Лейцин различных

Содержание лейцина, изолейцина и валина в различных белках [c.293]

Интересная картина наблюдается, если между субстратами обнаруживается конкуренция, так как это может приводить к само-ингибированию, которое обнаруживается на графиках, подобных изображенным на рис. 17. Диксон и Уэбб [49] показали, что такой эффект проявляется при окислении лейцина с метиленовой синью в качестве акцептора водорода и в присутствии оксидазы из змеиного яда. На рис. 18 представлена зависимость обратной скорости от концентрации лейцина при различных заданных концентрациях метиленовой сини. Наклон линий изменяется с концентрацией метиленовой сини, однако линейные участки кривых (указывающие па ингибирование) проходят через общую точку. [c.129]

Как указывалось ранее, незаменимые аминокислоты не синтезируются в организме человека и животных, их необходимо включать в состав пищи для обеспечения оптимального роста и для поддержания азотистого баланса. Для человека являются незаменимыми следующие аминокислоты лейцин, изолейцин, валин, лизин, метионин, фенилаланин, триптофан, треонин, гистидин и аргинин. Восемь из перечисленных аминокислот оказались незаменимыми для многих изученных видов высших животных. Что же касается гистидина и аргинина, то эти аминокислоты могут синтезироваться в организме, но в количестве, не обеспечивающем оптимального роста и развития. Иначе обстоит дело со всеми остальными незаменимыми аминокислотами, так как организм совершенно утратил в ходе эволюции способность синтезировать их углеродные цепи, т. е. незаменимым у незаменимых аминокислот является их углеродный скелет. Высшие растения и большинство микроорганизмов способны к активному синтезу этих аминокислот. Пути их биосинтеза у различных видов организмов идентичны или близки и гораздо сложнее, чем пути образования заменимых аминокислот. Во многих из этих реакций участвуют такие посредники, как тетрагидрофолиевая кислота (ТГФ), переносчик одноуглеродных фрагментов (—СН3, — Hj, —СНО, — HNH, —СН=) и 5-адено-зилметионин — главный донор метильных групп в реакциях трансметилирования. [c.402]

В белках всех живых организмов обычно встречается только 20 различных типов аминокислот, которые указаны в табл. 21-5. Некоторые из них имеют углеводородный состав, например валин (Вал), лейцин (Лей), изолейцин (Иле) и фенилаланин (Фен). Гидрофобные группы молекул всегда более устойчивы, если их можно удалить из водного окружения. Поэтому белковые цепи в водном растворе складываются в молекулы, у которьгх такие группы обращены вовнутрь. Некоторые остатки аминокислот оказываются заряженными например, аспарагиновая (Асп) и глутаминовая (Глу) кислоты входят в белки в ионизованной форме и несут на себе отрицательный заряд, а основания лизин (Лиз) и аргинин (Apr) при pH 7 положительно заряжены. Несмотря на то что некоторые другие группы, например аспарагин (Асн), глутамин (Глу) и серии (Сер), незаряжены, они имеют полярность и поэтому совместимы с водным окружением. Одним из наиболее важных факторов, определяющих свертывание белковой цепи в глобулярную молекулу, является устойчивость, достигаемая при ориентации гидрофобных групп вовнутрь молекулы, а заряженных групп-наружу. Хотя каждый из двух оптических изомеров, показанных на рис. 21-12, пред- [c.314]

Целью данной работы являлось изучение кинетических закономерностей сорбции нейтральной аминокислоты лейцина различными катионообменными смолами. К настоящему времени в литературе основное внимание уделялось изучению равновесия и термодинамики сорбции аминокислот [1—3]. Однако кинетические данные имеют существенное значение не только для выяснения механизма процессов сорбции, но и для изыскания возможности практического разделения нейтральных аминокислот. [c.34]

Аминокислоты расщепляются некоторыми грибами, в том числе дрожжами (Эрлих). Как мы уже видели ранее, в ходе спиртового брожения образуются различные высшие спирты (амиловые и бутиловые). Онн обязаны своим возникновением аминокислотному брожению неактивный амиловый спирт брожения получается из лейцина, оптически активный — из изолейцина, изобутиловый — из валина [c.355]

Белки синтезируются на рибосомах из отдельных аминокислот, образуемых самими микроорганизмами. Исключение составляют некоторые ауксотрофные мутанты, для которых необходимо присутствие в среде определенных аминокислот. Биосинтез аминокислот в клетке идет ферментативно из неорганического азота и различных соединений углерода, например продуктов аэробного или анаэробного разложения углеводов. Многие аминокислоты образуются из промежуточных продуктов цикла Кребса из а-кетоглутаровой кислоты — глутаминовая кислота, орнитин, аргинин, пролин из щавелевоуксусной кислоты — Ь-ас-парагиновая кислота, гомосерин, метионин, треонин, диаминопимелиновая кислота, лизин, изолейцин из пировиноградной кислоты — аланин, валин, лейцин, серии, глицин, цистеин (рис. 17). [c.41]

Относительное расположение различных аминокислот при хроматографии стандартных аминокислотных смесей показано на хроматограмме, представленной на фиг. 38. В пятне, обозначенном буквой Н, содержится нейтральный красный. Этот индикатор имеет идентичную с лейцином величину и поэтому по нему можно следить, когда наиболее быстро мигрирующий компонент стандартной смеси—лейцин—достигнет нижнего края хроматограммы при нисходящей хроматографии. [c.189]

При определении активности пептидаз в качестве субстрата применяют различные пептиды, чаш,е всего глицил-глицин, лейцил-лейцин и другие дипептиды. Определение в этом случае ведут в слабощелочной среде. [c.69]

Основное направление научных исследований — прецизионный химический анализ неорганических соединений. Выделил (1802) глюкозу из виноградного сока. Впервые ввел представление о гидратах окисей металлов и предложил термин гидрат . Установил (1798) существование закиси меди. Позднее получил закись кобальта и определил состав окиси золота. Открыл аминокислоту лейцин. Занимался исследованиями камфары, крахмала, сахара. Исследовал (1797—1809) состав различных окислов металлов, хлоридов и [c.411]

Определение разделительной способности бумаги. Для определения разделительной способности различных сортов бумаги готовят раствор смеси стандартного набора аминокислот (см. стр. 146). в состав которого входят лизин, глютамин, аланин, пролин, тирозин, валик, фенилаланин, лейцин. [c.140]

СОДЕРЖАНИЕ ЛЕЙЦИНА, ИЗОЛЕЙЦИНА И ВАЛИНА В РАЗЛИЧНЫХ [c.293]

Наименее экранированными протонами (см. рис. 14.2) являются протоны NH-группы индольного кольца триптофана (около 0,0 м. д. в t-шкале), пептидных групп NH (1,5—2,0т), протоны при С-2 в гистидине и NH-протоны в аргинине (2—Зт). Протоны пептидных iNH-rpynn обычно не будут проявляться в спектрах белков, растворенных в DgO, а в спектрах растворов в НгО их сигналы будут уширяться и исчезать при больших значениях pH вследствие катализируемого шелочью обмена (см. разд 13.3.4). Ароматические протоны и протон при С-4 гистидиновых остатков дают сигналы в области 2,5—3,2т, за ними следует ясно выраженное окно , которое наблюдается в спектрах всех белков в интервале от 3,5 до 5т. В области от 4 до 6 т обычно расположены широкие и слаборазре-шенные сигналы а-СН-протонов. Они в различной степени (иногда почти полностью) могут быть скрыты пиками НгО или HOD. Далее расположены сигналы от разных метиленовых и метильных групп боковых цепей. В самых высоких полях (- Эт) расположены сигналы метильных групп алиф атических боковых цепей валина, лейцина и изолейцина. В спектрах денатурированных белков в состоянии статистического клубка эти сигналы образуют один ясно видимый и очень широкий пик, но в спектрах нативных белков он может расщепляться в связи с тем, что эти группы находятся в различном локальном окружении. Эти пики и сигналы в самой слабопольной области спектра, а также резонансные сигналы, сдвинутые вследствие контактного взаимодействия, исследовались наиболее интенсивно. [c.351]

Образование любого конкретного метаболита по нескольким биосинтетическим путям является скорее исключением, чем правилом, хотя такие случаи известны, особенно среди сравнительно небольших молекул первичных метаболитов. Установлено, например, что аминокислота лизин синтезируется различными путями в грибах и в растениях [91], а предшественник мевалоната р-гидр-окси-р-метилглутарат, как уже упоминалось, может образовываться как из трех ацетатных звеньев, так и из лейцина. Однако не известно ни одного достоверного случая образования вторичного метаболита по нескольким путям. Исключением являются конечные продукты метаболической деградации, например, окси-бензойные кислоты. [c.382]

Возможности метода отнюдь не исчерпываются приведенными примерами. Богатый спектр летучих веществ могут давать грибы. Например, Норман [63], изучая процессы их роста на различных средах, показал, что парофазный анализ продуктов метаболизма Dupodas us aggregatus на лейцине позволяет регистрировать около 20 сложных эфиров и простейших спиртов. [c.270]

Информация, заложенная в ДНК и РНК, реализуется в процессе синтеза белка. Механизмы передачи информации от ДНК на РНК понятны и очевидны, так как цепь нуклеотидов характерна для обеих структур, а матричный синтез предусматривает полную идентичность их последовательностей. Но каким же образом передается информация от РНК, содержащей всего четыре нуклеотида, на белок, содержащий 20 различных аминоьсислот Если бы каждый нуклеотид передавал информацию на синтез одной аминокислоты, то всего кодировалось бы 4 аминокислоты. Не может код состоять из двух нуклеотидов, так как в этом случае можно было бы охватить не более 16 аминокислот (4 = 16). Работами М. Ниренберга и соавторов было установлено, что для кодирования одной аминокислоты требуется не менее трех последовательно расположенных нуклеотидов, называемых триплетами или кодонами. При этом между отдельными кодонами нет промежутков, и информация записана слитно, без знаков препинания. Число сочетаний 4 дает основание полагать, что 20 аминокислот кодируются 64 кодонами. Экспериментально установлено, что таких кодонов меньше, всего 61. Оставшиеся три кодона не несут в себе информации, однако два из них используются в качестве сигналов терминации. Выявлена также интересная особенность взаимодействия кодона с антикодоном. Оказалось, что первое и второе азотистые основания кодона образуют более прочные связи с комплементарными основаниями антикодона. Что же касается третьего основания, то эта связь менее прочная, более того, основание кодона может спариваться с другим, не комплементарным основанием антикодона. Этот феномен называют механизмом неоднозначного соответствия или качания. В соответствии с этим урацил антикодона может взаимодействовать не только с аденином, но и с гуанином кодона. Гуанин антикодона способен связываться не только с цитозином, но и с урацилом кодона. Это указывает на возможность нескольких кодонов кодировать одну и ту же аминокислоту. И действительно, было установлено, что ряд аминокислот кодируется двумя и более антикодонами (табл. 29.1). Из таблицы видно, что только две аминокислоты — метионин и триптофан — кодируются при помощи одного кодона. Число кодонов для остальных аминокислот варьирует от двух (для аргинина, цистеина и др.) до шести (для лейцина и серина). Тот факт, что одной и той же аминокислоте соответствует несколько кодонов, называется вырожденностью [c.462]

В настояш ее время некоторыми авторами высказывается идея о том, что распределение полярных и неполярных аминокислот вдоль полипептидной цепи является одним из важных элементов кодирования пространственной структуры глобулярных белков. Еще Фишером [55] было показано, что соотношение суммарных объемов полярных и неполярных аминокислотных остатков может обусловливать форму белковой молекулы (сферическую или вытянутую), а также способность образовывать четвертичные структуры. Анализ, проведенный Перутцем, Кендрью и Уотсоном [66] на примере восемнадцати аминокислотных последовательностей в различных миоглобинах и гемоглобинах, показал, что из 150 остатков, входящих в эти молекулы, 33 находятся в местах, экранированных от контакта с водой, т. е. во внутреннем ядре белковой глобулы, причем 30 из 33 являются неполярными аминокислотами (глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, иро-лин, цистеин, метионин, тирозоин и триптофан). Это наводит [c.16]

Не менее часто применяют дрожжевой экстракт из клеток Sa haromy es erevisiae, богатый различными веществами —аминокислотами (аргинином — 5%, валином — 5,5%, гистидином — 4%, изолейцином — 5,5%, лейцином — 7,9%, лизином — 8,2%, метионином — 2,5%, тирозином — 5%, треонином — 4,8%, триптофаном — 1,2%, фенилаланином — 4,5%, цистином — 1,5%) и витаминами (биотином — 0,06%, инозитом — 0,3%, кальция пантотенатом — 0,01%, кислотой р-аминобензойной — 0,016%, кислотой никотиновой — 0,059%, кислотой фолиевой — 0,001%, пиридоксина монохлоридом — 0,002%, рибофлавином — 0,01%, тиамина монохлоридом - 0,017%, холинхлоридом — 0,27%) в расчете на сухое вещество. К тому же в биомассе клеток дрожжей содержится до 50% белков. [c.381]

Ацетальдегид Полиэфирная смола Полимер H3PO4-P2O5-AI2O3 (1 1 4, вес.) -78° С, 48 ч. Выход 78% [ПО] Полифосфорная кислота с азотсодержащими соединениями (четвертичными аммонийными солями, мочевиной и н-лейцином) или с хинонами, различными окислами металлов и солями —78° С [111]. См. также [116, 117] [c.671]

Метод разделения на ионообменных колонках может быть с успехом применен для отделения и разделения органичэских веществ. Так, например, в сульфитной колонке хорошо поглощаются альдегиды, которые зате.м могут быть элюированы раствором хлорида натрия. Ионы стрептомицина способны замещать ионы натрия в катионите колонки и таким образом задерживаться в ней. Аминокислоты сорбируются анионитами и могут быть элюированы раствором аммиака. При этом в различных порциях элюата обнаруживаются разные аминокислоты. Например, для вофатита порядок вытеснения аминокислот следуюп ий аспар-гиновая кислота, серии, глутаминовая кислота, глицин, аланин, валин, лейцин. Таким образом, методом ионного обмена могут быть разделены различные аминокислоты, что трудно осуществить другими химическими и физико-химическими методами. [c.532]

При подборе оптимальных условий определения варьировались условия опыта и системы растворителей. Потенциометрическое титрование проводилось как в водно-формоловой среде, так и в различных смешанных водно-органических средах в присутствии формалина. Применявшаяся трехкомпонентная система растворителей состояла из воды, органического растворителя и формалина в соотношении 40 40 20 объемн. %. В качестве среды для титрования карбоксильных групп были использованы следующие классы органических растворителей спирты (метанол, этанол, пропанол и бутанол), кетоны (ацетон и метилэтилкетон), нитрилы (ацетонитрил), амиды (диметилформамид). Указанным методом были проанализированы следующие аминокислоты аланин, серии, лейцин, валин, а-фенил-Р-аланин, трип- [c.104]

Рис. 2. Кривые титрования 0,3 N раствором NaOH эквимолярных смесей НС1 с различными амфолитами 1 — аспарагином 2 — серином з — триптофаном 4 — метионином 5 — валивом в — норвалином 7 — лейцином 8 — норлейцином 9 — а-аланином 10 — -фенил-а-ала-нином 11 — глицином 12 — -аланином 13 — -фeнил- -aлaнинoм 14 — ж-аминофено-лом 15 — о-аминофенолом 16 — п-аминофенолом

Вообще говоря, в реакциях наследственной тактической со оли-меризации могут участвовать мономерные единицы двадцати видов, кодовая запись которых осуществляется путем составления сочетаний по три (из четырех возможных) значения упомянутых выше четырехзначных переменных таким образом, чтобы вырождение 5ыло возможно. Генетический код представлен ниже обозначения фенилаланин , лейцин и т. д относятся к соответствующим мономерным единицам, участвующим в сополимеризации, или, говоря более конкретно, представляют собой названия различных аминокислот (структура небольшого фрагмента полипептидной цепочки была показана ранее в разделе 11.14). В схеме против сочетания AUG записано метионин и в скобках инициатор . Это означает, что если даже тРНК и несет какую-либо информацию, последняя остается бесполезной до тех нор, пока в цени не встретится последовательность типа AUG, и лишь после этого может начаться считывание информации. Другими словами, последовательности AUG являются тем кодом, который инициирует полимеризацию метионина [c.142]

Работы по биохимической переработке парафинов были начаты с 1957 г. во Франции. В этих работах было показано, что многие виды микробов живут и активно размножаются в смесях углеводородов в различных условиях в ловушках нефтеперерабатывающих заводов, в резервуарном отстое, в битумных покрытиНх дорог и пр. Были подобраны необходимые культуры бактерий, изучены их параметры роста и найдены оптимальные технические условия брожения углеводородных смесей. На 1 г парафиновых углеводородов получается около 1 г белковых веществ, содержащих все необходимые для питания человека и животных белки примерно с тем же содержанием И аминокислот (лейцин, валин, цистин, лизин, триптофан и др.), которые необходимы для роста организма. [c.28]

При колориметрическом определении аминокислот во фракциях из хроматографических колонок в качестве стандартов используют. хроматографически чистые образцы отдельных аминокислот, дающих с нингидриновым реагентом окраску, близкую по интенсивности к теоретической. Такими аминокислотами являются лейцин, изолейцин и аланин. При последующих расчетах интенсивность окраски различных аминокислот выражают в так называемых лейциновых единицах. Эти данные используют для вычисления истинного содержания той или иной аминокислоты в образце. [c.342]

Желательно наличие в средах всего набора аминокислот— аланина, аргинина, аспарагиновой кислоты, вали-на, гистидина, глутамино,вой кислоты, глицина, изолейцина, лейцина, лизина, метионина, пролина, серина, треонина, триптофана, тирозина, фенилаланина, цистеина. Однако не все аминокислоты нужны для развития различных микробов. Наряду со свободными аминокислотами некоторые бактерии нуждаются в комплексах аминокислотных остатков — пептидах, пептонах и других белковых веществах. [c.61]

Существует несколько аминопептидаз, причем каждая специфична для определенной аминокислоты. Так, лейцилпептидаза гидролизует только остатки лейцина, валина и аланина, а пролиназа — только остатки пролина и оксипролина у аминного конца пептидной цепи пролидаза гидролизует остатки пролина, а протаминаза — остатки аргинина у карбоксильного конца пептидной цепи. Вероятно., существует большое число и дипептидаз, специфичных для различных аминокислот. [c.428]

Принцип метода. Для разделения ацетилмоноаминокислот применяется усовершенствованный экстрактор для жидкостей. Используется различная растворимость ацетильных производных в воде и хлороформе. Метод претендует на более четкое разделение лейцина, изолейцина и валина, чем при разгонке нх эфиров. Детали этого способа даны в оригинальной литературе. [c.279]

Основы метода. Оксикислоты, получающиеся при дезаминировании белковых гидролизатов, окисляют двумя различными способами. Как лейцин, так и валин переходят при этом в ацетон, но в различных количествах, в зависимости от условий окисления. Это дает возможность рассчитать содержание лейцина и валина в смеси. Содержание изолейцина находят по выходу этилметил- кетона по методу Фабини [215]. [c.281]

Несмотря на очевидные трудности окислительного метода Фромажо для определения лейцина и валина, данные, полученные по этому методу различными авторами, хорошо согласуются с данными более точного метода изотопного разведения (ср. анализы гемоглобина). Автору этого труда кажется, что окислительный метод определения валина, лейцина и изолейцина, дающий возможность работать на количествах белка порядка 100 мг, более точен и во много раз проще единственного другого хорошо описанного способа, именно — метода Фишера. Можно также рекомендовать микробиологический метод Лаймана и др. [433В], а также хроматографический метод Гордона, Мартина и Сайндж ([261] и г. д.). [c.302]

Грамицидин С выделен Т. Ф. Гаузе и М. Г. Бражниковой в 1942 г. из штамма споровой палочки Ba illus brevis, найденного в огородных почвах Подмосковья. Изучение химической природы грамицидина показало, что грамицидин построен из пяти различных аминокислот 1-пролина, 1-валина, 1-орнитина, 1-лейцина и d-фенилаланина, соединенных между собой по типу циклопептида. Свободная б-амипогруппа орнитина, обусловливающая основные свойства грамицидина С, способна вступать в реакцию с пикриновой кислотой с образованием пикрата и реагировать с азотной кислотой по типу первичных аминов. Блокирование этой аминогруппы вызывает инактивацию грамицидина С. В структуре грамицидина установлено следующее чередование аминокислот [c.310]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология