Лизин, ЯМР-спектр

Рис. 24. Спектры КД поли-/.-лизина в водных растворах в конформациях

Наличие аномально большого сдвига спектра флуоресценции нашло весьма интересное применение в работе Джонсона и др. [70]. Поглощение пиридоксальфосфата в составе гликогенфосфорилазы при Я, = 330 нм (30 300 см ) может быть обусловлено либо образованием аддукта между одной из функциональных групп фермента и шиффовым основанием, образованным PLP и боковой цепью лизина (структура А), [c.34]

Наличие в алкиловых эфирах а-аминокислот группировок, способных направлять фрагментацию, приводит к появлению специфических пиков в их масс-спектрах. Так, ион (а), образующийся из алкиловых эфиров лизина, выбрасывает NH3, что приводит к максимальному пику с m/z 84 в их спектрах [24] [c.288]

Рис. 13.3. Спектры лизина в ВаО на частоте 220 МГц [3]

В масс-спектрах пептидов с Ы-концевым остатком лизина или орнитина [13] присутствует очень интенсивный пик, обусловленный ионом следующего строения [c.198]

Представляют интерес данные спектрофотометрических исследований лизина, пирокатехина и продуктов конденсации (рис. 2) у последних кривая поглощения света в УФ-части спектра ре повторяет спектров исходных веществ, [c.306]

При подкислении вследствие нейтрализации карбоксильной группы аминокислота превращается в катион. В щелочной среде нейтрализуется аммонийная группа, и аминокислота становится анионом. Биполярное строение аминокислот подтверждается исследованием их инфракрасных спектров. Карбоксильная группа в инфракрасных спектрах имеет характерную полосу поглощения при 1650 см , а аминогруппа — при 3320—3380 см . В свободных аминокислотах эти полосы отсутствуют. Естественно, что диаминокарбоновые кислоты (аргинин, орнитин, лизин) будут иметь основную, а аминодикарбоновые кислоты (глутаминовая кислота) — кислую реакцию. [c.272]

Вероятно, однако, что в случае комплексов u(II) необходимо рассматривать также два источника структурных искажений. В метмиоглобине кашалота ион 2п(П) специфически связан боковыми цепями аминокислот, направленными в сторону растворителя [66], и находится, вероятно, в тетраэдрической координации. Координируемыми остатками являются лизин-16, аспарагин-116 и атом Ni гистидина-113. Однако ион u(II) связывается на расстоянии 700 пм от Zn(II) при участии тех же остатков лизина и аспарагина (в качестве лигандов) и атома N3 гистидина-12. Особенностями геометрической структуры это различие не объясняется. По-видимому, координация атома N3 гистидина-12 Си(П) (электронная конфигурация d ) может оказаться предпочтительной вследствие более сильного поля лигандов, создаваемого атомом N3, чем атомом Ni [77]. Подобная ситуация может возникнуть в КПА при координации боковых цепей гистидина в области активного центра ионом металла. Фриман [77] указывал также, что при некоторых комбинациях донорных атомов кислорода и азота аминокислот и пептидов ион Си(П) образует квадратно-пирамидальные комплексы. Эти комбинации включают два или три донорных атома азота и два или один атом кислорода. Пятым лигандом в этом случае является молекула воды. Поскольку спектры ЭПР квадратно-пирамидальных комплексов u(II) недостаточно изучены, трудно сказать, совместима ли эта геометрия координации с результатами Брилла и сотр. [223]. [c.88]

Результаты элементарного анализа продуктов (см. таблицу) свидетельствуют о том, что при взаимодействии пирокатехина с лизином в указанных условиях образуются нерастворимые в воде значительно обуглероженные вещества, включающие азот. Растворимость в щелочах указывает на их кислотные свойства, по-видимому, за счет включения фенольных и гидроксильных групп. Это подтверждается также данными электрофореза на бумаге и ИК-спектров (рис. 1). [c.277]

Одни эксперименты указывали на участие е-аминогруппы опсина, другие— аминогруппы фосфатидилэтаноламина. Недавно, медленно восстанавливая необесцвеченный родопсин с помощью цианборгидрида, удалось получить единственный продукт, анализ которого позволил заключить, что шиффово основание в нативном пигменте образовано по аминогруппе лизина [133]. Согласно результатам исследований модельных систем, сильный батохромный сдвиг спектра поглощения зрительных пигментов относительно спектра свободного ретиналя обусловлен наличием в последних сильно протонированного шиффова основания и сильным взаимодействием между полиеновой цепью ретиналя и белком. [c.65]

В присут. ионов К и NHJ Т. имеет 2 характерных рН-за-висимых максимума в спектре поглощения в областях 337 и 420 нм, о слоаленных альдиминной фуппой (основание Шиффа), образованной альдегидной фуппой ПЛФ с е-ами-нофуппой остатка лизина-270. В связывании ПЛФ принимают также участие остатки цистеина-298 и триптофана-330. [c.5]

Нефосфорилированные аналоги кофермента не связываются апоферментом, в то время как сильно связывающиеся фосфонат-ные аналоги каталитически неактивны. Особо важной является альдегидная группа. Первоначально она участвует в образовании имина с е-аминогруппой остатка лизина. УФ-спектр комплекса типичен для основания Шиффа восстановление комплекса борогидридом натрия приводит к необратимой модификации лизинового остатка. Фенольная гидроксильная группа, по-видимому, не принимает участия в связывании, так как соответствующий метиловый афир связывается хорошо, хотя образующийся в результате холофермент и неактивен. И, наконец, мётильная группа не участвует в связывании комплекс апофермента с 2-норпиридоксальфосфа-том активнее комплекса с обычным коферментом. [c.638]

Если селективные по связанности спинов последовательности U и V включены в последовательность для фильтрации корреляционных 2М-спектров, то остаются сигналы только от выбранных схем взаимодействий. Из рис. 8.3.8 видно, как можно упростить обычный спектр OSY основного панкреатического ингибитора трипсина путем подавления откликов аланиновых остатков, которые отличаются от других аминокислот тем, что они содержат спиновые системы типа АзХ [8.37]. Слабые ложные отклики треонина и лизина могут быть объяснены подобием их схем взаимодействий. [c.521]

Рис. 8.3.8. а — корреляционный спектр с двухквантовой фильтрацией основного панкреатического ингибитора трипсина (ОПИТ) б — упрошенный спектр, полученный с помощью последовательности, которая избирательно возбуждает четырехквантовую когерентность в системах АзХ и, следовательно, устраняет почти все сигналы, за исключением сигналов шести аланиновых остатков. Видны также несколько слабых откликов от треонина и лизина (обозначены стрелками). Асимметрия спектра обусловлена подготовительной последовательностью с селекцией, используемой в комбинации с постоянным временем эволюции. (Из работы [8.37].) [c.522]

В ИК спектрах колхицидил- Ь -орнитина и - -лизина отсутствуют полосы поглощения карбонила не,диссоциированной карбок- [c.175]

Аналогичные доказательства 07-положения остатка колхицина в орнитиновом и лизиновом прошводном получено в результате метилирования карбоксила этих веществ ИК спектры метиловых эфиров ("д" и "ж ) колхициновых производных орнитина и лизина содержат [c.180]

В отличие от колхициновых производных орнитина и лизина при бен-зоюпфовании этого вещества в ИК спектре не появляется новой [c.182]

Относительную чувствительность аминокислотных остатков в инсулине к "[-излучению исследовали Дрейк и его сотрудники [69]. Как указывалось ранее, интенсивное исследование инсулина особенно желательно, поскольку он является единственным белком, строение которого полностью известно. На основании результатов определений концевых групп, изучения спектров поглощения и хроматографии аминокислот на бумаге в образцах, подвергнутых облучению дозами до 40 мегафэр, были сделаны выводы 1) что цистин, тирозин, фенилаланин, пролин и гистидин обладают высокой радиочувствительностью 2) что лейцин, изолейцин, валин, лизин и аргинин заметно разрушаются при наиболее высоких дозах и 3) глицин и фенилаланин, Н-концевые аминокислоты (т. е. имеющие свободные а-аминогруппы) дезаминируются. [c.227]

Поли- -лизин ведет себя во многом так же, как поли- -глута-миновая кислота [122], за исключением того, что зависимо с ли от pH (pD) имеют обратный ход, так -как ионизация основных ами-но-групп, приводящая к деспирализация, праисходит при pD = 10 и ниже [133, 157]. При высоких pD возможно образование -структур, которое сопровождается осаждением [157, 158]. Этого можно избежать, проводя измерения при б°С, но понижение температуры приводит к ухудшению разрешения в спектрах. При pD = 12,9 сигнал а-СН имеет химический сдвиг около 6т и представляет собой шдрокий синглет, для е-СНг химический сдвиг равен 7,5т. Сигналы -, у- и б-прото,нов плохо разрешены и находятся в интервале 8—9т. При протонировании сигналы -, у- и б-про-тонов сдвигаются навстречу друг другу и сливаются в один сигнал е-ОНг, как и следовало ожидать, смещается в слабое поле сигнал а- СН сужается (так же, как и другие, но в большей степени) и сдвигается в слабое поле на 0,1—0,2 м. д. Более точно измерить изменение его Х1имического сдвига трудно из-за плохого раз-, решения. [c.321]

На основании рентгеноструктурных данных [13—18] и таблиц вкладов кольцевых токов Джонсона — Бови Стернлихт и Уилсон [20] рассчитали увеличение экранирования, которое должно наблюдаться для метильных и метиленовых ротонов алифатических боковых цепей, соответствующим образом расположенных относительно ароматических колец. На основании таких же расчетов Мак-Дональд и Филлипс [9, 10, 24, 28] приписали соответствующим специфическим аминокислотным остаткам многие наблюдаемые в высокопольной области спектра пики алифатических протонов (главным образом, СНз-групп). Данные этих двух исследований в основном достаточно хорошо согласуются между собой, но различаются тем, что некоторые пики были отнесены в одной работе и не отнесены в другой. Например, отнесение пика СНз-группы метионина-105 при 9,93 т Мак-Дональд и Филлипс считают наиболее строгим, в частности, на том основании, что он очень узкий, поскольку нет заметного спин-спинового взаимодействия этих протонов с другими протонами. Стернлихт и Уилсон не делают отнесения этого пика, но в то же время делают отнесение для трех протонов Тре-51 и восьми протонов СНг-групп лизина, предсказывая их появление в области около 9,2—10,4 т. Но Мак-Дональд и Стернлихт специально не рассматривают эти протоны. В соответствии с отнесением Мак-Дональда и Филлипса из 40 резонансных сигналов метильных групп лизоцима, расположенных в высоком поле (8 Лей, 6 Иле, 6 Вал), около половины оказываются смещенными в сильное поле по отношению к их нормальному положению в неупорядоченной структуре (см. рис. 14.2). Все остальные 72 аномально экранированных протона были отнесены к протонам СН- и СНг-групп боковых цепей. Девять протонов дают сигнал при 9,12 т, что соответствует нормальному невозмущенному положению для СНз-группы Иле. [c.361]

Спектры поглощения комплексов Си- " с поли-( -метакри-лил-/-лизином) исследовали Моравец и Саммак [915]. [c.258]

Масс-спектрометрическое изучение пептидов, содержащих функциональные группы в боковых цепях, затруднено вследствие их низкой летучести. Эти функциональные группы необходимо модифицировать перед масс-спектрометрированием. Аминогруппы боковых цепей (лизин, орнитин) и карбоксильные группы (аспарагиновая и глутаминовая кислоты) модифицируются одновременно с концевыми группами в ходе методики ацилирования— этерификации. Спиртовые группы (серин, треонин и т. п.) можно превратить в их 0-ацетильные производные [24] или, что еще лучше, метилировать (см. ниже). Тирозинсодержащие пептиды дают удовлетворительные масс-спектры только после метилирования фенольного гидроксила [25]. Трудности, возникающие в случае аргининсодержащих пептидов, могут [c.191]

До разработки метода перметилирования было показано, что пептиды, содержащие несколько трифункциональных аминокислот, могут быть подвергнуты масс-спектрометрическому анализу при условии, что дикарбоновые аминокислоты (Asp, Glu) этери-фицированы по их свободным карбоксильным группам, тирозин представлен в виде 0-метилового эфира, а лизин — е-ацилирован производные цистина и гистидина дают масс-спектры без модификации боковых цепей [25]. Только аргинин вызывает наибольшие затруднения. Шемякин и сотр. [26] показали, что арги-ниновые пептиды могут быть сконденсированы с Р-дикетонами (например, ацетилацетоном) с образованием пиримидиновых производных, которые дают хорошие масс-спектры (см. также Веттер-Дихтел и сотр. [27]). Шемякин и сотр. [26] далее показали, что обработка аргининовых пептидов гидразином приводит к образованию соответствующих орнитиновых производных. [c.217]

Кб [278—280, 282]. Спектр ЭПР меченого оксигемоглобина представлял собой наложение широких и узких полос, вызванных радикалами, фиксированными в р-субъединице при 5Н-группе Суз 93 и по остаткам лизина. При сравнении этого спектра со спектром дезоксигемоглобина обнаруживается некоторая заторможенность радикалов первого типа, вызванная оксигенирова-нием. При образовании тетрамера ааРг после смешения меченой р-субъединицы с а-субъединицей спектр ЭПР претерпевает определенные изменения. [c.378]

При анализе спектров ЭПР спин-меченого сывороточного альбумина было обнаружено, что большая часть свободных радикалов находится в таком же связанном состоянии, как и в случае поли- -лизина. Однако в спектре можно было наблюдать еще и компоненту сигнала ЭПР с другими параметрами, которые характерны для идшноксильных радикалов в твердых органических стеклах. [c.167]

Исходя из того, что одна молекула белка связывала от одного до двух свободных радикалов, авторы предположили, что в сывороточном альбумине имеется две различные аминогруппы, реагирующие с иминоксильными свободными радикалами. В случае присоединения парамагнитной метки к аминогруппе, расположенной на поверхности молекулы белка, получается спектр ЭПР со слабой иммобилизацией спин-метки. Другая аминогруппа, расположенная в глубине белковой глобулы, при связывании со спин-меткой дает спектр ЭПР сильно иммобилизованных свободных радикалов. В последнем случае свободный радикал, связанный ковалентной связью с молекулой белка, гидрофобно взаимодействует с близлежащим участком полипептидиой цепи. При кислотно-щелочной денатурации сывороточного альбумина, а также при переваривании спин-меченого белка пепсином широкие компоненты спектра ЭПР сильно иммобилизованных свободных радикалов исчезали, и сигнал ЭПР исследуемой системы приближался по своим параметрам к спектру ЭПР описанного (стр. 166) спин-меченого поли- -лизина. [c.167]

По элементарному составу, спектрам поглощения в УФ-све-те полученные продукты конденсации отличались от исходных веществ (пирокатехина и лизина) результаты электрофореза на бумаге указывают на то, что продуктьг конденсации состоят из двух фракций и могут быть отнесены к категории полимеров. [c.309]

Атомарный водород вступает в реакцию с алифатическими амино-кис.110тами и полиаминокислотами в области температур 77—300° К. Спектры ЭПР радикалов, образующихся в аминокислотах в результате этой реакции, аналогичны спектрам этих веществ после облучения. В большинстве соединений глицине, треонине, валине, лизине, аргинине, цистипе, пролине, глутаминовой кислоте, ди-гидротимине — происходит отрыв атома водорода (рис. И.12) [218, 261, 262]. В полиаминокислотах с ароматическими кольцами радикалы образуются путем присоединения Н к кольцу [263], а в полиаминокислотах с насыщенными боковыми группами радикалы образуются путем отрыва водорода или разрыва связи С—С (или С—К) [209]. [c.353]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология