Окисление лейцина и валина

Пути расщепления валина и изолейцина сходны с таковым лейцина. Все три аминокислоты сначала трансаминируются в соответствующие а-оксокислоты, которые затем подвергаются окислительному декарбоксилированию с образованием СоА-прои-зводного. Последующие реакции сходны с реакциями окисления жирных кислот. Изолейцин дает ацетил-СоА и пропионил-СоА, тогда как валин образует метилмалонил-СоА. Существует врожденный дефект метаболизма, при котором нарушается окисление валина, изолейцина и лейцина. При болезни кленового сиропа блокируется окислительное декарбоксилирование этих трех аминокислот. В результате количество лейцина, изолейцина и валина в крови и мо- [c.174]

Этот метод обычно используется для количественного определения аминокислот методом жидкостной хроматографии. Вместе с тем полученные из аминокислот альдегиды могут быть определены и методом ГЖХ [110—113]. Однако имеются сведения о том, что глицин окисляется нингидрином до формальдегида, который в условиях газохроматографического анализа полимеризуется 1114], а альдегиды, полученные из фенилаланина и метионина, обладают низкой летучестью [115]. При окислении нингидрином валина, лейцина, изо лейцина, аланина были получены соответственно изомасляный альдегид, 3-метилбутанол, 2-метилбутанол и ацетальдегид [110 . [c.41]

С -З-Метилмасляная кислота, 1-С -изомасляная кислота и 1-С -изовалериановая кислота (продукты окислительного декарбоксилирования соответственно изолейцина, валина и лейцина) превращаются в С Юг в условиях, описанных для Р-окисления жирных кислот митохондриями арахиса (см. стр. 307). [c.429]

Для анализа предложено превращать аминокислоты в соответствующие альдегиды (окисление нингидрином) или декарбо-ксилировать до аминов. Реакция окисления при.менена при определении аланина, 2-ами-номасляной к-ты, валина, лейцина, изолей-ципа, норлейцина, метионина и фенилаланина. [c.133]

Бир и Тейтельбаум [8] описывают микрометод для окисления аминомасляной кислоты, валина и лейцина перед анализом методом ГЖХ. Аминокислоты обрабатывают нингидрином в запаянной ампуле и продукты экстрагируют растворителем, представляющим собой хлорированный углеводород. Затем раствор, содержащий альдегиды, анализируют на колонке с силиконом при 78°. Для количественного определения этих аминокислот строят стандартные кривые после хроматографического разделения соответствующих альдегидов при известной их концентрации. [c.538]

Алифатические аминокислоты, полученные из белков, включая аланин, валин, лейцин и изолейцин, удовлетворительно определяют при окислении нингидрином и хроматографическом разделении получающихся альдегидов. Ни один из имеющихся методов не является пригодным для всех аминокислот, но, вероятно, это положение улучшится в ближайшем будущем. [c.542]

Аминокислоты анализируют также, превращая сначала альдегиды, полученные при окислении нингидрином, в эфиры [3]. Летучие альдегиды отгоняют в щелочной раствор перманганата и окисляют до соответствующих карбоновых кислот. Кислоты извлекают в виде натриевых солей и затем подвергают этерификации. Эфиры разделяют методом ГЖХ на колонке с поли-(пропиленгликольадипатом) при 150° и скорости потока азота 10 мл/мин. Метилтиопропионовый альдегид, полученный из метионина, при окислении расщепляется, а эфиры, образовавшиеся из лейцина и изолейцина, не отделяются друг от друга. При таких условиях приготовления определяют только аминокислоты, образующие летучие альдегиды. Поэтому метод ограничен определением аланина, валина, норвалина, лейцина с изолейцином и фенилаланина. Перед хроматографическим разделением эти вещества выгодно превратить в эфиры, поскольку они химически устойчивее альдегидов. Однако их лучше превращать в метил ацетали, если только будет найден простой метод получения безводных альдегидов. [c.539]

При микробиологическом окислении из 1 т насыщенных углеводородов получается 0,8—1,0 т белковой массы, белки которой содержат все 11 незаменимых аминокислот (лейцин, валин, цистин, лизин, триптофан и др.) в соотношениях, необходимых для нормального питания человека и животных. Наряду с белками в этой массе присутствуют витамины Вь Вг, РР, Ве, В г и ростовые вещества. Биосинтез белковой массы происходит при 25—40°С в питательной среде, содержащей нормальные парафиновые углеводороды. Требуемые количества азота, фосфора, калия и микроэлементов добавляются извне, для чего используются азотные и фосфорные удобрения, а кислород поглощается из воздуха. [c.263]

Определенные объемы смеси дезаминируют и окисляют по обоим методам — под давлением и прямым . Затем, зная коэфициенты окисления из ряда контрольных опытов на валине и лейцине порознь, можно вычислить из содержания ацетона в отгоне количество лейцина н валина в смеси. [c.283]

Источником энергии, очевидно, служит сопряженная реакция окисления-восстановления. Роль донора водорода могут выполнять, например, аланин, лейцин, изолейцин, валин, серин, метионин и т.д. Акцепторами водорода могут служить глицин, пролин, аргинин, триптофан и т.д. Аминокислота-донор дезаминируется в оксокислоту, которая затем в результате окислительного декарбоксилирования превращается в жирную кислоту. Этот этап сопряжен с фосфорилированием и, таким образом, представляет собой реакцию, доставляющую энергию. Водород, перенесенный при этом на ферредоксин, снова связывается при восстановительном дезаминировании аминокислоты-акцептора. Однако не все аминокислоты используются всеми пептолитическими клостридиями. [c.298]

Если X — теоретическое количество ацетона из валина, у — теоретическое количество ацетона из лейцина, а — количество ацетона при окислении под давлением, [c.283]

Принцип метода. Смесь аминокислот дезаминируют азотистой кислотой и определенные объемы полученной смеси оксикислот окисляют хроматом или перманганатом. Содержание лейцина и валина рассчитывают из выходов ацетона после окисления СгОз [c.283]

Точность метода определения лейцина и валина могла бы значительно возрасти, если эти две аминокислоты удалось бы разделить перед окислением одним из приемов, описанных в этой главе. [c.289]

Антагонизм между природными аминокислотами отмечен также у животных. У крыс, получавших рационы с высоким содержанием лейцина, наблюдалось торможение роста при добавлении к рациону изолейцина действие лейцина частично снималось [205]. Если, помимо изолейцина, добавляли еше и валин, то нормальный рост восстанавливался полностью [273]. При соответствующих условиях питания можно наблюдать антагонизм между фенилаланином и изолейцином, фенилаланином и вали-ном, треонином и фенилаланином [273, 296]. При увеличении количества белка в рационах, содержащих казеин и желатину или казеин и окисленный казеин, у крыс возникают нарушения, говорящие о неправильном соотношении между аминокислотами. Наступающее при этом торможение роста, повышенная экскреция триптофана с мочой и снижение уровня содержания триптофана в плазме крови устранялись при добавлении к рациону триптофана, но не снимались никотиновой кислотой [288, 297]. [c.146]

Златкис и др. [55] механизировали нингидриновый метод для автоматического анализа аминокислот, образующих летучие альдегиды. К этим аминокислотам относятся лейцин, изолейцин, норлейцин, валин, норвалин, а-амино-н-масляная кислота и аланин. При окислении глицина образуется формальдегид, который в условиях эксперимента полимеризуется и не может быть определен. Альдегиды, полученные из фенилаланина и метионина, требуют для элюирования более высокой температуры колонки, чем применяемая в этом методе. Тем не менее получают хорошее разделение изучаемых соединений при слабом размытии хвостов пиков, а производные лейцина и изолейцина отделяются друг от друга. [c.538]

В анаэробных условиях основной реакцией превращения аминокислот является реакция Стикленда - сопряженное окисление и восстановление двух аминокислот одна из них играет роль окислителя, другая - восстановителя. В результате реакции Стикленда из аминокислот образуются жирные и кетокислоты и выделяется аммиак. Окисление одной молекулы аланина в клетках С/, sti klandii сопряжено с восстановлением двух молекул глицина. Аминокислоты аланин, лейцин, валин, фенилаланин, серии, гистидин, изолейцин, метионин, орнитин, цистеин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты являются донорами водорода, а глицин, пролин и аргинин -акцепторами. [c.429]

Катализируемая К. реакция является важнейшим звеном в процессе биологич. окисления жирных к-т (см. Жиры), а также разветвленных ненасыщенных к-т, образующихся при окислительном дезаминировании таких аминокислот, как валин, лейцин, изолейцин. [c.435]

Примечания. Хотя методы окисления по Фромажо, Гейцу и Мургу, а также по Блоку и Боллингу для микроопределения лейцина, валина и изолейцина оставляют желать много лучшего в смысле точности и простоты, они все же впервые дали возможность определять эти аминокислоты в малых количествах белков. [c.288]

Проба, содержащая водный раствор аминокислот, вводится в микрореактор для окисления нингидрином до альдегидов, альдегиды разделяются на колонке и после крекинга до метана во 2-м реакторе детектируются по теплопроводности. Разделялись аланин, а-аминомасляная к-та, валин, норвалин, лейцин, изолейцин, норлейцин. НФ для разделения альдегидов смесь эти-ленкар онат — пропиленкарбонат. [c.134]

На фиг. 138—140 показаны пути окислительного распада валина, лейцина и изолейцина. Первые три этапа этих путей совпадают. Затем пути расходятся, но во всех случаях на более поздних этапах наблюдается отчетливое сходство с реакциями окисления жирных кислот. Отметим образование р-окси-Р-метилглутарил-SKoA при окислении лейцина. Это соединение — важный промежуточный продукт в синтезе холестерина и других стероидов из ацетил-SKo А (см. гл. XVI). [c.447]

Пути окисления главных жирных кислот с разветв.пенной цепью — изобу-тирата, а-метилбутирата и изовалерата — очень сходны с путями окисления валина, изолейцина и лейцина соответственно. Эти процессы рассматриваются в гл. XVII. [c.347]

В ЭТОЙ форме они связываются с анионной группой сульфированной смолы. Элюция аминокислоты достигается либо повышением pH и, таким образом, смещением равновесия (2) влево, либо увеличением ионной силы, что приводит к конкурентному связыванию со смолой аминокислот и катионов элюата. Аспарагиновая, глутаминовая и цистеиновая кислоты [последняя образуется в результате окисления цист(е)иновых остатков (см. разд. 23.3.3)] элюируются легче всего, ибо это двухосновные кислоты. Лизин и аргинин, напротив, элюируются с трудом в силу того, что каждый из них несет в боковой группе протонированную группу. М.ежду этими крайними случаями располагаются остальные аминокислоты по мере того как увеличивается гидрофобное взаимодействие их боковых групп с ароматической структурой ионообменной смолы. Не удивительно, что ароматические аминокислоты обладают наибольшим гидрофобным связыванием и выходят лишь перед лизином и аргинином. С другой стороны, присутствие нейтральной полярной группы, такой как гидроксильная или амидная, уменьшает силу гидрофобного взаимодействия, так что серин, треонин, аспа--рагин и глутамин элюируются раньше лейцина, изолейцина и валина. [c.261]

Основы метода. Оксикислоты, получающиеся при дезаминировании белковых гидролизатов, окисляют двумя различными способами. Как лейцин, так и валин переходят при этом в ацетон, но в различных количествах, в зависимости от условий окисления. Это дает возможность рассчитать содержание лейцина и валина в смеси. Содержание изолейцина находят по выходу этилметил- кетона по методу Фабини [215]. [c.281]

При строго постоянных условиях окисления для рас етов содержания лейцина и валина в смеси можно пользоваться следующими формулами [c.287]

Чтобы снизить большие ошибки этих определений, главным образом для лейцина и валина, мы в нашей практике обычно проводим пять параллельных микродестилляций с неизвестным веществом и пять — на известной смеси валина и лейцина. Состав этой последней смеси должен быть близок к составу испытуемой смеси (определения на известной смеси служат для проверки формулы расчета). Таким образом, на неизвестном веществе проводится от 10 до 20 окислений с бкхроматом и столько же с перманганатом калия. Выходы кетонов определяют и рассчитывают с учетом удвоенной средней ошибки (см. гл. I). [c.288]

Очевидно, с увеличением разницы в выходе ацетона из лейцина по обоим методам окргсления точность определения увеличивается, если одновременно не изменяется выход ацетона из валина. Метод продувания дает приблизительно 50% выхода ацетона от теори11 для валина и 6% для лейцина при хроматном окислении и 50 выхода для валина и 36% для лейцина при [c.288]

При микродестилляция получаются выходы в 50% для валина и 9,4% для лейцина при хроматном окислении и 64% для валина п 36% для лейцина при действии КМп04. Из изолейцина в первом случае выход метилэтилкетона достигает 60%, а во втором — 70%. [c.289]

При Р-окислении жирных кислот с разветвленной цепью, имеющих четное или нечетное число углеродных атомов, в основном образуются изобутирил-Коа или изовалерил-КоА соответственно. Хотя показано, что митохондрии животных путем р-окисления превращают изокапроновую кислоту в изомасляную, значение этих реакций неясно, поскольку жирные кислоты с разветвленной цепью не встречаются в природе в сколько-нибудь значительных количествах. Вероятно, основным источником жирных кислот с разветвленной цепью служат реакции распада трех аминокислот с разветвленной цепью — изолейцина, валина и лейцина. [c.320]

Фромажо и Хейтц [441] предложили определять лейцин и валин при окислении продуктов их дезаминирования до ацетона при помощи хромовой кислоты. Обе аминокислоты дают различные значения при различных условиях окисления, откуда, по мнению авторов, могут быть определены количества каждой аминокислоты. Каверзнева подвергла критике этот. метод [442]. Блок н сотрудники модифицировали его для определения также изолейцина [443, 444, 445]. [c.98]

Вышеприведенные методы основаны на синтезе производных аминокислот, имеюш,их более высокий молекулярный вес, чем их предшественники, но обладающих повышенной летучестью вследствие меньшей полярности. Удается также получить соединения, которые можно подвергнуть хроматографическому разделению, используя реакции разложения. К этим реакциям в первую очередь относят реакцию окисления до альдегида, содержащего в цепи на 1 атом углерода меньше, чем исходная аминокислота. Окисление сопровождается дезаминированием. Продукт, полученный, например, из а-аланина, является ацетальдегидом. Лангхелд [33] показал, что эта реакция протекает при обработке щелочным раствором гипохлорита. Байер [6] использовал указанный реактив для окисления аланина, а-аминомасляной кислоты, норвалина, валина, норлейцина и лейцина. Он получил хорошее разделение образовавшихся альдегидов при проведении хроматографического анализа на колонке, заполненной динонилфталатом, при 92°. Он обнаружил, что, к сожалению, кислые и серу-содержащие аминокислоты дают сложные смеси летучих веществ. Кроме того, при обработке различных аминокислот иногда образуются одинаковые соединения. Это ограничивает применимость данного метода для анализа сложных смесей аминокислот. [c.537]

В отличие от этого животные синтезируют далеко не все аминокислоты. Из 18 постоянно встречающихся в белках аминокислот в животном организме синтезируется в среднем только половина их, а остальные—не синтезируются. Первые (синтезируемые) называются заменимыми аминокислотами, вторые (несинтезируемые)—незаменимыми. Между различными видами животных есть некоторые отличия в наборе заменимых и незаменимых аминокислот, но в большинстве случаев к незаменимым аминокислотам относятся валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин и триптофан. Любопытно, что у заменимых аминокислот, по подсчетам Ю. А. Жданова (1968), в большинстве случаев степень окисления атомов углерода отрицательна, а у незаменимых—всегда положительна. Это свидетельствует о том, что заменимые аминокислоты эволюционно более молоды (возникли в окислительной атмосфере планеты) по сравнению с незаменимыми. [c.276]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология