Структура и химический состав белков

Химическое, и, тем самым, биологическое поведение белка определяется его аминокислотным составом и последовательностью остатков в цепи — первичной структурой. Современные методы позволяют определить аминокислотный состав белка без особых затруднений. Белок расщепляется на аминокислоты в результате гидролиза — реакции, обратной поликонденсации, [c.69]

Выделить и охарактеризовать белок гораздо труднее, чем большинство других органических соединений. Число выделенных в относительно чистом и гомогенном виде белков до последнего времени было так невелико, что возникли сомнения в том, являются ли многие белки индивидуальными химическими веществами [11]. По мере усовершенствования методов выделения белков было обнаружено, что многие белки, считавшиеся ранее индивидуальными веществами, представляют собой смеси. Некоторые из этих смесей впоследствии были разложены на составляющие компоненты, и пришлось затратить очень много труда для того, чтобы полностью определить их состав и структуру. В настоящее время существует мнение, согласно которому все большее число сложных природных смесей может быть подвергнуто успешному фракционированию, позволяющему провести полное разделение этих смесей на составляющие компоненты. Изучение выделенных веществ должно пролить свет на взаимосвязь между структурой и свойствами как в случае чистых соединений, так и в случае исходных смесей. [c.6]

Каждый белок обладает характерным набором кислот, расположенных в линейной или разветвленной последовательности, которая обусловливает физические и химические свойства, присущие данному белку. Хотя белки не будут рассматриваться здесь, поскольку важность, интерес и объем материала, связанного с белками, требует монографической полноты нри их обсуждении, пожалуй, стоит перечислить структуры аминокислот, образующихся при гидролизе белков. В табл. 21.1 приведены двадцать нять аминокислот, входящих в состав белков. Десять из них являются незаменимыми в том смысле, что, хотя все аминокислоты необходимы для нормального развития высших организмов, последние неспособны сами осуществлять синтез незаменимых аминокислот, и поэтому эти аминокислоты должны входить в состав белков пищи высших организмов. [c.524]

Если затем такую химически измененную РНК ввести в растения табака, то они заболевают мозаичной болезнью, но несколько отличной от обычной табачной мозаики. Белок нового, измененного вируса имеет несколько другой аминокислотный состав. Таким образом, очевидно, что химическое изменение состава и структуры РНК повлияло на характер биосинтеза белка, изменился состав и структура белка вируса. Есть большое количество как растительных, так и бактериальных вирусов, содержащих в качестве наследственного материала и ДНК и РНК. [c.277]

Как показали исследования последних лет, рибосомы, активно синтезирующие белок, связаны с информационной РНК или матричной РНК (м-РНК), химическая структура которых определяет порядок чередования аминокислотных остатков в образующихся полипептидах, и тем самым определяют специфичность белка. Главные характерные черты, которыми и-РНК отличается от прочих фракций РНК, заключаются в том, что, во-первых, она быстро синтезируется и быстро распадается, обладая малым периодом жизни, и не накапливается в клетках и, во-вторых, ее нуклеотидный состав соответствует составу своей и клеточной ДНК- Этот факт имеет принципиальное значение, поскольку он указывает на возможную матричную роль ДНК в образовании н-РНК- [c.281]

Интенсивное изучение химического строения каналов началось в биофизике в конце 1960-х годов. К этому времени стало ясно, что для выяснения механизмов активации и инактивации каналов, их селективности, блокировки, прохождения ионов через пору и других функциональных свойств необходимо знание структуры макромолекул, входящих в состав канала. В середине 70-х годов было установлено, что Na+ -канал представляет собой трансмембранный белок, погруженный в липидный бислой. Этот же вывод был получен и в отношении другого типа каналов, изменение проводимости которых достигается не за счет изменения электрического потенциала на мембране, а в результате действия химических нейромедиаторов. [c.132]

Прежде чем рассмотреть исследования Астбери, кратко остановимся на предложенной им классификации белков, в основу которой был положен структурный признак [11, 12]. По этому признаку все белки делятся на два больших класса фибриллярных и глобулярных белков. Первые имеют вытянутую, волокнистую структуру вторые -форму глобулы (во времена Астбери они назывались корпускулярными белками). Такое разделение отчасти согласуется со спецификой функционирования белков и растворимостью их в воде. Фибриллярные белки входят в состав кожи, соединительных тканей, хрящей, скелета, волос, рогов и т.д. Как правило, в обычных условиях они химически инертны, не растворяются в воде и выполняют структурную или защитную функцию. Глобулярные белки играют активную роль в метаболизме, участвуя во всех процессах жизнедеятельности организма. Многие глобулярные белки растворимы в воде. Четкой структурной или функциональной границы между двумя классами белков, однако, провести нельзя. Например, миозин (белок мышц), хотя и имеет волокнистое строение, тем не менее химически не инертен. Функция миозина связана с превращением химической энергии в механическую работу. Несмотря на значительную условность, предложенная Астбери и сохранившаяся до сих пор классификация белков по структурному признаку остается все еще целесообразной. Сама идея разделения белков в зависимости от топологии структуры хорошо согласуется с одной из задач молекулярной биологии, а именно с установлением связи между строением (в том числе пространственным) и функцией биологических молекул. У. Астбери были изучены структуры разнообразных фибриллярных белков [13, 14]. Оказалось, что эти белки по структурному признаку могут быть разделены на две конформационные группы. Первая группа, названная по начальным буквам входящих в нее белков группой к.т.е.Г., включает такие белки, как кератин (белок волос, шерсти, ногтей и т.д.), миозин (белок мышц), эпидермин (белок кожи) и фибриноген (белок плазмы крови). Во вторую группу фибриллярных белков (группа коллагена) входят белки сухожилий, соединительных тканей, хрящей и др. Белки каждой группы имеют близкие картины рентгеновской дифракции, что указывает на их конформационную аналогию. [c.11]

Первая часть этого положения основывается на том, что первоначальное биохимическое повреждение есть обособленное радиационное явление, которое может затронуть только небольшое число атомов. Чтобы это явление могло иметь приписываемое ему важное значение, весьма вероятно, что это небольшое число затронутых атомов должно входить в состав структуры больших размеров, причем наиболее вероятно, что такой структурой будут высокополимерные белок или нуклеиновая кислота. В предыдущем докладе harlesby рассматривал некоторые из наиболее глубоких изменений, которые можег произвести излучение в структуре и свойствах синтетических полимеров. Исследования действия рентгеновских лучей на физико-химические свойства белков и ДНК начались более 25 лет назад и до сих пор интенсивно продолжаются. [c.115]

Образовавшаяся в клеточром ядре цепь информационной РНК поступает в цитоплазму и включается в рибосомные частицы, где в свою очередь служит матрицей для синтеза белка, и аминокислоты в белковой цепи располагаются в соответствии с той нуклеотидной последовательностью, которая имеется в информационной РНК (см. рис. 10). Следовательно, та химическая структура, которая была фиксирована в структуре ДНК, передалась в процессе синтеза на РНК и затем на белок. Другими словами, выражаясь нашим специальным языком, та наследственная информация (особенности последовательности нуклеотидов), которая была фиксирована в молекулярной структуре ДНК, была передана на РНК и затем на белок. Отсюда и название информационная РНК, т. е. РНК, структурно связывающая ДНК и синтезированный белок. Таким образом, последний, синтезируясь в своей структуре (последовательности аминокислот), отражает структуру (последовательность нуклеотидов) ДНК. О том, что все это весьма правдоподобно, свидетельствует целый ряд экспериментальных данных. Оказалось, что всякие изменения молекулярной структуры ДНК (например, замена некоторых нуклеотидов на другие неестественные или же нарушения нормальной структуры оснований, входящих в состав ДНК) неминуемо приводят к изменению аминокислотной последовательности в синтезируемом белке. [c.87]

Определение химической структуры белка следует начинать с количественного анализа аминокислотного состава его полипептидных цепей. Для этого чистый и, если это возможно, кристаллический белок подпер-гают обычно кислотному гидролизу, чтобы гидролизовать все имеющиеся в белке пептидные связи, которые соединяют аминокислоты, входящие в состав этого белка. Затем определяют относительные количества высвобождающихся при таком гидролизе двадцати стандартных аминокислот. Определение количества аминокислот проводят с помощью метода хроматографии на ионообменных смолах, разработанного в начале 50-х годов У. Штейном и С. Муром (фиг. 39, 40). Результаты такого анализа аминокислотного состава двух ферментов Е. oli (Р-галактозидазы и триптофан-синтазы) приведены в табл. 2. (Триптофан-синтаза Е. соН, как скоро будет показано, состоит из двух различных полипептидных цепей, названных А-белком и В-белком. Данные, приведенные в табл. 2, касаются только А-белка.) [c.83]

Физические и химические исследования бактериофага 2 показали, что его частица содержит одну одноцепочечную (некольцевую) молекулу РНК длиной около 3300 нуклеотидов. (Следовательно, РНК 2 несет примерно в два раза меньше генетической информации, чем РНК ВТМ.) Нуклеотидный состав РНК 12 следующий [А] = 0,23 [Г] = 0,26 [У] = = 0,26 и 1Ц] = 0,25. Белковая оболочка фага 2 представляет собой сферическую структуру из 180 одинаковых молекул белка, каждая из которых содержит 129 аминокислот. Анализ аминокислотной последовательности белка фага 12 и родственных ему фагов М52 (выделенного в Калифорнии) и 1г (выделенного в Германии) показал, что белок М52 отличается от белка 2.по 88.-й аминокислоте, белке фага 12 в этом мес е находится оста- [c.469]

Лучше изучен аминокислотный состав боковых цепей недеградированного белка. Потенциометрическим титрованием обнаружено присутствие 51 потенциально отрицательно заряженных групп (карбоксильные и фосфатные остатки) 5 групп, титрующихся в участке расположения имидазольной группы 22 остатка лизина и 14 гуанидиновых групп, что находится в хорошем соответствии с аналитическими данными [19]. Была исследована ионизация остатков тирозина измерением поглощения в ультрафиолетовой области при различных величинах pH. Тирозиновые остатки инсулина ионизируются при величине pH немного выше 10, в то время как тирозиновые остатки нативного яичного альбумина не ионизируются при pH 12. При pH около 12,5 происходят быстрые и необратимые изменения фенольные группы ионизируются и остаются в ионизированном состоянии даже тогда, когда pH повторно сдвигается в область ниже 12. При этом белок денатурируется. Более того, яичный альбумин, который денатурируют другими методами, содержит остатки тирозина в ионизированном состоянии при pH ниже 12 [20]. Причина этого явления, наблюдаемого как для альбумина, так и для некоторых других белков [21], пока не ясна. Водородные связи фенольных гидроксильных групп с другими группами внутри молекулы могут быть необходимы для поддержания четвертичной структуры нативного белка [22]. С другой стороны, непосредственное окружение фенольных групп внутри молекулы может быть сильно изменено денатурацией [20]. Некоторые из боковых групп нативного белка недоступны для действия химических реагентов. Как можно было ожидать, остатки тирозина легко реагируют с кетонами только после денатурирования белка [23]. Из общего числа е-аминогрупп альбумина, равного 20, только три группы реагируют с 1-фтор-2,4-динитробензолом в условиях, когда белок не денатурирован [24]. [c.10]

Первыми объектами рентгеноструктурного анализа стали фибриллярные белки, а среди них - фиброин шелка. Его рентгенограмма получена в 1920 г. Р. Герцогом и У. Янке [5-7] и несколько позднее Р. Бриллем [8]. Было обнаружено, что белок состоит из кристаллической и аморфной частей. В состав кристаллической части входят только глицин и аланин в соотношении 1 1. Со ссылкой на Н.Д. Зелинского (независимо это сделать было нельзя) авторы высказали предположение, что аминокислотные остатки образуют в белке метил-дикетопиперазины во всяком случае, полициклическая структура белка не противоречила наблюдаемой дифракционной картине. Сторонники дикетопиперазиновой теории восприняли это не как предположение, а как независимое экспериментальное доказательство ангидридного строения белковых молекул и в течение длительного времени ссылались на работы Герцога и Брилля, якобы подтверждавших справедливость их точки зрения. Серию интересных исследований структуры высокомолекулярных органических соединений, в том числе и белков, выполнили в 1920-е годы Мейер и Марк [3, 9]. В отношении химической организации этих соединений они придерживались мнения Г. Штаудингера, а в отношении природы белков - представлений Э. Фишера. Г. Штаудингер впервые (1922 г.) предположил, что высокомолекулярные соединения не являются веществами, состоящими из небольших, ассоциированных в растворе в крупные агрегаты молекул, наподобие коагулянтов, как считали раньше, а представляют собой структуры, все звенья которых валентно связаны между собой, образуя линейные, разветвленные, плоские или пространственные сетчатые цепи главных валентностей. [c.8]

Если субъединицы состоят из полипептидных цепей нескольких типов, то после их разделения возникает вопрос какую из цепей приписать той или иной субъединице Обычно оказывается необходимым вернуться к нативной структуре и попытаться, используя более мягкие условия денатурации, разделить ее на субъединицы, сохраняющие нативную третичную структуру. Затем после очистки субъединиц определяют молекулярную массу и аминокислотный состав субъединиц каждого типа. Например, при добавлении сильного денатурирующего агента гемоглобин распадается на две а- и две 8-цепочки. В условиях мягкой денатурации образуются главным образом о/З-димеры свободные а- и 13-субъединицы встречаются очень редко. Основываясь на аминокислотном составе цепей, гемоглобин можно было бы назвать четырехсубьединичным белком, но в реакциях он ведет себя как белок, состоящий из двух субъединиц, каждая из которых представляет собой двухцепочечный а/З-димер. Весьма удобный химический метод анализа четвертичной структуры — сщивание субъединиц. В случае простых олигомеров, у которых все субъединицы тождественны, белок обрабатывают раствором с избытком молекул диметилсу-беримидата [c.131]

Основные вопросы, связанные с иммобилизацией белков. При рассмотрении вопросов, связанных с иммобилизацией белков, в первую очередь необходимо отметить, что при иммобилизации белок частично денатурируется, то есть, по наиболее общему определению, изменяет в какой-то степени свои первоначальные (нативные) характеристики. Эти изменения происходят как под воздействием физико-химических условий синтеза (температура, состав и концентрация модифицирующего раствора), так и в результате ковалентной межмолекулярной сшивки. Поэтому условия синтеза гетероповерхностного сорбента, предназначенного для анализа биологических проб с прямым вводом, следует подбирать таким образом, чтобы, с одной стороны, не происходило значительных изменений нативной глобулярной структуры белка для создания максимально однородного внешнего покрытия частиц, а с другой — чтобы уже иммобилизованный белок был лишен детерминантных групп (активных центров) для устранения возможных биоспеци-фических взаимодействий с содержащимися в пробе белками. Хотя для иммобилизации используются преимущественно инертные белки (например, сывороточный альбумин), их инертность весьма относительна. Но, по крайней мере, такое допущение принимается по сравнению со специализированными белками. Примерно в половине работ, посвященных созданию селективных электродов и сорбентов при иммобилизации ферментов, последние иммобилизуются совместно с альбуминами или коллагеном, либо на их матрицы. [c.544]

Термин эластические обычно применяется для волокнистых или мембранных структур, основным компонентом которых является эластин — белок со специфическими физико-химическими и биомеханическими свойствами. В настоящее время установлено, что эластин главный, но не единственный компонент эластических волокон, в состав которых входят также микрофибриллы, сформированные из гликопротеина, отличающегося от эластина по аминокислотному составу [Ross R., Bornstein P., 1969]. Поэтому термин эластиновые волокна , используемый в некоторых оригинальных исследованиях, является не вполне точным. Так же как и в случае коллагена и коллагеновых волокон, следует делать разграничения между эластином — белком с определенным химическим составом и эластическими волокнами — двухкомпонентной системой, биомеханические, биохимические, ультраструктурные и гистохимические характеристики которой определяются обоими компонентами, хотя и в большей степени эластином. [c.144]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология