Валин расщепление

Расщепление валина и изолейцина [c.206]

Анализ самого белка показал, что он принадлежит к группе протеинов (простых белков) и по своим химическим свойствам относится к глобулинам 3. Из аминокислот при расщеплении глобина были обнаружены лейцин, валин и гистидин [c.165]

Реакции метилмалонил-СоА-пути могут протекать и в обратном направлении, как, например, при расщеплении валина, изолейцина и жирных кислот с длинной цепью и нечетным числом углеродных ато-мов. Из жирных кислот и изолейцина образуется пропионил-СоА, который карбоксилируется с образованием метилмалонил-СоА. Для превращения последнего в сукцинил-СоА при участии метилмалонил-СоА-мутазы необходим витамин В12 (кофермент B j) это относится и к корневым клубенькам бобовых, и к клеткам Rhizobium, и к животным клеткам, [c.283]

Полнота расщепления полипептидной цепи зависит от окружения модифицированных остатков цистеина. Если с остатками цистеина соседствуют остатки валина, пролина, лейцина, тирозина, лизина, аланина и аспарагиновой кислоты, то расщепление идет на 90—95%. [c.143]

Э. Г. Фишер создал метод анализа и разделения аминокислот. В продуктах расщепления белков открыл валин, пролин, оксипролин н приступил к синтезу полипептидов. [c.660]

Курциус применил реакцию расщепления азидов кислот для синтеза глицина, аланина, валина и фенилаланина. [c.648]

Перейдем к изложению пути синтеза пентапептидов Для их получения были использованы этиловый эфир трипептида (498) и метиловый эфир трипептида (505). С другой стороны, возникла необходимость предварительно осуществить синтез дипептида, содержащего остатки /-валина и /-орнитина. Однако вместо последнего был взят более доступный /,/-орнитин. Поэтому полученные в конечном итоге пентапептиды оказались несколько отличающимися от того пентапептида, который может образовываться при расщеплении грамицидина С. [c.362]

Наиболее распространенным методом гидролиза является кислотный. Для полного расщепления белков используется обычно 20,5%-пая (6 н.) соляная кислота, взятая в 10—50-кратном избытке по отношению к количеству белка, и реакция ведется при 107—110° в течение 20—72 часов в запаянных ампулах или при кипячении с обратным холодильником (при больших количествах белка). Длительный гидролиз (72 часа) требуется для расщепления связи между валином и изолейцином, которая чрезвычайно устойчива к кислоте. [c.38]

Механизм расщепления аминокислот до спиртов пе вполне выяснсп. Прежние представления, согласно которым сначала происходит дегидрирование аминокислоты в иминокислоту, не могут считаться правильными, так как было показано, что валин, меченный тритием в положениях а и 3, превращается в альдегид (СНз)2СНСНО без потери трития. Поэтому было высказано предположение (Спенсер, Кроухолл и Смит), что сначала происходит электрофильная атака окислителя (условно [c.355]

Из приведенного выше обсуждения очевидно, что аминокислотная последовательность пептида может быть определена по его масс-спектру, если можно идентифицировать пики, обусловленные расщеплением пептидной связи. Идентификация пиков аминокислотного типа фрагментации может быть облегчена подходящим выбором защитных групп. Ацилирование М-концевой аминогруппы пептида эквимолекулярной смесью уксусной и три-дейтероуксусной кислот (или смесью СОз-и СНз-декановых кислот) [25] приводит к появлению пар пиков равной интенсивности, отличающихся на 3 м. ед., которые соответствуют ионам аминокислотного типа фрагментации. Можно использовать другие смешанные реагенты, содержащие ацильные группы, например такие, как эквимолекулярная смесь гепта- и октадекано-вых кислот [18], которые для всех ацилсодержащих ионов дают пары пиков, отличающихся на 14 м. ед,, тем самым облегчая интерпретацию масс-спектров. В некоторых природных олигопептидах дублеты с разницей в 14 м. ед, могут быть вызваны присутствием различных аминокислотных гомологов, например валин или изолейцин в грамицидинах А, В и С [32]. Однако лучше использовать смешанные, содержащие СНз- и СОз-ациль-ные цепи. [c.198]

При расщеплении НЬ5 трипсином, расщепляющим только ли-зил- и аргинилпептидные связи, образуется набор пептидов, из которых только один отличается по поведению при хроматографировании и электрофорезе от набора пептидов гидролизата трипсина НЬА. В этом нона пептиде из НЬ5 имеется нейтральный остаток валина там, где в нонапептиде из НЬА находится отрицательно заряженный остаток-глутаминовой ки1. лоты. [c.672]

Пептиды недостаточно летучи, чтобы их можно было изучать епосредственно с помощью масс-спектрометрии электронного удара. Первые попытки применения масс-спектрометрии для определения последовательности включали предварительное ацилирование аминогрупп и этерификацию карбоксильных групп. Масс-спектры таких производных показали, что расщепление происходит с обеих сторон карбонильных групп. Расщепление связи С—N приводит к ионам ацилия —ЫНСНДС=0+, в то время как расщепление связи С—С дает альдиминиевые ионы —+NH= HR. Это основная тенденция кроме того, происходит дополнительная фрагментация боковых групп некоторых аминокислот, включая валин, лейцин, аспарагин, серин, треонин и цистеин. [c.278]

Вторым белком, первичная структура которого расшифрована С. Муром и У. Стейном, является рибонуклеаза (рис. 1.15) из поджелудочной железы, катализирующая расщепление РНК. Фермент состоит из 124 аминокислотных остатков с К-концевым лизином и С-концевым валином, между остатками цистеина образуются дисульфидные (—8—8—) связи в 4 участках. [c.58]

Для животного организма витамин Вс является важнейшим витамином, входящим в состав ферментов, катализирующих белковый обмен он выполняет важную функцию в превращениях аминокислот. Для каждого животного организма необходимо получать с пищей некоторые аминокислоты (например, для человека незаменимы валин, лейцин, нзолейшш, лизин, треонин, метионин, фенилаланин, триптофан), которые он не в состоянии синтезировать все же другие необходимые аминокислоты синтезируются организмом нз продуктов расщепления белков или из а-кетокислот. [c.355]

Алифатические аминокислоты синтезируются из продуктов биохимического расщепления углеводов — триоз (глицин, серин), пировиноградной кислоты (аланин, валин) или а-кетоглутаровой кислоты (глутаминовая кислота). В биосинтезе ароматических аминокислот участвует шикимовая кислота. Наконец, при биосинтезе аминокислот, содержащих гетероциклическое ядро, два углеродных атома ядра возникают из С, и Са атомов 5-фосфорибозилпнрофосфата (см. стр. 394). [c.403]

Гидролазы. Ферменты этой группы играют особенно важную роль в пищеварении и в процессах пищевой технологии. К ним относится большая группа протеолитических ферментов, катализирующих гидролиз белков и пептидов. Большое значение в биохимии пищеварения принадлежит протеолитическим ферментам (пепсин, химиотрипсин, аминопептидаза, карбоксипептидаза и др.), осуществляющим деполимеризацию молекул белка по мере его движения по пищеварительному тракту. Протеолитиче-ские ферменты участвуют в процессах, происходящих при переработке мяса, в хлебопечении. С их помощью проводят умягчение мяса и кожи, их применяют при получении сыров. Действие протеаз очень избирательно. Одни протеазы разрушают пептидные связи внутри молекул белка — эндопептидазы и на конце ее молекулы (экзопептидазы), т. е. отщепляют аминокислоты с N- или С-конца, другие расщепляют пептидные связи только между отдельными аминокислотами. Так, трипсин разрушает пептидную связь между лизином (Лиз) или аргинином (Apr) и другими аминокислотами, пепсин — между аминокислотами с гидрофобными радикалами, например между валином (Вал) и лейцином (Лей). Фермент химотрипсин гидролизует пептидную связь между триптофаном, (см. схему) тирозином и другими аминокислотами. В самом общем виде схема расщепления пептидных связей в полипептидной цепи может быть представлена следующим образом [c.23]

Ддя частичного расщепления окситоцина использовано длительное воздействие при 37° на этот пептидный гормон смеси равных объемов крепкой соляной и ледяной уксусной кислот При применении этого метода к колхицидилглицил-/ -валину полученный результат (рис. 2) аналогичен тому, что достигнуто предыдущим способом (рис. 2). [c.187]

Рис 10 А экспорт белка через мембрану путем котрансляционной секреции (1 —рибосомы 2 — мембрана 3 — пора в мембране 4 — сигнальная последо вательность 5 — сигнальный пептид 6 — рецептор сигнального пептида 7 — сайт действия сигнальной эндопептидазы 8 — рецептор рибосомы) Б — строение сигнального пептида белка lam В Es hen hia oh (А — гидрофильный сегмент Б — гидрофобный сегмент р сайт расщепления последовательность а лнокислот 1—метионин 2 — изолейцин 3 — треонин 4 — лейцин 5 — аргинин 6 — лизин 7 — аланин 8 — валин 9 — глицин 10 — серии И — глутамин 12 — пролин) С — секреция белка через мембрану (М) по типу петли (1 —NH2 конец 2 — гидрофобный участок СП — сигнальная пептидаза) [c.58]

Аналогичным методом Проке и Вейганд [6] подтвердили ь-конфигурацию пролина в циклическом нонапептиде (см. разд. 3.5.1). После полного гидролиза полученные аминокислоты сначала трифторацетилировали и затем превращали в соответствующие метиловые эфиры М-ТФА-аминокислоты-ь-валина реакцией с метиловым эфиром ь-валина в условиях, исключающих рацемизацию. С помощью ГЖХ удалось подтвердить ь-конфигурацию пролина, но было обнаружено также существенное количество, около 10%, в-пролина, что объясняли исключительно длительным временем гидролиза, необходимым для полного расщепления. Этот результат представляет общий интерес, показывая, что все методы исследования оптической чистоты соединений, основанные на полном гидролизе соответствующего пептида, несовершенны вследствие рацемизации, протекающей в какой-то степени в ходе кислотного гидролиза. В гораздо большей мере можно ожидать рацемизации в условиях полного гидролиза, чем в более мягких условиях частичного гидролиза. Таким образом, последнему методу следует отдать предпочтение, хотя, как упоминалось выше, при необходимости рацемизация может быть компенсирована до определенного предела аналогичной обработкой соответствующей аминокислоты. [c.173]

Что касается соединений (423) и (,425), выделенных в качестве продуктов расщепления энниатина В, то в настоящее время их строение уже не вызывает сомнений, так как они были недавно получены и синтетическим путем Синтез же самого энниатина Б пока еще не осуществлен. Соединения (423) и (425) были синтезированы, исходя из хлорангидрида а-бром-изовалериановойкислоты(427) и К-метил-й ,/-валина (428) по следующей схеме [c.300]

Укажем только на следующее для точного определения аминокислотного состава белка его нужно подвергнуть гидролизу (в вакуумированной запаянной ампуле с 6н. НС1 при температуре 110°) в течение 22 и 70 час [26]. При этом для глицина, аланина, валина, лейцина, изолейцина, метионина (с внесением поправки на 10%-е расщепление при хроматографии), фенилаланина, гистидина и лизина нужно использовать полученное при анализе содержание аминокислоты (в 22- или 70-часовом опыте). В то время как для аспарагиновой и глутаминовой кислоты, серина, треонина, пролина, тирозина и аргинина, которые частично разрушаются при гидролизе (по реакции 1-го порядка), их содержание рассчитывается путем экстраполяции на нулевое время по формуле [c.149]

Исследуя реакцию взаимодействия метилизотиоцианата с белками, авторы показали, что при большом избытке реагента (60 мкл) образуется продукт, затрудняюпщй газохроматографическое определение. При анализе бычьего инсулина после первого цикла его расщепления по методу Эдмана на хроматограмме были идентифицированы пики производных глицина и фенилаланина, после второго цикла — пики производных второй пары аминокислот изолейцина и валина. Пик производного глицина может быть экранирован пиком производного валина. [c.34]

РИБОНУКЛЕАЗЫ (РНК-азы) — ферменты, катализирующие гидролитич. расщепление рибонуклеиновых к-т на олиго- и мононуклеотиды. Р. широко распространены в природе и присутствуют во всех исследованных тканях. Наиболее изучена панкреатическая Р., секретируемая поджелудочной железой [систематич. название полирибонуклеотид — 2-олиго-нуклеотидо-трансфераза (циклизующая) шифр 2.7.7.16 — см. Номенклатура и классификация ферментов]. Р., выделенная в кристаллич. виде из поджелудочной железы быка экстракцией разведенной серной к-той с последующим фракционированием (NH4)2S04 — белок основного характера (р/ 7,8) с мол. в. 13 ООО. Установлена природа и последовательность аминокислотных остатков, входящих в состав Р., и выяснены существенные детали ее пространственной структуры, что дало возможность воссоздать трехмерную модель этого белка. Молекула панкреатич. Р. представляет собой одинарную полипептидиую цепь, состоящую из 124 аминокислотных остатков N-концевой аминокислотой в молекуле Р. является лизин, С-концевой — валин. [c.337]

Трипсин количественно гидролизовал связь Аг -УаР, а химотрипсин — связь Туг -Уа1 . Карбоксипептидаза отщепила только С-концевой остаток фенилаланина, а лейцинаминопептидаза (свободная от пролидазы) — первые пять аминокислот. В пользу ь-конфигурации пролина говорил как общий план синтеза, так и легкое расщепление связи Рго-РЬе. Конфигурация остатка гистидина в положении 6 установлена путем гидролиза химотрипсином, разделения образовавшейся смеси противоточным распределением, выделения С-концевого тетрапептида Н-Уа1-Н15-Рго-Р11е-ОН и его кислотного гидролиза. Пространственные препятствия, обусловленные наличием остатка валина (ср. [2253]), являлись причиной того, что гидролиз проходил до конца лишь в жестких условиях (64 час, 105° или 24 час, 115°К вследствие чего свободные аминокислоты подвергались частичной рацемизации. Степень рацемизации определена сравнением со смесью эквимолярного количества аминокислот, составляющих данный пептид. Как оказалось, присутствующий в смеси гистидин в условиях гидролиза рацемизуется на 8—10%. Путем разложения оксидазой ь-аминокислот установлено, что с учетом этого количества рацемата весь гистидин присутствует в ь-фор-ме. Таким образом, доказано, что синтетический пептид является а11-ь-соединением. [c.404]

Еще лучшие факторы расщепления эфиров N-ТФА-амино-д<ислот были достигнуты [100] при использовании в качестве стационарных фаз изопропилового (XXI) или циклогексило-вого эфира Ы-ТФА-Ь-валил-1-валина (XXII). На последней фазе, имеющей более низкую температуру плавления и меньшую летучесть, при 100° были разделены энантиомеры трет-бутилового эфира N-ТФА-аланииа и впервые измерено оптическое вращение собранных фракций. [c.61]

На синтезированных ионообменниках наблюдали частичное расщепление рацематов миндальной кислоты [171], 1,2-дифенилэтиламина, анилидов фенилаланина, фенилглицина и валина (табл. 4) [172]. [c.74]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология