями авторов, субъективным восприятием полученных результатов и декларируемыми количественными показателями точности становятся неразличимы. [c.519]

Анализ известных белковых структур дает ценные сведения для понимания.механизма свертывания и стабильности белков. В структурах этих белков обнаруживаются шесть уровеней организации. На первом уровне находится аминокислотная последовательность, которая целиком определяет окончательную структуру белка. В структурах белков можно выделить несколько типов упорядоченности формы основной цепи. Это так называемые вторичные структуры, которые составляют второй уровень. Две из таких регулярных структур (а-спираль и 3-складчатый лист) были предсказаны на основе ковалентного строения основной цепи как наиболее простые. Следующие два уровня, сверхвторичные структуры и структурные домены, гораздо более сложны и пока не предсказуемы. На этих уровнях также проявляются вполне определенные закономерности, например такие, как корреляция между близкими по цепи остатками. Эти закономерности не выражаются в каких-либо определенных структурах, а носят весьма общий характер. На двух самых высоких уровнях организации, занимаемых глобулярными белками и агрегатами, сейчас уже делаются попытки некоторых структурных предсказаний. Возможность таких предсказаний основана на том, что нижние структуры, домены для глобулярных белков и глобулярные белки для агрегатов предполагаются внутренне стабильными (в некоторых случаях это подтверждено экспериментом). Характер агрегатов можно предсказать с помощью анализа контактной поверхности глобулярных белков. Это же относится и к предсказаниям строения глобулярных белков по их доменам. Кроме того, свойства поверхности, как это следует из изучения поверхностей раздела белок — белок, имеют важное значение для белкового узнавания. В главе обсуждены некоторые законо- [c.127]

В качестве последнего примера белков, связывающих малые молекулы, уместно рассмотреть лектины. Эти белки, чаще всего встречающиеся в растениях (но не только в них), связывают производные углеводов со значительной степенью стереоспецифичности. Впервые лектины привлекли внимание исследователей своей способностью агглютинировать эритроциты посредством связывания гликопротеинов мембран. Некоторые лектины специфичны к индивидуальным групповым веществам крови. Интерес к ним увеличился после того, как было обнаружено, что некоторые из лек-тинов агглютинируют преимущественно злокачественные клетки. Посредством иммобилизации на нерастворимом носителе типа агарозы лектины могут быть использованы для очистки гликопротеинов методом афинной хроматографии. Наиболее изученным лек-тином является конкавалин А для этого белка определены аминокислотная последовательность из 238 остатков и трехмерная структура. Конформация конкавалина А весьма примечательна. Семь участков его единственной полипептидной цепи формируют антипараллельную складчатую структуру, а шесть последующих участков образуют другую антипараллельную структуру, перпендикулярную первой. Ион Mn + координирован с двумя молекулами воды и боковыми радикалами Н18-24, 01и-8, Азр-Ш и Азр-14, образуя октаэдр. Ион Са +, расположенный на расстоянии 0,5 нм от Мп +, делит с ним два последних лиганда, а также связан с карбонильным кислородом Туг-12, боковым радикалом Айп-14 и двумя молекулами воды и также образует октаэдрическую конфигурацию. Остатки глюкозы и маннозы связываются в глубоком кармане размером 0,6 X 0,75 X 1,8 нм, образованным, как это ни удивительно, гидрофобными остатками. [c.562]

Газовые вакуоли. Примером внутрицитоплазматических включений, имеющих приспособительное значение, служат газовые вакуоли, или аэросомы, обнаруженные у широкого круга водных прокариот. В настоящее время газовые вакуоли найдены у представителей, относящихся к 15-ти таксономическим группам. Газовые вакуоли — сложноорганизованные структуры, напоминающие пчелиные соты. Каждая газовая вакуоль представляет собой скопление газовых пузырьков (везикул). Эти пузырьки имеют веретенообразную форму (цилиндры с коническими концами). Их оболочка состоит не из обычной мембраны, а из чистого белка, обладающего складчатой структурой толщина ее составляет всего лишь 2 нм. На фотографиях можно различить ребра, расположенные на цилиндрической части пузырька подобно обручам на бочке. Оболочка построена из белковых субъединиц с молекулярной массой 14-10 . Белковые молекулы, очевидно, ориентированы таким образом, что внутренняя сторона стенки оказывается гидрофобной, а наружная — гидрофильной. Мембрана газовых пузырьков проницаема для газов, но непроницаема для воды. В клетке имеется множество газовых пузырьков, расположенных параллельно друг другу. В световом микроскопе такое скопление газовых пузырьков (т. е. газовая вакуоль) имеет вид оптически пустого П1астка, сильно преломляющего свет. [c.36]

Водородные связи могут бьггь межмолекулярньши, способствующими образованию складчатых -структур парал-аельного и антипараллельного типов (рис 25 1) Примерами белка с /3-структурой являются фиброин шелка, /3-кератин волос, ороговений животных [c.883]

С подобными проблемами приходится сталкиваться и при исследованиях белков, у которых нолипентидные цепи состоят примерно из 20 сортов строго определенным образом чередующихся вдоль цепи аминокислотных остатков. При наличии стереохимической идентичности этих звеньев можно предположить, что все они способны войти в одну и ту же решетку. Однако в отсутствие такой идентичности подобное предположение уже не будет справедливым. Способность лишь определенных звеньев входить в кристаллическую решетку не только влияет на характер плавления этого важного класса макромолекул, но и определяет характер их рентгенограмм. Они не могут быть правильно расшифрованы без знания того, какие из 20 сортов звеньев способны кристаллизоваться. Это, в особенности, проявляется при образовании так называемой сложно-складчатой структуры в фибриллярных белках. Полипептидных нахо- [c.83]

Для фибриллярных белков характерна спиральная структура с периодом идентичности примерно 7А (фиброин). Белки со складчатой структурой (кератин) состоят, по-видимому, из вытянутых цепей, связанных друг с другом межмолекулярными водородны-. ми связями. Глобулярные белки часто содержат участки, в которых остатки аминокислот частично входят в спиральную конформацию и частично — в неспирализованные сегменты. Измерение содержания спиральных участков на основании изменения вращательной способности при денатурации было применено впервые для полиаминокислот (см. 31.35) и позднее перенесено на белки. Второй метод основан на скорости изотопного обмена вторичного амидного водорода на дейтерий. Обмен в- спирализованной части молекулы идет медленнее, чем в беспорядочно свернутых сегментах (Блу, 1953—1961 Линдерштрем-Ланг, 1955). [c.694]

В белках водородные связи могут быть внутри- и межцепочечными. Внутрицепочечные водородные связи стабилизируют а-спиральные, а межцепочечные — р-складчатые структуры (рис. 1 и рис. 2). Электростатические взаимодействия, называемые также ионными, или солевыми, предположительно образуются диссоциированными свободными карбоксильными группами моноаминодикарбоновых аминокислот и протониро- [c.12]

Белки, р-складчатая структура — такое пространственное расположение аминокислотной последовательности (один из вариантов вторичной структуры белка), при котором образуется система параллельно и антипараллельно расположенных фрагментов одной или н кольких полипептидных цепей. Система стабилизируется водородными связями между цепями. Водородные связи расположены перпендикулярно по отношению к ориентации полипептидных цепей. Складки появляются за счет того, что плоскости двух соседних пептидных групп (пептидных связей) образуют некото- [c.16]

Белки, структура молекулы. В структурной организации молекул выделяют четыре уровня первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры. Первичная структура — это последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Первичная структура дает представление лишь о расположении полипептидной цепи на плоскости. Вторичная структура показывает пространственную конфигурацию, которой обладает полипептидная цепь. Наиболее частыми вариантами вторичной структуры являются а-спираль и р-складчатая структура. Под третичной структурой понимают способ укладки полипептидной цепи в компактную, плотную структуру. Компактную структуру молекулы образуют как спирализованные, так и аморфные участки полипептидной цепи. Четвертичная структура характеризует способ объединения в одну функционально индивидуальную молекулу нескольких полипептидных цепей (протомеров). Термин счетвертичная структура белка тесно связан с термином солигомерный белок . [c.16]

Основной особенностью вторичной структуры белка, как следует из карт электронной плотности с разрешением 2 А, является большая область р-конфигурации, занимающей центральную часть молекулы. По меньшей мере восемь таких фрагментов, направленных антипараллельно друг к другу, образуют изогнутую складчатую структуру. Еще три или четыре участка цепи также расположены параллельно или антипараллельно к этой структуре. В результате в центре глобулы образуется большая гидрофобная область. В этом отношении структура карбоангидразы очень похожа на строение карбоксипептидазы А [136, 137] (гл. 15). Три гистидиновых лиганда, связанных с ионом 2п(П),— тоже из этой р-конфигураци и. [c.611]

ТИПИЧНОЙ чертой этой структуры является высокая степень спиральности (до 70% всех аминокислотных остатков включаются в а-спиральные сегменты структуры). В Р-химотрипсине, напротив, а-спиральную конформацию имеет лишь очень небольшой С-концевой участок цепи (3—4%), а основная часть цепи свернута в структуру типа (3-складчатой. В лизоциме (рис. 25) имеются участки как с а-спиральной, так и с р-складчатой структурами. Для этого белка-фермента характерно наличие глубокой ш,ели, или впадины, которая создается при укладывании полипептидной цепи и имеет существенное значение в процессе ферментативного действия этого белка (см. главу Ферменты ). В структуре рибонуклеазы и карбоксиангидразы С почти не найдено спиральных участков. Зато в карбоксипептидазе А обнаружены обширные спиральные и складчатые области. [c.155]

Высказано предположение, что наличие или отсутствие в молекуле белка а-спиральных или р-складчатых структур зависит от количества и расположения вдоль цепи остатков аминокислот с гидрофильными и гидрофобными боковыми радикалами Так, в миоглобине и гемоглобине гидрофобные группы располагаются в среднем у каждого третьего-чет-вертого остатка аминокислоты, и белок высоко а-спирален. В этом случае все гидрофобные группы находятся по одну сторону а-спирали, что облегчает возникновение максимального количества гидрофобных контактов внутри молекулы Если гидрофобных групп больше, то, по-видимому, легче возникает р-складчатая организация структуры. [c.155]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология