Фенилаланин обмен

Обмен фенилаланина и тирозина [c.456]

Следует отметить, что окислительный распад фенилаланина и тирозина представляет особый интерес в связи с тем, что многие врожденные нарушения белкового обмена связаны именно с обменом этих аминокислот, например наследственная болезнь фенилкетонурия (фенилпировиноградная олигофрения). Причиной этого заболевания является потеря способности организма синтезировать фермент фенилаланин-4-монооксигеназу, катализирующую пре-врашение фенилаланина в тирозин. Это приводит к накоплению фенилаланина в тканях, а следовательно, и продуктов его трансаминирования фенилпировиноградной и фенилуксусной кислот, оказывающих токсическое действие на организм, и в первую очередь на ЦНС, вызывая расстройство психической деятельности человека. [c.382]

Обмен глицерина, высвобождаемого при гидролизе триглицеридов, через углеводы ведет к таким аминокислотам, как гистидин, фенилаланин, тирозин и триптофан. Следовательно, все постоянно встречающиеся в белках аминокислоты могут синтезироваться за счет распадающихся липидов. [c.459]

При питании больных диабетом (или животных, у которых диабет был вызван искусственно при помощи флоризина) индивидуальными аминокислотами наблюдалось, что большинство аминокислот вызывает повышенное выделение глюкозы и лишь некоторые (лейцин, изолейцин, фенилаланин и тирозин) дают ацетон и аце-тоуксусную кислоту, являющиеся, как известно, метаболитами жиров (том I). Следовательно, аминокислоты делятся на глюкогенные и кетогенные. (Продукты превращения следующих четырех аминокислот неизвестны лизина, метионина, триптофана и гистидина.) Отсюда следует, что в процессе расщепления аминокислот в организме некоторые аминокислоты включаются, начиная с определенной стадии, в обмен углеводов, а другие —в обмен жиров. Ниже мы опишем вкратце начало процесса расщепления аминокислот в живых организмах. [c.387]

Нагрузка белком или фенилаланином приводит у таких больных к усиленному выделению фенилпировиноградной кислоты. Фенилпировиноградная кислота, введенная в организм больного, не усваивается и выделяется с мочой. На основании этого стало очевидным, что фенилкетонурия представляет собой какое-то нарушение в обмене фенилаланина. Выяснилось также, что обмен тирозина при этом остается нормальным и введенный тирозин полностью окисляется до своих обычных продуктов. [c.372]

Благодаря этому обмен фенилаланина протекает по побочному пути дезаминирования фенилаланина с образованием больших количеств фенилпировиноградной кислоты. Окисление фенилпировиноградной кислоты протекает в организме с трудом, и она в значительной степени выделяется с мочой. [c.395]

У людей при фенилкетонурии в моче обнаруживаются заметные количества гиппуровой кислоты, так как при этом обмен направляется на побочный путь превращения фенилаланина, который ведет к образованию бензойной кислоты. [c.395]

Клетки, выращиваемые в тканевой культуре, могут утратить способность к ряду обменных превращений. Вполне вероятно, однако, что лишь некоторые виды клеток животного организма осуществляют такие реакции, как синтез глутамина или превращение фенилаланина в тирозин. По-видимому, глутамин синтезируется в определенных клетках и переносится к другим током крови. Интересно отметить, что минимальная концентрация глутамина, необходимая для оптимального роста тканевых культур, значительно выше, чем необходимые. концентрации других аминокислот. Количество глутамина в крови также значительно превосходит содержание в ней других аминокислот (табл. 3). [c.132]

Обмен фенилаланина и тирозина у животных [c.416]

ОБМЕН ФЕНИЛАЛАНИНА И ТИРОЗИНА [c.470]

Можно было ожидать, что при фенилкетонурии обмен тирозина окажется заторможенным. Помимо значительного угнетения синтеза тирозина из фенилаланина возможно также тормозящее действие избыточного количества фенилаланина на превращения тирозина (ср. [165]). Это предположение подтверждается отмеченной у больных с фенилкетонурией тенденцией к уменьшению пигментации. У некоторых больных, получавших в течение нескольких месяцев рацион с ограниченным содержанием фенилаланина, было отмечено потемнение волос и кожи. [c.479]

Во многих случаях удалось показать, что врожденные нарушения обмена связаны с полным или частичным отсутствием определенных ферментативных активностей. Организм либо вообще не способен синтезировать данный фермент, либо он синтезирует его недостаточно, либо образуемый им фермент неактивен вследствие каких-то структурных изменений. Некоторые такие врожденные нарушения касаются обмена аминокислот. Мы рассмотрим три вида нарушений, связанных с обменом фенилаланина и тирозина,— альбинизм, алкаптонурию и фенилкетонурию. [c.453]

В отличие от этого при ионном обмене на поликонденсационных сульфокатионитах, находящихся в водородной форме, коэффициент избирательности сорбции фенилаланина падает с заполнением ионита органическим противоионом, что говорит о превалировании энергетической неоднородности ионита над возможным кооперативным эффектом (рис. 3.52). [c.141]

Этот обмен происходит, и часто с хорошими выходами, в случае М-ациламинокислот и при получении виниловых эфиров различных алифатических и ароматических карбоновых кислот. N-Ациламино-кислоты, например фталоилглицин или тозилглицин, превращаются в метиловые или этиловые эфиры под действием алкилформиата или алкилацетата [126]. Обычно в качестве катализаторов используют 96%-ную серную кислоту или моногидрат я-толуолсульфокислоты. Неацилированные аминокислоты, за исключением фенилаланина, [c.298]

О, -Липоил-1-фенилаланин - -валин - -метионин [24]. Эти же соединения описаны в литературе [25 ]. Комплексы липоевой кислоты с аминокислотами, по-видимому, играют важную роль в обмене веществ [2, 26, 27 ], Синтез заключается в коиденсаг1ии липоевой кислоты с соответствующей аминокислотой при участии изобутилхлоругольного эфира. [c.234]

Для животного организма витамин Вс является важнейшим витамином, входящим в состав ферментов, катализирующих белковый обмен он выполняет важную функцию в превращениях аминокислот. Для каждого животного организма необходимо получать с пищей некоторые аминокислоты (например, для человека незаменимы валин, лейцин, нзолейшш, лизин, треонин, метионин, фенилаланин, триптофан), которые он не в состоянии синтезировать все же другие необходимые аминокислоты синтезируются организмом нз продуктов расщепления белков или из а-кетокислот. [c.355]

Ежегодно в мире производится более 200 тыс. тонн аминокислот, которые используются в основном как пищевые добавки и компоненты кормов для скота. Традиционным промышленным методом их получения является ферментация, однако все большее значение приобретают химические и особенно ферментативные методы синтеза различных аминокислот. Наибольший удельный вес в промышленном получении аминокислот имеет лизин и глутаминовая кислота, в больших количествах производят также глицин и метионин. Аминокислоты, особенно незаменимые, т. е. не синтезирующиеся в организме, представляют большой интерес в первую очередь для медицины и пищевой промышленности. Фенилаланин является предщественником ряда гормонов, осуществляющих многие регуляторные реакции в организме, метионин — основной донор метильных группировок при синтезе адреналина, креатина, а также источник серы при образовании тиамина, валин участвует в синтезе пантотеновой кислрты, треонин — предшественник витамина B 2 и т. д. Следовательно, дефицит аминокислот, способствующий нарушению многих обменных процессов, должен восполняться за счет введения соответствующих экзогенных аминокислот.- [c.26]

Иной путь окислительного распада наблюдается для таких аминокислот как лейцин, изолейцин, фенилаланин, тирозин и триптофан. При окислении в печени лейцина и изолейцина, начинающемся также с окислительного дезаминирования, образуется ацетоуксусная кислота. Фенилаланин окислйется вначале в тирозин, который далее подвергается своеобразному окислительному распаду также с образованием ацетоуксусной кислоты или аланина и ацетоуксусной кислоты. Приводим путь окислительного распада некоторых аминокислот. Обмен этих аминокислот может "быть связан как с реакциями цикла трикарбоновых кислот, так и с обменом жиров ( через ацетоуксусную кислоту). Схемы приведены на стр. 193, 196, 197. [c.194]

Долгое время фенольные соединения считали конечными продуктами обмена веществ и сомневались в том, что они имеют физиологическое значение. Однако получены данные, что в некоторых случаях эти соединения участвуют в обмене веществ. Например, листья многих растений содержат фермент, обесцвечивающий антоцианы. Правда, продукт этой реакции до сих пор не идентифицирован. Проростки гречихи включают меченный по карбоксилу фенилаланин в рутин и цианидин при этом удельная активность рутина и цианидина после достижения максимума убывает, что свидетельствует об использовании их в обмене веществ. Между бензалькумарином скополетином и его гликозидом в тканях табака, по-видимому, существует динамическое равновесие. При этом на положение равновесия влияет содержание ауксина кинетина. Можно предположить, что скополетин и его гликозид участвуют в синтезе клеточных стенок [17]. [c.459]

Так как основной путь обмена фенилаланина в животном организме протекает, по-видимому, через окисление его в тирозин (стр. 351), то при фенилкетонурии, очевидно, нарушено именно это звено перехода фенилаланина в тирозин. Благодаря этому обмен фенилаланина протекает по побочному пути дезаминирования фенилаланина с образованием больших количеств фенилпировиноградной кислоты. Окисление фенилпировиноградной кислоты протекает в организме с трудом, и она в значительной етепени выделяется с мочой. [c.372]

Широкое распространение реакций переаминирования и участие в йих многочисленных аминокислот свидетельствуют о существенном значении этих реакций в обмене веществ. Роль реакций переаминирования в процессах окислительного дезаминирования L-аминокислот и мочевинообразования у млекопитающих рассмотрена выше (стр. 171). Возможность замещения незаменимых а-аминокислот в пищевом рационе растущих животных соответствующими кетокислотами определяется наличием в организме активных трансаминаз (стр. 137). Сравнительно недавно было показано, что молодые крысы растут примерно с одинаковой скоростью при кормлении синтетической диетой, содержащей 10 незаменимых аминокислот и глутаминовую кислоту, и рационом, в котором 5 незаменимых аминокислот (лейцин, изолейцин, валин, фенилаланин и метионин) заменены соответствующими кетокислотами и эквивалентным источником азота [321]. Эти данные свидетельствуют о том, что общая активность трансаминаз в организме крысы очень велика поскольку для синтеза белков необходимо одновременное присутствие всех аминокислот, приведенные выше факты говорят о том, что указанные пять а-кетокислот быстро подвергаются переаминированию. [c.233]

Уже давно известно, что при распаде фенилаланина и тирозина в организме животных образуется ацетоуксусная кислота. Начало расшифровки этого превращения было положено исследованиями о некоторых врожденных пороках обмена веществ у человека (см. гл. V). Выяснение промежуточных реакций этого процесса значительно продвинулось в последние годы в результате исследований с применением меченых метаболитов и различных ферментных препаратов. Экспериментальные данные о выделении гомогентизиновой кислоты у больных алкапто-нурией, о повышенном выделении гомогентизиновой кислоты после приема с пищей фенилаланина и тирозина [930], а также об образовании ацетоуксусной кислоты из гомогентизиновой кислоты в перфузируемой печени [931, 932] дали основание предполагать, что гомогентизиновая кислота играет роль промежуточного продукта в обмене ароматических аминокислот. Было установлено, что у нормальных животных гомогентизиновая кислота, подобно фенилаланину и тирозину, подвергается окислению с образованием, в числе других продуктов, ацетоуксусной кислоты. При скармливании животным больших количеств фенилаланина и тирозина наблюдается выделение гомогентизиновой кислоты [933—938]. [c.416]

Высказан ряд предположений о химическом механизме, лежащем в основе нарущения психического развития ребенка при фенилкетонурии. Возможно, что фенилуксусная кислота, токсическое действие которой на нервную систему известно [162], или другие продукты обмена фенилаланина вызывают повреждение мозга. Нельзя также исключить возможность вредного действия на мозг самого фенилаланина. С этой точки зрения значительный интерес представляет сообщение о том, что белки крови больных с фенилпировиноградной олигофренией содержат повыщенное по сравнению с нормой количество фенилаланина [163] (см., однако, [164]). Следует также отметить, что фенилаланин может конкурентно угнетать активность тиро-зиназы грибов [165] возможно, что фенилаланин в высоких концентрациях тормозит и другие превращения тирозина в обмене веществ. [c.479]

Окислительный обмен фенилаланина и тирозина особенно интересен в двух отношениях во-первых, многие заболевания, возникающие в результате вро депных нарушений обмена , связаны именно с этими превра-щепиямп и, во-вторых, ферменты, участвующие в обмене этих двух аминокислот, нуждаются иногда в совершенно необычных коферментах. Основные пути окислительного распада фенилаланина и тирозина показаны на фиг. 144. [c.451]

Эта глава посвящена соединениям, обладающим г-пропилфенильной (Се — С — С — С) структурой. Ароматические аминокислоты фенилаланин и тирозин, обмен которых уже обсуждался в гл. 16, относятся к наиболее распространенным из всех фенилпропаноидных соединений. Они, по-видимому, присутствуют у всех организмов. Эти ароматические аминокислоты с полным основанием можно считать первичными метаболитами, абсолютно необходимыми для жизни. У многих организмов они являются единственными обнаруженными фепилпропа-ноидами. Однако известно, что сосудистые растения способны накапливать очепь большие количества безазотистых производных фенил-пропапа, которые могут рассматриваться как вторичные метаболиты, причем некоторые из этих соединений присутствуют лишь у немногих видов растений. Сюда относятся кумарины. [c.349]

Можно представить себе, что эволюция сосудистых растений началась с примитивных водных таллофитов, которые были полноценны в биохимическом отношении и выделяли побочные продукты метаболизма в окружающую среду. Развитие из этих организмов наземных растений должно было вызвать к жизни проблему выделения. Поэтому возникла тенденция к сохранению побочных продуктов обмена в тканях, особенно в связи с тем, что размер растений увеличивался. В этот момент и мог возникнуть мутант, который обладал единственным новым ферментом (фенилаланиндезаминазой), способным превращать фенилаланин в коричную кислоту. Таким образом, в клетке появился новый продукт, который мог претерпевать другие превращения (например, этерификацию) благодаря действию ферментов с низкой субстратной специфичностью, уже присутствовавших у растения и участвовавших в первичном обмене веществ. Таким образом, одна-единст-венная мутация в условиях ограниченного выделения могла привести к появлению разнообразных продуктов. Если эти продукты имели значение для выживания мутанта, то он процветал, причем последующие единичные мутации могли привести к ноявлению высокоразвитого обмена фенилпропаноидных соединений. Возможно, что лигнин возник на этой стадии как продукт детоксикации нутем превращения фенольных соедипений в нерастворимую форму за счет окислительной полимеризации. После этого в наличии оказались все вещества, необходимые для дифференциации сосудистых тканей. Можно себе представить, что на этой стадии развились первые трахео-фиты, такие, как ископаемые Р811орЬу1а1ез, которые позднее дали начало современным сосудистым растениям. Впоследствии лигнин стал необходимым для растений продуктом. Итак, можно сказать, что эволюция растений, имеющих большие размеры (деревья), стала возможной благодаря отсутствию у примитивных растений развитой системы выделения, что, казалось бы, напротив, должно было затормозить эволюцию массивного тела растения. [c.371]

АМИНОКИСЛОТЫ. Производные карбоновых кислот, в которых один или два атома углеводородного радикала замещены аминогруппой NHj. Входят в состав белков, которые являются полимерами А. По числу карбоксильных групп (СООН) различаются moho- и дикарбоновые А., по числу аминных групп различаются MOHO- и диаминовые А. В зависимости от положения аминогрупп различают альфа-, бета- и гамма-кислоты. Получаются синтетически или выделяются из белков. А. занимают центральное место в обмене азотистых соединений в животных, растениях и микроорганизмах, так как служат источником образования белков, гормонов, ферментов и многих других соединений. В настоящее время известно более 90 природных А. В белках содержится лишь около 20 А. Растения и автотрофные микроорганизмы способны синтезировать все входящие в их состав А. Животные могут синтезировать лишь следующие А. аланин, аргинин, аспарагиновую кислоту, глутаминовую кислоту, гистидин, глицин, серин, тирозин, цистеин, цистин и так называемые иминокислоты — пролин и оксишролин. А., которые могут синтезироваться в организме животных, называются заменимыми. Для всех видов животных безусловно незаменимыми являются лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин, лейцин, валин, изолейцин. Ряд А. используется в кормлении с.-х. животных. [c.22]

ТИРОЗИН. Аминокислота. НОСбН4СН2СНКН2СООН. Почти не растворим в воде. Имеет большое значение в обмене веществ. У животных является исходным материалом для синтеза важных гормонов — тироксина и адреналина. В растениях Т. содержится в значительных количествах в интенсивно раступщх органах. В связи с тем, что в организме животных Т. синтезируется из фенилаланина, потребность животных в нем может удовлетворяться за счет поступления с кормом достаточных количеств фенилаланина или же корм должен иметь в своем составе Т. [c.288]

Особый интерес в этом биосинтезе представляет образование из алифатических предшественников циклических соединений, особенно шикимовой кислоты, которая имеет большое значение в общем обмене веществ организма. Из шикимовой кислоты через ее фосфорсодержащее производное 5-фосфо-З-енолпирувилшикимовая кислота) образуется хоризмовая кислота, являющаяся ключевым метаболитом на пути синтеза фенилаланина, тирозина и триптофана. [c.416]

Аминокислоты в глюконеогенезе. Обмен белков тесно связан с обменом углеводов через цикл трикарбоновых кислот. Атомы углерода различных аминокислот мотут преобразовываться в ацетил-КоА или промежуточные продукты цикла, т. е. аминокислоты могут служить источником в синтезе углеводов. По способности участвовать в глюконеогенезе аминокислоты делятся на три группы I) гликогенные, 2) кетогеи-иые, 3) гликогенные и кетогенные. Гликогенные — это аминокислоты, которые могут быть предшественниками пировиноградной кислоты, а следователбно, и глюкозы. К гликогенным относятся 15 аминокислот аланин, аргинин, аспарагиновая кислота, аспарагин, глутаминовая кислота, глутамин, глицин, гистидин, метионин, цистеин, пролин.серин, треонин, триптофан, валнн. Кетогенные — это, аминокислоты, при катаболизме которых может образоваться ацетоуксусная кислота. Лейцин — только кетогевяая аминокислота. Четыре аминокислоты (фенилаланин, тирозин, лизин, изолейцин) являются одновременно и гликогенными, и кетогенными. [c.6]

В пищевой промышленности наряду с сахаром широко используют интенсивные синтетические подсластители. Рост их потребления вызван тем, что они в отличие от сахара не участвуют в обмене веществ и обладают в десятки и сотни раз большей сладостью. Потребность в них оценивается примерно 5 кг в год на человека (в пересчете на сахарный эквив.алент). Число веществ, превосходящих по сладости сахар, велико, однако из-за жестких требований, предъявляемых к ним стандартами (вкус и функциональные свойства сахара, низкая калорийность, физиологическая инертность, нетоксичность и т.п.), лишь небольшая часть их находит применение. Известны десятки синтетических органических веществ, исследуемых или используемых как высокоинтенсивные подсластители. Они особенно эффективны в производстве низкокалорийных и диетических продуктов. Среди них по потреблению выделяются сахарин, цикламаты кальция и натрия (несколько тысяч тонн в год), аспартам - метиловый эфир аминокислот Ь-аспарагина и фенилаланина (десятки тысяч тонн в год), сорбит (несколько тысяч тонн в год) и др. [c.23]

Более 50 лет тому назад биохимиками и физиологами оыли вскрыты различия в биологической ценности протеинов кормов, обусловленные аминокислотным составом белка, его структурой. В настоящее время роль аминокислот в обмене веществ в значительной мере изучена. Так, для свиней и птицы разработаны нормы потребности в незаменимых аминокислотах лизине, метионине, триптофане, гистидине, лейцине, изолейцине, фенилаланине, треонине, валине и аргинине. [c.302]

Иное использование аминокислот. Давно известно, что глицин в организме травоядных, а также человека образует гиппуровую кислоту, служащую для обезвреживания бензойной кислоты. Некоторые аминокислоты превращаются в тканях в такие пептиды, как, например глютатион, карнозин, пантотеновая кислота. Серин соединяется с фосфоглице-ридами, образуя составную часть нервной ткани. В организме используются не только самые аминокислоты, но и продукты их распада, при образовании пуринов, креатина и др. Некоторые гормоны, например тироксин и адреналин, происходят из тирозина и фенилаланина. Таким образом, из аминокислот образуются специфические азотсодержащие продукты. Вещества эти нередко обладают сильной биологической активностью и не подвергаются дальнейшим превращениям, свойственным аминокислотам и обычным продуктам их распада. Только при дальнейшем использовании их организмом в специальных биологических целях они подвергаются окончательному сгоранию, но уже без связи с общим белковым обменом. [c.366]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология