Аминокислоты последовательность, определение

Итак, информация для аминокислотной последовательности белков закодирована в виде нуклеотидной последовательности соответствующих матричных РНК. Триплетный кодон матрицы должен однозначно детерминировать определенную аминокислоту. Между тем, явного стерического соответствия структур аминокислот и соответствующих им кодонов не наблюдается, т. е. кодоны вроде бы никак не могут служить прямыми матричными поверхностями для аминокислот. Отсюда в 1955 г. Ф. Крик предложил свою адапторную гипотезу , где он постулировал существование специальных малых адапторных РНК и специальных ферментов, ковалентно присоединяющих аминокислотные остатки к этим РНК. Согласно гипотезе, каждой аминокислоте соответствует свой вид адапторной РНК и свой фермент, присоединяющий только данную аминокислоту к данному адаптеру. С другой стороны, адапторная РНК имеет нуклеотидный триплет (впоследствии названный антикодоном), комплементарный соответствующему кодону матричной РНК Таким образом, узнавание кодона аминокислотой не является непосредственным, а осуществляется через систему адапторная РНК — фермент специфический фермент узнает одновременно аминокислоту и определенную адапторную молекулу, так что они оказываются соединенными в свою очередь, адаптер (с навешенной аминокислотой) узнает определенный кодон матричной РНК, так что присоединенная аминокислота становится приписанной именно данному кодону. В дополнение к решению проблемы узнавания, предложенный механизм предполагал также энергетическое обеспечение полимеризации аминокислот за счет химических связей, образованных между аминокислотными остатками и адапторными молекулами. [c.28]

Строение синтезируемого белка (т. е. последовательность входящих в его состав аминокислот) предопределяется строением соответствующей (содержащей несколько тысяч оснований) молекулы дезоксирибонуклеиновой кислоты (ДНК), где каждой аминокислоте соответствует определенная последовательность трех соседних нуклеиновых оснований. Иными словами эту основную мысль выражают, говоря, что строение белка закодировано в молекуле ДНК, являющейся основным носителем наследственной информации. При синтезе новой молекулы белка протекает несколько процессов. На молекуле ДНК хромосом, как на матрице, синтезируется особая, более короткая (содержащая несколько сотен оснований) молекула рибонуклеиновой кислоты (РНК), называемая информационной РНК (иногда говорят РНК-посредяик или матричная РНК). JB отличие ог молекулы ДН] нредставляющей со- [c.131]

Смесь аминокислот разделяется методом ионообменной хроматографии на колонке, заполненной сульфированной полистирольной смолой. Колонка промывается буферными растворами с последовательным повышением нх pH и концентрации. Время удерживания каждой аминокислоты строго определенно и зависит от степени ее ионизации. [c.35]

Чтобы лучше понять современные представления о репрессии и индукции синтеза ферментов, необходимо сначала рассмотреть, как происходит соединение аминокислот в определенной последовательности при образовании молекулы белка. В последние годы этот вопрос многократно описывался в литературе с самых различных точек зрения. Поэтому мы коснемся его очень кратко, а для общего ознакомления рекомендуем читателю книгу Дж. Д. Уотсона Молекулярная биология гена [43]. [c.69]

Транспортные РНК, содержащие различные аминокислоты, подтягиваются к рибосомам. Рибосомы, в свою очередь, вступают в контакт с информационной РНК (и-РНК) и, продвигаясь вдоль линейной структуры последней, как бы считывают заложенную в ней информацию и, руководствуясь ею, включают аминокислоты в определенной последовательности в полипептидную цепь. [c.346]

Гены — это структуры, которые обеспечивают сохранение видов из поколения в поколение путем передачи информации от материнской клетки к дочерней. В каждом полимере ДНК содержится несколько основных единиц генетической информации. Единственной структурной переменной в цепи ДНК, ответственной за хранение информации, является последовательность четырех оснований. Наименьшая единица информации в ДНК — кодон — состоит из последовательности трех нуклеотидных остатков. Ксдон контролирует включение данной аминокислоты в определенный белок. [c.483]

Первичная структура — соединение остатков аминокислот в определенной последовательности без возникновения пространственного препятствия, т. е. последовательность аминокислот в цепях. [c.32]

Заметим также, что получение простейших белков химическими и физико-химическими методами не представляет особых принципиальных или практических трудностей. Однако при этом они могут легко соединяться пептидными связями в произвольной последовательности. Между тем при развитии данной клетки должны образоваться белки определенного типа, характеризующиеся определенной последовательностью аминокислот и определенными сопутствующими группами Л1,-. Одна из важнейших функций молекул [c.286]

На ДНК как на матрице может синтезироваться не только новая ДНК, но и РНК — процесс, направляемый ДНК-зависимой PH К-полимеразой. Репликация РНК на ДНК протекает по тем же законам, что и репликация ДНК, с той лишь разницей, что в молекуле РНК место Т занимает У. Синтез информационной РНК (мРНК, матричная РНК), последовательность оснований в которой комплементарна последовательности оснований в исходной молекуле ДНК, представляет собой первый этап в процессе биосинтеза белка. Этот этап называют транскрипцией. Процесс сборки примерно двадцати различных аминокислот в определенной последовательности при синтезе белковой молекулы называется трансляцией, так как в этом случае последовательность оснований мРНК транслируется в соответствующую последовательность аминокислот. Процесс трансляции осуществляется на рибосомах. Это рибонуклеопро-теидные частицы с молекулярной массой 2,7 млн., состоящие из двух субъединиц с молекулярной массой 0,9 и 1,8 млн. Несколько рибосом могут [c.69]

Значительный прогресс достигнут в синтезе полипептидов из аминокислот. Прямая полимеризация аминокислот или их эфиров неферментативными методами почти бесполезна, так как нет ни малейшей вероятности получить вещество, содержащее нужные аминокислоты в определенной последовательности. Необходимо осуществлять пептидные связи одну за другой и при этом тщательно следить за защитой тех функциональных групп, которые не используются в данной конденсации. [c.592]

В молекулах РНК-посредниках имеются определенные участки, связывающие определенные аминокислоты. Каждый такой участок, состоящий из трех, расположенных в определенной последовательности мононуклеотидов, связывает определенную аминокислоту. Так создается код , получивший название тринлетного кода, который, при синтезе белковых молекул, обеспечивает размещение аминокислот в определенной последовательности. Завершается синтез белков в микросомах при участии высокополимерных РНК. [c.458]

Примерно в то же время, когда биофизики с помощью дифракции рентгеновских лучей исследовали пространственную структуру ДНК, биохимики интенсивно изучали химическое строение белков. Уже было известно, что белки - это цепи аминокислот, последовательно соединенных пептидными связями но лишь в начале 50-х годов, когда была определена последовательность аминокислот маленького белка инсулина (рис. 3-12), было установлено, что каждый тип белка образует полипептидная цепь со строго определенной последовательностью аминокислот. [c.129]

Б. Мы все время делали особое ударение на фактах, свидетельствующих о том, что на процесс образования пептидных связей между аминокислотами налагаются определенные ограничения. Не исключено, что такого рода ограничения действуют и нри образовании межнуклеотидных связей. Эта возможность пока еще не исследована экспериментально, поскольку определение последовательности в полинуклеотидах все еще остается сложной экспериментальной задачей. Несомненно, эта область исследований в будущем привлечет к себе большое внимание. Л ы изучали относительную вероятность образования различных дипептидов в плане химической эволюции пептидов. Естественно было бы продолжить такого рода исследования, предприняв изучение относительной частоты образования специфических динуклеотидов. Такие исследования вполне осуществимы в настоящее время, поскольку в модельных экспериментах, воспроизводящих прими- [c.320]

Мы могли бы исследовать присоединение аминокислот к определенным, уже ранее синтезированным олигопептидам и полипептидам для изучения возможного влияния вторичной структуры на установление аминокислотной последовательности в пептиде. До сих пор мы изучали только влияние на этот процесс взаимодействий между ближайшими соседями. Мне кажется, мы можем теперь изучать и другой уровень организации белков, а именно вторичную структуру, и исследовать силы, действующие и на этом уровне. [c.323]

Ген — основная физическая и функциональная единица наследственности. Ген представляет собой специфическую последовательность нуклеотидов в ДНК, которая устанавливает последовательность аминокислот в определенном белке. [c.114]

Синтез белка отличается от других матричных биосинтезов тем, что между матрицей и продуктом нет комплементарного соответствия. Поскольку матрица построена из 4 нуклеотидов, а продукт, полипептидная цепь, — из 20 аминокислот, существует определенный закон шифрования аминокислот в нуклеотидной последовательности матрицы, т.е. биологический код. [c.74]

В настоящее время известны триплетные кодоны для кал<дой аминокислоты поэтому определение первичной структуры белка позволяет узнать последовательность основанк 1 в соответ-ствуюихем гене. Цитохром С является универсальным белком в живы.х о )ганизмах, и, где бы он ни встречался, о все да бы1Юл- [c.403]

Генетическое кодирование аминокислотных последовательностей в белках. Известно, что последовательность аминокислот в каждом белке определяется последовательностью мононуклеотидных строительных блоков в отдельных отрезках линейной молекулы дезоксирибонуклеиновой кислоты (ДНК). Определенные триплеты мононуклеотидов в цепи ДНК, так называемые кодоны, соответствуют определенным аминокислотам. Последовательность кодонов в ДНК коллинеарна аминокислотной последовательности кодируемой ею полипептидной цепи. Участок молекулы ДНК, кодирующий одну полную полипептидную цепь, называется цистроном или геном. В настоящее время накоплено много сведений о белках и их биологической активности на основе исследования молекулярных взаимодействий между генами и белками, поскольку [c.381]

Если один из сравниваемых белков обладает какими-то отличиями в аминокислотной последовательности определенного участка первичной цепи, то пептидные фрагменты этого участка будут передвигаться по электрохроматографическому полю с иными скоростями (а часто и в ином направлении) по сравнению с фрагментами такого же участка другого белка. В результате первые пептиды займут особое положение на пептидных картах, тогда как фрагменты цз идентичных участков полипептидных цепей займут аналогичные места. Отличия в последовательности, таким образом, будут обнаружены в пятнах, имеющихся на одной электрохроматограмме и не появляющихся на другой. Элюция и количественный аминокислотный анализ лишних пептидных пятен позволяет далее установить наличие специфических для данного белка аминокислот, характеризующих эти фрагменты. В частности, методом пептидных карт для триптического гидролизата удалось выявить особенности структуры различных гемоглобинов. Гемоглобин 5 отличается от нормального гемоглобина А по электрофоретической подвижности и частично замещает последний у больных серповидно-клеточной анемией. Исследования методом пептидных карт позволили локализовать различие в первичной структуре между гемоглобинами А и 5 в одной точке полипептидной цепи [c.82]

Подведем краткий итог тому, что мы уже знаем о РНК и ее роли в синтезе белка. Она состоит из мононуклеотидов комбинации из трех таких нуклеотидов образуют триплеты, или информационные единицы (кодоны). Каждый кодон заведует включением совершенно определенной аминокислоты последовательности кодонов и аминокислот коллинеарны в РНК содержится информация о последовательности аминокислот, и информация эта записана посредством четырехбуквенного кода впоследствии она переводится в двадцатибуквенный код аминокислот. [c.53]

На коллоквиуме по иммунохимии в Обществе физиологической химии профессор Эйген высказал предположение, что различие между селективным и инструктивным — это всего лишь вопрос уровня. На низшем, молекулярном уровне, несомненно, безраздельно господствует принцип селективности, т. е. отбора из имеющегося в наличии. И образование полипептидной цепи из активированных аминокислот тоже основано в конечном счете на механизме отбора — при этом отбираются молекулы тРНК, нагруженные правильными аминокислотами. Однако уже сборка аминокислот в определенные закодированные последовательности (т. е. в единицы более высокого порядка) может протекать только на основе принципа инструктивности. Тогда это было бы нечто вроде полуинструктив-ного механизма. [c.352]

Кодон — последовательность трех нуклеотидов в цепи ДНК в результате которой кодируется определенная аминокислота. Последовательность аминокислот в любом белке зависит от последовательности азотистых оснований в ДНК, содержащейся в той клетке, где синтезируется данный белок. Заложенная в ДНК ии рмация считывается в процессе транскрипции мРНК и переносится в белок- синтезирующую систему на рибосомы. Крик с сотрудниками вполне строго доказали триплетную теорию кода, которая и объясняет способ перевода четырехбуквенного языка нуклеиновых кислот на двадцатибуквенный язык белковых молекул. [c.57]

Целенаправленное химическое влияние на рост клеток злокачественной опухоли станет возможным где-то в 1980-2000 гг., когда будут созданы новые критерии дифференцирования пораженных клеток от здоровых. В этом направлении уже делаются первые шаги. Оказалось, что лечение можно проводить с помощью фермента аспарагиназы. Здоровые клетки имеют обычную потребность в аспарагине, а определенные раковые клетки — повышенную, которую не могут удовлетворить за счет собственной деятельности. Если каким-либо путем, например с помощью дезаминирующей аспарагиназы, резко понизить уровень аспарагина в организм, то раковые клетки отомрут, в то время как организм в целом пострадает незначительно (за исключением периода беременности). Разумеется, прежде чем вступить на путь селективной химиотерапии и начать ее последовательное внедрение в медицинскую практику, необходимо тщательное изучение физиологических особенностей раковых клеток. В этом плане началось систематическое исследование других ферментов, например ь-глутаминазы и аргиназы, поскольку для роста многих опухолей требуется аминокислота аргинин. Определенные надежды возлагаются на некоторые стероиды и другие вещества гормонального действия. Кроме того, вероятно, для лечения может быть использован и такой фактор, как различие в значениях pH раковых и здоровых клеток, а также может приобрести значение сочетание специфически действующих химических препаратов с радиоактивными изотопами. И наконец, можно надеяться, что новые аспекты выяснения природы рака и борьбы с ним появят- [c.336]

Свободные аминогруппы, которые содержатся только на М-кон-цах белковых цепей и в остатках лизина (е-аминогруппа), обнаруживают, добавляя к белку фенилизотиоцианат (ФТЦ-метод) или динитрофторбензол (ДНФБ-метод.) При добавлении к белку фенил-изотиоцианата образуются фенилтиогидантоиновое производное концевой аминокислоты и укороченный пептид с новой концевой аминогруппой. С помощью хроматографии на бумаге идентифицируют фенилтиогидантоиновое производное, а оставшийся пептид снова обрабатывают фенилизотиоцианатом. Таким образом можно определить последовательность до десяти аминокислот дальнейшее определение аминокислот затрудняется увеличением количества побочных продуктов. [c.289]

Эластин — это нерастворимый, похожий на резину белок эластических волокон соединительной ткани. Он способен к обратимому растяжению в длину в несколько раз. Особенно богаты эластином связки и дуга аорты. Как и в коллагене, в эластине содержится много пролина и глицина, но нет гидроксилизина и мало гидроксипролина. В аминокислотном составе преобладают неполярные аминокислоты, последовательность которых в эластине имеет определенную периодичность. Так, часто повторяется последовательность про-гли-вал-гли-вал. Эластин синтезируется в виде растворимого предшественника, который далее переходит в нерастворимую форму в результате образования различного рода поперечных сшивок. Одна из них характерна только для эластина. Это десмозин, образованный из боковых цепей четырех остатков лизина. Поперечные связи в эластине обеспечивают способность эластиновых волокон после растяжения восстанавливать исходную форму и размер. Эластин синтезируется как растворимый мономер (ММ 70 ООО Да) — тропоэластин. После секреции действует лизилоксидаза, благодаря которой образуется структура десмозина. В отличие от коллагена синтезируется только один генетический тип эластина. [c.465]

Синтез молекулы белка не сводится только к образованию пептидной связи, необходим также соответствующий подбор аминокислот в определенной последовательности и их расположение в пространстве в соответствии с третичной структурой белковой глобулы. Этот процесс осуществляется довольно сложным путем с предварительной активацией аминокислот в виде аминоацилпроизвод-ных соответствующих ферментов с их последующим переносом на матрицу RNA и синтезом белка на рибосоме. [c.147]

За последнее десятилетие были достигнуты значительные успехи в дальнейшем установлении точного строения различных белков. Хотя гидролиз белков и последующий анализ гидролизата, который широко использовался раньше, давал возможность получать данные об относительном содержании и природе входящих в состав белка аминокислот, он не позволял сделать какие-либо выводы о распределении аминокислот в полипептидной цепи молекулы белка. Методы анализа и разделения аминокислот до сороковых годов были очень длительными и трудоемкими н требовали сравнительно больших количеств исходного продукта. Разработанные в 40-х годах новые методы анализа и разделения аминокислот и определения концевых групп в молекулах белков и не слишком высокомолекулярных полипептидов создали возможность наметить основные направления решения исключительно важной проблемы выяснения специфической последовательности аминокислот в молекулах некоторых сравнительно простых белков. Первым большим достижением в этой области химии была расшифровка Сангера с сотр. [4] последовательности аминокислот в молекуле инсулина. С момента опубликования этой важнейшей работы, достигшей цели, которая в течение длительного времени казалась неосуществимой, была полностью выяснена последовательность аминокислот у нескольких белков. Установление того факта, что молекулы специфического белка являются однородными по молекулярному весу и содержат строго определенную последовательность аминокислотных звеньев, неизменную для всех макромолекул, явилось одним из наиболее важных достижений химии белка. В число белков, для которых была выяснена последовательность аминокислот, входят инсулин [4], цитохром С [5—7 , белок вируса табачной мозаики [8—10], рибонуклеаза [11 — 13], а- и Р-цепи гемоглобина человека [14, 15], миоглобин кита [16—18], кортикотропин [19—21], глюкагон [22] кроме того, была установлена последовательность аминокислот в некоторых полипептидах более низкого молекулярного веса и частично выяснена последовательность аминокислот у нескольких высокомолекулярных белков [23]. [c.329]

По-видимому, наиболее важным открытием из сделанных когда-либо в биологии было установление того факта, что рассмотренный выше или какой-либо другой процесс копирования уже существуюш их белковых цепей вообще не протекает в организме и что информация о последовательности аминокислот в молекулах ферментов хранится в хромосомах и используется (но терминологии, применяющейся в вычислительной технике) для программирования в белоксиитезирующих системах (рибосомах), обеспечивая правильное воспроизведение последовательности аминокислот. Эта программа хранится не в виде аминокислотной последовательности полипептидных цепей и не в какой-либо иной форме, имеющей прямое структурное или химическое сходство с рассматриваемой аминокислотой, а в виде кода, записанного на лентах нуклеиновой кислоты, при этом каждой аминокислоте соответствует определенное, состоящее из трех букв, кодовое слово (кодон), которое по своей химической структуре не имеет ничего общего с данной аминокислотой. Таким образом, последовательность аминокислот в полипептидной цепи фермента закодирована в виде последовательности нуклеотидов в полинуклеотидной цепи нуклеиновой кислоты. Буквы кодона не следует понимать как некие символы, записанные на бумаге, они представлены пуриновыми или пиримидиновыми основаниями. Записывая нуклеотидные последовательности, принято обозначать нуклеотиды первыми буквами их химического названия например, кодон для метионина представляет собой последовательность из трех нуклеотидов— аденина, урацила и гуанина — и записывается AUG. Информация о последовательности аминокислот в белках хранится в хромосомах, точнее, в молекуле дезоксирибонуклеиновой кислоты (ДНК). Последняя отличается от рибонуклеиновой кислоты (РНК) тем, что содержит восстановленный сахар (дезоксирибозу) и метилированные урациловые группы (иногда бывают метилированы и другие основания). [c.6]

Подробное изучение родства в последовательности для генов НА 43 штаммов вируса гриппа 13 известных подтипов было независимо проведено разными группами авторов 3, 53, 128]. Для этого определяли последовательности 300 нуклеотидов на З -конце 4-го сегмента РНК, кодирующ его НА. На рис. 18 представлена дендрограмма, построенная по методу расчета различий в выведенных последовательностях аминокислот. При определении полной последовательности генов НА1 и НА2 было показано, что они высокородственны i[55]. Однако различий для разных подтипов оказывается больше, чем для генов в пределах одного подтипа. Некоторые аминокислоты, в особенности остатки цистеина, полностью сохраняются у НА различных подтипов, что указывает на происхождение этих генов от одного прародителя [3]. [c.107]

Биологическое действие ИЛ-б на клетки реализуется через взаимодействие с рецептором, который представляет собой мономер, включающий 468 аминокислотных остатков. Он имеет участок из 90 аминокислот, последовательность которых гомологична определенным доменам иммуноглобулинов. Это обстоятельство позволяет отнести весь рецептор к суперсемейству иммуноглобулинов. Б отличие от рецепторов к другим цитокинам рецептор к ИЛ-6 обладает значительным цитоплазматическим хвостом, включающим 82 аминокислотных остатка. Однако этот цитоплазматический домен не участвует в передаче сигнала внутрь клетки после взаимодействия с соответствующим лигандом, так как в его составе отсутствуют места связывания тирозинкиназ. Вероятно, имеется дополнительный полипептид (или полипептиды), образующий с основным рецепторным белком комплекс, который и при-офетает трансмиссивную функцию. Взаимодействие ИЛ-6 со своим рецептором характеризуется высоким сродством КО равна 3-10 . Число рецепторов, экспрессирующихся на клеточной поверхности, варьирует в зависимости от типа клеток. В среднем оно составляет около 1,5 тыс. молекул на одну клетку. [c.120]

В результате неполного расщепления некоторых связей при кислотном гидролизе дансилпептида (преимущественно с N-koh-цевыми остатками Пе и Val) образуются дансильные производные дипептидов, которые могут быть ошибочно идентифицированы как дансиламинокислоты, поскольку положения их пятен при хроматографии на полиамидных пластинках совпадают, например дансил-Ile-Glu и дансил-Glu. Наконец, источником ошибок может быть перекрестная идентификация аминокислот при определении структуры негомогенного пептида. При небольшом содержании примесного пептида удается определить последовательность главного компонента смеси, но возможное блокирование основного пептида (по остаткам Gin, Тгр или связи Asn-Gly) или его предпочтительная экстракция в растворитель при промывках могут привести к тому, что минорная последовательность с определенного положения цепи будет принята за основную. [c.359]

Уотсон и Крик предположили, что генетическая информация в ядре содержится в молекулах ДНК в виде линейной последовательности оснований. В дальнейшем было установлено, что эта информация действительно записывается с помощью указанных выше четырех оснований. Триплеты из соседних оснований в матричной РНК (мРНК) кодируют определенные аминокислоты. Поэтому определенная последовательность оснований соответствует определенной линейной последовательности аминокислот, т. е. определенной молекуле белка. Таким образом, гены на молекулярном уровне представляют собой линейную последовательность нуклеотидов (см. также гл. 7). [c.33]

Пример 10-И. Определение мутантных белков или белковых фрагментов при помощи перекрестных реакций. Белки из мутантных генов содержат либо новую аминокислоту вместо определенной аминокислоты, присутствующей в белке дикого типа, либо фрагменты нормального белка, если мутация вызывает терминирование цепи. В обоих случаях активность белка (например, ферментативная) теряется, в результате чего биохимический анализ оказывается несостоятельным. Если измененный белок или фрагмент продолжает содержать ту же антигенную детерминанту (например, аминокислотную последовательность), что и белок [c.267]

Информация о первичной структуре полипептидов (последовательности аминокислот в них) записана в ДНК в виде трехбуквенного кода, составленного из первых букв названий четырех азотистых оснований, входящих в состав ДНК (АТГЦ). Каждой аминокислоте соответствует определенный триплет из трех соседних нуклеотидов. Например, аминокислоте фенилаланин в ДНК соответствует кодон АЛЛ, а аминокислоте серии — АГА. Из 64 возможных триплетов 61 кодирует 20 аминокислот, обнаруженных в составе [c.51]

Непременное условие - соответствующая связь Несмотря на все перечисленное, тупики теории эволюции не закончились и на этом Для образования белка недостаточно лишь того, чтобы только разновидности аминокислот в определенном количестве и последовательности образовали цепь и приобрели третичную структуру. Молекулы аминокислощ содержащие больше одной связи, должны соединяться между собой только особой, пептидной связью. [c.107]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология