Ферменты как белковые катализаторы

Ферменты — белковые катализаторы биохимических реакций. Фермент существенно влияет на скорость реакции, но в реакции не расходуется. [c.354]

Ферменты—биологические катализаторы белковой природы, ускоряющие химические реакции, необходимые для жизнедеятельности организмов. [c.185]

Этот взгляд на катализ сохраняется и сегодня. Он помог объяснить механизм действия белковых катализаторов (или ферментов), управляющих химическими реакциями в живых тканях . [c.115]

Ранее уже указывалось, что ферменты — это белки, выполняющие роль катализаторов в биологических реакциях. Необходимость таких катализаторов станет очевидной, если вспомнить, что температура тела равна 37°С, а многие органические реакции протекают только при более высоких температурах. Интересно было бы понять, каким образом ферменты осуществляют свои каталитические функции. Установление точного механизма действия ферментов составляет фундаментальную проблему биоорганической химии. Большая часть превращений происходит на поверхности белкового катализатора на участке, обозначаемом как активный центр, где химические превращения следуют основным закономерностям органической и физической химии. При этом одновременно действуют несколько факторов, которые следует ограничить и исследовать отдельно с помощью специальных моделей. Однако, чтобы оценить каталитическое превращение реагента (субстрата) в продукт реакции, необходимо общее представление о таком явлении, как катализ. Субстратом обычно называют химическое вещество, превращение которого катализирует фермент. [c.189]

Брожение — каталитический процесс его вызывают образующиеся в клетках дрожжей вещества, относящиеся к классу энзимов, или ферментов,— биологических катализаторов белкового характера. Первоначально полагали, что в клеточном соке дрожжей содержится определенный, вызывающий брожение энзим, который был назван зимазой (от греческого зиме — дрожжи). Впоследствии оказалось, что активный дрожжевой сок содержит не один фермент, а сложную систему веществ белкового и небелкового характера, в которую входит несколько различных ферментов. При их участии превращение глюкозы в этиловый спирт протекает через ряд промежуточных соединений и является результатом нескольких реакций. Поэтому следует иметь в виду, что приведенное уравнение спиртового брожения выражает лишь окончательный результат процесса. [c.115]

Гликозиды легко гидролизуются теплыми разбавленными кислотами или посредством ферментов, таких, как эмульсин или мальтаза. Эти белковые катализаторы, широко распространенные в природе, обнаруживают замечательную специфичность в отношении конфигурации гликозидов, гидролиз которых они катализируют. Эмульсин, например, катализирует только р-гликозиды, а мальтаза — а-гликозиды. В табл. 23.5 приведено несколько обычных гликозидов. [c.524]

Ферменты белковые катализаторы клеток [c.5]

В свою очередь гомогенный катализ можно разделить по типу применяемого катализатора на кислотно-основной (в присутствии кислот и оснований), окислительно-восстановительный (в присутствии ионов металлов переменной валентности), координационный или металлокомплексный (промежуточные продукты — комплексные соединения) и гомогенный газофазный (например, окисление диоксида серы кислородом в присутствии следов оксидов азота). К гомогенно-каталитическим процессам относят и ферментативный катализ биохимических процессов, происходящих в живых организмах под влиянием сложных белковых катализаторов — ферментов (энзимов). [c.234]

Ферменты белковые катализаторы клеток 41 Мочевина Сукцинат [c.41]

Ферменты белковые катализаторы Клеток 49 [c.49]

Прежде всего — и это самое основное — мы можем понять значение чрезвычайно высокого энергетического барьера для реакций, сопровождающихся образованием или разрывом ковалентных связей. Большая часть реакций промежуточного обмена такова, что при отсутствии ферментов имеющейся энергии не хватало бы, чтобы поддерживать интенсивность химических процессов на уровне, необходимом для поддержания жизнедеятельности слишком много энергии требовалось бы для растяжения и напряжения молекулярных связей, приводящего к образованию активированного промежуточного продукта. Ферменты — белковые катализаторы — уменьшают свободную энергию активации соответствующих реакций настолько, что имеющейся в организме тепловой энергии оказывается достаточно для активации реагирующих молекул (рис. 72). При обычных физиологических температурах скорости ферментативных реакций на 8— 12 порядков выше, чем скорости аналогичных реакций без катализа. Таким образом, самая основная проблема температурной адаптации была разрешена в ходе эволюции путем выработки катализаторов — ферментов. [c.212]

Названия ферментов (энзимов), особого класса белковых катализаторов, долгое время производились от имени субстратов, на которые они воздействуют, с небольшой модификацией окончания -аза , или иногда характеризовались словами, описывающими их функцию. Поскольку подобная система громоздка и подчас двусмысленна, лучше применять рекомендованную [c.187]

Большинство химических реакций, протекающих в пищеварительной системе, в крови и в клетках человека и животных, является каталитическими реакциями. Они ускоряются ферментами. Все ферменты — белковые вещества. Так, слюна содержит фермент птиалин, который катализирует превращение крахмала в сахар. Расщепление белков в желудке катализируется ферментом пепсином. Ферменты — исключительно активные катализаторы их действие отличается высокой избирательностью. [c.142]

В заключение подчеркнем, что значимость модельных экспериментов ни в коей мере не обесценивается тем, что величины каталитических эффектов Б ферментативных и модельных системах пока несоизмеримы. Причина большей эффективности ферментов по сравнению с их моделями заключается фактически лишь в том, что белковые катализаторы используют (благодаря их более сложной молекулярной структуре) одновременно несколько источников ускорения катализируемой реакции. [c.123]

Можно рассматривать с известным приближением такие системы, как модели неизмеримо более гибких и пластичных природных катализаторов — ферментов. По-видимому, слишком строгое и неизменное следование кодовым правилам, определяемым жесткой геометрией взаимодействующих частиц, настолько ограничивает воз.можности реакций, что биологическая эволюция выдвинула на первый план именно белковые катализаторы, обладающие громадным числом конформационных возможностей, и связала их с такими субстратами, молекулы которых тоже в известной мере способны к деформациям. От этого кодовые требования стали менее строгими, а для ферментов открылись новые пути повышения активности и специфичности действия. [c.323]

Описанный выше метод расщепления рацемических смесей на самом деле является еще одним примером выделения энантиомеров через диастереомеры. Реакции, осуществляемые в живых системах, контролируются белковыми катализаторами (ферментами), которые сами являются оптически активными соединениями. Способность организма включать в обмен веществ какое-либо вещество зависит от наличия ферментов, которые, прежде чем катализировать химическую реакцию, адсорбируют молекулы (гл. 21). Это превращение является составной частью процесса переваривания. Первоначальное образование фермент-субстратного комплекса — это еще один пример взаимодействия одного энантиомера хирального реагента (фермента) с рацематом. Тот энантиомер рацемического субстрата, который легче соединяется с ферментом, и будет предпочтительно вступать в обмен веществ. [c.199]

Можно видеть, что, за исключением стадии Ж, все реакции согласуются с обычными химическими свойствами соединений, включенных в цикл. Принципиальное различие между клеточной реакцией и лабораторной химией состоит в скорости и эффективности превращений в клетке благодаря наличию высокоспецифичных белковых катализаторов (ферментов), которые совершенствовались на протяжении миллионов лет биологической истории нашей планеты. Хотя химик все еще не в состоянии воспроизвести все ферментативные реакции, пет оснований предполагать, что это в принципе невозможно. [c.262]

Ферменты - биологические катализаторы, образующиеся в живых организмах и представляющие собой вещества белковой природы. Преимущество ферментных препаратов перед другими средствами очистки от специфических загрязнений зависит от двух особенностей действия ферментов 1) выраженной специфичности ферментов, позволяющей избирательно вовлекать в реакцию только определенные вещества, и [c.221]

В живых организмах для проведения практически всех химических превраш,ений кроме чрезвычайно быстрых реакций переноса протона используются специальные катализаторы — ферменты (или энзимы). Ферменты представляют собой белковые молекулы, которые в зависимости от типа катализируемой реакции либо сами выполняют функцию катализатора, либо работают в комплексе с ионом металла или каким-нибудь сложным органическим соединением. Например, пищеварительные ферменты трипсин и химитрипсин, выделяемые поджелудочной железой в кишечный тракт для переваривания белков, являются чисто белковыми катализаторами, а фермент, катализирующий разложение пероксида водорода (последний образуется в. клетках в ходе некоторых окислительных реакций и его нужно немедленно убирать) содержит связанные с белком органические-молекулы, включающие ион железа, — так называемый гем. [c.310]

В качестве промежуточных веществ основного метаболизма образуются простые органические молекулы, такие как моносахариды, производные органических кислот и т.п. Некоторая часть их не окисляется до СО2 и Н2О, а служит исходным субстратом для вторичного метаболизма. В холе этого процесса такие простые молекулы, как, например, уксусная кислота, используются для конструирования — биосинтеза —- разнообразных веществ, необходимых для жизнедеятельности конкретного вида организмов. Биосинтез каждого природного соединения состоит из ряда стадий, каждая из которых катализируется специфическим белковым катализатором — ферментом. В результате из небольшого числа простых предшественников образуется огромное разнообразие органических соединений, называемых вторичными метаболитами. Изучением их структур и путей образования и занимается химия природных соединений. Поэтому ее можно назвать наукой о вторичном метаболизме, [c.10]

Свойствам ферментов — белковых катализаторов — посвящена обширная литература, и новичку в этой области 1М0жет даже в голову не прийти поставить ряд простых, но чрезвычайно важных вопросов. Как мы узнаем, что летка набита ферментам,и Как устанавливаем, что данный белок представляет собой фермент Ответить на эти вопросы можно так ферменты опознают только по их способности катализировать химические реакции. Поэтому для многих биохимиков одной из повседневных операций является определение каталитической активности ферментов. Выделить и получить в очищенном виде эти удивительные молекулы можно только при тщательном измерении скорости катализируемых ими реакций. [c.5]

В биологических системах универсальным донором метильных групп является сульфониевое соединение S-аденозилметионин (SAM). В свою очередь SAM синтезируется из аминокислоты метионина и другого биологически важного соединения — адеио-зинтрифосфата (АТР), высокоэнергетического соединения (форма хранения биологической энергии). Как и вообще все химические реакции, протекающие в организме, эта реакция также катализируется ферментом. Реакция термодинамически выгодна и в отсутствие белкового катализатора, однако фермент катализирует ее определенное направление. Без катализатора возможны и другие реакции, например разрыв трифосфатной цепи катализатор же связывает и ориентирует нуклеофильный атом серы таким образом, что становится возможной атака только по метиленовому атому углерода. Позже подробно обсуждается важность такого связывания и эффектов сближения сейчас следует отметить, что, хотя аденозин в составе АТР и не участвует в химическом преврап енин, он служит для узнавания АТР ферментом Фермент узнает молекулу АТР и затем связывается с ней. [c.46]

В организме человека и животных большинство реакций протекает при участии белковых катализаторов — ферментов. С повышением температуры скорость биохимических реакций соответственно возрастает. При высоких же температурах (50—60° С) каталитические свойства ферментов утрачиваются вследствие термоденатурации белка, и скорость реакций резко замедляется. Таким образом для химических процессов, протекающих в организме, выявляется так называемый температурный оптимум , который для теплокровных животных лежит в интервале примерно 36—42° С. [c.103]

Ферменты, как правило, идеально приспособлены Энзимы - эт(5 для катализа какой-либо одной реакции, например, специфические пищеварительный фермент папаин — катализатор отализаторы белковой С N— [c.345]

Ферменты — очень сложные органические молекулы, представляющие собой глобулярные белки. Их каталитические центры состоят их ряда атомных групп, природа и взаимное расположение которых в пространстве строго детерминировано, что, собственно, и определяет каталитическую активность фермента, Все структурные и пространственные особенности каталитического центра заданы как последовательностью аминокислотных остатков полипептидной цепи данного белка (первичной структурой), так и упаковкой этой цепи Б фиксированную конформацию белковой глобулы (ее вторичной и третичной структурами Поэтому для химиков нет смысла пытаться построить искусственный структурный аналог такой чудовищно сложной конструкции, добиваясь сходства со свойствами оригинала. Не говоря уже о практически непреодолимых трудностях подобной задачи, она и смысла большого не имеет (если только мы не хотим создать искусственную жизнь). Дело в том, что каждый фермент решает узко специализированную задачу, а эта специализация лишь изредка совпадает с задачами человеческой химии. Смысл всей Проблемы не в этом, а в том, чтобы обеспечить дизайн квазиферментов под реальные задачи (ну, например, расщеплять высшие парафины до низших, т.е. делать бензин из мазута), т. е. не копировать или моделировать живые ферменты, а научится делать ферменте-подобные катализаторы на заказ (не копировать природу, а учиться у нес, воспринять ее методологию, а не результаты )- Кроме того, ферменты как катализаторы для лабораторного или про- [c.477]

Ферменты - биологаческие катализаторы белковой природы, ускоряющие химические реакции, необходимые для жизнедеятельности организмов. Для ферментативного катализа характерны высокая субстратная специфичность (в ряде случаев стереоспецифичность), селективность по отношению к определенным связям субстрата и способность к тонкому регулированию активности под действием эффекторов (активаторов и ингибиторов). [c.549]

Очень высокой специфичностью действия характеризуются ферменты—белковые вещества, являющиеся катализаторами биохимических процессов. Ферменты занимают промежуточное положение между гомогенными и гетерогенными катализаторами, поскольку представляют собой макромолекулы. Так, фермент нитрогеназа, ответственный за фиксацию атмосферного азота клубеньковыми бактериями, имеет молекулярную массу около 350 ООО а.е.м. (примерно в пять раз большую, чем гемоглобин). В организме человека действует несколько десятков тысяч ферментов, катализирующих специфические реакции. 3 современной биотехнологии внедряется широкое использовакт е иммобилизованных, закрепленных на полимерном носпгеле, ферментов. Это позволяет проводить реакции по хорошо отоа-ботанной в про, Ы1[[ленности технологии гетерогенного катализа. [c.53]

Влияние температуры на активность ферментов. Согласно закону Ваит-Гоффа скорость химических реакций увеличивается примерно вдвараза при повышении температуры на (О С (коэффициент Q ,). Это прааило справедливо также и для ферментативных реакций, однако только а ограниченной области значений температуры. При повышении температуры свыше 40 — 50 происходит инактивация белкового катализатора из-за тепловой денатурации. Следовательно, ферментативные реакции отличаются от реакций, катализируемых соединениями небелковой природы, наличием температурного оптимума. Причиной быстрого падения активности является высокая величина коэффициента Qio для процесса тепловой денатурации белка. Следует отметить, что ферменты термофильных бактерий имеют весьма высокий температурный оптимум. [c.185]

Э. Фишер первым показ 1л также, что амииокислогы являются строительным материалом белков. Он был автором гипотезы ключа и замка , объясняющей специфичность действия белковых катализаторов — ферментов. [c.415]

Вне всякого сомнения большим числом авторов фактически наблюдался процесс синтеза пептидов в присутствии нуклеиновой кислоты и ее ферментов, но никому не удалось связать химизм этого процесса только с нуклеиновой кислотой, ибо эти процессы протекают знзимати-чески, т. е. в круговороте каталитического процесса, с участием белкового катализатора, т. е. как продукта превращения вещества — процесса , при его созидающем взаимодействии с окружающей ср едой. [c.448]