Распад фенилаланина

Рис. 18.17. Путь распада фенилаланина и тирозина.

Иной путь окислительного распада наблюдается для таких аминокислот как лейцин, изолейцин, фенилаланин, тирозин и триптофан. При окислении в печени лейцина и изолейцина, начинающемся также с окислительного дезаминирования, образуется ацетоуксусная кислота. Фенилаланин окислйется вначале в тирозин, который далее подвергается своеобразному окислительному распаду также с образованием ацетоуксусной кислоты или аланина и ацетоуксусной кислоты. Приводим путь окислительного распада некоторых аминокислот. Обмен этих аминокислот может "быть связан как с реакциями цикла трикарбоновых кислот, так и с обменом жиров ( через ацетоуксусную кислоту). Схемы приведены на стр. 193, 196, 197. [c.194]

Возможен и обратный процесс. Многие аминокислоты (аланин, фенилаланин, тирозин, гистидин, триптофан, серин, цистеин) содержат в своем составе трехуглеродный фрагмент, из которого в процессе распада указанных аминокислот возникают пировиноградная кислота и ее производные. Дезаминирование глутаминовой и аспарагиновой кислот ведет к образованию а-кетоглутарата и оксалоацетата соответственно, которые при посредстве цикла трикарбоновых кислот переходят в пировиноградную кислоту. Так же пролин, который легко превращается в глутаминовую кислоту, а из нее - в пировиноград ную. От нее несложен переход к углеводам посредством в основном обращения реакций распада фруктозо-1,6-дифосфата. [c.459]

РАСПАД ФЕНИЛАЛАНИНА И ТИРОЗИНА [c.451]

Распад фенилаланина и тирозина осуществляется в печени. Конечным продуктом его являются фумаровая [c.132]

Путь распада фенилаланина и тирозина имеет некоторые очень интересные особенности. Он представляет собой последовательность реакций, в которых молекулярный кислород используется для расщепления аро- [c.175]

Превращение фенилаланина в ацетоуксусную кислоту было изучено в опытах с применением изотопного углерода [946—951]. В этих изящных и убедительных исследованиях было показано, что а) а-углеродный атом фенилаланина становится углеродом карбоксильной группы ацетоуксусной кислоты, б) атом С-2 бензольного ядра является предшественником карбонильного углеродного атома ацетоуксусной кислоты, в) атомы С-1 или С-3 ядра служат предшественниками углеродного атома метильной группы ацетоуксусной кислоты. В других исследованиях [947— 950] найдено, что -углеродный атом тирозина становится а-углеродным атомом ацетоуксусной кислоты. Эти данные свидетельствуют о перемещении боковой цепи в процессе окисления фенилаланина и тирозина. Установлено, что при распаде тирозина и фенилаланина образуются два четырехуглеродных фрагмента один из них представляют кетоновые тела, а другой— яблочная кислота или близкое к ней соединение [951]. Изложенные выше данные могут быть представлены в виде следующей схемы [c.417]

Несмотря на то что в состав белков человеческого организма и вхог дят все аминокислоты, перечисленные в табл. 14.1, однако отнюдь не все они должны обязательно содержаться в пище. Экспериментально доказано, что для человека существенное значение имеют девять аминокислот. Такими незаменимыми аминокислотами являются гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин. Все остальные аминокислоты, которые называют зал1еныл1ьши аминокислотами, человеческий организм способен вырабатывать сам. Минимальные количества аминокислот, необходимые человеку в молодости, были установлены американским биохимиком У. Ч. Роузом. Ерли ежесуточное поступление в организм человека любой из восьми указанных аминокислот (за исключением гистидина) окажется ниже определенного уровня, то организм человека будет выделять больше соединений азота, нежели получать их с пищей белки в его организме станут распадаться быстрее, чем синтезироваться. Потребность молодых людей в аминокислотах колеблется в пределах двукратной дозы, например 0,4—0,8 г лизина в сутки. Минимальная потребность по Роузу представляет собой наибольшую величину для любого из наблюдаемых им лиц. Нет сомнений в том, что каждый человек отличается от другого своими генетическими особенностями, а следовательно, и своими биохимическими характеристиками. Данные, приведенные в табл. 14.2, вдвое превышают значения, установленные Роузом. Предположительно эти количества вполне достаточны для предотвращения нарушений белкового обмена для большинства людей (99%). Потребности женщин составляют приблизительно две трети от количеств, указанных для мужчин. [c.389]

Ферментативное гидроксилирование фенилаланина с образованием тирозина является одной из наиболее точно установленных реакций в биосинтезе фенолов. В этой реакции, катализируемой высокоочищенным ферментом, происходит образование фенола (тирозина) из его нефенольного предшественника (фенилаланина). Реакция имеет первостепенное значение, так как она обусловливает образование незаменимой аминокислоты — тирозина — у животных. Кроме того, эта реакция представляет собой начальную стадию нормаль ного распада фенилаланина в животных тканях. С другой стороны, в высших растениях и микроорганизмах образование тирозина идет и за счет переами нирования /г-оксифенилпировиноградной кислоты, так что в некоторых слу чаях почти совсем не происходит превращения фенилаланина в тирозин [35 36, 37]. Действительно, попытки обнаружить гидроксилирование фенилаланина в высших растениях до сих пор остаются неудачными (Либби, неопубликованные данные). [c.321]

Следует отметить, что окислительный распад фенилаланина и тирозина представляет особый интерес в связи с тем, что многие врожденные нарушения белкового обмена связаны именно с обменом этих аминокислот, например наследственная болезнь фенилкетонурия (фенилпировиноградная олигофрения). Причиной этого заболевания является потеря способности организма синтезировать фермент фенилаланин-4-монооксигеназу, катализирующую пре-врашение фенилаланина в тирозин. Это приводит к накоплению фенилаланина в тканях, а следовательно, и продуктов его трансаминирования фенилпировиноградной и фенилуксусной кислот, оказывающих токсическое действие на организм, и в первую очередь на ЦНС, вызывая расстройство психической деятельности человека. [c.382]

Фенилкетонурия. Поскольку тканевые белки непрерывно обновляются в организме постоянно присутствуют свободные аминокислоты. Наибольшее значение имеют две аминокислоты — фенилаланин и тирозин. Превращение фенилаланина в организме идет тремя различными путями фенилаланин расходуется на синтез белков, он превращается в тирозин,а следовательно, и в пигменты кожи и распадается до двуокиси углерода, воды и мочевины (фиг. 132). [c.432]

Эта глава представляет собой обзор по ферментам, участвующим в биосинтезе фенольных соединений. Подробно изучено незначительное число ферментов, и данные о их свойствах неоднозначны, хотя в природе встречается множество различных фенольных соединений. Задача до некоторой степени упрощается, если рассмотреть работы по частичной очистке ферментов (или ферментных систем) или реакции, которые по своей стехиометрии, необходимым кофакторам и другим свойствам проходят с участием одного фермента. Почти не имеет смысла перечислять все превращения, которые отмечены в бесклеточных экстрактах. Иногда трудно провести резкое разграничение между биосинтезом и распадом. Так, например, биосинтез тирозина из фенилаланина в животных тканях является в то же время начальной стадией распада фенилаланина. В таких случаях значение этих реакций лучше всего рассматривать с точки зрения биосинтеза. [c.314]

Заболевание фенилкетонурия обусловлено отсутствием в организме новорожденного фермента, связывающего фенилаланин, поступающий в организм с пищей. Накопление в крови продуктов распада фенилаланина нарушает нормальное развитие мозга и приводит к умственной отсталости. [c.190]

Из фенилаланина и тирозина при их окислении в переживающих тканях и при определенных условиях также в живом организме образуется ацетоуксусная кислота. Путь распада тирозина долго оставался загадочным, но в последнее время его удалось почти полностью выяснить. [c.351]

Фенилаланин и тирозин играют главную роль в образовании растительных фенолов. Они способствуют увеличению количества производных коричной кислоты, кумаринов, лигнинов, флавоноидов и некоторых алкалоидов. Кроме того, они способны распадаться до соединений g( s- 2) и 7( 6- i). В последние годы с помощью исследований на ферментативном уровне достигнут некоторый прогресс в установлении функций этих аминокислот в биосинтетической схеме, ведущей к фенолам. Однако, прежде чем перейти к обсуждению этих работ, следует рассмотреть ферменты, обусловливающие образование фенилаланина и тирозина из соответствующих кетокислот. Образование последних было описано выше в разделе ПА. [c.320]

Уже давно известно, что при распаде фенилаланина и тирозина в организме животных образуется ацетоуксусная кислота. Начало расшифровки этого превращения было положено исследованиями о некоторых врожденных пороках обмена веществ у человека (см. гл. V). Выяснение промежуточных реакций этого процесса значительно продвинулось в последние годы в результате исследований с применением меченых метаболитов и различных ферментных препаратов. Экспериментальные данные о выделении гомогентизиновой кислоты у больных алкапто-нурией, о повышенном выделении гомогентизиновой кислоты после приема с пищей фенилаланина и тирозина [930], а также об образовании ацетоуксусной кислоты из гомогентизиновой кислоты в перфузируемой печени [931, 932] дали основание предполагать, что гомогентизиновая кислота играет роль промежуточного продукта в обмене ароматических аминокислот. Было установлено, что у нормальных животных гомогентизиновая кислота, подобно фенилаланину и тирозину, подвергается окислению с образованием, в числе других продуктов, ацетоуксусной кислоты. При скармливании животным больших количеств фенилаланина и тирозина наблюдается выделение гомогентизиновой кислоты [933—938]. [c.416]

Окислительный обмен фенилаланина и тирозина особенно интересен в двух отношениях во-первых, многие заболевания, возникающие в результате вро депных нарушений обмена , связаны именно с этими превра-щепиямп и, во-вторых, ферменты, участвующие в обмене этих двух аминокислот, нуждаются иногда в совершенно необычных коферментах. Основные пути окислительного распада фенилаланина и тирозина показаны на фиг. 144. [c.451]

Наряду с распадом тирозина путем описанных выше превращений он переходит в организме в ряд других соединений, например в адреналин, норадреналин, меланины и йодированные производные (тироксин и др.). Гурин и Деллюва [992] показали, что в теле крысы фенилаланин, меченный дейтерием или тритием, превращается в адреналин, причем исходная боковая цепь остается при окислении в ядре нетронутой. В дальнейшем было показано, что меченые фенилаланин и тирозин оба служат предшественниками адреналина надпочечников [993]. Юденфренд и Вайнгарден [994] нашли, что у крысы 3, 4-диоксифенилаланин, подобно тирозину и фенилаланину, превращается в адреналин и норадреналин, тогда как тирамин и фенилэтиламин этому превращению не подвергаются. [c.422]

Образование гомогентизиновой кислоты, сопровождающееся окисле нием л-оксифенилпировиноградной кислоты (появлением второй оксигруппы у бензольного кольца и укорочением боковой цепи на один атом углерода и ее перемещением), доказано в опытах с применением изотопного метода. При введении в организм крыс, отравленных флоридзином, меченных фенила ланина, тирозина, а также гомогентизиновой кислоты, наблюдалось окисление этих веществ с образованием меченой ацетоуксусной кислоты. Это позволяет заключить, что продуктом распада фенилаланина и тирозина является ацетоуксусная кислота и что распад этих аминокислот проходит через этап возникновения гомогентизиновой кислоты. Подобные результаты были получены в опытах с прибавлением фенилаланина, тирозина и гомо-гентизиновой кислоты к срезам печени нормальных крыс. [c.398]

Понятно, что образование ацетоуксусной кислоты из гомогентизино вой возможно только в результате разрыва ее диоксифенильного компонента. Опыты с применением изотопов позволили выяснить путь окислительного распада фенилаланина и тирозина с расщеплением их циклического компонента. Распад их происходит по следующей схеме [c.398]

Лиазы. Эти ферменты часто используются в реакциях дезаминирования. Так, для образования L-аспарта из фумарата аммония может использоваться (в обратной реакции) аспарта-за, нли L-аспартат—аммиак-лиаза. В качестве доноров аммония могут, кроме того, выступать гидразин или гидроксил а мин. Сходным образом L-фенилаланин — аммиак-лиаза может катализировать распад L-фенилаланина с образованием транс-ко-ричной кислоты и аммиака. Хотя обычно равновесие в этих реакциях сдвинуто в сторону реакций распада, при высоких концентрациях аммонийных ионов начинают преобладать процессы синтеза. [c.152]

Одним из путей превращения аминокислот в тканях является распад аминокислот, связанный с отщеплением карбоксильной группы. Впервые М. В. Ненцкий в 1876 г. выделил из гниющей желатины фенилэтиламии, представляющий продукт декарбоксилирования ароматической аминокислоты — фенилаланина. Вслед за этим появился ряд работ, показавших образование различных протеиногенных или биогенных аминов в процессе гнилостного расщепления белка бактериями. Впоследствии в результате работ с чистыми бактериальными культурами, воздействуя ими на раствор чистых аминокислот, удалось доказать ферментативную природу реакции и точно охарактеризовать продукты декарбоксилирования. Реакция декарбокси лирования монокарбоно-вых аминокислот сопровождается выдел ением СО2 и образованием аминов [c.335]

Ферментативные методы гидролиза основаны на избирательности действия иротеолитических (вызывающих распад белков) ферментов, расщепляющих пептидные связи, образованные определенными аминокислотами. В частности, пепсин ускоряет гидролиз связей, образованных остатками фенилаланина, тирозина и глутаминовой кислоты, трипсин-аргинина и лизина, хпмотрипсин-триптофана, тирозина и фенилаланина. Ряд других ферментов, например папаин, субтилизин, проназа и другие бактериальные протеиназы, также используется для неполного гидролиза белков. В результате полипептидная цепь расщепляется на мелкие пептиды, содержащие иногда всего несколько аминокислот, которые отделяют друг от друга сочетанными электрофоретическими и хроматографическими методами, получая своеобразные пептидные карты. Далее определяют чередование аминокислот в каждом индивидуальном пептиде. Завершается работа воссозданием первичной структуры полной полипептидной цепи на основании определения последовательности аминокислот в отдельных пептидах. [c.56]

Одним из путей превращения аминокислот в тканях является распад аминокислот, связанный с отщеплением карбоксильной группы. Впервые М. В. Ненцкий в 1876 г. выделил из гниющего желатина фенилэтиламии, представляющий продукт декарбоксилирования ароматической аминокислоты — фенилаланина. Вслед за этим появился ряд работ, показавших образование различных протеиногенных или биогенных аминов в процессе гнилостного расщепления белка бактериями. Впоследствии в результате работ с чистыми бактериальными культурами, [c.353]

В последние годы вьыснено, что время полужизни белков детерминировано природой его N-концевой аминокислоты. Если она легко соединяется с убиквитином — небольшим белком с молекулярной массой 8,5 kDa, состоящим из 74 аминокислотных остатков, то такой убиквитированный белок атакуется протеиназами и разрушается. Наиболее подвержены убиквитированию аргинин, лизин, аспарагиновая кислота, аспарагин, триптофан, лейцин, фенилаланин, гистидин, глутаминовая кислота, тирозин, глутамин, изолейцин менее подвержены — метионин, серин, аланин, треонин, валин, глицин, цистеин, их относят к стабилизирующим гидролитический распад белков. [c.369]

Как уже указывалось выше, фенилаланин и тирозин являются кетогенными кислотами. В результате применения меченых атомов установлено, что атомы углерода в а- и р-положениях тирозина являются теми атомами, которые возникают в ацетоуксусной кислоте, согласно приведенной выше схеме. Таким образом, при алкапто-нурии нормальный механизм распада тирозина прерывается на стадии гомогентизиновой кислоты. [c.398]

Реакции переаминирования отмечены и в высших растениях (белый люпин, ячмень и маш-фасоль) (Уилсон и сотр. [32]). Необходимо детально исследовать трансаминазную активность высших растений по отношению к фенилпировиноградной и п-оксифенилпировиноградной кислотам, так как такие трансамина-зы играют важную роль в биосинтезе ароматических аминокислот. Конечно, в первую очередь была изучена трансаминаза тирозина животных тканей, поскольку эта реакция представляет собой первую стадию обычного распада тирозина в организме животных. Исследование ферментов высших растений обусловливается тем, что фенилаланин и тирозин являются предшественниками для многих вторичных продуктов растений. Для изучения переаминирования указанных ароматических аминокислот удобно использовать спектрофотометрический метод (Лин и сотр. [33]). Трансаминаза, катализирующая переаминирование фенилаланина, тирозина и триптофана, выделена из маш-фасоли (Гамборг и Веттер [34]). [c.321]

Примечание. Из вышеизложенного обсуждения очевидно, что во время гидролиза может и часто должна происходить деструкция тирозина, триптофана- И фенилаланина. Степень распада зависит от условий гидролиза, от силы кислоты или щелочи, времени и те.миературы гидролиза, присутствия кислорода или кислородных доноров и альдегидов, а также от соотношения между определяемой аминокислотой, не прогидролизованным белком и свободными аминокислотами. [c.110]

Брайтенбах и Аллингер [366] исследовали кинетику выделения СО2 при распаде Н-карбангидрида й, /-фенилаланина и нашли, что количество выделившегося СОг всегда меньше 100%, что связано с тем, что часть мономеров реагирует без отщепления СО2. [c.101]

Большой клинический интерес представляет определение белка в сыворотке крови. Голодание организма или малобелковая диета приводит к гипопротеи не ми и, т.е. к понижению содержания белков в крови. При этом происходит нарушение синтеза мочевины, процессов дезаминирования, окисления фенилаланина и других аминокислот. Нарушение указанных процессов связано с недостаточным синтезом ферментов или с интенсивным распадом тканевых белков. [c.233]

Тем временем Браун и Нейш [30] расширили свои исследования с использованием радиоактивной метки на ряд фенольных соединений, которые они рассматривали как потенциальные промежуточные соединения при лигнификации. Вначале они сравнили с фенилаланином несколько О -меченых - i-соединений в качестве предшественников лигнина пшеницы (по предварительным данным, фенилаланин используется интенсивнее). Результаты определения изотопного разбавления показали, что ни одно из этих соединений, кроме ванилина, не используется с эффективностью, превышающей от активности фенилаланина, а у большинства из них она еще ниже. Меченые фенилпропаноидные соединения ведут себя по-разному. Тирозин и коричная кислота используются для синтеза кониферилового и синапового лигнинов приблизительно так же, как и фенилаланин феруловая кислота (замещенный в кольцо конифериловый спирт) эффективно превращается в колосящейся пшенице только в конифериловый лигнин. Эти результаты однозначно показывают, что в данном случае фенилпропаноидные карбоновые кислоты связаны с процессами лигнификации. Вопрос о возможном распаде и ресинтезе исследовали на примере коричной кислоты. Если З-С -коричную кислоту ввести в лигнин как интактную фенилпропаноидную единицу, то весь обнаруживаемый в ванилине и сиреневом альдегиде, является атомом углерода карбонильной группы. При обработке каждого альдегида перекисью водорода в щелочной среде можно получить соответствующий карбонильный углерод в виде углерода муравьиной кислоты при этом содержание полностью соответствует активности исходного альдегида. [c.290]

Что произойдет, если ввести синтетический рибонуклеотид в бесклеточную систему, синтезирующую белок Ниренберг и Маттеи вводили поли-У в систему, содержащую отмытые рибосомы из Е. соН, и обнаружили, что включение L-фенилаланина усиливалось при этом в 1000 раз. Для остальных 17 аминокислот никакого усилия включения не наблюдалось. Очевидно, в си-, стеме шел синтез полифенилаланина. Отсюда можно было заключить, что кодом фенилаланина служит последовательность остатков урацила. Обладая свойствами информационной РНК, большая часть поли-У после введения в систему быстро распадается. Нераспавшаяся часть поли-У (она была мечена тритием) образует комплексы с агрегатами рибосом (полисомами), в состав которых входил фенилаланин, меченный С . Эти результаты подтверждают точку зрения, согласно которой поли-У играет роль синтетической информационной РНК. При введении в эту систему также поли-А образуются сложные двух- и трехцепочечные спирали поли-(У-ЬА) и поли-(ГУ-f А), причем включение фенилаланина прекращается. Следовательно, для синтеза белка необходима одноцепочечная информационная РНК- [c.376]

Фенилаланин распадается в тканях, образуя фумаровую и ацетоуксусную кислоты. Промежуточными звеньями этого процесса являются тирозин и гомогентизиновая кислота, или алькаптон [c.209]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология