Диаминомонокарбоновые аминокислот

Какие аминокислоты относятся к диаминомонокарбоновым кисло- [c.207]

В молекулах диаминомонокарбоновых кислот имеется по одной карбоксильной группе и по две аминогруппы. В этих аминокислотах преобладают основные свойства и их растворы показывают на лакмус щелочную реакцию. [c.205]

Рассмотрим ионообменный метод определения констант ионизации амфолита внутри ионита для диаминомонокарбоновой кислоты (лизина). Такой случай является наиболее сложным и интересным при сорбции аминокислот катионитами. В катионите, так же как ив водном растворе, равновесие между двухвалентным (АНа ) и одновалентным Н+) катионами выражается соответствующей константой ионизации (К ) [c.254]

Не следует забывать, что среди аминокислот, входящих в состав природных белков, имеются также моноаминодикарбоновые кислоты и диаминомонокарбоновые кислоты. Избыток первых в данном белке увеличивает его кислотный характер. В белках основного характера содержится некоторый избыток диаминокислот. [c.395]

Диаминомонокарбоновые (аминокислоты с основными свойствами). .. >7 Моноаминомонокарбоновые (амфотерные [c.236]

В зависимости от числа аминных и карбоксильных групп в молекуле ациклические аминокислоты можно разделить на три группы 1) моноаминомонокарбоновые кислоты, в которых одной аминогруппе соответствует одна карбоксильная группа эти аминокислоты обычно нейтральны на лакмус 2) моноаминодикарбоновые кислоты, содержащие две карбоксильные группы, вследствие чего они обладают кислотными свойствами 3) диаминомонокарбоновые кислот ы, содержащие две аминогруппы и одну карбоксильную группу, благодаря чему эти аминокислоты имеют выраженный основной характер. В соответствии с тем, какие аминокислоты преобладают в данном белке, его изоэлектрическая точка лежит в слабокислой, слабощелочной или нейтральной зоне. [c.27]

Встречаются также аминокислоты, содержащие две карбоксильные и одну аминогруппу — моноаминодикарбоновые или две аминогруппы и одну карбоксильную—(диаминомонокарбоновые) (см. табл. 18). Важно подчеркнуть, что в диаминокислотах, встречающихся в составе белков, одна аминогруппа расположена всегда в а-положении. [c.235]

Р (+)-Лизин —а,8-диаминокапроновая кислота. Впервые выделен из гидролизата в 1889 г. Эго диаминомонокарбоновая аминокислота с положительно заряженным (основным) радикалом К. [c.22]

Диаминомонокарбоновые аминокислоты в водных растворах дают щелочную реакцию, так как в их молекуле при образовании внутренней соли одна аминогруппа остается свободной. pH Водных растворов аминокислот можно определить колориметрическим методом. [c.33]

Значение pH, при котором молекулы белка нейтральны, называется изоэлектрической точкой белка и обозначается р1 или рНи,т- Для каждого белка изоэлектрическая точка имеет строго определенную величину. Значение р1 зависит от соотношения в молекуле белка между аминокислотами, содержащими в радикале карбоксильную группу (моноаминодикарбоновые кислоты), и аминокислотами, содержащими в радикале аминогруппу (диаминомонокарбоновые кислоты). Если в белке преобладают аминокислоты с дополнительной карбоксильной группой, то значение изоэлектрической точки находится в кислой среде (р1<7). В случае преобладания аминокислот со свободными аминогруппами изоэлектрическая точка имеет величину больше 7, т. е. находится в щелочной среде. [c.10]

Гистоны — простые белки, сильноосновные, что обусловлено высоким содержанием в них диаминомонокарбоновых аминокислот (аргинина и лизина), на долю которых приходится 20—35%. Аргинин преобладает в гистонах (до 25%). Содержание лизина несколько ниже (до 10%). Гистоны — белковый компонент нуклеопротеидов. Гистоны регулируют генную активность хроматина. Они содержатся в ядрах клеток высших организмов и состоят из нескольких индивидуальных молекулярных фракций (Н1, Н2А, Н2В, НЗ, Н4), отличающихся содержанием основных аминокислот, электрофоретической подвижностью и, вероятно, функционированием в хроматине. [c.18]

Теория Самсонова, несомненно, является первым шагом в развитии теории сорбции аминокислот на ионитах. Но она неполная и содержит гипотетические моменты. Отсутствует объяснение сорбции аминокислот на анионитах и сорбции аминокислот, имеющих три группы диссоциации (диаминомонокарбоновые и моноаминодикарбоновые). [c.106]

Сорбция диаминомонокарбоновых (основных) кислот на катионитах в Н-форме. Эти аминокислоты характеризуются тремя константами диссоциации [c.108]

Дан обзор теоретических представлений о механизме сорбции аминокислот на ионитах. Рассмотрена теория сорбции моноаминомонокарбоновых кислот на катионитах в Н-форме, диаминомонокарбоновых кислот на катионитах в Н-форме и анионите в ОН-форме, моноаминодикарбоновых кислот на катионитах в Н-форме, и анионитах в ОН-форме. Приведены соответствующие уравнения изотерм сорбции. [c.244]

Предварительный период и экстраполированный предварительный период увеличиваются в зависимости от молекулярного веса аминокислоты. Это, по-видимому, обусловлено стерическим фактором, приводящим к затруднению диффузионного переноса более крупных ионов в тонкопористой системе мембран. Известно, что по чисто стерическим причинам крупные противоионы вообще не могут проникнуть в ионит [2, 8, 9]. Наиболее отчетливо это наблюдается для процесса самодиффузии диаминомонокарбоновых кислот, для которых стационарный период в исследуемых мембранах не устанавливается за все время опыта (рис. 5, 6). [c.312]

Получение высших алифатических а-аминокислот, ас-диаминомонокарбоновых, [c.298]

По данным ряда исследователей, содержание у-аминомасляной кислоты и уровень активности ферментов ее обмена тесно связаны с функциональным состоянием центральной нервной системы. Две другие аминокислоты (диаминомонокарбоновые) — орнитин и цитруллин — обнаружены в тканях растений и животных. Обе они принимают участие в цикле образования мочевины и в своих превращениях тесно связаны с аргинином (орнитин -f СО2 + ЫНз- цитруллин + ЫНз- аргинин -> мочеви-вина + орнитин) [c.53]

НзМ-группы при низких значениях pH и СОО -группы —при высоких). Это ведет к взаимному электростатическому отталкиванию таких групп и нарушению уникального расположения полипептидных цепей с разрывом части слабых связей, поддерживающих исходную структуру. Такой механизм действия крайних концентраций водородных ионов хорошо иллюстрируется опытами по плавлению а-спиральных структур синтетических полипептидов, состоящих либо из дикарбоновых аминокислот, либо из диаминомонокарбоновых кислот в области щелочных И кислых значений pH соответственно. [c.184]

Дикарбоновые аминокислоты и диаминомонокарбоновые кислоты могут существовать в виде смесей неионизированных и различно заряженных форм. Например, аспарагиновая кислота существует в виде [c.34]

Гистоны обладают основными свойствами, так как в составе их содержится от 10 до 30% диаминомонокарбоновых кислот (лизина, аргинина) и циклической основной аминокислоты гистидина. Гистоны встречаются в значительных количествах в белках эритроцитов, зобной железы. Гистоны найдены преимущественно в животных организмах. Молекулярный вес их от 5000 до 37 ООО. Они не содержат триптофана. [c.53]

К диаминомонокарбоновым кислотам относятся лизин, оксилизин, аргинин и орнитин. Первые три аминокислоты входят в состав белков орнитин — продукт превращения аргинина и в состав белков не входит. [c.24]

Глобины гемоглобинов крови разных животных различны по составу и расположению в их молекулах аминокислот. Различаются они также серологически (стр. 37). Так, например, глобин человека не включает аминокислоты изолейцина, в то время как в глобине собаки его содержание составляет 1,36%. В глобине собаки и коровы содержатся различные количества метионина и т. д. Что же касается гема, то по своей химической структуре он один и тот же у различных позвоночных животных. Отсюда ясно, что видовая специфичность гемоглобинов обусловлена их белковыми компонентами. Глобины по содержанию в них диаминомонокарбоновых кислот относятся к гистонам. Молекулярный вес гемоглобина равен 67— 70 тысячам и в его молекуле содержатся четыре молекулы гема. Молекула гема включает один атом железа. [c.43]

Диаминомонокарбоновые аминокислоты при катализе пиридокса-левыми ферментами превращаются в диамины с выделением двуокиси углерода. [c.368]

Аминокислоты существуют в водном растворе в виде динолярных ионов, называемых цвиттерионами . Например, в кислой среде глицин находится в форме СН2(МНз) СООН, а в щелочной среде — в форме H2(NH2) OO-. В изоэлектрической точке суммарный заряд молекулы равен нулю, что можно отобразить формулой СН2(КЩз)+СОО". Глицин несет заряды на а-аминной и карбоксильной группах. Большинство аминокислот обладает только этими двумя группами, но ряд аминокислот имеет и другие способные к ионизации группы. Так, дикарбоновые аминокислоты (например, аспарагиновая кислота) имеют вторую карбоксильную группу, а диаминомонокарбоновые аминокислоты (например, лизин)— вторую аминную группу. [c.21]

Протамины — простые белки, имеющие основной характер и входящие в состав хроматина. Основной характер протаминов обусловлен высоким содержанием в них остатков диаминомонокарбоновых аминокислот. Содержание последних в протаминах очень высокое (50—80% содержания всех аминокислот). По сравнению с гистонами протамвны более основные белки. [c.25]

По наличию в молекуле амнногрупп и карбоксильных групп аминокислоты разделяются на монокарбоновые аминокислоты (одна аминогруппа и одна карбоксильная группа) моноамино-дикарбоновые аминокислоты (одна аминогруппа и две карбоксильные группы) диаминомонокарбоновые аминокислоты (две аминогруппы и одна карбоксильная группа). [c.20]

Минеральное питание. Этот фактор оказывает значительное влияние на процесс дыхания растительных клеток. Так, доказано, что дефицит калия приводит к повышению интенсивиости дыхания, а при внесении его в питательную среду дыхательный газообмен снижается, при этом углекислого газа выделяется значительно меньше, чем поглощается кислорода. Активирование дыхания при недостатке калия может быть следствием зна- чительны.х сдвигов в азотном обмене, в результате чего накапливается амии путресцин (H2N H2 H2 H2 H2NH2)—продукт декарбоксилирования орнитина (диаминомонокарбоновой аминокислоты). Накопление путресцина вызывает интоксикацию тканей, с чем часто связывают актииирование дыхания. Кроме того, на характер дыхательного процесса влияют формы азота, которые вносят в питательную среду (табл. 14). [c.268]

Сущность работы. Разделение смеси аминокислот методом ионообменной хроматографии основано на различии в их изоэлектриче-ских точках. Аминокислоты можно условно разделить на три группы основные, нейтральные и кислые. К первым относятся диаминомонокарбоновые кислоты с изоэлектрической точкой, лежащей при pH 7. Нейтральные аминокислоты представляют собой моноаминомонокарбоновые кислоты с изоэлектрической точкой, лежащей в пределах pH = 5,5—6,5. Наконец, кислые аминокислоты являются моноаминодикарбоновыми кислотами. Их изоэлектриче-ская точка находится при рН<5. [c.106]

Электрофорез ведут 2 ч. Аминокислоты на бумаге распределяются в следующем порядке дикарбоновые кислоты передвигаются к аноду (при этом аспарагиновая кислота передвигается быстрее, чем глютаминовая), нейтральные и щелочные аминокислоты (моноаминомоно-карбоновые и диаминомонокарбоновые) — к катоду. [c.33]

Число функциональных групп может быть различным моно-аминомонокарбоновые, диаминомонокарбоновые, моноаминоди-карбоновые аминокислоты и т. д. По строению боковых цепей (полярности, заряженности) аминокислоты группируются на неполярные (гидрофобные), полярные (гидрофильные), но не за- [c.9]

Амиды моноаминодикарбоновых кислот Аспарагин Глутамин Диаминомонокарбоновые Аргинин Лизин Серусодержаш,ие Цистеин и цистин Метионин Ароматические аминокислоты Фенилаланин Тирозин [c.12]

Аминокислоты обычно подразделяют на шесть основных групп моноаминомонокарбоновые, т. е. содержащие одну аминную и одну карбоксильную группы, вследствие чего растворы их нейтральны,— глицин, аланин, валин, лейцин, изо-лейцин, серин, треонин, цистеин и метионин диаминомонокарбоновые — орнитин, аргинин и лизин, проявляющие в растворах щелочные свойства моноами-нодикарбоновые — аспарагиновая и глутаминовая кислоты, дающие в растворе кислую реакцию диаминодикарбоновые — цистин и диаминопимелиновая кислота, выделенная из белков некоторых бактерий ароматические — фенил-а-аланин и тирозин, характеризующиеся наличием бензольного остатка в молекуле аминокислоты гетероциклические — пролин, оксипролин, гистидин и триптофан. [c.58]

Моноаминомонокарбоновые кислоты могут образовывать только прямые пептидные цепи, цистеин же с его двумя амин-ными и двумя карбоксильными группами может соединять две параллельные пептидные цепи и таким образом обусловливать их разветвление. Разветвленные пептидные цепи могут образовывать также аминокислоты, имеющие функционально активную боковую цепь. К числу этих аминокислот принадлежат моно-аминодикарбоновые кислоты, диаминомонокарбоновые кислоты гт оксиаминокислоты. Наличие нескольких разветвлений в пептил- [c.120]

Классификация аминокислот. Аминокислоты в зависимости от строения радикала делятся на ациклические, имеющие незамкнутый, и циклические, имеющие замкнутый углеродный радикал. В зависимости от количества функциональных групп (-МНз -СООН) ациклические аминокислоты делятся на моноаминомонокарбоновые, моноаминодикарбоновые. диаминомонокарбоновые и диаминодикарбоновые кислоты. Отдельные ациклические аминокислоты могут содержать оксигруппу (-ОН) или сульф-гидрильную группу (-ЗН). Они называются оксикислотами (серии, тирозин) или серосодержащими аминокислотами (цистеин, цистин, метионин). [c.232]

Основной обменный тип адсорбции, хорошо известный на пермутитах и аналогичных веществах, применяющихся для опреснения воды, играет все возрастающую роль при разделении аминокислсп, пептидов и других органических веществ. Известны катионные и анионные обменные адсорбенты, причем их число быстро увеличивается с появлением синтетических обменных смол, характерные свойства которых можно изменять по желанию [22, 23, 24]. Естественно, что прежде всего былч испытаны в этой работе вещества с более или менее ясно выраженным электрохимическим характером, в данном случае диаминомонокарбоновые кислоты, моно-аминодикарбоновые кислоты и пептиды с остатками этих кислот. Однако при прибавлении других веществ (см. ниже) можно изменять электрохимические свойства и нейтральных аминокислот, так что некоторые из них также могут проявлять отчетливые адсорбционные свойства на обменных адсорбентах, Следует также напомнить, что трудно отделить один тип адсорбции от другого и что очень часто молекулярная адсорбция играет также роль и в случае типичных обменных адсорбентов. Относительная легкость, с которой можно влиять на адсорбцию изменением ионной среды, особенно в отношении концентрации водородных ионов, является, однако, характерной и имеет большое практическое значение в методах разделения и вымывания. [c.162]

Здесь в реакцию вступает своей аминогруппой остаток аминокислоты, находящийся с краю полипептидной цепи. Если с конца молекулы белка (или полипептида) будет находиться диаминомонокарбоновая кислота, например лшшн, то к ней присоединятся две молекулы динитробензола. Связь аминогруппы аминокислоты с 2,4-динитробензолом оказывается более стабильной, чем обычная кислотоамидная (пептидная) связь. Поэтому при гидролизе, после разрушения пептидных связей, остается нерасщепленным производное — 2,4-динитробензол-аминокислота. Соединение это выделяется, и затем устанавливается химическая природа входящей в его состав аминокислоты. Для выяснения размещения аминокислот внутри полипептидной цепи последнюю путем постепенного гидролиза расщепляют с образованием низкомолекулярных полипептидов, их отделяют друг от друга и в каждом из них определяют с помощью 2,4-динитрофторбензола концевой аминокислотный остаток. Так шаг за шагом выясняют последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидных цепях белковых молекул. Существуют также методы, позволяющие определить аминокислотный остаток, находящийся с краю молекулы и имеющий свободную карбоксильную группу. К ним относится гидразиновый метод , основанный на том, что гидразин (НзЫ—ННз) реагирует со всеми аминокислотами, связанными друг с другом пептидной связью. Концевая же аминокислота (со свободным карбоксилом), не прореагировавшая с гидразином, остается в свободном виде и ее идентифицируют. [c.32]

Гистоны — группа белков, в состав молекул которых входит от 20 до 30% диаминомонокарбоновых кислот (лизина, аргинина) и циклической основной аминокислоты — гистидина. Эти белки обладают щелочными свойствами, так как из двух аминогрупп диаминомонокарбоновых кислот при построении белковой молекулы только одна (а-аминогрунпа) используется для образования пептидной связи. Вторая же аминогруппа (в гистидине иминогрунпа) остается в белковой молекуле свободной, и это обусловливает щелочное свойство гистонов. Гистоны встречаются в значительных количествах в белках эритроцитов и зобной железы. [c.39]

I-Лизин является незаменимой аминокислотой для всех животных и единственной диаминомонокарбоновой кислотой (если не считать аргинин, который обычно относят к числу диаминомонокарбоновых кислот), входящей в состав белков. Обмен лизина отличается от обмена других аминокислот тем, что его а-аминогрунпа слабо участвует в реакции переаминирования с а-кетоглютаровой кислотой. Опыты с введением лизина, мечен-1ЮГ0 тяжелым изотопом азота в аминогруппах и дейтерием в углеродной цепи, показали, что лизин пищи включается в белки тканей, ие подвергаясь каким-либо предварительным воздействиям. [c.374]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология