Вторичная и третичная структура белков

Под действием высоких температур, а также солей тяжелых металлов вторичная и третичная структуры белков разрушаются. При этом происходит денатурация белка, т. е. потеря способности растворяться в воде. Теряется и биологическая активность. При более высокой температуре белки обугливаются, что сопровождается появлением запаха жженого рога. [c.361]

Большинство амидов представляют собой кристаллические соединения с более высокими по сравнению с карбоновыми кислотами температурами плавления и кипения. Низшие представители амидов хорошо растворимы в воде Высокие температуры кипения амидов объясняются образованием прочных межмолекулярных водородных связей. Водородные связи такого типа, как в амидах, участвуют в формировании вторичной и третичной структуры белков, определяя их пространственное строение (см. 16.2 2). [c.270]

Хотя дисульфидные связи частично обусловливают вторичную и третичную структуры белков, определение их локализации является частью изучения первичной структуры. [c.279]

Характер взаимодействия белков с ионами тяжелых металлов сложен и многогранен. Это прежде всего образование комплексных соединений, нерастворимых в воде, но растворяющихся в избытке соли (кроме Л КОз и Н С12) соли тяжелых металлов, адсорбируясь на белковых мицеллах, изменяют их электрический заряд (вплот1> до полной нейтрализации). Денатурация белкой солями тяжелых металлов вызывается глубокими нарушениями вторичной и третичной структур макромолекул белка, изменением положения пептидных цепей, которое обусловливается в основном разрывом связей между ними ( лавным образом днсульфидшлх). Дисульфидным связям принадлежит видная роль в поддержании вторичной и третичной структур белка. Разрыв их влечет за со- [c.24]

Объясните, что подразумевается под первичной, вторичной и третичной структурами белков [c.467]

Некоторые факторы разрушают вторичную и третичную структуры белков — происходит так называемая денатурация белка. Сущность денатурации белка сводится к разрушению связей, обусловливающих вторичную и третичную структуры молекулы (водородных, солевых и других мостиков). А это приводит к дезориентации конфигурации белковой молекулы (рис. 18.1, б). Реагенты и условия, вызывающие денатурацию белков, весьма различны действие сильных кислот и щелочей, этилового спирта, солей тяжелых металлов, радиация, нагревание, сильное встряхивание и др. [c.353]

Некоторые факторы разрушают вторичную и третичную структуру белков — происходит так называемая денатурация белка. Сущность денатурации белка сводится к разрушению связей, поддерживающих вторичную и третичную структуру молекулы (водородных, солевых и других мостиков). А это приводит к дезориентации конфигурации [c.421]

Из этого списка ясно, чего необходимо избегать, поскольку целесообразнее, конечно, изучать белки в нативном состоянии, а не их денатурированные компоненты. К счастью, глобулярные белки кристаллизуются в нативном состоянии (что, правда, сопряжено со значительными трудностями), в то время как денатурированные белки не обладают кристаллической структурой. Ведь почти все, что нам известно о вторичной и третичной структуре белков, было установлено при помощи рентгеноструктурного анализа отдельных белковых кристаллов. [c.412]

Установленная секвенированием последовательность аминокислот может рассматриваться лишь в качестве одного из уровней структурной организации белка. Она закодирована в соответствующем гене и находится в тесной связи со вторичной и третичной структурами белка, его конформацией и биологической активностью. Образование вторичной и третичной структур [c.374]

Изменение вторичных и третичных структур полипептидных цепей. Применительно к вторичным и третичным структурам белков введены два типа понятий, которые четко отражают тот факт, что, исходя из одной и той же полипептидной цепи, можно получить множественные формы речь идет о конфигурационных и конформационных изменениях. [c.44]

В действительности же не имеет смысла разделять вторичную и третичную структуру белка — мы имеем дело с единственной пространственной структурой, содержащей те или иные регулярные участки и неупорядоченные звенья. Сказанное не отвергает иерархического принципа в биологии. Иерархия структур возникает в любых системах, строящихся из большого числа однотипных элементов при наличии взаимодействий между ними. Проблема биологической иерархии была рассмотрена Берналом [77]. [c.220]

В работе Лима [151] реализован более содержательный подход к проблеме. Как уже сказано, раздельное рассмотрение вторичной и третичной структуры белка не имеет самостоятельного смысла — вторичная структура является элементом пространственной структуры глобулы, ею определяемым (см. стр. 220). Лим исходит из того, что глобула состоит из гидрофобного ядра и полярной оболочки. Целиком гидрофильные участки не могут образовать более одного витка спирали, так как спирализация препятствует взаимодействию с водой. Спира-лизуются лишь те гидрофильные участки, которые примыкают к спирали, скрепленной с ядром. Образование длинных спиралей возможно лишь из участков, содержащих гидрофобные боковые группы, которые входят в ядро. Целиком гидрофобные участки спиральны, если они находятся внутри глобулы. Смешанные участки спиральны, если гидрофильные остатки расположены на поверхности глобулы, а гидрофобные — внутри нее. Об этом свидетельствуют, в частности, результаты изучения гемоглобина (см. стр. 232). Для спиралей характерны скобы , состоящие из гидрофобных остатков и находящиеся в положениях i, i 4- 4. [c.251]

В настоящее время крайняя точка зрения, что все предопределено хромосомой, не слишком популярна. Позиция заключается в том, что ДНК детерминирует первичную аминокислотную последовательность белка, и уже эта первичная структура определяет упаковку полипептидной цепи и, следовательно, вторичную и третичную структуры белка и, наконец, его четвертичную структуру, а также ассоциацию с образованием [c.332]

Денатурация — разрущение пространственной структуры биополимеров (например, вторичной и третичной структуры белка) под влиянием химического или физического воздействия, приводящее к частичной или полной потере естественных свойств, в том числе биологической активности. [c.92]

Чрезвычайно важна роль водородных связей в биохимических процессах Благодаря водородным связям фиксируются вторичные и третичные структуры белков, образуются связи в двойных спиралях ДНК и т д Решающая роль водородных связей часто объясняет малые энергии, необходимые для многих биохимических превращений [c.38]

ПЕРВИЧНАЯ, ВТОРИЧНАЯ И ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКА [c.46]

Из сказанного следует, что белки, находящиеся в различных тканях и органах человека, различных животных, растений, многочисленных микроорганизмов, обладают весьма высокой видовой специфичностью. Высокая видовая специфичность белков может иметь причиной либо различия в химическом строении тканевых белков, либо изменение конфигурации полипептидных цепей (изменение вторичной и третичной структур белка) (стр. 46). [c.344]

Как известно, последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи, т. е. одномерная первичная структура белковой молекулы, находится под генетическим контролем (гл. XX). Возникает вопрос определяются ли генетически тип конформации, расположение дисульфидных связей и вторичная и третичная структура белка или конформация молекулы белка, обеспечивающая его функцию, зависит только от его первич- [c.277]

Разрушение вторичной и третичной структуры белка фермента обычно ведет к его инактивации. Такое явление наблюдается, например, при нагревании ферментов. Чувствительность ферментов к нагреванию названа термолабильностью. Взаимодействие молекул фермента и субстрата происходит только в определенной зоне значений pH. То значение рн, при котором фермент наиболее активен, носит название оптимума pH. [c.109]

Белки и пептиды — биополимеры а-аминокислот. Синтез а-аминокислот. О- и -Ряды а-аминокислот, их роль в построении молекулы белка. Химические свойства аминокислот. Отношение аминокислот к нагреванию. Медные соли а-аминокислот как хелатные соединения. Бетаины. Пептидный синтез. Первичная, вторичная и третичная структуры белка. [c.191]

ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА белка, последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. В П. с., закодированной в соответствующем данному белку структурном гене, заложено все необходимое для ее самоорганизации в глобулу с определенной пространств, структурой. П. с. определяет вторичную и третичную структуры белка. Методы ее установления хорошо разработаны полипептидную цепь специфически расщепляют протеиназами (трин-сином — по остаткам аргинина и лизина, химотрипсином — по остаткам аром, аминокислот и лейцина) или хим. методами (бромцианом по остаткам метионина) в полученном наборе перекрывающихся пептидных фрагментов определяют последовательность аминокислот, используя преим. ступенчатое расщепление по Эдману (процесс автоматизирован), и сопоставляют строение фрагментов. [c.429]

Современные представления о том, что в основе денатурации лежит изменение конформации полипептидных цепочек белка, вполне соответствуют гипотезе Ву, сформулированной еще тогда, когда биохимики не располагали достаточно определенными представлениями о вторичной и третичной структурах белка и силах, стабилизирующих эти структуры. [c.184]

ИЗУЧЕНИЕ ВТОРИЧНОЙ И ТРЕТИЧНОЙ СТРУКТУРЫ БЕЛКОВ [c.74]

К этой группе относятся 1) компьютерная система для функциональной диагностики генетических текстов, разработанная В.В. Соловьевым, А.К. Сб1ЛИховой и И.Б. Рогозиным 2) компьютерная система для исследования молекулярных механизмов мутационного и рекомбинационного процесса, разработанная И.Б. Рогозиным и соавторами 3) компьютерная система, разработанная В.В. Соловьевым, А.К. Салиховой и A.A. Саламовым для исследования вторичной и третичной структуры белков 4) описанная в работе В.В. Капитонова компьютерная система для исследования свойств мобильных генетических элементов и ряд других. [c.7]

Исследуя вторичную и третичную структуры белка в чисто геометрическом плане, мы так или иначе сталкиваемся с необходимостью учета всех химических связей, так как они определяют характерный для данной белковой молекулы набор межатомных расстояний и валентных углов и, в конечном итоге, ее сложную конфигурацию. Третичная структура опре/ еляет форму и размеры белковых молекул. [c.536]

Предметом настоящей главы будет расомотрение вторичной и третичной структуры белков. [c.536]

Физико-химические свойства белков в значительной степени определяются их высоким молекулярным весом, амфо-терностью аминокислот и лабильностью вторичной и третичной структур белка. Водородные связи, 1юддерживающие вторичную структуру белка, очень непрочны и легко разрушаются уже при нагревании раствора белка до 60—70° или при действии 8 М раствора мочевины. В результате наблюдается, так называемое, плавление вторичной структуры белка, ведущее к изменению таких физико-химических свойств раствора белка, как светорассеяние, вязкость и оптическое вращение. Белок с разрушенной вторичной структурой становится гидрофобным и имеет тенденцию выпадать в осадок. [c.54]

Для изучения вторичной и третичной структуры белка применяются самые разнообразные методы. Наиболее полные данные были получены при изучении дифракции рентгеновских лучей на различных белковых соединениях. Ряд данных, имеющих пр инципиальное значение для понимания вторичной структуры белка, был 1Получен при помощи таких методов, как инфракрасная спектроскопия и спектрополяриметрия. Пожалуй, следует отметить, что большинство из применяемых в этих исследованиях методов дают некоторую среднюю характеристику конфигурации полипептидных цепей и их упаковки в белке и оказываются нечувствительными к структуре отдельных небольших участков молекулы, если их конфигурация не соответствует конфигурации основной массы цепей. [c.536]

Изменения называются конфигурационными, когда их вторичные и третичные структуры белков способны принимать различные геометрические очертания в зависимости от изменения клеточной среды (pH, температура, окислительно-восстановительный потенциал, ионная сила и т. п.) [151]. Это можно проиллюстрировать на примере катехолоксидазы винограда Vitis vi-nifera), которая представлена разными множественными формами в зависимости от условий экстракции фермента [85]. [c.45]

Применение вычислительных методов длительное время также не давало существенно лучших результатов даже и после установления того фундаментального факта, что процессы формирования белков являются обратимыми. Постулат о том, что собственно последовательность аминокислот в белке лежит в основе определения его пространственной структуры, а результирующая конформация белка в целом должна соответствовать минимуму свободной потенциальной энергии, не облегчил в заметной мере вычислительную задачу. Неизмеримые трудности состоят в том, что вследствие огромных размеров молекул белков имеется астрономически большое число их возможных конформаций. Поэтому потребовались бы многие годы компьютерного времени, чтобы сравнить их энергии. Решение вычислительной задачи стало возможным с разработкой программы LINUS. Эта программа основана на гипотезе иерархической конденсации . Согласно этой гипотезе, соседние участки цепи белка взаимодействуют во время ее складывания и образуют локальные фрагменты, которые затем ассоциируют в более крупные структуры. Процесс продолжается в иттерационном режиме до формирования конечной третичной структуры. Фундаментальное отличие программы LINUS от предшествующих программ заключается в том, что, согласно гипотезе иерархической конденсации , сложенный белок необязательно достигает состояния глобального минимума энергии (самое низкое из возможных состояний энергии), а оказывается в состоянии локального минимума (самое низкое из достижимых состояний энергии). Применение указанной программы позволяет объективно предсказывать и вторичную, и третичную структуру белка. [c.532]

Вторичная и третичная структуры белков связаны с пространственным расположением полипептидных цепей. Закручивание в так называемуюа-спираль обусловливает появление вторичной структуры, а изгибание, переплетение и образование дополнительных связей между далеко отстоящими друг от друга участками спирали— третичной структуры. [c.429]

Исходя из данных по изучению вторичной и третичной структуры белков оптическими и гидродинамическими методами [47], естественно полагать, что состояния спин-меченого фрагмента полипептидной цепи после обработки белка иючевиной и диоксаном отличаются отсутствием или наличием а-спиральной структуры. Наличие вторичной структуры существенно увеличивает жесткость спин-мечеиого участка цепи макромолекулы, а потому подвижность парамагнитной метки в присутствии мочевины значительно больше, чем в присутствии диоксана. [c.169]

Можно выделить четыре тина взаимодействий, ответственных за под-дерлсание вторичной и третичной структуры белков 1) водородные связи между пептидными группами 2) водородные связи между боковыми цепями аминоКИС.Л0ТИЫХ остатков 3) иоиные связи и 4) неполярные, или гидрофобною, связи (фиг. 41). Отнюдь не исключено, что и другие типы взаимодействий также могут вносить вклад в поддержание свернутой формы некоторых полипентидных цепей, однако мы о них пока практически ничего не знаем. [c.110]

Тенденция углеводородов и других неполярных молекул к ассоциации в водных растворах обусловлена образованием неполярных (или гидрофобных) связей. Имеется много указаний в пользу того, что неполярные связи — очень вал ный, а дюл Т быть и ваншейший, фактор, обеспечивающий поддержание вторично и третичной структуры белков. Наибо,лее полная инфор- [c.110]

Некоторые факторы разрушают вторичную и третичную структуру белков — происходит так назьшаемая денатурация белка. Сущносп денатурации белка сводится к разрушению связей, обусловливающие вторичную и третичную структуры молекулы (водородных, солевых I других мостиков). А это приводит к дезориентации конфигурации бел ковой молекулы (рис. 40, б). Реагенты и условия, вызывающие дена турацию белков, весьма различны. Это действие сильных кислот [c.384]

Способ действия токсина на молекулярном уровне пока неясен, но вероятно, что его мишенью могут быть рецепторы фос-фатидилхолина и N-ацетилгалактозамина [635]. Химено и др. [636] предположили, что в действии этого токсина участвуют нуклеотидные производные. Харди [618], используя возможности компьютерной графики, создал модель взаимодействия между токсином и рецепторами насекомых, которая смогла предсказать структуру инсектицидного белка. После того как станут известны вторичная и третичная структуры белка, может быть описан его активный центр это могло бы привести в конечном [c.311]

С. г. играют важную роль в биохимич. процессах. С. г. таких низкомолекулярных соединений, как кофермент А, глютатион, липоевая кислота, способны образовывать тиоэфиры и участвовать в ферментативных реакциях нереноса ацильных остатков. С. г. белков принадлежат остаткам цистеина они принимают участие в создании вторичной и третичной структур белков за счет взаимодействия с другими функциональными группами полипептидной цепи жесткое сшивание отдельных цепей (нанр., в инсулине) или участков одной цепи (напр., в трипсине, химотрипси-не и др. ферментах) нутем образования дисульфидных мостиков образование водородных связей и координационных связей с участием металлов и т. п. С. г., З аствуя в создании разнообразных химич. связей [c.551]

Белки, их химические и физико-химические свойства. Методы выделения и очистки белков классические — диализ, высаживание из растворов современные — распределительное и ионообменное хроматографирование, хроматографирование на молекулярных ситах, электрофорез. Индивидуальность белков.. Цветные реакции белков биуретовая, ксантопротеиновая, сульфгидрильная, Милона, нингидринная. Первичная, вторичная и третичная структуры белков, факторы, определяющие эту структуризацию. Проблема установления первичной структуры белка. Вторичная структура а-спираль и Р-структура, третичная структура. Классификация белков простые и сложные. Простые белки альбумины, глобулины, проламины, прот амины, гистоны и склеропротеины. Сложные белки (протеиды) нуклеопротеиды, глюкопротеиды, липопротеиды, фосфопротеиды, хромопротеиды, металлопротеиды. Заменимые инезаменимые аминокислоты. Проблема синтеза искусственной пищи. [c.189]

Все 4 структуры могут быть изучены разнообразными физическими и химическими методами. Нарушения нативной вторичной и третичной структуры белков, вызываемые весьма разнообраз-ньвп факторами, как-то повышением температуры, резкими сдвигами pH, добавлением некоторых агентов, разрывающих водородные связи между СО—NH-группами (мочевина, соли гуанидина, трифторуксусная кислота, дпхлоруксусная кислота), называются общим термином — денатурацией белков. [c.36]