Аминокислоты биохимия

Измерение спектров дисперсии оптического вращения (ДОВ) и кругового дихроизма (КД) получило широкое распространение как метод конформационного анализа оптически активных соединений. Особенно методы ДОВ и КД используются в органической химии, биохимии, энзимологии и молекулярной биологии. Данными методами исследуются белки, аминокислоты, нуклеиновые кислоты, стероиды, углеводы и полисахариды, вирусы, митохондрии, рибосомы, фармакологические средства, синтетические полимеры, координационные соединения, неорганические и редкоземельные комплексы, кристаллы, суопензии и пленки и т. п. и решаются следующие задачи 1) определение по эмпирическим пра вилам конформации и ее изменений под действием различных физико-химических воздействий 2) изучение механизма и кинетики химических реакций (особенно ферментативных) 3) получение стереохимических характеристик 4) измерение концентраций оптически активных веществ 5) определение спиральности макромолекул 6) получение электронных характеристик молекул 7) исследование влияния низких температур на конформацию соединений 8) влияние фазовых переходов типа твердое тело — жидкость — газ на изменение структуры. [c.32]

Однако для белков такое соотношение не обязательно выполняется, поскольку они могут связывать и другие, помимо протонов, ионы, которые вносят вклад в общий баланс зарядов (при условии нейтральности молекулы белка). Можно ожидать, что белки в изоэлектрической точке обладают меньшей растворимостью, чем при меньших или больших значениях pH, и это действительно имеет место. Поскольку в изоэлектрической точке молекула белка не обладает избыточным зарядом, в этих условиях белок легче агрегирует и осаждается. Далее, поскольку аминокислотный состав разных белков различен, для каждого белка существует характеристическое значение р/е. Это свойство является основой метода очистки белков путем изоэлектрического осаждения (осаждения в изоэлектрических условиях) pH смеси белков доводится до значения, равного значению р/ искомого белка, так что последний осаждается из смеси. Значение р/г аминокислот с нейтральной боковой цепью равно 5,6 0,5 для аминокислот, содержащих кислые группы, р/ ниже, а для аминокислот с основными группами в боковых цепях — выше. В то же время для белков р/ может меняться от О до И. Вывод формул для расчета р/ аминокислот имеется в большинстве учебников биохимии. [c.32]

Начиная с 1931 г. число публикаций, посвященных применению хроматографии, с каждым годом увеличивалось, прежде всего в биохимии. Это можно объяснить тем, что биохимикам чаще приходится исследовать термически неустойчивые биологически активные материалы и хроматография здесь оказалась наиболее эффективным методом исследования их состава. Кроме того, все работы М. С. Цвета были опубликованы в биологической литературе, вследствие чего химикам его метод долгое время оставался неизвестным. Кроме хлорофилловых пигментов этим методом были успешно разделены и выделены в чистом виде другие биологически активные вещества витамины, ферменты, гормоны, энзимы, аминокислоты, алкалоиды. [c.8]

Рассмотрение некоторых особенно обширных проблем (например, биологическое окисление, обмен углеводов и аминокислот, биохимия крови) занимает несколько глав. Благодаря этому чита-гель имеет возможность выбрать в соответствии с кругом своих научных интересов главы, которые подробно освещают те или иные специальные вопросы биохимии. Мы отдаем себе отчет в том, что не всякий курс биохимии может полностью включать все те темы, которые обсуждаются в нашей книге. Увеличение объема биохимии привело к необходимости строить изложение таким образом, чтобы оно удовлетворяло читателей с весьма различными профессиональными и научными интересами. Очевидно также, что не все предлагаемые здесь темы смогут получить отражение в вводном курсе биохимии. Однако мы надеемся, что в ходе дальнейшего обучения студенты расширят и углубят свои знания. Например, первоначально студенту достаточно усвоить материал по биологическому окислению, изложенный в гл. 12 гл. 13, включающая более специальные вопросы, полезна для углубленного изучения и для справок. [c.8]

Пространственное строение решающим образом влияет на свойства и биологические функции органических веществ, участвующих в процессах жизнедеятельности. Большинство таких веществ оптически активны и встречаются в природе обычно в одной из антиподных форм это относится к белкам и образующим их аминокислотам, нуклеиновым кислотам, сахарам, стероидным гормонам, природным оксикислотам, ферментам, витаминам и др. Свойства природного каучука тесно связаны с определенной геометрической конфигурацией его полимерной цепи. Еще большее значение имеет в рассматриваемой области конформация, в особенности если речь идет о таких полимерах, как белки и нуклеиновые кислоты. Ни один вопрос биохимии не может быть решен на современном уровне без тщательного учета стереохимических факторов. [c.623]

Некоторые из наиболее важных открытий последних лет в биологий связаны с расшифровкой генетического кода (гл. I, разд. А, 3) и выяс- нением путей, ведущих к синтезу нуклеиновых кислот и белков. Строев ние нуклеотидов и аминокислот (гл. 14), так же как химические основы процессов полимеризации (гл. 11), разд. Д), мы рассмотрели раньше В этой главе пойдет речь о механизмах, контролирующих реакции полимеризации и обеспечивающих организацию нуклеотидов и аминокислот в правильные последовательности. Изучение этих механизмов связано с развитием генетики и биохимии, что и отражено в названии данной главы [1, 5]. [c.182]

Хотя электрофорез на бумаге первоначально был разработан для разделения аминокислот и белков, он в настоящее время применяется в самых различных областях органической химии и биохимии (см., например, [4, 91). При помощи электрофореза на бумаге разделяют сахара, пептиды, алкалоиды, антибиотики, витамины и т. д. [c.541]

При ионообменной хроматографии распределение происходит в результате ионного обмена (см. 8.5) между неподвижным ионитом и перемещающимся относительно него раствором разделяемых веществ. Последние должны иметь заряд. В качестве примера можно привести разделение аминокислот на катионитах. Такое разделение широко используется в биохимии, когда необходимо определить, из каких аминокислот состоит какой-либо белок и в каком отношении находятся в нем эти аминокислоты. Кипячением с соляной кислотой белок разрушается до аминокислот, и полученная смесь наносится на катионит. Устанавливается ионообменное равновесие [c.339]

Аминокислота серин получается почти непосредственно из 3-фосфоглицерата, аспартат — из оксалоацетата, а глутамат — из а-кетоглутарата. Каждая из этих трех аминокислот дает начало семейству других соединений [1]. Сравнительно небольшие усилия, затраченные на то, чтобы понять и запомнить соотношения между разными семействами, могут значительно облегчить изучение биохимии. Наряду с сериновым, аспартатным и глутамат-кетоглутаратным семействами отметим большое четвертое семейство, ведущее свое начало непосредственно от пирувата, и пятое семейство (состоящее в основном из липидов), которое происходит от ацетил-СоА Ароматические аминокислоты образуются из эритрозо-4-фосфата и фосфоенолпирувата, причем роль ключевого про межуточного соединения играет хоризмовая кислота [уравнение (7-50)]. Другие семейства ведут свое начало от глюкозо-6-фосфата и от пентозо- [c.457]

Подробнее детали различных биосинтетических процессов, ведущих ко многим первичным метаболитам типа аминокислот, пуринов и пиримидинов, описаны в пособиях по биохимии. Целью последующего обсуждения является прежде всего систематизация собранной в течение последней четверти столетия информации о путях биосинтеза некоторых более сложных природных молекул, таких, как стероиды, гем, хлорофилл и витамин B12, биологические функции которых частично или полностью известны. Другой целью является описание путей биосинтеза, которые природа избрала для создания колоссального изобилия вторичных метаболитов типа поликетидов, алкалоидов, фенолов, хинонов и различных микробных антибиотиков. Химики-органики приложили немало усилий для расшифровки запутанных деталей многих из этих процессов, не только выяснив отдельные стадии биосинтеза, но и определив роль ферментов в тончайших стереохимических аспектах биосинтетических реакций. В последующих главах эти и другие пути биосинтеза будут рассмотрены более детально. [c.406]

Направленное введение Р1 в определенные участки белков или нуклеиновых кислот позволит решать вопросы биохимии с использованием координационной химии. Для этого необходимо изучение модельных систем - комплексов Р1 с составными частями белков ( аминокислотами ) и нуклеиновых кислот (производными пиримидинов). Индивидуальные диастереомеры комплексов Р1(П) и Рё(11) с оптически активными аминокислотами могут оказаться биологически активными веществами и составить основу лекарственных препаратов, например, противоопухолевых. [c.50]

Газовая хроматография имеет в настоящее время широкую область применения, которая не ограничивается разделением простых органических соединений (углеводороды, эфиры, спирты и амины), но включает также разделение ароматических веществ, сахаров, аминокислот, металлоорганических соединений, силанов, высокомолекулярных полимеров и изотопов водорода. Возможность анализа малых проб позволяет использовать газовую хроматографию в биохимии, медицине и физиологической химии. Ряд [c.25]

На протяжении всей истории биохимии часто высказывалось предположение о том, что определенный биосинтетический путь представляет собой точное обращение соответствующего катаболического пути. Например, ферменты, осуществляющие гидролиз белков, в определенных условиях (концентрация аминокислот и pH) катализируют образо- [c.458]

Важной проблеме, стоящей на грани органической химии и биохимии, посвящена статья Селективное расщепление белков , в которой рассмотрены методы расщепления белков и полипептидов с целью установления их аминокислотного состава и порядка расположения аминокислот. [c.5]

Кузин А. М. и Эльпинер И. Е. Полярографическое исследование энолизации пировино-градной кислоты в присутствии аминокислот. Биохимия, 1947, 12, вып. 6, с. 509— 515. Библ. 12 назв. 7532 [c.286]

Биоорганическая химия сблизила и иереилела практическую деятельность химика-органика и биохимика. В данной главе авторы постарались показать взаимосвязи между органической химией и биохимией, с одной стороны, и химией белка и медицинской химией (фармакологией) —с другой. Как основной используется химический подход, н механизм биохимических реакций описывается в сравнении с их синтетическими моделями. Органический синтез и биосинтез пептидной и фосфоэфирной связи (гл. 3) рассматриваются параллельно таким образом выявляется удивительный ряд сходных закономерностей. Каждая аминокислота представлена как отдельное химическое соединение с уникальным набором свойств. Способность аминокислот к диссоциации обсуждается в терминах, принятых в органической химии для кислот и оснований, и фундаментальные свойства аминокислот подаются читателю так, чтобы не было впечатления, будто аминокислота — это нечто совершенно особенное. Химия аминокислот представлена как часть курса органической химии (реакции ал-килирования, ацилирования и т. п.), а сведения по биохимии рассмотрены с химической точки зрения. [c.26]

Помимо белков, дающих при гидролизе исключительно аминокислоты, существуют белки более сложного строения — протеиды, являющиеся по существу соединениями белков с небелковой частью, называемой в биохимии простетической группой. Такие белки имеют очень большое физиологическое значение. В зависимости от природы простетической группы различают [c.347]

Сопоставление трех кайносимметриков N. Р и Ре , которые одновременно действуют во многих отрегулированных природой сложных и важных многостадийных процессах (фотосинтез, дыхание, движение мышц,. ..), интересно именно в свете того, что в биохимии часто используются корреляционно-динамические электронные эффекты, мгновенно протекаюш ие при невысоких температурах. В этом отношении особенно интересны все загадки азота с участием его в аминокислотах, пиррольных и пиридиновых производных, в аденозине, в разнообразных пуриновых основаниях и т. д. [c.356]

Синтезированы и применяются некоторые содержащие серу аминокислоты, например СИ ,— 5— Hj—СН. —СН(К Нг)—СООН (метионин). Но особенно широко в области срганическсй химии и биохимии применяются разносбразьые всщестга с радиоактивным изотопом углерода С. Исходным веществом для синтеза в этих случаях часто является Oj (из Bai Og). Очень многие синтезы проводят с использованием реакции Гриньяра получение кислот, сложных эфиров, кетонов, алкоголей и др. Таким образом, приобретают большое значение такие синтезы, которые казалось бы никогда не было смысла применять в практике. Так, например, описан путь получения толуола по схеме [c.399]

Важная роль аминокислот в процессах жизнедеятельности с давних пор стимулировала исследования по проведению поиска лекарственных средств как среди природных аминокислот, так и их синтетических аналогов. В результате широких фундаментальных исследований такие природные аминокислоты, как глутаминовая кислота (I), метионин, гистидин, цистеин, а также препараты, являющиеся смесью аминокислот, получаемые из гидролизатов крови и других биологических субстратов, прочно вошли в арсенал лекарственных средств и активно используются в терапии при лечении больных с заболеваниями различной этиологии. Существенное влияние в проблеме направленного поиска новых лекарственных средств среди аминокислот и их производных оказало развитие исследований по биохимии клетки и организма в норме и патологии. Так, изучение метаболических процессов, протекающих в нервных тканях, показало, что первичным продуктом ферментативного расщепления I является у Зминомасляная кислота (II). [c.7]

Лигандообменную хроматографию применяют для разделения в водной среде соединений, представляющих большой интерес для органической химии и биохимии аминов, аминокислот, белков, нуклеотидов, пептидов, углеводов. При этом в вчестве комплексообразующих используют ионы меди, цинка, кадмия, никеля, серебра и железа. Ионы ртути и серебра в неполярной среде алифатических углеводородов образуют лабильные комплексы с ненасыщенными и ароматическими углеводородами. Большими достоинствами лигандообменной хроматографии является ее селективность и отсутствие жестких требований к сорбенту, который может быть прочно связан ионами металла или только пропитан солями металла. [c.82]

Одним из наиболее интересных объектов изучения в совре 1енной биохимии ЯВЛЯ70ТСЯ белки — сложные полимеры, построенные из аминокислот, котор7,10 соединены друг с другом амидными связями. [c.123]

Подобное структурное сходство дает основание ожидать, что пазвания аминокислот уже говорят о природе их радикалов. К сон<алению, тривиальные названия не позволят сделать заключение о природе радикала, если мы не знаем заранее, какой структуре соответствует данное название. Вот почему мы вынуждены запоминать для канедой аминокислоты ее название и структуру. Возможно, удобнее было бы пользоваться номенклатурой ШРАС для обозначения аминокислот, однако тривиальные названия уже прочно вошли в обиход органической химии и, что еще важнее, биохимии. [c.384]

ЛРИЛИРОВАНИЕ. Аминокислоты взаимодействуют с 2,4-динитро-фторбензолом (реактивом Сэнгера) в слабощелочном растворе, образуя, замещенный динитроанилин. Эти реакции идут по механизму нуклеофильного ароматического замещения. Применение этого реактива в биохимии описано в разд. 25.8. [c.396]

Применеиие. Ж х важнейший физ -хим метод исследования в химии, биологии, биохимии, медицине, биотехнологии Ее используют для анализа, разделения, очистки и выделения аминокислот, пептидов белков ферментов, вирусов, нуклеотидов, нуклеиновых к-т, углеводов, липидов, гормонов и т д, изучения процессов метаболизма в живых организмах лек препаратов, диагностики в медицине, анализа продуктов хим и нефтехим синтеза попупродуктов, красителей, топлив, смазок, нефтей, сточных вод, изучения изотерм сорбции из р-ра, кинетики и селективности хим [c.153]

В биохимии лазеры применяют для воздействия на разл. ко.мпоненты макромолекул, напр, на остатки аминокислот белков. Лазерное излучение также влияет на ферментативные р-ции, коагуляцию крови, иммунную активность антител и др. процессы, в к-рых существенны процессы изменения конформации белковых макромолекул. Поскольку это требует меиьшей энергии, чем энергия хим. связи, такое воздействие возможно при сравнительно малых дозах лазерного облучения. [c.566]

Определение аминокислот всегда представляло исключительно важную задачу биохимии ввиду того, что эти соединения играют роль кирпичиков при построении пептидов и белков. Широко применяемый, основанный на ионной хроматографии и теперь уже ставший классическим метод Мура и Штейна [1] не позволяет провести различие между энантиомерами. Между тем в хиральном аминокислотном анализе ощущается явная потребность так, например, в пептидном синтезе решающее значение может иметь оптическая чистота исходного материала, а результаты стереохимического анализа могут искажаться из-за рацемизации. Другой областью применения дгырдльного аминокислотного анализа является определение строения многих микробиологических продуктов, таких как полипептидные антибиотики, в состав которых входят о-аминокислоты, не обнаруженные у млекопитающих [2]. [c.173]

Примером из области биохимии, который можно непосредственно связать с уравнением (3-8), служит рацемизация аминокислот. Раствор Ь-аминокислоты можно легко превратить в рацемическую смесь, когда 50% аминокислоты находится в О-форме и 50%—-в Ь-форме, с помощью особого фермента рацемазы, причем этот процесс не будет сопровождаться ни поглощением, ни выделением тепла. Таким образом ДЯ = 0 и единственным изменяющимся параметром системы является энтропия. Обозначим й чистого изомера через Q Принимая во внимание, что каждая из N молекул 1 моля рацемата может находиться в одной из двух конфигураций, для рацемической смеси можем записать [c.206]

Динамическая стереохимия, изучающая конформационные равновесия молекул, влияние пространственного строения молекул на их реакционную способность — актуальная область теоретической органической химии. Конформационные представления имеют большое значение в молекулярной биохимии, молекулярной биологии, молекулярной фармакологии, так как биологическая активность большинства природных соединений (аминокислот, пептидов, белков, ферментов, углеводов, ДНК, РНК, стероидов, алкалоидов), а также лекарственных веществ зависит от их пространственного строения. В связи с этим большой интерес представляет конформационный анализ молекулярных структур, содержащих конформационно подвижную циклогексановую систему. К этим соединениям относятся, в частности, производные циклогексана, содержащие алкильные, винильные, этинильные и кислородсодержащие функциональные фуппы —С=0, —ОН, —СО—СН3, —О—СО—СН3. Большое практическое значение имеют производные циклогексана с эпоксидной функциональной группой — алкициклические эпоксиды, являющиеся исходными соединениями синтеза эпоксидных полимеров с ценными физико-химическими свойствами. [c.66]

К середине 1940-х годов пептидная теория белков Фишера и Вальд-шмидт-Лейтца была почти повсеместно принята. Встал вопрос о точном знании деталей химического строения, т.е. о конкретном порядке расположения аминокислот в белковых цепях. Впервые такое сложное исследование удалось провести в течение десятилетия (1945-1954 гг.) ф. Сенгеру, определившему аминокислотную последовательность инсулина. Вторым белком была рибонуклеаза А. Полная структура этого фермента расшифрована С. Муром, К. Хирсом и У. Стейном (1960 г.). Вскоре идентификация химичекого строения белков стала производиться с помощью автоматических секвенаторов и приобрела рутинный характер. Однако достижения в решении первой фундаментальной задачи проблемы белка не принесли удовлетворения. Сначала не вызывало сомнений, что химические и физические свойства белков получат свое объяснение, как только станет известно химическое строение их молекул. Однако основанная на опыте всей органической химии и биохимии надежда на то, что установление химического типа и строения молекул окажется достаточным для понимания хотя бы в общих чертах их специфического функционирования, не оправдалась. Тем самым определение структуры из конечной цели исследования превратилось в необходимый для последующего изучения белков начальный этап. Утвердилась мысль, что химическая универсальность и практически необозримое многообразие свойств соединений этого класса при строгой специфичности его отдельных представителей связаны с особенностями пространственных структур белковых молекул. [c.67]

И (1.82) 15001. Смесь (1.81, а) и Р-меркаптоэтанола является известным и широко используемым в биохимии реагентом для спектрофлуо-риметрического определения аминокислот и белков [127, 177, 180,321]. Сделано предположение, что флуоресцирующие продукты реакции данного реагента с К-концом аминокислот и протеинов представляют собой 1-алкилтио-2-алкилзамещенные изоиндолины. В доказательство этой гипотезы проведены эксперименты по конденсации (1.81, с) с н-пропиламином в присутствии этилмеркаптана, р-меркаптоэтанола [594—5971, 1,2-этандитиола [594], причем лишь в случае трет-бутл-меркаптана и этандитиола выделены в аналитически чистом виде и охарактеризованы изоиндолы (1.83). С помощью УФ, ЯМР и масс-спектров исследовано образование 1-ал кил (арил )тио-2-алкилйзои идолов в спиртовых растворах [594—5971. Продукты конденсации аминов с реагентом (смесь (1.81, а) с меркаптосоединениями) имеют сильную флуоресценцию, что в общем подтверждает высказанную выше гипотезу [597]. [c.24]

В этой книге мы не будем рассматривать ни большинство смешанных соединений указанных выше типов, ни аналитическую химию следовых количеств полимерных соединений, поскольку для этих целей применяются в высшей мере специфические методы разделения и обнаружения. К таким соединениям помимо промышленных синтетических полимеров относятся биополимеры, например ДНК, РНК, белки и т. д. Последние играют важнейшую роль в биохимии, но для их определения на уровне следовых количеств применяются специфические биохимические методы, и поэтому они также не рассматриваются в настоящей монографии. Аналогично только вкратце будут упомянуты предшественники биополимеров — аминокислоты, нук-леозиды и т. п. [c.15]