Сывороточный альбумин, действие

Для изучения механизмов модуляции биодоступности Л В под действием вспомогательных веществ, а также изучения механизмов взаимодействия некоторых ЛВ с мембранами различных клеток в работе исследовали сывороточный альбумин человека (САЧ) и быка (САБ) фир- [c.557]

Рис. 39. Действие облучения рентгеновскими лучами на спектр поглощения сывороточного альбумина быка [62].

Чувствительность адсорбции бычьего сывороточного альбумина к небольшим изменениям концентрации лиганда может быть следствием одновременных взаимодействий сорбента с множеством участков на белковой молекуле. Для р-лактоглобулина влияние концентрации лиганда более выражено, если в буферном растворе присутствовал 3 М хлористый натрий. Высаливающее действие хлорида натрия известно, поэтому присутствие этой соли повышает адсорбцию р-лактоглобулина на гидрофобном сорбенте. [c.155]

Такие белки, как лизоцим, яичный и сывороточный альбумины, пепсин, тропомиозин, содержат различное число глициновых остатков. Однако концентрация радикалов, дающих дублет в этих белках, одного порядка. В состав синтетических полипептидов поли-у-метил-L-глутамата и поли-7-бензил-/.-глутамата не входят остатки глицина, но их отсутствие не влияет на появление в спектре дублета с расщеплением 17 гс. Все зто и другие результаты [196] свидетельствуют о том, что в макромолекулах белка глициновые остатки не обладают высокой чувствительностью к действию радиации. Нет убедительных дан- [c.309]

Разные денатурирующие агенты вызывают различное изменение конформации. Один и тот же белок может вступать в различные реакции денатурации. Например, как было показано в разделе 28, в кислом растворе сывороточный альбумин денатурирует, т. е. принимает более рыхлую конформацию. Денатурация сывороточного альбумина происходит также под действием теп-ла 2, приводя к получению продукта, нерастворимого в определенных стандартных условиях, при которых нативный продукт растворим. (Вопрос о том, является ли конформация макромолекул на начальных стадиях процесса более развернутой, не исследовался.) Было показано, что скорость термической денатурации уменьшается в тех условиях, когда скорость кислотной увеличивается, т. е., очевидно, кислотная денатурация приводит к образованию продукта, отличного от продукта термической денатурации. [c.704]

Один и тот же реагент может воздействовать на различные глобулярные белки совершенно по-разному. Как уже было упомянуто, под действием кислот происходит разворачивание молекул сывороточного альбумина. Эта реакция обратима и протекает с большой скоростью. Кислоты вызывают разворачивание молекул гемоглобина, причем реакция также обратима, но протекает медленно Яичный альбумин тоже денатурирует под действием [c.704]

Почти все перепонки живого организма действуют как диали-зирующие мембраны. Кровеносные сосуды, например, обычно непроницаемы для больших молекул белка (таких, как молекулы гемоглобина и сывороточные альбумины и глобулины), но проницаемы для воды, двуокиси углерода, кислорода, ионов солей и небольших органических молекул, образующихся в результате [c.115]

Недостатком метода является денатурация ряда белков (например, сывороточного альбумина) под действием даже более слабой кислоты. Для тех белков, которые выдерживают условия реакции, этот метод может быть использован для определения роли карбоксильных групп в биологической активности. Этери- [c.71]

Измерения вязкости позволяют определить молекулярный вес таких нитевидных молекул, как молекулы каучука или эфиров целлюлозы при определении же молекулярных весов белков положение осложняется электростатическим взаимодействием анионных и катионных боковых цепей белка и их влиянием на молекулы воды. В связи с этим вязкость белковых растворов зависит от pH раствора. Электростатическое действие ионизированных групп может быть уменьшено добавлением солей вязкость полиэлектролитов уменьшается добавлением хлористого натрия [49, 50]. Из сказанного ясно, что определение вязкости белковых растворов само по себе может быть лишь с трудом применено для установления молекулярного веса и формы белковых молекул этот метод, однако, может дать очень ценные результаты для изучения названных свойств белковых молекул при сочетании его с другими методами. Так, путем сочетания результатов вискозиметрии и измерений диффузии были получены следующие величины молекулярных весов для яичного альбумина 40 500, для лактоглобулина 41 500, сывороточного альбумина 67 100, сывороточного глобулина 150 000—200 000, амандина (из миндаля) 330 000, тироглобулина 676 000, гемоцианина спрута 2 780 000 [51, 52]. Молекулярный вес вируса табачной мозаики был найден равным 63 200 ООО и 42 600 000 размеры частиц вируса, в прекрасном соответствии с результатами диффузионных измерений [54], составили 11,5-725 и 12,3-430 тг [53]. [c.61]

Денатурация и свертывание некоторых белков могут быть предотвращены прибавлением концентрированных растворов глюкозы или других сахаров [177]. Свертывание сывороточного альбумина при нагревании тормозится также щелочными солями жирных кислот [178], кислыми красками, например конго красным [152], мочевиной и некоторыми другими соединениями. Действие всех этих веществ, возможно, обусловлено тем, что они адсорбируются на глобулярной молекуле белков, в связи с чем белок представляет собой центр большого растворимого комплекса. В некоторой степени денатурация белков может быть заторможена повышением вязкости растворителя, так как высокая вязкость замедляет движения пептидных цепей и затрудняет их развертывание. В этом же направлении действует и повышение давления [179]. [c.155]

Как видно из изложенного, в этих клинических методах использовано свойство альбумина препятствовать образованию осадка или мути. Это свойство присуще только альбуминам, но не глобулинам. Защитное действие альбумина обусловлено наличием на поверхности его молекул большого числа отрицательно заряженных групп, а также способностью альбумина легко соединяться с анионами (см. стр. 221). Молекулы сывороточного альбумина, изоэлектрическая точка которого лежит примерно при pH 4,7, имеют при pH 7,0 большой избыток отрицательно заряженных групп. Число ионных групп в молекуле глобулина при этом значении pH гораздо меньше, так как изоэлектрическая точка этого белка лежит примерно при pH 6,0. [c.180]

Расщепление типа все или ничего наблюдалось также при действии кристаллического трипсина на кристаллический сывороточный альбумин или глобулин или при гидролизе пепсином сывороточного альбумина или фибрина [18]. [c.366]

Бесцв. иглы. 14. Раств-сть со ЕЮН, эф. р. бенз. н. р. Н2О. Разобщает окислительное фосфорилирование. Ингибирует 2,4-дннитрофенолстимулируемую АТРазу. Активен при 120 мкмоль/г белка. Действие обращается добавлением сывороточного альбумина. См. также Липиды. [c.257]

Пример 11-4. В таблице приведены результаты измерения скорости движения молекул сывороточного альбумина быка (САБ) в электрическом поле при различных значениях pH расгвора (отрицательные значения скорости соответствуют изменению направления движения частиц под действием поля). Испо.)1Ь зуя эти данные, опре-деиитге изоэлектрическую точку САБ. [c.117]

Кроме различных химических взаимодействий, исследовались также реакции фотохимического и радиационного разложения. Расширение монослоев яичного альбумина под действием ультрафиолетового излучения Каплан и др. [179, 182] объясняют вероятным разрушением связей более прочных, чем относительно слабые связи (главным образом водородные), разрывающиеся при растекании. Смит [183] исследовал инактивацию пленок каталазы и бычьего сывороточного альбумина рентгеновским излучением Хатчинсон [184] изучал инактивацию этого же белка медленными электронами. Огенстайн и Рэй i[185] описали влияние ультрафиолетового и рентгеновского излучения на ферментативную активность трипсиновых монослосв. [c.141]

При облучении замороженных водных растворов сывороточного альбумина и гемоглобина при —180° Сведберг и Брохэлт [56, 57] не обнаружили ни расщепления белковых молекул, нн других изменений седиментационных свойств. Молекулы исследованных белков не имеют особой слабой точки, которая могла бы быть повреждена прямым действием с образованием заметных изменений при малых дозах. Александер и Чарлзби [55] показали, что сывороточный альбумин в сухом состоянии подвержен изменениям в результате прямого действия при облучении очень высокими дозами. Кениг и Перрингс [58] нашли, что рентгеновские лучи вызывают расщепление фибриногена с образованием как самых мелких фрагментов, так и больших агрегатов, в том числе нерастворимых. [c.224]

