Специфичность ферментов ее природа

Ферменты являются катализаторами биологических реакций. Их каталитическая эффективность часто совершенно удивительна и в сочетании со специфичностью к субстрату позволяет организму выбрать для данной конкретной молекулы только один единственный путь метаболизма из многочисленных возможных химических реакций, в которые может вступать эта молекула и продукты ее превращений. Специфичность фермента к определенному субстрату может иметь структурную или стереохимическую природу. Структурная специфичность может быть либо достаточно отчетливо выраженной, либо, напротив, она может быть относительно широкой как, например, это показано для гидролитических ферментов пищеварительной системы. Стереоспецифичность является характерной особенностью ферментативно катализируемых реакций, в ко- [c.24]

Реакции сопряженного гидрирования играют исключительно важную роль в биохимических процессах (окислительно-восстановительные, или редокс-процессы). Катализированные металлами группы Р1 реакции перераспределения водорода в органических молекулах являются моделями биохимических процессов, в которых катализаторами служат ферменты. Н. Д. Зелинский в одной из статей писал В живой природе имеется широкое поле течения и развития каталитических процессов. В клетках живого вещества рассеяны ускорители (катализаторы) с характерной специфичностью их действия. Особенно большую роль играют восстановительно-окислительные реакции в присутствии катализаторов, вырабатываемых живым веществом, каковыми и являются ферменты и энзимы. Гармоническое сочетание совокупности действия таких катализаторов представляет одно из главных условий жизни животного и растительного организма [10]. [c.447]

Мы рассмотрели одну из сторон механизма катализа. В действительности он гораздо сложнее. Прежде всего надо иметь в виду, что реагирующие группы фермента и субстрата приходят в тесное соприкосновение друг с другом и образуют сначала комплексное соединение, а потом комплекс распадается. Одновременно с этим разрывается пептидная связь. Гидролиз пептидных связей ускоряется в присутствии ионов или гидроксильных ионов (0Н ). Несмотря на то что с химической точки зрения все пептидные связи одинаковы и все пептидазы катализируют разрыв пептидных связей, ни одна из них не способна гидролизовать все пептиды. Соединение, быстро гидролизуемое одной пептидазой, может быть слабо или вообще не гидролизуемо другой. Действия протеолитических ферментов отличаются высокой избирательностью. Определяющим фактором избирательности или специфичности ферментов служит не величина молекулы субстрата, а природа боковых цепей и других групп, находящихся по соседству с гидролизуемой связью. Таким образом, фермент предъявляет соверщенно определенные требования к субстрату и гидролизует только те пептидные связи в белках, которые удовлетворяют этим требованиям. [c.247]

Ферменты - биологические катализаторы, образующиеся в живых организмах и представляющие собой вещества белковой природы. Преимущество ферментных препаратов перед другими средствами очистки от специфических загрязнений зависит от двух особенностей действия ферментов 1) выраженной специфичности ферментов, позволяющей избирательно вовлекать в реакцию только определенные вещества, и [c.221]

Специфичность фермента к определенной химической реакции находится в связи с природой функциональных групп и типом химических связей реагирующего вещества (субстрата), его пространственной конфигурацией и характерной белковой составной частью фермента [14—17, 19, 20]. [c.12]

В природе встречаются ферменты (глюкозидазы), гидролизующие либо только а-глюкозиды, либо только Р-глюкозиды. Эта специфичность ферментов используется для установления конфигурации некоторых сахаров, как будет показано дальше (см. Олигосахариды ). [c.151]

Каждый фермент действует только на одно определенное вещество или на группу веществ, обладающих близкой структурой. Он осуществляет реакцию определенного типа, расщепляет связи определенной структуры. Это, может быть, наиболее характерное свойство фермента называется его специфичностью. Специфичность действия ферментов — важнейшее биологическое явление. Без него невозможен направленный обмен веществ в природе и, следовательно, сама жизнь. Биологические катализаторы не только регулируют скорость химических реакций в клетках, но определяют, какие вещества должны подвергнуться превращению. Взаимосвязанное действие ферментов как бы организует жизненные процессы, выбирает, вовлекает те или иные вещества в реакции и, кроме того, определяет из различных возможных путей тот необходимый, может быть, единственный путь, по которому должен идти процесс. Специфичность ферментов может выражаться по-разному. [c.57]

Обычно специфичность фермента (т. е. его способность действовать именно на данное вещество, а не какое-либо другое) определяется природой белковой части активные группы из числа тех, которые вообще можно отделить от белка, сами по себе гораздо менее активны и менее разборчивы в выборе субстрата. [c.94]

Сведения о составе активных центров и их групп более полны по отношению к тем ферментам, у которых эти группы имеют небелковую природу. В тех случаях, когда сам белок образует активный участок на поверхности молекулы, исследование затрудняется из-за сложной топографии этой поверхности и данные о составе активных центров менее надежны. Фермент, как правило, ускоряет однотипные реакции, т. е. это катализатор, который проявляет свойство избирательности или специфичности. Отношения между ферментом и его субстратом сравнивали с отношением ключа к замку. На самом деле специфичность ферментов изменяется в широких пределах. Так, фермент уреаза катализирует одну-единственную реакцию разложения мочевины и ни на какие другие субстраты не действует. Этот фермент обладает абсолютной специфичностью. Но, например, ферменты, катализирующие гидролиз сложных эфиров, гораздо менее специфичны в выборе субстрата и действуют ня эфирные связи различно. [c.96]

В последние годы благодаря использованию ферментов функции ионселективных электродов удалось существенно расширить и сделать их применимыми для быстрого клинического анализа на глюкозу, мочевину, аминокислоты и другие метаболиты. Такие электроды называются ферментными электродами или электрохимическими сенсорами. Создание электродов с указанными свойствами оказывается возможным благодаря тому, что ряд ферментов обладает высокой специфичностью, т. е. способностью катализировать превращения одного единственного вещества из многих сотен и даже тысяч веществ близкой химической природы. Если, например, фермент катализирует реакцию, в ходе которой изменяется pH среды, то рН-чувствительный электрод, покрытый пленкой геля или полимера, содержащей этот фермент, позволит провести количественное определение только того вещества, которое превращается под действием данного фермента. Из мочевины в присутствии фермента уреазы образуются ионы МН+. Если ионселективный электрод, чувствительный к ионам ЫН , покрыть пленкой, содержащей уреазу, то при помощи его можно количественно определять мочевину. Ферментные электроды — один из примеров возрастающего практического использования ферментов в науке и технике. [c.138]

Специфичность фермента к ингибированию менее выражена, чем их субстратная специфичность. Исследование ингибирующего действия различных веществ позволяет в ряде случаев разобраться в природе и строении каталитических и адсорбционных центров ферментов. [c.515]

При рассмотрении вопроса о природе ферментов и их компонентов нужно всегда помнить, что наличие ферментов обнаруживается только по их действию на соответствующий субстрат. Чтобы определить специфичность фермента, необходимо исследовать его действие на различные субстраты, отличающиеся друг от друга лишь некоторыми особенностями строения молекулы. Этот метод исследования специфичности ферментов был в особенности развит Бергманом и его сотрудниками, работы которых имели исключительное значение для выяснения специфичности действия протеолитических ферментов. До появления этих работ не было известно, какие именно пептидные связи расщепляются пепсином, трипсином и другими протеолитическими ферментами. Бергман и его сотрудники [21] по разработанному ими методу синтезировали большое число различных пептидов и использовали эти пептиды в качестве субстратов для протеолитических ферментов. В результате этих исследований было установлено, что трипсин расщепляет преимущественно пептиды, содержащие основные аминокислоты — аргинин или лизин, тогда как пепсин действует главным образом на пептиды, содержащие ароматическую аминокислоту тирозин [22]. Эти данные позволили заключить, что щелочные боковые цепи аргинина или лизина специфически реагируют с молекулярными группами, расположенными на поверхности трипсина, тогда как структура ароматического кольца тирозина соответствует строению поверхности пепсина. [c.278]

Взаимодействия между заряженными группами, безусловно, вносят вклад в специфичность фермент-субстратного взаимодействия. Однако, в какой степени электростатическое притяжение в состоянии обеспечить движущую силу межмолекулярных взаимодействий в водном растворе, еще не вполне ясно. Также недостаточно полно разработаны теоретические основы ионных взаимодействий в водных растворах. Существует обширная литература по теории ионных взаимодействий, однако при отсутствии детальных сведений о структуре воды и о природе микроскопических взаимодействий ион-вода и ион-ион в воде существующие теории не дают в общем случае возможности количественно описать их. В этой главе будет рассмотрен эмпирический подход, основанный на описании различных проявлений этих взаимодействий. Будут также сделаны, в основе своей феноменологические, попытки их корреляции и объяснения. Читатель может ознакомиться более подробно е теоретическими и экспериментальными основами проблемы электростатических взаимодействий в воде по другим источникам [1]. [c.274]

Прежде всего необходимо отметить, что круг ингибиторов обычно значительно превышает круг субстратов и специфичность фермента к ингибированию оказывается меньше его субстратной специфичности. В общем виде причина этого достаточно ясна даже при рассмотрении одних лишь конкурентных ингибиторов. Если для катализа необходима адсорбция субстрата и его строгая ориентация относительно каталитических групп, то для ингибирования достаточно не только взаимодействия со всем адсорбционным центром, но и простого связывания ингибитора отдельными элементами адсорбционного центра, как правило состоящего из нескольких участков адсорбции. Поэтому изучение ингибирующего действия разнообразных структурных аналогов субстратов помогает в исследовании адсорбционных центров ферментов и свойств их отдельных элементов, а также химической природы основных, активных для катализа групп фермента. [c.70]

Реакции, катализируемые ферментами, подчиняются принципу микроскопической обратимости. Согласно этому принципу, механизм любой обратной реакции соответствует лишь обращенному механизму прямой реакции. Эта термодинамическая концепция очень полезна при исследовании природы переходного состояния на основании сведений об обратной реакции. Конечно, ферменты — это наиболее специфичные и мощные катализаторы в природе. Ни один из катализаторов, изготовленных человеком, не обладает той огромной катализирующей способностью, которую ферменты проявляют в мягких физиологических условиях. При этом наблюдается повышение скорости реакции в 10 °—10 раз по сравнению со сходными неферментативными реакциями. [c.208]

Все клетки таковы, каковы они есть, благодаря своему химизму химизм клеток определяется ферментами природа ферментов определяется цитоплазматической РНК специфичность же этой РНК в свою очередь определяется ДНК, содержащейся в ядре и в некоторых других клеточных органеллах. [c.48]

Число физиологических субстратов сАМР-ПК достаточно велико, однако этот фермент весьма специфичен, поскольку с высокой скоростью фосфорилирует лишь небольшое число белков. Даже в случае физиологических субстратов фосфорилированию подвергаются один или два остатка из большого числа потенциально доступных остатков серина и треонина. Природа специфичности фермента стала яснее после того, как было установлено, что участкам фосфорилирования обычно предшествуют две расположенные рядом основные аминокислоты (табл. 4.1). Эта структурная особенность, как теперь известно, необходима для распознавания участка фосфорилирования. [c.94]

И далее Используя те же принципы, на которых построена химия организмов, в будущем (не повторяя в точности природу) можно будет построить новую химию, новое управление химическими процессами, где начнут применять принципы синтеза себе подобных молекул, по принципу ферментов будут созданы катализаторы такой степени специфичности, что далеко превзойдут существующие в нашей промышленности. Мы сможем создать преобразователи, использующие с большим КПД солнечный свет, превращая его в химическую и электрическую энергию, и обратно химическую энергию— в свет большой интенсивности. Быть может, совмещение биохимической энергетики с полимерными материалами даст возможность создать макромолекулы, превращающие химическую энергию в механическую, подобно нашим мышцам. [c.173]

Известно, что а- и р-глюкозидазы имеют довольно пшрокую субстратную специфичность в отнопшнни структуры агликона. Например, недавно было показано, что один и тот же фермент может катализировать гидролиз л-нитрофенил-р-О-глюкопирапозида и целлобиозы (р-О-глюкопиранозил-р-Ь-глюкопиранозида) [2, 3]. Однако авторы [3] выделили из микробного источника и более селективные ферменты, которые катализируют гидролиз только / -питрофенил-р-О-глюкопиранозида или только целлобиозы, т. е. имеют достаточно узкую субстратную специфичность к природе агликона. [c.13]

Среди ферментов, обнаруженных в живых организмах к настоящему времени, имеется несколько сотен деполимераз, основная функция которых заключается в деградации полимерных субстратов вплоть до мономеров или до фрагментов с относительно малой степенью полимеризации. Эти ферменты различаются по типу катализируемой ими химической реакции (гидролиз, перенос определенных химических групп, дегидратация, изомеризация и т. д.), по способу действия, специфичности к природе мономерных остатков полимера, специфичности к типу связей, соединяющих мономерные остатки и т. д. По-видимому, самая большая группа деполимераз в современной номенклатуре ферментов представлена 0-гликозидгидролазами, которые к тому же наиболее изучены по сравнению с другими ферментами с точки зрения их деполимераз-ного действия, а также строения протяженных участков их активного центра. [c.34]

В распоряжении исследователей имеется также большой набор менее специфичных протеолитических ферментов (пепсин, зласта-за, субтилизин, папвин, проназа и др.). Эти ферменты используются в основном при дополнительной фрагментации пептидов. Их субстратная специфичность определяется природой аминокислотных остатков, не только образующих гидролизуемую связь, но и более удаленных по цепи. [c.47]

Ингибиторы ферментов. Действие многих ферментоа может быть заторможено определенными химическими соединениями — ингибиторами. С помощью ингибиторов получают ценную информацию о специфичности ферментоа, природе функциональных групп их активных центров и о механизме действия. [c.181]

Каждый из этих ферментов атакует вполне определенные пептидные связи. Трипсин катализирует гидролиз пептидных связей, карбонильная группа которых принадлежит одной из основных аминокислот, обычно аргинину или лизину. Пепсин и химотрипсин предпочтительно катализируют гидролиз тех пептидных связей, в образовании которых участвуют ароматические аминокислоты, в частности триптофан, тирозин и фенилаланин. Среди протеолитических ферментов наиболее высокой специфичностью обладает трипсин поэтому именно он наиболее подходит для такого рода анализа. Ясно, однако, что при помощи только одного, пусть даже абсолютно специфичного, фермента невозможно определить полную последовательность аминокислот в полипептиде. Если, например, триптическое расщепление полипептида дало пять фрагментов (пептидов), в сумме соответствующих всей цепи, и если даже для каждого из них удалось установить аминокислотную последовательность, то это еще не все требуется узнать, в каком порядке эти пептиды располагались в нативном полипептиде. Чтобы узнать это, необходимо получить другие пептиды, которые перекрывались бы с первыми. Главное преимущество ферментативного гидролиза — специфичность реакции расщепления в отношении природы расщепляемых пептидных связей накладывает в то же время строгое ограничение на применимость этого метода. В идеале желательно было бы, например, иметь возможность расщеплять иногда те пептидные связи, которые в норме трипсином не атакуются, или, наоборот, предохранять от расщепления связи заведомо чувствительные. Недавно были предложены некоторые модификации методики, которые позволяют в какой-то мере решить эту задачу. Так, например, реакция е-аминогруппы лизина с этилтрифтортиоацетатом в слабо щелочном растворе дает блокированный по аминогруппе остаток, пептидная связь которого не атакуется трипсином [c.90]

Все рассмотренные выше ферменты специфичны, очевидно, только в отношении рибонуклеотидов, так как для действия их необходимо наличие свободных ОН-групп в 2 -полон епии. Менее специфичный фермент был выделен из селезенки быка. Для действия его, по-видимому, безразлична не только природа основания, но также и природа сахара, ибо он атакует как полирибонуклеотиды, так и олигодезоксирибонуклеотиды. Этот фермент представляет собой экзонуклеазу типа Ъ. Он отщепляет от цепи постепенно один нуклеозид-З -фосфат за другим, начиная преимущественно с головного конца, несущего свободную 5 -0Н-группу. [c.129]

Ферменты, подобно белковым веществам, термолабильны, т. е. неустойчивы при высокой температуре. Каждый отдельный фермент проявляет способность ускорять реакцию только при определенном значении pH. Характерное свойство ферментов — их специфичность, т. е. способность ускорять реакцию превращения только одного вещества или близких ему по природе веществ. Различают три вида специфичности ферментов абсолютную, когда фермент действует только на одно определенное вещество, например, фермент уреаза разрушает только мочевину, фермент инвер-таза расщепляет только дисахарид сахарозу, не затрагивая мальтозу, лактозу и другие дисахариды относительную, когда фермент обладает более широким диапазоном действия, как, например, фермент пепсин, действуя на пептидные связи, способен расщеплять разнообразные белковые вещества, а фермент трипсин гидролизует не только пептидные, но и эфирные связи оптическую, или стереохимическую, когда действие фермента проявляется только на одном стереоизомере, например, а-глюкозидаза действует только на а-глюкознды, но не на р-глюкозиды. [c.61]

Ломан и Шлосман [19] обнаружили в бесклеточном экстракте кроличьих мышц два фактора, инактивируюш,их инсулин один — диализуемый термостабильный —глютатион. и цистеин, второй — термолабильный недиализуемый,— по-видимому, ферментативной Природы. Вопрос о природе и специфичности фермента, вызывающего распад инсулина, до настоящего времени подвергается обсуж-цению. [c.205]

Специфичность — свойство ферментов выбирать из многих субстратов одна Или несколько близких по химической природе. Благодаря шсокой специфичности ферменты из ряда термодинамически возможных химических реакций л ирают лишь некоторые и поэтому часто определяют о( цее направление метаболических процессов. [c.128]

Специфичность ассоциации особенно наглядно проявляется при взаимодействии ферментов с их субстратами. Часто небольшие молекулы, по некоторым стереохимическим характеристикам напоминающие субстраты, действуют как ингибиторы, конкурируя с субстратами за специфические адсорбционные центры на поверхности молекулы фермента. Природа специфичности ферментов, по метафорическому выражению, аналогична соответствию ключа и замочной скважины [934]. Однако результаты последних исследований позволяют предположить, что для объяснения некоторых важных экспериментальных фактов необходима комилементар-ность двух жестких поверхностей. Природа этого явления изображена схематически на типичном примере (рис. 121). Известно, что фермент Р-амилаза оказывает каталитическое действие на гидролиз глюкозидной связи, отстоящей на два глюкозных звена от конца цени амилозы поэтому ферментативный катализ должен быть связан с механизмом, учитывающим расстояние реакционноспособной связи субстрата от конца цепи. Однако было обнаружено, что циклогексаамилоза и циклогептаамилоза, не имеющие концов цепи, являются конкурентными ингибиторами [935] и поэтому могут адсорбироваться на каталитически активном центре. Это поведение может быть объяснено теорией индуцированного соответствия действия ферментов, согласно которой активный участок фермента обладает определенной гибкостью, и поэтому он может охватывать конец цепи амилозы, приводя каталитически активные группы в соприкосновение с чувствительными связями субстрата. [c.324]

КФ 1.11) специфичны только к Н2О2, но не очень чувствительны к природе окисляемых субстратов, если они являются ароматическими полифенолами. Ксантнноксидаза специфически окисляет пурины и альдегиды альдегидоксидаза окисляет также производные пиридина и хинолина. В двух последних случаях речь идет об однотипных реакциях с субстратами нескольких групп. Затем идут менее специфичные ферменты, осуществляющие превращение двух или трех, а то и более различных субстратов. [c.68]

Одной из наиболее важных и чрезвычайно сложных проблем ферментативного катализа является выяснение механизма действия ферментов. Для решершя этой проблемы подробно исследуют кинетику ферментативных реакции, изучают взаимодействие ферментов с блокирующими реактивами (часто с использованием меченых соед1шений), а также влияние химической модификации субстрата на механизм ферментативной реакции, участие отдельных функциональных групп в ферментативном процессе, субстратную специфичность и природу активных центров. [c.225]

Ферменты, повсеместно распространенные в живой природе, обладают целым рядом свойств, которые делают их весьма привлекательными объектами исследований в биотехнологии [1,2]. Они осуществляют ферментативные реакции в мягких условиях с кажущимися константами специфичности (/ГкаДм) в пределах 106-108 М-1 сек-1. При этом имеет место ускорение химических реакций (/ каДнекат) Д 10 Уникальная геометрическая организация активных центров ферментов, обеспечивающая однозначное расположение в них субстратов реакции, делает ферменты высокоспецифическими катализаторами, действие которых не сопровождается образованием побочных продуктов и не требует высоких затрат энергии. Эти свойства ферментов имеют большое значение для охраны окружающей среды. В то же время большая специфичность ферментов имеет для биотехнологии и свою оборотную сторону с помощью природных ферментов можно осуществлять лишь химические реакции, происходящие в организме. Из этого весьма существенного ограничения возникла важная задача создание ферментов с новыми свойствами, которые бы осуществляли новые химические реакции. [c.273]

Вероятно, на самом деле последствия таких мутационных замен аминокислот могут быть более значительными. Начнем с того, что внимание исследователей, изучающих свойства мутантных ферментов, как правило, целиком направлено на изучение влияния мутаций на его основную активность. При этом не учитывается возможность появления новой ферментативной активности, которая остается незамеченной просто потому, что исходно неизвестно, появления какой активности следует ожидать. А между тем при ближайшем рассмотрении такие последствия почти любой миссенс-мутации (точковой мутации, которая приводит к замене одного осмысленного кодона на другой) в структурной части гена, кодирующего полипептидную цепь, кажутся весьма вероятными. Действительно, в природе, по-видимому, не существует ферментов с абсолютной субстратной специфичностью, и полифункциональность является изначальным и фундаментальным свойством сложных полипептидов. Какой бы узкой ни была субстратная специфичность ферментов по отношению к природным субстратам, для них всегда можно синтезировать искусственные субстраты, расширяющие их субстратную специфичность. Полифункциональность описана для многих природных белков. Например, кристаллины (одни из основных белков хрусталика глаза позвоночных) у млекопитающих являются одновременно малым белком теплового шока неизвестной функ- [c.447]

Встречается групповая специфичность ферментов, например в отношении стереоизомеров. Так, оксидазы-О -аминокислот ма-лоспецифичны в отношении химической природы аминокислоты, но не действуют на их L-изомеры, [c.28]

Первичная структура ряда цитохромов выяснена оказалось, что их видовая специфичность связана с небольишми различиями в чередовании аминокислот. Эти данные принципиально важны для понимания природы видовой и иной специфичности ферментов видимо, она определяется различиями [c.121]

Большинство приведенных примеров показывает, что в основе механизма действия самоуничтожающихся ингибиторов ферментов лежит отщепление протона. По этой причине пиридоксальзависи-мые ферменты являются наиболее вероятными объектами такого ингибирования. Б будущем можно ожидать появления еще большего числа ингибиторов пиридоксальзависимых ферментов, механизм действия которых основан на инактивации функциональной группы, обусловленной карбанионной природой промежуточных соединений [315]. Весьма вероятно, что именно создание более селективных ингибиторов активного центра продвинет вперед разработку самоуничтожающихся ферментативных ингибиторов, или инактиваторов. По сравнению с рассмотренными ранее специфичными к активному центру необратимыми ингибиторами преимущество самоуничтожающихся ингибиторов состоит в том, что, будучи относительно нереакционноспособными, они становятся активными после взаимодействия с остатками в активном центре фермента. Активная форма зависит от каталитических особенностей конкретного активного центра. Таким образом, ингибирование катализируется самим ферментом. Однако оба типа ингибирования позволяют вводить метку и идентифицировать группы активного центра и функциональные группы ферментов. [c.458]

В этом уравнении указана только концевая часть пептидной цепи. Карбоксипепти-даза атакует только амидную группу иа конце цепи. Однако ее активность не зависит от природы боковых цепей К и К. Карбоксипептидазы катализируют гидролиз пептидов, но не обладают никакой активностью в гидролизе жиров последнюю реакцию катализирует совершенно другая группа ферментов. Присущая ферментам высокая степень специфичности необходима для того, чтобы все реакции, протекающие в сложных организмах, были в определенной мере независимы друг от друга. [c.451]

Первое положение программы Пастера — это теоретическое обоснование открытых им дисимметрических сил в живой природе и отсутствия таковых в абиогенных системах. Второе положение— утверждение о существенных отличиях структурно-функцио-нальных изменений химических объектов от поведения организованного существа и выдвижение принципиально нового понятия организация , что предполагало разработку проблемы иерархии уровней организации неорганических и органических веществ. Третье положение программы Пастера, вытекающее из его утверждения о том, что брожение проявляется всегда в связи с жизнью, с организацией, а не в связи со смертью, что брожение не является контактным процессом, в котором превращение сахара происходит в присутствии фермента, ничего ему не давая и ничего от него не беря (цит. по [18]), было, по сути, направлено против метафизической трактовки сущности жизни, против какого бы то ни было противопоставления предмета и процесса, части и целого. И, наконец, четвертое положение программы заключалось в четко выраженном историческом подходе к проблеме происхождения специфичности живого, в его тезисе о том, что специфичность живого следует рассматривать не как результат простой композиции, а как эво-люционно сложивщийся жизненный потенциал . [c.179]