Альбумин сывороточный денатурация

Сывороточный альбумин лизоцим и другие белки 20— 30 мг растворяют в 1 мл раствора 0,01 М натрий-фосфатного буфера (pH 6,8) и ставят на диализ против того же буферного раствора с двухкратной сменой буфера не менее чем на 4 ч. Проводить диализ более 20 ч не рекомендуется, так как имеется опасность частичной денатурации белка. [c.115]

Гош и Булл [148] считают, что при низких концентрациях сывороточного альбумина возрастание энтропии, возможно, связано с поверхностной денатурацией белка (см. рис. 38, кривая 1). При более высоких концентрациях ЧСА энтропийные изменения становятся отрицательными, что связано с процессом конденсирования белковой пленки на границе раздела фаз. Эти литературные данные подтверждают наличие резкого максимума межфазной прочности в области очень маленьких концентраций сывороточного альбумина. [c.212]

Как мы уже видели, облучение белков вызывает изменения их молекулярного веса. Фибриноген [58,70] при облучении образует небольшие фрагменты и большие агрегаты. Растворы сывороточного альбумина быка [61—63] образуют большие агрегаты без образования мелких фрагментов, что установлено седиментационным анализом в ультрацентрифуге. Облучение 0,07%-ного водного раствора рентгеновскими лучами дозой 75 000 р при 25° вызывает преципитацию белка. Однако при 0 преципитации не происходит [62]. Выпадение белка можно замедлить или устранить повышением концентрации белка или добавлением солей. Это явление сходно с тепловой денатурацией. [c.227]

Этот метод был использован также для исследования нативного и денатурированного додецилсульфатом натрия гемоглобина [117], а также для изучения реакционной способности сульфгидрила в сывороточном альбумине до и после денатурации солянокислым гуанидином [135] и после окисления сульфгидрильных групп ферри-цианидом [134]. Если оказывается, что прямое титрование денатурированных белков дает заниженные результаты, то к альбумину сначала добавляют избыток титрующего вещества. По окончании периода денатурации измеряют ток после добавления ряда последовательных порций реагента. Прямую линию зависимости тока от общего количества добавленного реагента продолжают до линии, соответствующей нулевому току, точку пересечения с которой принимают за конечную точку титрования. [c.393]

Как известно, конформацию белковой молекулы можно нарушить посредством какого-либо внешнего воздействия. Такое нарушение ведет к увеличению объема молекулы, что проявляется в снижении объема выхода. Так, диаграмма элюирования сывороточного альбумина на сефадексе 0-200 мочевиной (5 М) содержит два пика, тогда как обычно его /Саг) = 0,43. Первый компонент элюируется гораздо раньше (/Са = 0,1) около 60% белка не претерпевает никаких изменений [76]. Вполне возможно, что часть молекул денатурировалась и занимает поэтому больший объем. По изменению объема выхода можно непосредственно проследить за различными стадиями денатурации белка [77]. Так, молекулярный вес рибонуклеазы, установленный на сефадексе 0-100, увеличивается после денатурации щелочью в 1,9 раза, после окисления надмуравьиной кислотой — в 3,0 раза, после обработки 4 М мочевиной — в 2,5 раза, а после обработки 8 М мочевиной — в 4,3 раза. Как можно убедиться с помощью гель-фильтрации на сефадексе 0-200 [160], химическая модификация сывороточного альбумина (ацилирование различными реагентами) приводит к весьма значительному увеличению объема. [c.171]

Многочисленные наблюдения показывают, что денатурация обратима. Многие белки, такие, как гемоглобин, сывороточный альбумин, трипсин и химотрипсин, денатурированные и затем сохраняемые в растворе при низкой температуре, вновь приобретают (иногда после удаления денатурирующего агента) все свойства исходного белка, а именно растворимость, спектр, склонность к кристаллизации, маскирование некоторых групп 8Н и 8—8 и ферментативную активность. В некоторых случаях можно было даже изучить равновесие между природным и денатурированным белком. Однако в других случаях после денатурации происходит более глубокое превращение молекулы, причем возвращение к исходному состоянию становится невозможным (так, например, денатурация яичного белка необратима). [c.440]

Разные денатурирующие агенты вызывают различное изменение конформации. Один и тот же белок может вступать в различные реакции денатурации. Например, как было показано в разделе 28, в кислом растворе сывороточный альбумин денатурирует, т. е. принимает более рыхлую конформацию. Денатурация сывороточного альбумина происходит также под действием теп-ла 2, приводя к получению продукта, нерастворимого в определенных стандартных условиях, при которых нативный продукт растворим. (Вопрос о том, является ли конформация макромолекул на начальных стадиях процесса более развернутой, не исследовался.) Было показано, что скорость термической денатурации уменьшается в тех условиях, когда скорость кислотной увеличивается, т. е., очевидно, кислотная денатурация приводит к образованию продукта, отличного от продукта термической денатурации. [c.704]

Полученные этим приемом ацетилированные производные гемоглобина и трипсина сохраняли неизменной свою биологическую активность. Сывороточный альбумин также не претерпевал денатурации, что было доказано определением числа экранированных 5Н-групп. [c.69]

Недостатком метода является денатурация ряда белков (например, сывороточного альбумина) под действием даже более слабой кислоты. Для тех белков, которые выдерживают условия реакции, этот метод может быть использован для определения роли карбоксильных групп в биологической активности. Этери- [c.71]

В ряде работ было показано, что динамооптические свойства белковых полимеров весьма чувствительны к их денатурации, поскольку переход вещества из нативного состояния в денатурированное сопровождается резким изменением размеров и формы макромолекул. Это позволило использовать динамооптический метод для изучения процессов денатурации,например, миозина [131], овальбумина [132, 133] и сывороточного альбумина [134, 135]. [c.612]

Денатурация и свертывание некоторых белков могут быть предотвращены прибавлением концентрированных растворов глюкозы или других сахаров [177]. Свертывание сывороточного альбумина при нагревании тормозится также щелочными солями жирных кислот [178], кислыми красками, например конго красным [152], мочевиной и некоторыми другими соединениями. Действие всех этих веществ, возможно, обусловлено тем, что они адсорбируются на глобулярной молекуле белков, в связи с чем белок представляет собой центр большого растворимого комплекса. В некоторой степени денатурация белков может быть заторможена повышением вязкости растворителя, так как высокая вязкость замедляет движения пептидных цепей и затрудняет их развертывание. В этом же направлении действует и повышение давления [179]. [c.155]

При денатурации белка наблюдается смещение изоэлектрической точки его. Например, указанная точка нативного фибриногена лежит при pH 4,7, а денатурированного — при pH 5,2. При денатурации сывороточного альбумина изоэлектрическая точка меняется от pH 4,6 до pH 5,4. Указанное говорит об изменениях нри денатурации количеств поверхностно расположенных ионогенных групп в мицелле белка. Характерно, что изоэлектрическая точка белков при солевой и тепловой денатурация смещается в разные стороны. [c.375]

Альбумины отличаются растворимостью в нейтральной, не содержащей солей воде. Они высаливаются, например, сернокислым аммонием лишь при больших концентрациях соли (70—100%). Молекулы альбуминов невелики. В соответствии с этим менее выражена наклонность их к денатурации. Альбумины реагируют нейтрально. Гликоколла они или не имеют, или содержат очень мало. Серы в них значительно больше, чем в других белках, за исключением кератинов. Животные альбумины способны кристаллизоваться, хотя и с трудом. При нагревании свертываются только в присутствии нейтральных солей. Важнейшими представителями животных альбуминов являются яичный, молочный и сывороточный, среди растительных—лейко-зин пшеницы. [c.326]

Незначительные изменения конформации белка, например набухание молекул сывороточного альбумина при нодкислении раствора до pH 4 [384, 385], часто обратимы. Обратимость конформационных переходов особенно благоприятна в том случае, если полипептидная цепь имеет внутримолекулярные дисульфидные мостики, которые накладывают ограничения на разворачивание цени. Наглядным примером такой обратимой денатурации является проведенное Германсом и Шерагой [395] исследование рибонуклеазы, молекула которой состоит из простой полипептидной цепи, сшитой четырьмя дисульфидными группами. Известна полная последовательность аминокислот в этом ферменте, и схематическое изображение полипептидной цени с указанием места поперечных связей [396] приведено на рис. 45. Отсюда возникает вопрос, можно ли разрушить поперечные связи путем восстановления, что позволяет цепи разворачиваться и возобновлять нативную конформацию с соответствующими нарами тиольных групп, окисленных до дисульфидных мостиков. Решающий эксперимент был поставлен Уайтом [397], который показал, что большая доля ферментативной активности, утерянная при восстановлении дисульфидных групп, может быть в основном восстановлена путем повторного окисления. Особенно важные результаты были получены Анфинсеном и др. [398], которые обнаружили, что воссоздание дисульфидных связей происходит быстрее, чем восстановление ферментативной активности белка. Так как восемь аминокислотных остатков, принимающих участие в создании четырех дисульфидных мостиков, могут соединяться друг с другом 105 различными способами и поскольку образование межмолекулярных дисульфидных связей влияет на ход внутримолекулярной реакции [399], образование многих поперечных связей в начальной стадии может протекать нерегулярно. Такие молекулы [c.137]

Аналогичную роль во многих белках играют дисульфидные связи, увеличивая термическую стабильность глобулярных белковых структур. С другой стороны, наличие большого числа дисульфидных связей в яичном альбумине делает его склонным к необратимой денатурации, а сывороточный альбумин быка, содержащий меньше дисульфидных связей, напротив, испытывает при нагревании обратимую денатурацию типа внутримолекулярной изомеризации . Для этого белка необратимая денатурация протекает при воздействии сильной щелочи или концентрированных растворов мочевины и связана с дисульфидным обменом [c.156]

К полному разрушению первоначальной структуры и возникновению совершенно новой, которая может быть по-своему упорядоченной, но уже не является нативной. Такой процесс протекает, например, при денатурации сывороточного альбумина этанолом [c.157]

Длительное сжатие протеиновой плёнки, повидимому, лишает её способности вновь расширяться. Возможно, что в этом случае происходит химическая реакция или особенно сильная когезия мзжду длительно прижатыми друг к другу цепями. Эго может быть процесс, аналогичный тому, который имеет место при денатурации протеина повышение внутренней когезии частиц протеина, препятствующее растворению. Уже много лет тому назад Рамсден показал, что адсорбция на поверхности при встряхивании нередко денатурирует протеин до такой степени, что он становится нерастворимым. Недавно Нейрат установил, что растворы яичного или сывороточного альбумина при денатурации нагреванием или облучением ультрафиолетовым светом не растекаются на растворах, на которых они прекрасно растекаются в неденатурированном состоянии. Это указывает на упрочнение внутренних связей в молекуле протеина, представляющее собой основную часть процесса денатурации. [c.122]

Поскольку белки легче растворяются в концентрированных растворах мочевины, чем в воде, 6,66 М раствор мочевины часто используется как растворитель при определении молекулярного веса белков [5]. Оказалось, однако, что молекулярные веса амандина и эксцельсина в растворе мочевины равны 30 300 и 35 700, тогда как в нативных водных растворах они составляют соответственно 206 000 и 214 000 [18]. Правда, молекулярные веса яичного альбумина, сывороточного альбумина, глиадина и некоторых других белков в воде и в растворе мочевины одинаковы [19]. Многие другие белки после денатурации мочевиной и подобными агентами подвергаются агрегации [19]. [c.51]

В некоторых случаях денатурация сопровождается образованием больших белковых агрегатов, в других же, наоборот, образуются мелкие молекулы. Осмометрические определения, проведенные Бёрком [153], показали, что денатурация гемоглобина, казеина и эдестина концентрированнымк растворами мочевины ведет к дезагрегации молекул этих белков. Молекулярный вес образующихся продуктов равен соответственно 34 300, 33 600 и 49 500, тогда как молекулярный вес нативного гемоглобина составляет 68 000, а нативного эдестина — 212 000. Сывороточный альбумин, сывороточный глобулин и яичный альбумин обнаруживают один и тот же молекулярный вес в водных растворах и в концентрированных растворах мочевины. С другой стороны, при денатурации яичного альбумина кислотами, щелочами или нагреванием образуются агрегаты, содержащие от 5 до 20 молекул [154]. При небольших сдвигах pH или изменении концентрации солей в растворе, а также при действии ультразвука молекула гемоцианина делится пополам или на восемь частей [155, 156]. Подобным же образом расщепляются пополам при образовании мономолекулярных пленок на поверхности солевых растворов молекулы лактоглобулина с молекулярным весом 35 ООО и молекулы инсулина [157]. Дезагрегация молекул инсулина может быть предотвращена солями меди [158]. [c.150]

Было проведено исследование восстановления свойств сывороточного альбумина под давлением. Б данном исследовании раствор альбумина предварительно нагревался, вследствие чего мутнел, из-за частичной денатурации белка. Приложение давления свыше 100 МПа к этому раствору вызывало возрастание его прозрачности, что свидетельствовало о превращении денатуриро ванного продукта в нормальный белок. Степень осуществления процесса оценивалась оптическим путем по изменению плотности света, проходящего через реакционную среду. При давлении выше 500 МПа мутность раствора белка снова возрастала, что свидетельствовало о нарушении строения нормального белка. Такое явление восстановления свойств белка при определенном давлении и повторном денатурировании его при более высоком давлении не получило пока научного объяснения. [c.110]

Этот вопрос до сих пор является нерешенным, так как истинная обратимость денатурации наблюдается очень редко, а обычно денатурированный белок не полностью идентичен по своим физикохимическим и биологическим свойствам нативному. В основном об обратимости денатурации можно говорить при использовании реагентов, производящих только мягкую денатурацию, которая во многом зависит от способов денатурации и от качества субстрата так, например, сывороточный глобулин лошади при гидростатическом давлении выше 4000 кг1см обратимо денатурирует, а в тех же условиях яичный альбумин — необратимо. [c.211]

Температура тела в природе (°С) Выбираемая температура Температура потери 1)ефлекторной возбудимости организма Температура потери подвпжности сперматозоидов Температура пвтери способности к развитию яйцеклетки Температура полной инактивации АТФ-азной активности мышечных гомогенатов Температура 50%-ной денатурации гемоглобина Температура 50%-ного сокращения коллагена сухожилий Температура 50%-ной денатурации тропоколлагена кожи Температура начала коагуляции сывороточного альбумина [c.121]

При несколько более высоких дозах, чем те, которые использовал Фрике, денатурация может происходить с повышенной скоростью и при комнатной температуре. Поэтому становятся понятными наблюдения Гузмана Баррона [62], который сообщил, что сывороточный альбумин осаждается из водных растворов прц облучении рентгеновскими лучами дозой 75 000 р при 25° и не выпадает при 0°. Медленная денатурация может быть также важной причиной последействия, наблюдаемого после облучения белков. Эти явления изучались главным образом на ферментах, для которых они особенно характерны. Их мы обсудим ниже. [c.230]

При кратковременном воздействии спирта на белки многие из них после промывки водой восстанавливают свою способность растворяться в воде. Такое явление носит название обратимой денатурации, т. е. обратимого изменения природных свойств. Между тем такие белки, как яичный и сывороточный альбумины, после осаждения сйиртом претерпевают столь глубокие изменения, что становятся нерастворимыми в воде. Денатурация в данном случае называется необратимой. [c.449]

Исходя из того, что одна молекула белка связывала от одного до двух свободных радикалов, авторы предположили, что в сывороточном альбумине имеется две различные аминогруппы, реагирующие с иминоксильными свободными радикалами. В случае присоединения парамагнитной метки к аминогруппе, расположенной на поверхности молекулы белка, получается спектр ЭПР со слабой иммобилизацией спин-метки. Другая аминогруппа, расположенная в глубине белковой глобулы, при связывании со спин-меткой дает спектр ЭПР сильно иммобилизованных свободных радикалов. В последнем случае свободный радикал, связанный ковалентной связью с молекулой белка, гидрофобно взаимодействует с близлежащим участком полипептидиой цепи. При кислотно-щелочной денатурации сывороточного альбумина, а также при переваривании спин-меченого белка пепсином широкие компоненты спектра ЭПР сильно иммобилизованных свободных радикалов исчезали, и сигнал ЭПР исследуемой системы приближался по своим параметрам к спектру ЭПР описанного (стр. 166) спин-меченого поли- -лизина. [c.167]

Важно от.метить, что в процессе денатурации меченого белка увеличивалась лишь доля узкого сигнала ЭПР (рис. 39), в то время как отношение интенсивностей его колшонент оставалось постоянным. Эти результаты свидетельствуют о том, что под действием и мочевины, и диоксана в сывороточном альбумине происходят конформационные переходы только между двумя состояниями — нативным и модифицированным, а промежуточные ступени, по-видидюму, отсутствуют. Существенно, что изменения конформации сывороточного альбумина происходят в довольно узких пределах концентраций денатурирующих агентов. [c.169]

Процесс установления равновесия иногда занимает день или больше. Поскольку при таких больших сроках возможны денатурация или бактериальное загрязнение, искажающие результаты эксперимента, разработан ряд приемов, позволяющих ускорить установление равновесия. Длительность этого процесса прямо пропорциональна квадрату высоты столба жидкости. Если оиа равна 1—3 мм, процесс установления равновесия длится в течение нескольких часов. Для ячеек с высотой столба жидкости 0,8 мм это время при седиментации сахарозы, рибонуклеазы и бычьего сывороточного альбумина равно соответственно 15, 45 и 70 мин. Однако при таких размерах снижается точность и чувствительность к гетерогенности, хотя в этом случае можно работать при больших угловых скоростях. С помощью многоканальных ячеек производится одновременное определение нескольких концентраций при одинаковой температуре. К уменьшению времени достижения равновесия приводит также такой режим вращения ротора, при котором начальное значение скорости выбирается несколько завышенным и затем постепенно снижается. Концентрацию можно измерять с помощью интерференционного метода Релея, а молекулярный вес рассчитывать, используя значение градиента концентрации в точке перегиба (т. е. средней точке на фиг. 35, Л). Для обеспечения постоянства скорости, необходимого в некоторых экспериментах по седиментационному равновесию, лучше всего использовать магнитную подвеску стального р тора в высоком вакууме. В этих условиях скорость уменьшается всего на 1 об1мин за сутки. [c.194]

В. С. Тонгур [61 ] исследовал регенерацию денатурированных белков при высоких давлениях и показал возможность обратимости денатурации под давлением 5—6 тыс. атм для нескольких белков. Однако вопрос о полной тождественности строения исходного и регенерированного белков остается пока открытым. В. С. Тонгур и В. И. Касаточкин [62] провели исследование обратимой денатурации сывороточного альбумина под давлением. Ими обнаружено, что мутность нагретых растворов сывороточного альбумина при давлении выше 1000 атм быстро снижается с повышением давления, т. е. происходит регенерация денатурированного белка. При давлениях выше 5000 атм снова происходит денатурация белка, и мутность его растворов возрастает. Авторы предположили, что в этих условиях происходит перемена знака изменения объема при денатурации белка. Однако такое объяснение недостаточно обосновано, так как оно не подтверждено дилатометрическими измерениями при высоких давлениях. [c.45]

Структурообразование в мвжфазном слое связано с конформацион-ннми изменениями макромолекул при адсорбции, сопровождающимися уменвиением растворимости белка в связи с денатурацией (сывороточный альбумин, лизоцим), либо в связи с процессом ренатурации - образованием коллагеноподобных спиралей (желатина). В результате больного числа межмолекулярных связей на межфазной границе возникают агрегаты макромолекул, т.е. частицы новой лиофильной фазы. Накопление и сращивание частиц новой лиофильной фазы с образованием контактов (водородные или гидрофобные связи) мехду вини и приводит к появлению двухмерной структуры геля, характеризующейся твердообразными механическими свойствами. [c.201]

Существенным недостатком этой реакции является то обстоятельство, что ряд белков не выдерживает подоб1 ой обработки, денатурируется и выпадает в осадок даже тогда, когда еще не достигнуто полное дезаминирование. В этом случае количественное определение аминогрупп, равно как и изучение влияния дезаминирования белка на его биологическую активность становится невозможным. Примером таких белков может быть сывороточный альбумин. Вместе с тем при дезаминировании белков в реакцию могут вступать не только аминогруппы, но и индольные, имидазольные, гуанидиновые и дисульфидные группы. Некоторые авторы отмечали также и окисление сульфгидрильных групп. Поэтому весьма вероятно, что денатурация белка связана со вторичными реакциями азотистой кислоты с перечисленными группировками. [c.71]

Изменяются и молекулярно-кинетические свойства белков, зависящие от величины и формы их частиц. При денатурации таких белков, как сывороточный альбумин и глобулин, яичный альбумин и р-лактоглобулин, под действием различных денатурирующих факторов — крайние значения pH, обработка мочевиной и др. — сильно увеличивается удельная вязкость, наблюдается увеличение коэффициента диссимметрии и величины двойного личепреломления в потоке, а также уменьшение константы диффузии. Все это служит указанием на то, что при денатурации глобулярных белков происходит увеличение асимметрии белковой молекулы, обусловленное переходом от упорядоченной компактной глобулы к беспорядочному клубку. [c.190]

Различными методами показано [109], что Со (NHg) образует комплекс с бычьим сывороточным альбумином лишь при очень высокой концентрации последнего, тогда как Со образует весьма устойчивый комплекс. Изучение изменения во времени высот волн (точнее осциллополярографических пиков) разряда комплексного (с белком) иона Со (II) и свободного Со (II) (аквоком-плекса) показало, что пик комплекса растет со временем, тогда как пик разряда свободных Со (II) растет, достигает максимума и затем падает пропорционально i " . В предположении, что падение высоты пика до нуля отвечает полному покрытию поверхности электрода белком, рассчитана плош адь, приходящаяся на белковую молекулу. Площадь эта весьма велика, что приводит к выводу [109] о расплющивании (при одновременной денатурации) белков до слоя толщиной 6—8 А. Наличие двух каталитических волн на полярограммах белка в растворе соли кобальта объяснено двумя формами катализатора — с расплющенным, сильно адсорбированным белком (первая волна) и слабо адсорбированным — глобулярным [109]. Изучение изменения высот каталитических волн во времени показало, что вторая волна падает и исчезает через десятки секунд, тогда как первая сначала растет за счет медленного расплющивания белковой молекулы, затем в течение десятков минут падает. Падение волн связывается с образованием полимолекулярпого покрытия поверхности электрода [109]. [c.109]

Это значит, что такие денатурирующие агенты взаимодействуют в растворе с тетрапептидом, моделирующим амидные группы полипептидной цепи, понижая его энергию. Следовательно, можно ожидать, что они будут способствовать денатурации белка, аналогичным образом взаимодействуя с его амидными группами. Этот эффект уменьшается при замощении атомов водорода денатурирующего агента алкильными группами, и тетралкилмочевина и гидрохлорид тетраметилгуанидина вызывают уже уменьшение растворимости ЭЭАТГ. Так как алкилирование приводит к возрастанию солюбилизирующей способности мочевины и гидрохлорида гуанидина по отношению к неполярным молекулам [33], то их взаимодействие с пептидом не может быть по своей природе гидрофобным. Денатурация бычьего сывороточного альбумина денатурирующими агентами этого типа также требует наличия незамещенных атомов водорода [32], Проще всего это можно объяснить тем, что денатурирующий агент взаимодействует с пептидными группами с образованиел водородных связей. [c.262]

Выше было уже упомянуто об образовании слабо растворимых солей (например, хлоридов и сульфатов) белковых катионов з кислой по отношению к изоэлектрической точке области [195, 202] и об использовании этого явления, например, для выделёнйя кристаллического сульфата альбумина плазмы [106]. Было получено также несколько кристаллических солей лизоцима [204]. Белковые соли, содержащие тяжелые комплексные анионы, например воль-фрамат-, фосфовольфрамат-, трихлорацетат- или метафосфатионы, а также соли, содержащие катионы тяжелых металлов — цинка, меди или ртути, — известны уже давно и применялись для освобождения раствора от белков перед некоторыми анализами [10, 78]. Предполагалось, что эти реагенты при их применений действуют на белки сильно денатурирующим образом. Вслед з-а кристаллизацией цинковой соли инсулина [205, 206] и метафос-фата яичного альбумина [207] недавно последовало приготовление серии кристаллических производных инсулина [208] и сывороточных альбуминов человека [209, 210]. Последние были получены в присутствии ионов, концентрация которых была недостаточна для высаливания (если не добавлять в количестве 5—30% органического растворителя и во избежание денатурации не вести процесс при низких температурах). В этих условиях многие из указанных солей менее растворимы, чем свободный белок или соли с такими катионами, как натрий или калий, и, следовательно, могут найти применение при выделении белков [51] (4). Были получены также кристаллические додецилсульфатпроизводные Р-лактоглобулина [211]. [c.51]

Вероятно, основную роль в поддержании нативной конформации белковой макромолекулы играют дисульфидные связи между цистеиновыми остатками в полипептидной цени. Так, например, молекула сывороточного альбумина содержит 17 8—8-связей и 0,5-0,7 8Н-групп. Эта дробная величина связана, вероятно, с существованием в растворе белка димеров с образованием 8—8-связи. С разрушением сульфидных мостиков связывают процесс необратимой денатурации белка при сдвиге pH ниже критического значения (сульфогидрильные 8Н-группы стабильны только в кислых средах), при воздействии восстановителей, при длительном действии денатурируюш 1х агентов или при сочетании этих факторов происходит необратимая денатурация вследствие обмена дисульфидными связями между цистеиновыми остатками одной молекулы по схеме [c.549]