Изучение реакции Ы-замещенной изомочевины, конъюгированной сефарозой, с аминами и бычьим сывороточным альбумином [93] помогло понять расхождение между опубликованными данными о стабильности конъюгатов. Соединения, содержащие нуклеофилы, например амины или белки, расщепляют связи изомочевины согласно приведенной выше схеме. Если расщепление связей наблюдается в отсутствие таких соединений, то это происходит, вероятнее всего, благодаря освобождению адсорбированных молекул аффинного лиганда, которые были плохо отмыты. Количество освобождающегося лиганда в результате очень медленного гидролиза изомочевины обычно очень мало и не мешает нормальному процессу аффинной хрохматографии. Как показано в разд. 8.5, отщепление аффинного лиганда от специфического сорбента существенно главным образом в системах с высоким сродством или при выделении небольших количеств вещества. Шнапп и Шалитин [65] предотвращали отщепление аффинных лигандов под действием нуклеофилов после присоединения к сефарозе, активированной бромцианом, путем замены связи изомочевины более устойчивой связью гуанидина, для чего бромцианом активировали носитель, содержащий аминогруппы. [c.189]

Обработка карбоновых кислот диазосоединениями является обычным методом получения сложных эфиров. При действии диазометана [148] в 85%-ном этаноле происходит частичное метилирование карбоксилов -лактоглобина, а диазоацетамид и метилдиазоацетат [149] этерифицируют карбоксилы сывороточного альбумина человека. Недавно для этих целей стали использовать диазоацетоглицинамид [150—152]. В этом случае при кислотном гидролизе образующегося сложного эфира получают свободный глицин, по избытку которого судят о степени модификации. В рибонуклеазе таким путем не удается модифицировать Asp 14, Asp 38 и Asp 83, вероятно вследствие образования водородных связей с остатками тирозина. [c.365]

Важно от.метить, что в процессе денатурации меченого белка увеличивалась лишь доля узкого сигнала ЭПР (рис. 39), в то время как отношение интенсивностей его колшонент оставалось постоянным. Эти результаты свидетельствуют о том, что под действием и мочевины, и диоксана в сывороточном альбумине происходят конформационные переходы только между двумя состояниями — нативным и модифицированным, а промежуточные ступени, по-видидюму, отсутствуют. Существенно, что изменения конформации сывороточного альбумина происходят в довольно узких пределах концентраций денатурирующих агентов. [c.169]

Белки. Спектры ЭПР у-облученных при 77° К бе.чков зависят от аминокислотного состава макромолекул. Так, в желатине, гемоглобине, проколлагене, протамине, в составе которых нет серусодержащих аминокислотных остатков, зарегистрированы симметричные многокомпонентные спектры с g = =2,0036. В спектрах фиброина шелка, пол и-у-метил- -гл утамата, поли-у- бен-зил- -глутамата, пепсина, миозина есть синглеты с g = 2,006 -ь 2,008. Белки,. имеющие в составе большое количество серусодержащих аминокислотных остатков (рибонуклеаза, трипсин, яичный и сывороточный альбумин, лизоцим), дают асимметричный спектр с неразрешенной структурой [193—196]. Исчезающие при действии света парамагнитные центры можно отнести к захваченным зарядам [196]. Кроме того, предпо.чагают образование радикалов [c.308]

Компактная конформация сывороточного альбумина несколько более устойчива в щелочной области относительно изоэлектрической точки, чем в кислой. Прежде чем молекула развернется, ее заряд в растворе с ионной силой 0,05 может достигнуть —40. Согласно уравнению (26-30), этот случай соответствует величине lFg,=32 ООО кал/моль. Причина большей устойчивости по отношению к действию отрицательных зарядов неизвестна. Возможно это артефакт, являющийся результатом применения уравнения (26-30) для вычисления Wf,. Может быть заряды расположены так, что W быстрее возрастает с ростом заряда в кислой области, чем в щелочной. Другая возможность заключается в том, что процесс разворачивания первоначально связан не со всей макромолекулой, а только с ее частью. В этом случае разворачивание начнется, когда любой такой части цепи превысит энергию внутренних связей, и тогда нет никакой необходимости связывать процесс с величиной 17е1 целой макромолекулы. Наконец, следует иметь в виду, что сама энергия связей, обусловливающих устойчивость компактной структуры, может зависеть от pH. Это будет справедливо, например, если заметный вклад в величину свободной энергии компактной структуры дают водородные связи, в образовании которых принимают участие способные к диссоциации боковые группы. [c.587]

Денатурирующий фактор, если его действие не очень интенсивно, вызывает денатурационное превращение лишь у части молекул белка одновременно он обусловливает стабилизацию другой части этих молекул. Подобный эффект мы наблюдали на целом ряде белков — яичном, сывороточном альбуминах, эдестине, химотрипсиногене — под влиянием разнохарактерных денатурирующих факторов мочевины, нагревания, спирта, формамида, ряда солей, салицилата и бензоата натрия. В основе явления лежит, по-видимому, способность нативной макроструктуры к некоторым конформационным изменениям (переходам), происходящим при сохранении нативного типа укладки цепей. Можно полагать, что при денатурационной стабилизации в молекуле белка образуется измененная сеть связей повышенной прочности. Под влиянием денатурирующего фактора (например, нагревания) часть слабых связей разрывается, но так, что основной тип укладки цепей сохранен. [c.165]

Свободные радикалы как чрезвычайно активные, богатые энергией осколки молекул (в том числе и осколки биологических молекул) могут явиться источником реакций, не свойственных организму в норме. Поэтому важным для понимания механизма защитного действия фенолов является выяснение принципиальной возможности обменного взаимодействия фенолов со свободными радикалами биохимических компонентов клеток, т. е. установление возможности уничтожения биологических свободных радикалов при добавках ингибиторов. Методом ЭПР было обнаружено наличие такого обменного взаимодействия в системе радикалов облученного сывороточного альбумина и 4-метил-2,6-ди-г/)ет-бутилфе-нола (исчезновение первоначального дублетного сигнала от белка и появление сигнала, характерного для феноксильного радикала из 4-метил-2,6-ди-грег-бутилфенола). Возникновение этого радикала в системе не может быть отнесено за счет окисления ингибитора, так как при замене облученного белка на интактный такой сигнал не появляется. Возможность обменного взаимодействия между фенолом и биорадикалами подтверждается и при исследовании более сложных биологических субстратов. Так, исследование развития лейкозного процесса у мышей показало, что в их селезенке наблюдается увеличение концентрации биорадикалов, достигающей максимального значения на четвертые сутки Введение в этот момент 4-метил-2,6-ди-грег-бутилфенола приводит к резкому снижению концентрации биорадикаловАналогичные изменения наблюдались и при других опухолевых процессах [c.329]

Считается, что сефароза устойчива в области pH 4—9 с ней не рекомендуется работать при температурах иже 0°С или выше 40 °С. Сефароза устойчива к действию концентрированных растворов солей или мочевины. Куатреказас [14] указывает,, что на частицы агарозы существенно не влияет продолжительное воздействие 6М раствора гуанидинхлорида или 7М раствора мочевины. Поэтому агарозные аффинные сорбенты можно отмывать от белков этими денатурирующими растворами. В течение 2—3 ч при комнатной температуре на агарозу не действуют 0,1М гидроксид натрия или 1М хлорная кислота. Ни 50%-ный (по объему) водный диметилформамид, ни 50%-ный (по объему) водный этиленгликоль не меняют структуру агарозы. Эти растворители полезны при аффинной хроматографии относительно плохо растворимых в воде соединений, например тироксина и стероидов. Аффинные сорбенты на основе сефарозы можно хранить при 4° С в виде водной суспензии с до бавкой антибактериального агента. Длительность хранения определяется лишь стабильностью связанного аффинного лиганда. Однако агарозные аффинные сорбенты полностью разрушаются при высушивании или замораживании. Согласно данным Аксена и Эрнбека )[3], эти сорбенты можно лиофилизовать, если добавить к ним декстран, глюкозу и сывороточный альбумин. Химическая стабильность биогеля А такая же, как у сефарозы. [c.16]

Лредполагается, что в связывании принимает участие тирозин так, что молекула тестостерона располагается параллельно циклу тирозинового остатка, а группы СО или ОН тестостерона вступают во взаимодействие с фенольной группой. Степень специфичности при таких явлениях столь велика, что даже септические изомеры ингибиторов оказывают различное ингибирующее действие. Ионы металлов также присоединяются лишь к небольшому числу центров. Для сывороточного альбумина было найдено, что его молекула может связать восемь ионов кальция или магния или 16 ионов меди, причем энергия связывания каждого последующего иона меньше энергии связывания предыдущего, как это наблюдается в комплексных соединениях. Тот же белок может связать 24 молекулы фенилбутрата, 22 молекулы метилового оранжевого и т. д. [c.163]

Равновесие 2К5Н- - /гОг = — ЗН + НгО сильно сдвинуто вправо, если раствор нейтрален или содержит неболь-щие количества щелочей в кислых растворах, наоборот, устойчивы сульфгидрильные группы 5Н. Связи — 5 —5 — могут быть внутримолекулярными или связывать мономерные единицы белка (например, сывороточный альбумин) в одну крупную частицу. В стабилизации формы молекулы играют роль и гидрофобные связи. Гидрофобные связи возникают за счет сил взаимодействия между углеводородными частями молекул белка. Углеводородные группы белковых частиц, находящихся в водной среде, ориентированы во внутренние зоны частицы, а гидрофильные группы (ОН, СООН) находятся на внещней стороне, которая обращена к воде. Вследствие этого внутри молекулы белка возникает углеводородное ядро, причем для того, чтобы его разрушить и перевести углеводородные группы в водную среду, надо затратить работу. Это и означает, что между углеводородными частями молекулы действуют силы притяжения. Кроме водородных, дисуль-фидных и гидрофобных связей, в поддержании формы молекулы белка принимают участие и другие факторы имеет значение возникновение солевых мостиков, действие сил Ван-дер-Ваальса особенно большое влияние оказывают молекулы воды. Сохранение определенной формы молекулы важно с биологической точки зрения. Оно обеспечивает, в частности, такое взаимное расположение групп атомов на поверхности молекулы, которое необходимо для проявления каталитической активности белка, его гормональных функций и т. д. Поэтому устойчивость глобул, так же как и многие особенности структур биологически активных молекул, не случайное свойство, а одно из средств стабилизации организма. [c.57]

Инкубируя митохондрии в аэробных условиях, мы наблюдали, подобно другим авторам, спонтанное набухание и индуцированное сокращение митохондрий. На печеночных митохондриях нами исследовалось действие различных веществ, из которых одни стабилизируют структуру, а другие усиливают спонтанное набухание [17, 18]. Изменения структуры определяли по методу Клиленда 119], основанному на снижении светорассеяния в результате уменьшения показателя преломления митохондрий при набухании. Изменение светорассеяния регистрируется по изменению оптической плотности в области 520 тмк. Определялось как спонтанное набухание, так и сокращение митохондрий под действием только АТФ или под действием АТФ в присутствии Mg++ сывороточного альбумина и С-фактора Ленинжера [20]. [c.113]

Растворимость белка и способность к гидратации не зависят друг от друга. Так, коллаген связывает больше воды, чем сывороточный альбумин, но в отличие от последнего не растворяется в воде. Чтобы понять это внешнее несоответствие, необходимо вспомнить, что растворимость белка зависит от соотношения полярных и неполярных групп в молекуле, их взаимного расположения и от результирующего дипольного момента. Большое количество полярных группировок должно увеличивать как сродство белков к воде, так и их растворимость. Однако ионные группы могут оказывать и обратное действие, соединяясь с группировками противоположного знака и образуя внутри- и межмолекулярные солеобразныё связи. Образование же таких межмолекулярных связей всегда ведет к дегидратации и способствует возникновению крупных нерастворимых агрегатов. [c.179]

Изменяются и молекулярно-кинетические свойства белков, зависящие от величины и формы их частиц. При денатурации таких белков, как сывороточный альбумин и глобулин, яичный альбумин и р-лактоглобулин, под действием различных денатурирующих факторов — крайние значения pH, обработка мочевиной и др. — сильно увеличивается удельная вязкость, наблюдается увеличение коэффициента диссимметрии и величины двойного личепреломления в потоке, а также уменьшение константы диффузии. Все это служит указанием на то, что при денатурации глобулярных белков происходит увеличение асимметрии белковой молекулы, обусловленное переходом от упорядоченной компактной глобулы к беспорядочному клубку. [c.190]

Из табл. 26 следует, что действие фермента наиболее эффективно в отношении субстратов, содержащих более крупные боковые цепи. Ароматические остатки меиее чувствительны относительно медленно гидролизуются амиды аминокислот, имеющих полярные боковые группы. Скорости гидролиза пептидов зависят также от природы аминокислот, примыкающих к N-концевому остатку. В ряде случаев оказалось возможным частично выяснить N-концевую последовательность при подМощи лейцинаминонептидазы. Окисленные А и В-цепи инсулина легко гидролизуются ферментом до свободных аминокислот. Путем кинетического исследования удалось установить последовательность первых шести N-коицевых аминокислот В-цепи инсулина. При помощи лейцинаминопептидазы были получены важные данные об N-концевой последовательности ряда природных пептидов и пептидных фрагментов, полученных из белков. Некоторые белки, например рибонуклеаза, лизоцим, Zn-инсулин и сывороточный альбумин, устойчивы к действию фермента, но легко гидролизуются после окисления надмуравьиной кислотой или после удаления Zn (в случае инсулина). Полное расщепление пептида или белка до аминокислот указывает на L-конфигурацию всех входящих в его состав аминокислот. f [c.183]

По-видимому, это явление должно было бы иметь большое значение. Стоит только вспомнить о многочисленных лекарственных препаратах,, которые мы так часто вводим себе в кровь. Что, если среди них окажется такое, которое присоединится в виде боковой цепи к естественному толерогену Тогда, скажем, собственный сывороточный альбумин мог бы превратиться из толерогена в антиген Разве не следовало бы в будущем предварительно испытывать все лекарственные препараты с целью выяснить, не могут ли они действовать как нарушители толерантности [c.361]

В некоторых случаях денатурация сопровождается образованием больших белковых агрегатов, в других же, наоборот, образуются мелкие молекулы. Осмометрические определения, проведенные Бёрком [153], показали, что денатурация гемоглобина, казеина и эдестина концентрированнымк растворами мочевины ведет к дезагрегации молекул этих белков. Молекулярный вес образующихся продуктов равен соответственно 34 300, 33 600 и 49 500, тогда как молекулярный вес нативного гемоглобина составляет 68 000, а нативного эдестина — 212 000. Сывороточный альбумин, сывороточный глобулин и яичный альбумин обнаруживают один и тот же молекулярный вес в водных растворах и в концентрированных растворах мочевины. С другой стороны, при денатурации яичного альбумина кислотами, щелочами или нагреванием образуются агрегаты, содержащие от 5 до 20 молекул [154]. При небольших сдвигах pH или изменении концентрации солей в растворе, а также при действии ультразвука молекула гемоцианина делится пополам или на восемь частей [155, 156]. Подобным же образом расщепляются пополам при образовании мономолекулярных пленок на поверхности солевых растворов молекулы лактоглобулина с молекулярным весом 35 ООО и молекулы инсулина [157]. Дезагрегация молекул инсулина может быть предотвращена солями меди [158]. [c.150]

Поскольку и антигены, и антитела являются белками, реакция, происходящая между этими двумя соединениями, тормозится всеми теми факторами, которые действуют на белковые молекулы. Поэтому ошибочные результаты получаются, если реакция проводится не при нейтральном pH [92] или если в качестве антисептика используют мертиолат и другие подобные соединения [123], а также и в тех случаях, когда антиген маскируется другими коллоидами. Так, например, преципитация вируса антивирусом становится невозможной после нагревания вируса с сывороточным альбумином [124] если же затем разрушить пепсином слой сывороточного альбумина, защищающий частицы вируса, то вирус снова приобретает способность осаждаться соответствующей антисывороткой. [c.347]

Соединение аминокислот друг с другом, приводящее к образованию пептидов или белков, связано с освобождением воды по этой причине синтез подобных соединений должен был бы сопровождаться увеличением, а гидролиз — уменьшением объема раствора (см. гл. III). В соответствии с этим следует ожидать ускорения гидролиза белка под влиянием высокого давления. Вопреки этому недавно появились сообщения о том, что триптический гидролизат сывороточного альбумина под давлением 6 000 атм при 38° превращается в сывороточный альбумин [17] Необходимо отметить, что имеющиеся в литературе сообщения о ферментативном синтезе белков весьма противоречивы и нуждаются в дальнейшей проверке. Истинный ферментативный синтез пептидов был осуществлен Бергманом [18], который получал анилиды аци,паминокислот из ациламинокислот и замещенных анилинов, действуя на них папаином или химотрипсином. Этим способом был получен гиппуриланилид из гиппуриламида и анилина под действием папаина [c.385]

Проникая в организм насекомого, инсектицид, растворимый в липидах, может накапливаться в жировом теле и не оказывать токсическое действие. Депонированный препарат затем разрушается и выводится через мальпигиевы сосуды или выделяется при линьке вместе с хитиновой оболочкой. В организме животного отложение ядовитых веществ происходит в жировой клетчатке, некоторые соединения связываются с сывороточным альбумином крови. Оба эти процесса предшествуют разрушению токсикантов. [c.18]

Изучены хироптические свойства, обусловленные активными дисульфидными хромофорами (разд. 2.21), а также КД некоторых специфичных белков, таких, как миоглобин, гемоглобин, инсулин, рибонуклеаза, сывороточный альбумин и лизоцим [433, 563, 587, 593, 594]. Кроме того, хироптические методы использованы для того, чтобы получить данные о структуре нуклеогисто-нов, о стабилизации рибонуклеиновых кислот природными или синтетическими полиоснованиями, а также о действии мочевины и додецилсульфата натрия на структуру яичного альбумина. Недавние исследования показывают, что в глобулярных белках эффекты Коттона часто имеют значительную величину и наблюдаются вблизи УФ-полос поглощения тирозина и триптофана. Исследование оптической активности триптофана, тирозина и производных фенилаланина, в частности, в связи с изучением рибонуклеазы показало наличие значительного эффекта Коттона, обусловленного полосой поглощения шести тирозиновых остатков. Сделана попытка систематического анализа этих эффектов [595]. Ряд простых производных, исследованных в растворителях, замерзающих при температуре жидкого азота, обнаруживают тонкую структуру как УФ-, так и КД-полос, что делает возможным анализ их колебательной структуры. Фенольный хромофор имеет два перехода в близкой ультрафиолетовой области. Исследованы соответствующие колебательные прогрессии, одна сильная и одна слабая. Их положение очень чувствительно к природе растворителя, и поэтому следовало ожидать, что в рибонуклеазе, которая имеет три защищенных и три незащищенных тп-розиновых звена, будут прогрессии, возникающие из обоих типов звеньев, если оба они обладают повышен- [c.94]

Выше было уже упомянуто об образовании слабо растворимых солей (например, хлоридов и сульфатов) белковых катионов з кислой по отношению к изоэлектрической точке области [195, 202] и об использовании этого явления, например, для выделёнйя кристаллического сульфата альбумина плазмы [106]. Было получено также несколько кристаллических солей лизоцима [204]. Белковые соли, содержащие тяжелые комплексные анионы, например воль-фрамат-, фосфовольфрамат-, трихлорацетат- или метафосфатионы, а также соли, содержащие катионы тяжелых металлов — цинка, меди или ртути, — известны уже давно и применялись для освобождения раствора от белков перед некоторыми анализами [10, 78]. Предполагалось, что эти реагенты при их применений действуют на белки сильно денатурирующим образом. Вслед з-а кристаллизацией цинковой соли инсулина [205, 206] и метафос-фата яичного альбумина [207] недавно последовало приготовление серии кристаллических производных инсулина [208] и сывороточных альбуминов человека [209, 210]. Последние были получены в присутствии ионов, концентрация которых была недостаточна для высаливания (если не добавлять в количестве 5—30% органического растворителя и во избежание денатурации не вести процесс при низких температурах). В этих условиях многие из указанных солей менее растворимы, чем свободный белок или соли с такими катионами, как натрий или калий, и, следовательно, могут найти применение при выделении белков [51] (4). Были получены также кристаллические додецилсульфатпроизводные Р-лактоглобулина [211]. [c.51]

Многие белки весьма устойчивы к окислению тирозиназой. Так, например, сывороточный альбумин устойчив, инсулин относительно устойчив, а яичный альбумин вообще не подвергается действию тирозиназы [60, 65а]. Пепсин, будучи весьма чув-ствитель ньпм к окислению тирозиназой, повидимому, легче реагирует в денатурираваиной форме, хотя при рН 5,6 он окисляется также и в нативном состоянии [64]. Было высказано предположение о том, что относительная устойчивость большинства белков к воздействию тирозиназы, возможно, обусловлена либо пространственной недоступностью фенольных групп на поверхности молекулы, либо образованием водородной связи между фенолом и боковыми цепями других аминокислот, либо, наконец, одновременным действием обеих причин [65а]. Окисление тирозиназой производных тирозина, в которых карбоксильная и аминная [c.289]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология