Цистеин схема

На примере ионизации цистеина, выбранного в качестве простой модели, можно проиллюстрировать, что диссоциация на поверхности белка отражает сложное взаимодействие мономерных остатков аминокислот. Схему ионизации можно представить следующим образом [c.42]

Составьте схемы образования дипептидов из аланина и валина фенилаланина и цистеина. Что такое пептидная связь [c.91]

Активность инсулина понижается при восстановлении дисульфидных связей сероводородом, цистеином или тиогликолевой кислотой. Примерно половина активности теряется, когда восстановлены только одна илн две дисульфидные группы. В этом случае единственным химическим изменением, которое можно заметить, является появление нескольких сульфгидрильных групп. Активность не восстанавливается при окислении обычными методами, что может быть объяснено на основании следующей схемы [c.699]

Образовавшийся на начальной стадии транспептидации цистеинил-глицин [уравнение (14-14)] гидролизуется пептидазой. Далее в результате двух АТР-зависимых стадий регенерируется глутатион, как это показано в приведенной схеме. [c.94]

Цинк образует активный сайт координацией с аминокислотными остатками белковых молекул (гистидина, цистеина, аспарагиновой кислоты) с использованием как ионных, так и донор-но-акцепторных связей. Обычно таких лигандов три-четыре, на оставшиеся координационные вакансии (одна-две) катион цинка присоединяет молекулы или фрагменты молекул, подлежащие активации (схема 13.2). [c.355]

Цистеин окисляется иа золотом электроде в несколько стадий, при этом первой анодной волне соответствует образование цистина. Кинетические закономерности процесса в области потенциалов начала окисления отвечают условиям, близким к равновесным, описываются уравнением концентрационной поляризации и соответствуют схеме [c.47]

Ниже представлена схема преврашения серина и цистеина в пируват [c.372]

Окисление цистеина до цистина протекает по аналогичной схеме. Примером природного циклического дисульфида является тиоктовая кислота [45]. [c.44]

Рис. 22.7. Схема потоков для анализов с помощью реагентов цистеин—серная кислота и гексацианоферрат(1И) калия 169].

При действии восстановителей цистин расщепляется по месту дисульфидной связи как показано на схеме, к атомам серы присоединяется водород в результате вновь образуются две молекулы цистеина. Далее мы увидим, что дисульфидные (цистиновые) связи имеются в сложных молекулах белков (стр. 292). [c.287]

После определения последовательности в каждой цепи нужно было еще установить, какие полуцистиновые остатки связаны между собой. Санжер решил эту проблему (1955) частичным гидролизом инсулина в таких условиях, в которых связь S—S остается незатронутой. Образовавшиеся цистинпептиды, без отделения от других компонентов, фракционировали и окисляли до цистеиновых пептидов. Цистеино-вые пептиды каждой фракции отделяли электрофорезом и идентифицировали. Таким образом была выяснена полная структура этого белкового гормона (см. Схему ва стр. 699). [c.698]

Нейрогипофизные гормоны позвоночных представлены полипептидами из 9 аминокислот с дисульфидным мостиком между первым и шестым остатками цистеина, тогда как аминокислоты в положениях 3, 4 и 8 варьируют в зависимости от природы источника (схема 4.4.1). [c.81]

Яды таких хорошо известных насекомых, как пчелы и осы, (многими из нас испытанные на себе) представляют собой довольно сложные смеси различных веществ, и в качестве основных активных компонентов также содержат полипептиды. Мелиттин — основной компонент яда пчелы медоносной (его содержание достигает 50%) состоит из 26 аминокислотных остатков. В отличие от предыдущих групп нейротоксинов, его молекула не содержит цистеина вообще. Кроме мелит-тина, следует отметить МСО-пептид (22 аминокислоты) и апамин (18 аминокислот) — молекулы этих полипептидов содержат по 4 цистеиновых остатка, т.е. по два дисульфидных мостика (схема 4.4.4). [c.83]

Необычный структурный элемент молекулы глутатиона — амидная связь, образованная взаимодействием аминогруппы цистеина и у-карбоксильной группы глутаминовой кислоты. Ее биологическое действие обязано присутствию тиольной группы и может быть проиллюстрировано реакцией с органическими гидроперекисями (детоксикация) — для удобства обозначим весь полипептидный фрагмент, исключая сульфгидрильную функцию, одной буквой С (схема 4.4.5). [c.84]

Следует подчеркнуть, что именно ван-дер-ваальсовы взаимодействия формируют структуры, в которых остатки ys и ys , а также ys и ys оказываются сближенными на расстояние, необходимое для образования дисульфидных связей, расположение которых соответствует экспериментально полученной схеме. С другой стороны, только после образования этих связей избирательно стабилизируется единственная конформация основной цепи молекулы. Автоматическое сближение остатков цистеина при расчете плотноупакованных структур является хорошим контролем правильности найденной конформации, так как фиксация конформационных углов основной цепи допускает лишь незначительные (на 1,5-2 A) изменения расстояний между СР-атомами цистеинов, необходимые для формирования дисульфидных связей. На заключительном этапе расчета (см. рис. 1П.12) уже для целой молекулы тертиапина рассматривались конформационные возможности боковых цепей и коротких N- и С-концевых участков, расположенных за пределами системы дисульфидных связей. Участок Gly -Lys °-Lys молекулы тертиапина лабилен в интервале 0-6 ккал/моль у него имеется восемь различных конформаций основной цепи, относящихся к четырем типам. [c.311]

Газовая хроматография [69]. Этерификация 16 пропанолом-2 и последующая реакция с фосгеном дают с хорошим выходом тиазолидин-2-он (17) (схема 8.5). Последующее хроматографирование на капиллярной колонке, покрытой ХНФ ХЕ-60-г-валин-(Я)-а-фенилэтиламидом (хромнак), при 170°С с водородом в качестве газа- Носителя позволяет разделить полученные производные с прекрасным разрешением. При этом также разделяется неметилированный аналог пеницилламина — цистеин (рис. 8.12). Значение селективности [c.200]

Наконец, в наиболее распространенном методе, в особенности для пептидов, которые получаются после гидролиза, катализируемого трипсином, в качестве конденсирующего агента используют п-фенилендиизотиоцианат. е-Аминогруппы лизина или 5-(2-амино-этил)цистеин, а также -аминогруппа УУ-концевого остатка реагируют с одной изотиоциаиатной группой п-фенилендиизотиоцианата, если к пептиду добавляют 50—100 кратный избыток реагента. Процесс заканчивается добавлением смолы, содержащей аминогруппу схема (18) . [c.269]

Тиализильная пептидная связь, получающаяся в результате восстановления дисульфидных связей и 5-аминоэтилирования образовавшегося остатка цистеина, также расщепляется трипсином (см. разд. 23.3.3), так как ее боковая группа является изостериче-ской боковой группе Lys. Природа R имеет второстепенное значение, хотя связи Arg-Pro и Lys-Pro не разрываются. Известны и многие другие протеиназы, которые по своей специфичности напоминают трипсин. Например, известно, что тромбин разрывает участки Arg-Gly и Arg-Ser в фибриногене — одном из своих природных субстратов, однако для эффективного катализа необходима еще и связь фермента со вторым участком молекулы субстрата. Поэтому тромбин находит лишь ограниченное применение при расщеплении пептидных связей с целью изучения последовательности, хотя в случае секретина он разрывает связь Arg-Asp, в то время как три связи Arg-Leu остаются незатронутыми. Действие трипсина можно ограничить так, чтобы он разрывал либо по остаткам аргинина, либо по остаткам лизина. Модификация белка малеиновым ангидридом приводит к защищенным е-амино-группам лизиновых остатков схема (27) . [c.275]

Обычные или белковые аминокислоты можно классифицировать по их боковым радикалам. Аминокислоты, содержащие функциональные группы в боковом радикале, например кислые аминокислоты— аспарагиновая и глутаминовая кислота (карбоксильная группа), основные аминокислоты — лизин (аминогруппа), аргинин (гуанидиногруппа) и гистидин (имидазол), а также цистеин (ти-ольная группа) и серин, треонин и тирозин (гидроксильная группа), могут требовать определенной защиты в зависимости от условий создания пептидной связи (см. разд. 23.6.3) и общей стратегии синтеза (см. разд. 23.6.5). Кроме того, в случае аминокислот, содержащих в боковом радикале аминогруппу или карбоксильную группу, сама намечаемая схема синтеза требует четкого разграничения условий синтеза, идущего по этим боковым группам и а-амнно- и карбоксигруппам с тем, чтобы исключить неоднозначность в создаваемой последовательности остатков в конечном продукте. [c.382]

Позднее в качестве ценного интермедиата в пептидном синтезе предложен S-ацетамидометилцистеин (66) [58]. Его легко получить из ацетамидометанола схема (27а) и он устойчив в широком диапазоне кислых и щелочных условий. Ацетамидометильная (Аст) группа гладко удаляется при pH 4 в присутствии иона Hg +. Особого внимания заслуживает окислительное отщепление действием иода с непосредственным образованием содержащих дисульфидную группировку пептидов цистеина [59]. Этот процесс может идти как внутри-, так и межмолекулярно схема (28) . [c.388]

Превращение пантотеновой кислоты в кофермент А проводили с использованием препаратов ферментов из бактериальных источников и из печени крыс [65]. Вначале в результате фосфорилирования образуется 4 -фосфопантотеновая кислота (79), которая в результате конденсации с цистеином дает 4 -фo фoпaнтoтeнoил-L-цистеин (80). Последующее декарбоксилирование до пантетеин-4 -фосфата (73), реакция с аденозинтрифосфатом с образованием дефосфокофермента А (81) и, наконец, селективное фосфорилирование приводит к коферменту А (70) (схема (48) . Маловероятно, что альтернативный механизм [66], включающий начальную конденсацию пантотеновой кислоты с цистеином, имеет какое-либо биологическое значение. [c.612]

А (102) и цистеином (а не аланином), приводящая к 8-амино-9-меркапто-7-оксопеларгоновой кислоте (105), которая затем реагирует с карбамилфосфатом. В этом случае легче представить механизм замыкания тетрагидротиофенового кольца, однако сумма биохимических данных свидетельствует скорее в пользу механизма, представленного на схеме (63). Необходимы дополнительные исследования, в первую очередь касающиеся механизма введения серы. [c.620]

Основной путь ассимиляции серы до органических соединений пролегает через синтез аминокислот — цистеина (11), гомоцпстеи-на и метионина. Акцептором сульфид-иона является 0-ацетнлсе-рин (12) растения и микроорганизмы связывают сульфид путем реакции с 0-ацетилсерином, в результате которой образуется ци-стеин (схема 13). [c.405]

Строеиие глутатиона, представляющего собой трипептид ь-глутамил-ь-цистеинил-ь-глицин, показано на схеме 8.20. Биохимические функции глутатиона чрезвычайно разнообразны, однако известно лишь небольшое число процессов, в которых глутатион выступает в роли кофермента. Наиболее хорошо изученным процессом такого рода является реакция, катализируемая ферментом глиоксалазой. [c.215]

Из описанных в литературе способов получения цис-тина и цистеина [1] наибольший интерес для синтеза меченого соединения представляют те методы, в кото-р1)1х молекула цистина уже построена и введение радиоактивной серы происходит на последней стадии синтеза, Нами были проверены методы Мелхиора и Тар-фера [2] и Фрая [3]. Первый из них может быть представлен следующей схемой [c.3]

В пользу сульфониевой схемы возникновения каталитической волны свидетельствует сохранение заметной каталитической активности цистеина при замене водорода его SH-группы на остаток мер-курбензоата[742 RSH+ lHg eH4 00H->RSHg 6H4 00H- -H l. К. Швабе и Г. Бэр [805] считают, что по сульфониевой схеме — под действием продукта восстановления тритиона — происходит образование каталитической волны на полярограммах растворов последнего. [c.234]

Далее идет реакция конденсации ацильных групп с выделением СО2, затем восстановление, дегидратация, восстановление и получение промежуточного продукта синтеза жирной кислоты, цепь которой возрастает еще на один Сг-фрагмент, т.е. образуется гексанои.п-8-АПБ, который вновь перебрасывается на SH-rpynny цистеин SO и процесс снова начинает проходить уже через третий цикл и т.д. Для лучшего понимания этого процесса даются схемы на рис. 11.5. и 11.6. Б более конспективной, резюмирующей форме общая схема синтеза жирных насыщенных кислот представлена на рис. 11.6. [c.307]

Образование цистина (или убыль цистеина) в аэрируемых растворах изменяется сложным образом в зависимости от pH, с минимумом при pH 4 и ясно выраженным максимумом при pH 9 [50]. Обеими группами исследователей показано увеличение выхода цистина при новышении содержания цистеина, в особенности в присутствии кислорода, хотя незначительные количества цистина образуются и в неаэрируемых растворах. Сваллоу [49] наблюдал высокие ионные выходы (до 24) при низких pH в 0,051 М цистеинхлориде без добавления буфера. Уитчер с сотрудниками [50] наблюдал близкие выходы при еще более низких концентрациях (0,0005 М) при pH 8. Эти выходы слишком высоки, чтобы их можно было объяснить совокупностью простых реакций по-видимому, они указывают на наличие цепной реакции, протекающей с участием радикала Н02-. Сваллоу предложил следующую схему цепной реакции [c.222]

Как известно, активность первых двух ферментов, приведенных в таблице, определяется наличием в них тио.товой группы. Гузман Баррон предположил, что инактивация как этих, так и других ферментов, содержащих в своем составе тиоловые группы, вызвана окислением цистеиновых остатков по типу, который уже рассматривался выще. Весьма вероятно, что реакция окисления цистеиновых остатков играет главную роль при лучевой инактивации ферментов. Для ферментов, содержащих тиоловые группы, ионный выход всегда близок к единице (табл. 18) он значительно выще, чем для других ферментов, но меньше, чем следовало бы ожидать при окислении тиоловых групп по схеме Гузмана Баррона [53] (стр. 222, 223), и значительно меньше ионных выходов, полученных для цистеина. [c.240]

К 0,07%-ному (вес/объем) раствору хлоргидрида цистеина в 86%-ной (по объему) серной кислоте, который подавался со скоростью 0,53 мл/мин. Реакционный поток нагревали в течение 3 мин при температуре 95 °С и после охлаждения измеряли поглощение при 420 нм. Полная схема потоков этого анализатора дана на рис. 22.7. Сочетание этих двух анализов устраняет необходи мость для каждого из них предварительной калибровки колонки (ее проводят с помощью элюирования образцов известной молекулярной массы), так как эти два анализа могут указать молекулярную массу элюируемого образца в каждый дан- [c.76]

В гидролизатах коллагена и эластина содержатся десмозин и изодесмозин их разделяли в модифицированных условиях по одноколоночной [59, 60], а также по двухколоночной схемам анализа [61, 62]. Множество работ посвящено хроматографии серусодержащих аминокислот. Определены объемы выхода производных цистеина [63] и цистина, полученных после модификации белков и последующего гидролиза [64]. Найдены условия разделения производных лизина, полученных при модификации нативного белка, а также разработаны условия ускоренного анализа этих соединений [65, 66]. Метилгистидин и некоторые редкие аминокислоты разделяли на 15-сантиметровой колонке [67]. При снижении скорости потока в реакторе вдвое было достигнуто 10—20-кратное увеличение чувствительности при определении N-метиламинокислот, которые разделяли в специально разработанных условиях [68]. Триптофан и его производные разделяли на амберлите G-50 [69]. [c.349]

Конфигурационное родство этой аминокислоты с (—)-цистеином и (—)-серином было уже давно определено (Э. Фишер, 1907 г.) нри помощи химических превращений [исходя из (—)-серина], в результате которых не происходит замещения при асимметрическом атоме углерода. Таким образом, все эти аминокислоты относятся к ряду L. Химическими методами было также установлено конфигурационное родство между (—)-серином и другими аминокислотами, полученными из белков (П. Каррер, 1930 г.), как это можно увидеть из приведенной ниже схемы. Установлено также аналогичное конфигурационное родство между L-(—)-аспарагиновой кислотой и следующими природными аминокислотами (—)-лейцином, (4-)-валином, (—)-метионином, (—)-треонином, (-1-)-орпитином, (-f)-лизипом, (—)-пролином и (- -)-глутаминовой кислотой. При помощи подобных методов пришли к заключению, что большинство природных аминокислот имеет ту же конфигурацию, что L-серин и L-аланин, и что, по всей вероятности, это заключение справедливо и для тех немногих а-аминокислот, выделенных из белков, конфигурация которых еще не определена химическим путем (а только оптическим сравнением, например на основании правила Клафа, согласно которому оптическое вращение аминокислот ряда L смещается вправо при добавлении минеральной кислоты). [c.384]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология