Амилазы специфичность

Работа 41. Специфичность действия амилазы слюны [c.75]

Свойство избирательности наиболее резко проявляется у ферментов каждый фермент проводит лишь одну определенную реакцию, являясь строго специфичным по отношению к веществу, или, образно говоря,—по Э. Фишеру— ...фермент так же относится к субстрату, как ключ к замку . Известно, например, что а-амилаза действует на центральные цепи крахмала, гидролизуя декстрины, в то время как -амилаза гидролизует лишь боковые цепи крахмальных молекул, отрывая от них молекулы мальтозы. Протеолитические ферменты—пепсин, трипсин и эрепсин—ведут специфические процессы гидролиза белков. Инвертин гидролизует лишь а-, а эмуль-спн—лишь р-глюкозидные связи и т. д. [c.27]

К какому типу по специфичности относятся ферменты аргиназа, амилаза, сахараза, уреаза [c.77]

Группа ферментов, называемых амилазы , катализирует гидролиз крахмала, главным образом они специфичны по отношению к а-связанным полимерам о-глюкозы и неэффективны к целлюлозе. Известно несколько типов амилаз с различной активностью по отношению к субстратам, экзо- и эндо-Амила-зы избирательно катализируют гидролиз (1а — 4)-связанных глюкозных цепей до мальтозы и различаются направлением атаки. э/сзо-Амилаза расщепляет цепи, начиная со свободного конца, тогда как энсЗо-амилаза может атаковать середину цепи. Любой из этих ферментов глубоко расщепляет амилозу, по для полного гидролиза требуется присутствие еще одного фермента, так называемого Z-фермента, который известен своей специфичностью по отношению к некоторым типам р-глюкози-дов, определяя присутствие незначительного количества -связей в молекуле амилозы. [c.286]

Во-вторых, еще более удивительная способность действия ферментов состоит в том, что ферменты весьма специфичны. Так, амилаза, содержащаяся в слюне, легко и быстро расщепляет крахмал, молекула которого состоит из огромного числа одинаковых глюкозных звеньев. Но она не катализирует процесс распада сахарозы. [c.150]

В тех немногих случаях, когда изучение их специфичности и механизма действия было проведено, оказалось, что обычный путь деградации полисахаридов аналогичен путям распада крахмала и гликогена под действием а-амилазы, т. е. для полного расщепления полисахарида необходимо действие по крайней мере двух ферментов. Первый из них катализирует быстрый распад полисахарида на олигосахариды, причем расщепление гликозидных связей происходит по всей длине полисахаридной цепи. [c.619]

Значение ферментов в технике громадно ряд технологическ процессов основан на ферментативных реакциях, В производст казеина и его дальнейшей переработке в пластические массы фе меитативные процессы играют также первенствующую роль. Весы велико значение ферментов в процессах жизни. Большинство превр щений в организмах обусловлено их влиянием. Они видоизмеиян жиры, превращают углеводы в спирты и кислоты, расщепляют бе ковые вещества, участвуют в процессе дыхания, в реакциях окисл ния и восстановления. С их участием происходит коагуляция белковь веществ молока. Действие ферментов специфично, т. е. каждый фе меит выполняет какую-нибудь одну функцию, катализирует лии одну какую-нибудь химическую реакцию, иапример амилаза слю [c.54]

Целлюлозы не расщепляются обычными ферментами желудочно-кишечного тракта животных (амилазой, мальта-зой), которые могут гидролизовать только а-1,4-гликозид-ные связи Такая высокая специфичность ферментов объясняется необходимостью комплементарности (геометрического соответствия, как ключ к замку), которая является условием приближения на необходимое расстояние активного центра фермента (Н° кислотного фрагмента) к атакуемой связи в субстрате Схематически это показано на рис 23 3 Обычные Н-кислоты катализируют гидролиз целлюлозы, так как ион Н° способен легко подойти к уЗ-1,4-глико-зидной связи, и, в отличие от ферментов, в данном случае комплементарность не требуется [c.792]

Специфичностью называется способность ферментов ускорять отдельные химические реакции только меледу строго определенными веществами. Специфичность проявляется в том, что каждый фермент действует только на определенный субстрат. Так, например, амилаза расщепляет полисахарид крахмал и не действует на дисахариды мальтозу и сахарозу. 3-фруктофуранозидаза (или сахараза) расщепляет только сахарозу и не расщепляет крахмала и других дисахаридов. [c.107]

Оформление работы. Вносят в таблицу результаты реакций. Делают вывод о специфичности амилазы, учитывая, что в пробе № 1 действию фермента подвергался крахмал, а в пробе № 2 — тростниковый сахар. [c.76]

Работа № 57. Специфичность ферментов. ... Работа № 58. Влияние pH среды на активность амилазы Работа № 59. Влияние активаторов и парализаторов на [c.338]

Действие фермента гор а з д о более специфично. Амилаза расщепляет только крахмал и близкие к нему полисахариды (например, гликоген) до стадии мальтозы. Кислота (неорганический катализатор) вызывает гидролиз крахмала до глюкозы и катализирует также гидролиз других соединений (например, белков), [c.52]

Ферменты обладают специфичностью действия, т. е. каждый фермент действует только на одно вещество или на группу сходных веществ. Так, например, амилаза гидролизует крахмал, а липаза—жиры. Несмотря на то, что и в том, и в другом случае мы имеем дело с процессами гидролиза, липаза не может заменить амилазу, и наоборот. [c.56]

Большой интерес представляет специфичность гидролитических ферментов, расщепляющих крахмал. Их известно три типа— и-, р- и у-амилазы гидролизуют субстрат они по-разному. Так, [c.59]

Эти положения иллюстрируются рис. 6.18. Рис. 6.18, в и г показывают, почему молекулы, сходные с субстратом, но отличные от него по размерам, нереакционноспособны. Согласно модели Кошланда специфичность и каталитическая эффективность фермента связаны друг с другом, но их механизмы различны, и реакция осуществляется только при надлежащем взаимном расположении сорбирующих и каталитического центров относительно молекулы субстрата. Кошланд иллюстрирует это примером Р-амилазы [71]. Этот фермент действует на конечные группы амилозы, но не на другие глюкозидные связи полисахарида. Циклоамилозы являются конкурентными ингибиторами фермента. Сказанное поясняется схемой на рис. 6.19. Реакция происходит лишь при определенном пространственном расположе- [c.388]

Большинство ферментов обладает очень высокой специфичностью действия по отношению к определенным веществам (субстратам) или определенным типам химических связей. Так, амилаза слюны расщепляет крахмал, но не действует на другой полисахарид — целлюлозу. Для осуществления взаимодействия молекул фермента и субстрата, на который воздействует фермент, нередко необходимо участие неорганических ионов. Эти ионы выступают в роли активаторов ферментов. [c.109]

Поскольку в настоящее время нет возможности определять данный инкремент свободной энергии активации ферментативной реакции непосредственно из эксиеримеитальиых данных, Тома выдвинул еще одно допущение (к сожалению, опять довольно сильное и немотивированное), что данный инкремент является постоянным для каждого сайта [2, 5] или что гидролитический коэффициент, обусловленный специфичностью ферментативного катализа, неуклонно (монотонно в терминах свободной энергии и экспоненциально в терминах абсолютных констант скоростей) возрастает по мере заиолнения сайтов активного центра. Исходя из данного положения Тома [2] нашел, что при AGa = = 0,45 ккал/моль для сайтов 6 и 7 а-амилазы величины Ла = = —3,0 ккал/моль и 7 = 2,64 ккал/моль достаточно хорошо согласуются с экспериментальными данными по распределению продуктов ферментативного гидролиза мальтодекстринов. [c.69]

Ясно, что эти данные могут быть интерпретированы более простым образом, а именно что способ действия фосфорилазы (априорно принятый в цитируемой работе [16] как канонический для неупорядоченного действия фермента) несколько отличается от способа действия р-амилазы, что приводит к различному распределению продуктов деструкции полимерного субстрата по молекулярным массам (степени полимеризации). Как неоднократно указывалос . выше, это наиболее характерный признак действия деполимераз, и в рамках кинетики и субстратной специфичности действия ферментов он обусловлен различной зависимостью кинетических параметров ферментативной реакции от степени полимеризации (длины цепи) олигосахаридов. С точки зрения термодинамики действия деполимераз этот характерный признак объясняется различным числом сайтов в активном центре фермента, различным их сродством к мономерным остаткам субстрата и положением каталитического участка в активном центре. Как видно, и в этом случае введение гипотезы о множественной атаке было излишним и преждевременным, так как экспериментальные данные, полученные авторами работы [16], не были подвергнуты тщательному анализу. [c.91]

В бактериях и плесневых грибах отсутствует р-амилаза, но содержится активная а-амилаза, отличающаяся композицией аминокислот в белке и специфичностью действия. Так, при катализе а-амилазой плесневых грибов уже в начале гидролиза образуется большое количество глюкозы и мальтозы. Среди бактериальных амилаз имеются как сахарогенные, так и декстриногенные. Первые гидролизуют крахмал на 60% и более, вторые — на 30—40%. Прн гидролизе амилозы а-амилазой Вас. subtilis вначале образуются декстрины с СПб и мальтотриоза, в конце — глюкоза и мальтоза (1 5,45) при гидролизе амилопектина — вначале декстрины с СПб и выше, в конце — глюкоза, мальтоза и сахариды с разветвленной цепью. [c.118]

Аналогичная картина должна наблюдаться и в случае разрыва а-1,6-глюко-зидной связи. Специфичность действия сахарогенных р-амилазы и глюкоамилазы [c.173]

По характеру действия ферменты обладают строгой специфичностью, которая обусловлена структурным соответствием между молекулами субстрата ш фермента. Каждый из них катализирует определенную химическую реакцию. На течение последних влияют условия среды (температура, pH, наличие химических соединений, облучение) и присутствие других ферментов [26]. Под действием факторов среды могут синтезироваться и новые ферменты. Их называют адаптивными, так как они позволяют микроорганизмам приспосабливаться к новым условиям. Ферменты, которые участвуют во внутриклеточных процессах,, называют эндоферментами, а ферменты, выделяемые микроорганизмами в окружающую среду, — экзоферментами. Последние могут являться биоцидами для других микроорганизмов или стимулировать процессы коррозии и биоповреждений материалов техники и сооружений. Каталитическая активность ферментов во много раз превышает неорганические катализаторы. Например, 1 мг железа, входящего в состав фермента каталазы, эквивалентен каталитическому действию 10 т железа в составе неорганического соединения прн разложении перекиси водорода, а 1 г амилазы может превратить 1 т крахмала в сахар при соответствующих условиях. [c.14]

Наиб, группу ферментов, расщепляющих гликозидные связи, представляют те, к-рые катализируют гидролиз олиго- и полисахаридов, напр, амилазы, лизоцим и нейрамини-даза. Многие Г. этого подкласса специфичны к положению гликозидной связи и к конфигурации аномерного атома С углевода. [c.561]

Получение антител, специфичных к определенному белку, производится повторным инъецированием очищенного белка в организм животного кролика, морской свинки, овцы, козы, курицы, лошади, мыши. Процедура иммунизации остается пока еще эмпирической и зависит от иммуногенности конкретного белка. Так, для некоторых растительных белков достаточно для всякой процедуры иммунизации доли миллиграмма (некоторые ферменты типа а-амилаз, рибулозобисфосфаткарбоксилаза, ФЕП-карбокси-лаза), тогда как других белков (некоторые фракции проламинов семян) требуется несколько десятков миллиграммов (в очищенном виде), чтобы путем нескольких инъекций вызвать образование антител. [c.95]

В качестве объектов исследования специфичности ферментов удобно взять ферменты слюны (амилазу ималь-тазу) и сахаразу, а в качестве субстратов — соответственно крахмал и сахарозу. [c.56]

По специфичности и силе ингибируюшего действия ингибиторы амилаз растений сильно различаются. В большинстве случаев они ингибируют активность амилаз животных и человека и не действуют на собственные амилазы растений. Например, из зерен пшеницы вьшелен белок-ингибитор, обладающий высокой степенью ингибирования по отношению к а-амилазе слюны человека [81, 100]. Другие ингибиторы из пшеницы специфически инактивируют а-амилазы насекомых и некоторых микроорганизмов. Ингибирование по отношению к а-амилазе человеческой селезенки выражено слабо. [c.218]

Утверждение, что точки разветвления обусловлены 1,6-связями, основано на изолировании 2,3-диметилглюкозы после метилирования и гнд )0-лиза и на выделении изомальтозы после гидролиза амилопектина амилазами иными, чем мальтаза. Заключение об сс-конфигурации гликозидной связи сделано на основании специфичности ферментов, установленной при ферментативном гидролизе малых полисахаридных единиц. [c.588]

Принципиальным преимуществом ферментативного гидролиза перед кислотным является его специфичность, позволяющая не только устанав- ливать строение полисахарида по сохранившимся фрагментам, но и по-, лучать определенные сведения о гликозидных связях, разорвавшихся при гидролизе. Однако для того, чтобы судить об этом достаточно определен-, но, необходимо знать специфичность данного фермента. Специфичность разных ферментов может различаться очень сильно. Некоторые из них катализируют гидролиз гликозидных связей определенной конфигурации нескольких родственных моносахаридов, другие специфичны как к кон--фигурации гликозидного центра, так, и к остатку моносахарида, а третьи, требуют определенного расположения моносахаридов, удаленных от расщепляемой гликозидной связи. Так, например, амилазы обладают прак- тически абсолютной специфичностью, вызывая расщепление то ько х-1- -4-связей О-глюкопираноз в крахмалоподобных полисахаридах , и чрезвычайно чувствительны даже к незначительным изменениям структуры субстрата. В общем случае специфичность действия фермента Может Зыть очень сложной, а, влияние неизвестных ранее структурных особен- [c.510]

Однако в целом экзоферменты используются при установлении строения полисахаридов. гораздо реже эндоферментов. Последние, как правило,, отличаются тем, что расщепляют высокомолекулярные субстраты с образованием не MOHO-, а олигосахаридов. Так, например, а-амилаза слюны человека превращает амилозу в мальтозу и мальтотриозу с выходом, превышающим 90%. По этой причине эндоферменты можно использовать-как реагенты для повышения выхода олигосахаридов по сравнению с кислотным гидролизом, а также для получения не образующихся при кислотном гидролизе олигосахаридов с кислотолабильными гликозидными связями. Очевидно, что длй такого применения ферменты не обязательно должны быть охарактеризованы по специфичности более того, можно. пользоваться заведомыми смесями ферментов. Существуют примеры очень успешного применения на практике неочищенных ферментных препаратов. Так, при гидролизе 4-0-метилглюкуроноксилана древесины пектиназой были получены две серии гомологичных олигосахаридов с общим выходрм около 70% выходы отдельных представителей олигосахаридов превышали 10% [c.511]

Таким образом, наиболее распространенный тип ферментов, действующих на природные полисахариды, — это эндополисахаридазы, анало гичные по своему действию а-амилазе. Как и в случае простых гликозидаз (см. гл. 13) наиболее существенным фактором, влияющим на специфичность ферментативной реакции, оказывается структура моносахаридного остатка, гликозидная связь которого разрывается, и, в особенности, конфигурация его гликозидного центра и положение гидроксильной группы, через которую осуществляется связь с полисахаридной цепью. Меньшее значение имеет структура моносахаридного остатка агликона по отношению к разрываемой гликозидной связи. Так, при гидролизе полисахаридов типа лихенина под действием ламинаразы происходит разрыв р-1,4-гликозидных связей 3-замещенных остатков глюкопиранозы, а не р-1,3-связей, присутствующих в природном субстрате этого фермента — ламинарине. [c.620]

Полимерные молекулы расщепляются до мономеров с помощью ферментов, синтезируемых и выделяемых прокариотами в окружающую среду (экзоферментов). Крахмал и гликоген гидролизуются амилазами, гликозидные связи целлюлозы расщепляются целлюла-зой. Многие бактерии образуют пектиназу, хитиназу, агаразу и другие ферменты, гидролизующие соответствующие полисахариды и их производные. Белки расщепляются внеклеточными протеазами, воздействующими на пептидные связи. Нуклеиновые кислоты гидролизуются рибо- и дезоксирибонуклеазами. Образующиеся,небольшие молекулы легко транспортируются в клетку через мембрану. Этап I является специфичным для каждого класса соединений, соответственно катализируется специфичными ферментными системами и завершается образованием мономерных молекул - гексоз, аминокислот, глицерола, жирных кислот. [c.455]

Новые микробные производства. Классические виды брожения дополняются новыми применениями микробов в химических производствах. Из грибов получают каротиноиды и стероиды. Когда выяснилось, что oryneba terium glutami um из сахара и соли аммония с большим выходом синтезирует глутаминовую кислоту, были получены мутанты и разработаны методы, с помощью которых можно в больших масштабах производить многие аминокислоты, нуклеотиды и реактивы для биохимических исследований. Микроорганизмы используются химиками в качестве катализаторов для осуществления некоторых этапов в длинной цепи реакций синтеза микробиологические процессы по своей химической специфичности и по выходу продукта превосходят химические реакции ферменты, применяемые в промышленности,-амилазы для гидролиза крахмала, протеиназы для обработки кож, пектиназы для осветления фруктовых соков и другие-получают из культур микроорга-низмов. [c.18]

Эндоферменты, иначе называемые а-амилазы, действуют на крахмал, быстро снижая его вязкость затем быстро исчезает окраска йодом и, наконец, образуется большое количество олиго-сахаридов. а-амилазы животных, растений и микроорганизмов различаются между собой по отношению к действию активаторов, например ионов хлора или кальция, а также по специфичности, по активности расщепления крахмала или олигосахаридов, по скорости образования конечных продуктов — мальтозы или глюкозы. [c.225]

Высокая активность грибной амилазы позволяет сократить расход ее на осахаривание до очень небольших величин — менее 0,5% к весу перерабатываемого зерна. Уменьшаются потери крахмала, которые обычно имеют место при выращивании солода. Выход спирта из единицы веса перерабатываемого сырья увеличивается потому, что благодаря высокой активности и характерной специфичности амилаз грибов гидролиз крахмала до сбраживаемых сахаров происходит глубже, чем при действии солода. В грибных препаратах содержатся также декстриназа и мальтаза, дополняющие действие амилаз, углубляющие его. В этом отношении ценны препараты из Asp. awamory, в которых хотя немного а-амилазы, но очень велика декстринолитическая и маль-тазная активности. Эти препараты иногда применяются вместе с препаратами Asp. oryzae, содержащими много а-амилазы кроме того, одновременно используют комплекс протеолитических ферментов, которые расщепляют в заторах белковые вещества сырья и обеспечивают тем самым нормальное развитие дрожжей. [c.228]

В процессе производства различных видов патоки и глюкозы, а также разнообразных сладких сиропов, ферментативные реакции вытесняют кислотный гидролиз крахмала и декстринов. В сущности кислотный гидролиз представляет собой хаотическое, трудно управляемое воздействие, тогда как фермент расщепляет молекулы крахмала по характерному узору, разрывая строго определенные связи. Очень часто амилазами обрабатывают крахмал, частично уже гидролизованный кислотой, и его дальнейший распад идет по заданному плану, с использованием специфичности различных карбогидраз. [c.230]

Работа 94. Специфичность действия амилазы и сахаразы ( -фруктофуранозидазы) [c.111]

Ферменты обладают специфичностью действия, т. е. они действуют, как правило, на какой-либо один субстрат, ускоряя только одну определенную реакцию. Так, например, амилаза ускоряет гидролиз крахмала и не влияет на скорость гидролиза сахарозы, а сахараза, напротив, повышает скорость гидролиза сахарозы, но не влияет на крахмал. Для изучения действия сахаразы и амилазы можно воспользоваться тем, что при гидролизе их субстратов образуются соединения, восстанавливаюш,ие металлы, т. е. дающие реакции Троммера, Фелинга и др., в то время как крахмал и сахароза этих реакций не дают (потому что в их молекулах нет свободных глюкозидных гидроксилов). [c.111]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология