Мышечное и гидролиз АТР

Совершенно особую роль в процессах метаболизма, и именно в его энергетике, играют трифосфаты, построенные по тому же типу, что и мононуклеотиды, но содержащие не одну, а три фосфатные группы. Отщепление одной или двух из них вследствие гидролиза освобождает энергию, которую клеточные аппараты используют для разнообразных целей химических синтезов, поддержания температуры, люминесценции, механической (мышечной, например) работы и др. Образующиеся в результате гидролиза ди- или монофосфаты вновь фосфорилируются, давая трифосфат. Наиболее изученным представителем таких веществ является аденозинтрифосфорная кислота (АТФ) [c.183]

Функциональный аппарат клеток состоит в основном из ферментов. Сотни ферментов удалось выделить из живых клеток, очистить и получить в кристаллическом виде. Многие другие обнаруживаются только по их каталитическому действию и в чистом виде пока не выделены. Большинство известных в настоящее время ферментов представляет собой растворимые глобулярные белки, однако каталитическими свойствами могут обладать и структурные белки клетки. Так, актин и миозин совместно катализируют гидролиз АТР (гл. 4, разд. Е). (Следует, однако, заметить, что пока неясно, как эта ферментативная реакция сопряжена с сокращением мышечных волокон.) [c.5]

Модель Хаксли внушает достаточное уважение и достаточно хорошо обоснована экспериментально. Однако она не показывает, каким именно образом энергия гидролиза АТР связана с конформационными изменениями. Возможно, что в основе элементарного цикла мышечного сокращения лежат совершенно иные процессы. Выдвигалась также идея о том, [c.416]

Интерес ряда исследователей направлен на то, чтобы выяснить, не заключены ли наиболее важные детали механизма мышечного сокращения в актине . Например, высказывалось предположение, что гидролиз АТР вызывает укорочение на несколько процентов сразу 15—20 молекул актина, что достаточно для общего перемещения на 10 нм, требуемого для сокращения. Согласно другой точке зрения, поперечные мостики не являются частью сократительного механизма, а служат лишь своего рода защелками . Известно, что мышца сокращается, почти не меняя объема, и поэтому все, что вызывает утолщение саркомера, будет приводить к его сокращению. Высказывалось предположение, что после гидролиза АТР отрицательно заряженные фосфатные группы связываются с нитями актина и что возникающее при этом электростатическое отталкивание вызывает поперечное утолщение саркомера . В ряде работ еще раз подчеркивалась возможность того, что энергия распада АТР трансформируется (резонансный переход) в энергию колебаний амидных связей в а-спиральных участках миозина" Эта колебательная энергия может передаваться на большие расстояния по имеющимся в белках сеткам водородных связей и каким-то образом используется в сократительном процессе. Хотя эта идея может показаться несколько искусственной, она напоминает нам, что миозиновые стержни, равно как и тонкие нити, нельзя представлять себе как инертный материал. Мы не знаем сейчас, в какой части, системы находятся сократительные пру- [c.417]

V — и/8 приведена аналогичная зависимость для гидролиза АТФ, катализируемого мышечным белком миозином, который принимает непосредственное участие в превращении избыточной энергии пирофосфатной связи АТФ в механическую энергию мышечного сокращения. [c.211]

Актин является глобулярным белком с молекулярной массой 42 ООО. В таком виде его называют С-актином. Однако он обладает способностью полимеризовать-ся, образуя длинную структуру, называемую /-актином. В такой форме актин способен взаимодействовать с головкой миозина, причем важной чертой этого взаимодействия является его зависимость от присутствия АТФ. При достаточно высокой концентрации АТФ комплекс, образованный актином и миозином, разрушается. После того как под действием миозиновой АТФазы произойдет гидролиз АТФ, комплекс снова восстанавливается. Этот процесс легко наблюдать в растворе, содержащем оба белка. В отсутствие АТФ в результате образования высокомолекулярного комплекса раствор становится вязким. При добавлении АТФ вязкость резко понижается в результате разрушения комплекса, а затем начинает постепенно восстанавливаться по мере гидролиза АТФ. Эти взаимодействия играют важную роль в процессе мышечного сокращения. [c.435]

Движущей силой этого сокращения является гидролиз АТФ. При рассмотрении роли АТФ в мышечном сокращении нужно учесть важную особенность комплекса миозина с АТФ. Этот комплекс легко образуется и в нем за короткое время происходит гидролиз АТФ, но процесс на этой стадии затормаживается вследствие того, что АДФ и ортофосфат прочно удерживаются в комплексе. Быстрая 436 [c.436]

Метод основан на том, что два последних остатка фосфорной кислоты в АТФ, богатые энергией, так же как и фосфатный остаток в креатинфосфате, легко отщепляются при непродолжительном гидролизе в кислой среде так называемый лабильно связанный фосфор. Сравнение содержания неорганического фосфора в пробах до гидролиза и после гидролиза дает представление о количестве лабильно связанного фосфора, которое приходится на долю макроэргических соединений мышечной ткани. Количество фосфора определяют по цветной реакции с молибдатом аммония в присутствии аскорбиновой кислоты. [c.116]

АТФ - основная универсальная энергетическая единица. Высокий потенциал переноса фосфатной группы у АТФ служит источником энергии для мышечного сокращения, активного транспорта, усиления сигналов и биосинтетических процессов. Гидролиз одной молекулы АТФ изменяет равновесие концентраций веществ, вступающих в сопряженную реакцию, и ее продуктов в 10 раз. [c.439]

Аденозинтрифосфорная кислота также была выделена из мышечного экстракта (К. Ломан, 1929 г.). При гидролизе разбавленными щелочами аденозинтрифосфорная кислота превращается в аденозин-5 -фосфорную кислоту и неорганический пирофосфат при гидролизе разбавленными кислотами она дает аденин, 0-рибозо-5 -фосфорную кислоту и 2 моля ортофосфорной кислоты. На основании этого [c.780]

Исследованиями обнаружено, что ферментативный гидролиз ацетилхолина может осуществляться, однако, не только нервной, но и другими различными тканями холинэстераза была обнаружена в сыворотке и эритроцитах крови, в мышечной ткани, печени, поджелудочной железе и в других тканях. [c.140]

Энергия, необходимая для работы мышцы, выделяется в результате ферментативного гидролиза АТФ под действием мышечного белка миозина. Удельный вес мышцы, содержащей 10% миозина (мол. вес 2-10 ), приблизительно равен единице, коэффициент диффузии АТФ в мышце равен 10 см /сек. Реакция гидролиза АТФ под действием миозина характеризуется значениями кат=100 сек-, /(т(каж)= 10- М. Оцбнить, (при какой толщине мышечного волокна (моделируя его пластинкой) работа мышцы начнет лимитироваться диффузией, если начальная концентрация АТФ равна 1 10 3 М. [c.275]

По форме молекул белки можно приблизительно делить на две группы — склеропротеины и сферопротеины. Первые имеют волокнистую структуру и служат строительным материалом тканей. К ним относится коллаген, содержащийся в коже, сухожилиях, хрящах и костях. Коллаген построен в основном из глицина, пролина и оксипролина. При частичном гидролизе он превращается в желатину. Коллаген составляет почти одну треть всех животных белков. Другие склеропротеины — кератин, содержащийся в волосах, ногтях, перьях и шерсти, и фиброин из натурального шелка. В мышечных волокнах присутствуют главным образом белки миозин и актин. Они не растворяются в воде и активно участвуют в механохимических процессах, обусловливающих работу мышц. Поскольку тела млекопитающих примерно на 40% состоят из мышц, оба этих белка относятся к наиболее распространенным органическим соединениям в организмах млекопитающих. [c.194]

Адекиловая кислота. — Это соединение было выделено Эмбденом в 1927 г. из мышечной ткани. Оно является изомером 3 -ад0ниловой -кислоты, полученной из дрожжей. При щелочном гидролизе адениловая кислота из мышц дает аденозин, следшатель-но, отличается от дрожжевой только положением фосфатной группы. 5 -Адениловая кислота, в отличие от 2 - и З -изомеров, способна образовывать комплекс с борной кислотой. Следовательно, г ис-гликольная [c.738]

На следующей стадии (стадия г) пептидная цепь переносится к. аминогруппе аминоацил-тРНК, занимающей А-участок, путем простой реакции замещения. Однако на. деле эта реакция протекает сложнее, чем это показано на рисунке. Она сопровождается расщеплением связанного GTP и освобождением Pi и комплекса Ти—GTP. Последний, как показано на рисунке, взаимодействует с Ts при этом вновь образуется димер Tu-Ts и освобождается GDP. Таким образом, суммарная реакция состоит в расщеплении GTP, сопряженном с синтезом пептидной связи. Химия реакции не требует гидролиза GTP. Мы, однако, ле знаем, насколько близко друг к другу располагаются концы двух соседних молекул тРНК. Расстояние между ними может быть достаточно большим. Белки L7 и L12 содержат необычайно много аланина и характеризуются высоким относительным содержанием а-спи-ральных участков. В этом отношении они напоминают мышечный белок миозин. В связи с этим было высказано предположение, что эти белки служат частью мини-мышцы , которая, используя энергию, освобождающуюся при гидролизе GTP, перемещает определенные участки рнбосомного комплекса, сближая между собой аминогруппу и пептидильную группу в пептидилтрансферазной реакции. [c.235]

Тот факт, что комплекс актина и миозина ответствен за сокращение мышцы, был известен задолго до выяснения тонкой структуры миофнб-рилл. Уже примерно в 1929 г. было установлено, что источником энергии при мышечном сокращении является АТР, однако только спустя 10 лет Энгельгардт и Любимова показали, что выделенные из мышцы препараты миозина катализируют гидролиз АТР [88а], доказав тем самым, что энзиматические механизмы, обеспечивающие использование свободной энергии, которая высвобождается при гидролизе АТР, связаны с основными белками, образующими мышечные волокна. Позднее [c.323]

В 1929 г. Фиске и Суббароу [2а], заинтересовавшиеся присутствием в мышечных экстрактах пуриновых соединений, открыли и охарактеризовали АТР. Вскоре было показано (главным образом работами Лунд-сгарда и Ломана), что гидролиз АТР служит источником энергии для мышечного сокращения. Примерно в это же время стало известно, что гликолиз сопровождается синтезом АТР. Возможность образования АТР в ходе переноса электронов стала очевидной после того, как Эн-гельгардт в 1930 г. установил, что метиленовый синий стимулирует синтез АТР в тканях. [c.363]

В то время как свойства белковых ансамблей, обнаруженных в мышцах, описаны со многими интересными подробностями (гл. 4, разд. Е,1), остается открытым наиболее важный вопрос каким образом мышечная машина использует свободную энергию гидролиза АТР для совершения механической работы На основании данных электронной микроскопии и дифракции рентгеновских лучей было установлено, что в состоянии окоченения все поперечные мостики, образуемые мнозиновыми головками, оказываются прочно прикрепленными к тонким нитям актина. Добавление же АТР приводит к мгновенному отсоединению мостиков от тонких нитей. В расслабленной мышце тонкие нити могут свободно двигаться на участках, прилегающих к толстым нитям, что придает мышце свойство слабо натянутой резиновой полоски. Однако активация мышцы под действием нервного импульса, сопровождаемая освобождением ионов кальция (гл. 4, разд. Е,1), заставляет тонкие нити скользить между толстыми, приводя в результате к укорочению мышцы. [c.415]

При тепловой обработке мясных продуктов при 60—70 °С начинается денатурация белков. Вначале разрушается третичная структура миофибриллярных и саркоплазменных белков с выделением свободной воды. При некоторых условиях эта вода уожет затем внедриться во вторичную структуру соединительной ткани (коллагена и эластина) с образованием желатиноподобных соединений. Происходит частичный гидролиз мышечных белков с образованием растворимых в воде продуктов, в том числе пептидов и аминокислот. Общее количество этих продуктов может достигать 10 % исходного белка. При варке эти азотистые вещества переходят в бульон, где участвуют в образовании пенки при жарении остаются на жарочной поверхности вместе с сырьем. [c.167]

Образующиеся продукты распада липидного комплекса мясных продуктов выделяются вместе с сочком. Эти продукты (в количестве до 25 % от общего количества) при варке переходят в бульон, При дальнейшей варке происходит частичный гидролиз триглицеридов до глицерина и жирных кислот. Жирные кислоты плохо растворимы в воде и вместе с продуктами распада мышечных белков участвуют в образовании пенки . Поскольку высо-К01молекулярные жирные кислоты обладают неприятным салистым привкусом, пенку удаляют. [c.167]

Креатин в виде фосфата содержится в мышечной ткани позво-очных. Он относится к так называемым макроэргическим еществам, при реакциях которых высвобождается необходимая рганизму энергия (см. 13.3). В креатинфосфате макроэргиче-кой является P N связь ее гидролиз протекает с выделением начительного количества энергии. [c.213]

Кроме циановодородной кислоты, в виде гликозидов бывают связаны и другие токсины высших растений. Например, в растениях рода астрагала содержится Р-гликозид 3-нитропропанола — мизеротоксин, являющийся причиной падежа скота. Образующийся в результате гидролиза его 3-нитропропанол МОгСНзСНгСНгОН поражает в головном мозге центры, ответственные за дыхание и мышечное сокращение. [c.412]

Фосфотриозы (глицеральдегидфосфат и диоксиаце-тонфосфат) — промежуточные продукты окисления глюкозы, в отличие от других фосфорилированных метаболитов глюкозы легко подвергаются гидролизу с отщеплением неорганического фосфата в щелочной среде при комнатной температуре. Таким образом, изменение количества неорганического фосфата в опытной пробе по сравнению с контрольной, где щелочь не добавляли, позволит судить о количестве фосфотриоз в мышечной ткани. [c.125]

Аденозин-5 -моно- аденозин-5 -ди- и аденозин-5 -трифосфорные кислоты. Из мышечного экстракта была выделена (Г. Эмбден, 1927 г.) аденозинфосфорная кислота, изомерная и отличаюш,аяся от так называемой дрожжевой адениловой кислоты (аденозин-З -фосфорной кислоты), полученной гидролизом нуклеиновых кислот. Эта мышечная адениловая кислота (выделенная впоследствии из многих других животных и растительных материалов и универсально распространенная) может быть превращена ферментативным дефосфорилированием в аденозин. Кроме того, мышечная адениловая кислота превращается в результате дезаминирования азотистой кислотой или ферментом адениловой дезаминазой) в инозиновую кислоту (изомер приведенной выше инозин-З -фосфорной кислоты). Инозиновая кислота известна уже давно она была выделена из мясного экстракта Либихом. Инозиновая кислота дает нри кислотном гидролизе гипоксантин и В-рибозо-5 -фосфорную кислоту, строение которой было установлено синтезом (Левен, 1911, 1929 гг.). Тем самым место остатка фосфорной кислоты в положении 5 рибозного остатка оказывается точно установленным, и, таким образом, мышечная адениловая кислота представляет собой аденозин-Ъ -фосфорную кислоту со следующим строением [c.780]

В активности ферментов различают много типов и степеней специфичности. В первую очередь следует отметить стереохимическую специфичность, состоящую в том, что фермент, катализирующий реакцию оптически деятельного соединения, не обладает каким-либо действием на его оптический антипод и, вообще говоря, на стерические изомеры этого соединения, находящиеся в тех же условиях. Это явление впервые наблюдал Пастер, применивший его как метод разделения оптических изомеров. Некоторые примеры стереоспецифических ферментативных реакций были рассмотрены на стр. 138. Приведем также мышечную молочную дегидразу — фермент, действующий в совокупности с кодегидразой I, дегидрирующий Ь-молочную кислоту в пировиноградную кислоту и гидрирующий пировиноградную кислоту только в Ь-молоч-ную кислоту. Этот фермент не активен по отношению к О-молочной кислоте (см. стр. 253). Однако во многих микроорганизмах существует фермент, действующий аналогичным образом специфически только на Ь-молочную кислоту (см. стр. 112). Аналогично пептидазы действуют только на аминокислоты ряда Ь, а аргиназа (о которой говорилось выше) превращает в орнитин и мочевину в результате гидролиза только Ь-аргипин и не обладает каким-либо действием на В-аргинин. Можно привести еще много других примеров. [c.795]

Вместе с тем уже давно было найдено, что такая классификация холинэстераз не удовлетворительна. В ходе изучения были обнаружены другие ферменты, катализирующие гидролиз ацетилхолина, но по другим отличительным признакам не относящиеся ни к ложной, ни к истинной холинэстеразе (или частично — к одной, частично — к другой). Такие ферменты были найдены при исследовании нервных элементов насекомых [23—27] и других беспозвоночных [11 ], в печени цьшлят[28], в миозиновой фракции мышечных белков [29] и т. д. Известные осложнения вносило то обстоятельство, что в одних и тех же тканях были обнаружены оба типа холинэстераз, которые не всегда удавалось разделить. Однако при тщательных исследованиях все же выяснилось, что холинэстеразы даже однотипных тканей различных животных могут различаться между собой по некоторым свойствам [c.141]

Смотреть страницы где упоминается термин Мышечное и гидролиз АТР: [c.171] [c.187] [c.11] [c.384] [c.93] [c.531] [c.24] [c.278] [c.513] [c.206] [c.639] [c.654] [c.466] [c.175] [c.254] [c.466] [c.37] [c.342] [c.437] [c.253] [c.254] [c.340] [c.809] [c.11] [c.775]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология