Амилаза, свойства

Свойство избирательности наиболее резко проявляется у ферментов каждый фермент проводит лишь одну определенную реакцию, являясь строго специфичным по отношению к веществу, или, образно говоря,—по Э. Фишеру— ...фермент так же относится к субстрату, как ключ к замку . Известно, например, что а-амилаза действует на центральные цепи крахмала, гидролизуя декстрины, в то время как -амилаза гидролизует лишь боковые цепи крахмальных молекул, отрывая от них молекулы мальтозы. Протеолитические ферменты—пепсин, трипсин и эрепсин—ведут специфические процессы гидролиза белков. Инвертин гидролизует лишь а-, а эмуль-спн—лишь р-глюкозидные связи и т. д. [c.27]

Активаторы, парализаторы и коферменты. Было замечено, что для активной деятельности ряда ферментов необходимо присутствие некоторых веществ. Такие вещества получили название активаторов. Например, животная амилаза может расщеплять крахмал до декстринов и мальтозы только в присутствии хлористого натрия, так как для своего действия она нуждается в ионах хлора. Активаторами ферментов являются и некоторые органические соединения, выделенные из живых организмов. Они получили название киназ. Современные исследователи показали, что в состав некоторых ферментных систем обязательно входят также ионы кальция, магния, калия, хлора, фосфорной кислоты и др. В ряде случаев для действия фермента необходимо присутствие специальных химических соединений, которые были названы коферментами. Таким образом, активный фермент представляет комплекс, состоящий из собственно фермента и кофермента. Последние имеют свойства, отличные от свойств ферментов. [c.521]

Простым и наглядным примером, демонстрирующим действие ферментов и некоторые их свойства, является гидролиз крахмала под действием амилазы слюны. Поэтому, прежде чем перейти к изучению главнейших свойств ферментов на этом объекте, необходимо остановиться на гидролизе крахмала. [c.50]

Текстильная промышленность. В производстве ткани нити ее основы подвергаются очень значительным интенсивным механическим воздействиям, которые снижают прочность ткани, ухудшают ее качество. Для повышения прочности нити укрепляют, шлихтуя их клеющими материалами или смазками . В качестве шлихты для ряда тканей используют крахмал его применяют при обработке хлопковой, вискозной или смешанной пряжи. В этих случаях расшлихтовку ведут при помощи амилаз. Но известны некоторые виды пряжи, при обработке которых используют белковую шлихту — казеин, желатин или иные белковые материалы к таким относится, например, пряжа из ацетата целлюлозы. Для снятия белковых смазок , естественно, применяют протеолитические ферменты. Используют препараты протеаз из растений, грибов, по наиболее эффективными являются ферменты бактерий. Их действие наиболее интенсивно, в наибольшей степени повышается капиллярность ткани и ее сорбционные свойства, что способствует лучшему отбеливанию и окраске. [c.247]

Обнаружение, выделение, очистка и изучение свойств фермента зависят прежде всего от наличия достаточно точного и быстрого метода определения активности фермента, а также подходящего метода определения общего белка. Точное определение активности фермента на ранних стадиях очистки часто бывает сопряжено со значительными трудностями, поскольку посторонние ферменты, присутствующие в препарате, могут конкурентно действовать на субстрат. Например, в присутствии АТФ-азы затруднено определение АТФ-зависимых синтетаз, а присутствие р-амилазы мешает определению а-амилазы. Многих трудностей, связанных, например, с подавлением активности продуктами реакции, инактивацией фермента и изменением степени его насыщения субстратом, можно избежать, если измерять начальные скорости реакции. [c.98]

Интересно отметить, что Р-амилаза по некоторым свойствам, и в частности по отношению к ряду ингибиторов, напоминает Т-амилазу,. но не а-амилазу [24]. [c.104]

Различия в свойствах а- и у-амилаз печени показаны в табл. 3. [c.104]

Химическая индивидуальность поверхности может также играть известную роль. Как было установлено Адамсом и Холмсом , наряду с общей тенденцией адсорбировать катионы благодаря своим кислотным свойствам, синтетические смолы, получаемые из разных фенолов, обнаруживают индивидуальные различия. Что касается смол, получаемых из ароматических оснований, то они адсорбируют преимущественно анионы. Эти адсорбционные свойства имеют важные технические применения, например, при очистке воды. Различия в адсорбционной способности разнообразных твёрдых тел дают ценное средство разделения смесей, как сложных органических соединений, так и неорганических ионов. Эти различия успешно используются для выделения веществ, имеющих большое значения в биохимии, в особенности энзимов и пигментов. Использование для этой цели адсорбентов имеет большую давность. В 1862 г. Данилевский выделил амилазу из трипсина, сока поджелудочной железы, путём адсорбции на свеже-осаждённом коллодии. В более позднее время гидроокиси железа и алюминия, а также каолин и древесный уголь весьма успешно при- [c.188]

Крахмал широко распространен в растительном мире. Он составляет около 75% в кукурузе, 20% — в картофеле, 65% — в пшенице п 75% — в рисе. Крахмалы из различных растений отличаются между собой по физическим свойствам, но все они при полном гидролизе дают глюкозу. Зерна крахмала нерастворимы в холодной воде. В горячей воде оболочки зерен лопаются и растворимый крахмал (амилоза) переходит в раствор, оставляя нерастворимый остаток амилопектина или крахмальной клетчатки. Имеются данные, что молекула амилозы состоит приблизительно из 24 молекул глюкозы, связанных между собой в положениях 1, 4, как это имеет место в мальтозе. В присутствии энзима диастаза или амилазы крахмал гидролизуется. Конечным продуктом гидролиза является мальтоза, промежуточными — декстрины и амилоза. При гидролизе разбавленными минеральными кислотами конечными продуктами являются d-глюкоза и амилоза, промежуточными — декстрины и, возмо кно, некоторое количество мальтозы. [c.195]

Осколки молекулы амилозы и амилопектина называются декстринами. Они сохраняют свойства того соединения, из которого произошли декстрины из амилозы полностью осахариваются р-амилазой, а декстрины из амилопектина только до места ответвления. По мере уменьшения частиц декстринов меняются их свойства растворимость в спирте, удельное вращение и окраска с йодом. По последнему признаку декстрины делят на амилодекстрины, дающие с йодом фиолетовую окраску, эритро- [c.93]

По реакции с иодом полисахариды условно разделяют на крахмалоподобные (синяя окраска) и гликогеноподобные (различная бурая окраска). По структуре полисахариды могут быть линейными (амилаза), разветвленными (амилопектин, гликоген), циклическими (декстрины Шар-дингера). По биологическому значению полисахариды делятся на конструктивные (целлюлоза, хитин и др.), энергетические или запасные (крахмал, гликоген, эремуран), физиологически активные (гепарин — антикоагулянт крови и регулятор липидного обмена, гиалуроновая кислота — регулятор проницаемости тканей и минерального обмена), иммунополисахариды (полисахариды крови, декстран, полисахариды пневмококков, крахмал и др. обладают антигенными свойствами). [c.30]

Технология рекомбинантных ДНК позволяет выделять гены любых белков, существующих в природе, экспрессировать их в специфическом хозяйском организме и получать чистые белковые продукты. Однако физические и химические свойства таких природных белков часто не удовлетворяют условиям, обеспечивающим возможность их промышленного применения. Иногда для получения белков, обладающих нужными свойствами, в качестве источника соответствующих генов используют организмы, растущие в необычных, зачастую экстремальных условиях. Например, для синтеза а-амилазы, не утрачивающей своей активности при высокой температуре, выделили ее ген из Ba illus stearothermophilus — бактерии, естественной средой обитания которой являются горячие источники с температурой воды 90 °С. Полученная таким образом а-амилаза оставалась активной при температурах, при которых осуществляют промышленное производство этилового спирта из крахмала. Для получения белков с заранее заданными свойствами можно использовать также мутантные формы генов. Однако число мутантных белков, образующихся в результате замены отдельных нуклеотидов в структурном гене с помощью обычного мутагенеза, чрезвычайно велико. Мутагенез с последующим отбором редко приводит к существенному улучшению свойств исходного белка, поскольку большинство аминокислотных замен сопровождается снижением активности фермента. [c.158]

Гиббереллины выделяют практически из всех частей растений их запасные и транспортные формы представляют собой гликозиды и комплексы с белками. Место биосинтеза гиббереллинов — корни, верхушечные стеблевые почки и разаивающиеся семена. Имеются данные, что гиббереллины синтезируются в побегах, затем транспортируются в корни, где трансформируются в активные формы, после чего снова аозвращаются в побеги, где и проявляют стимулирующий эффект. Механизм их биологического действия исследован недостаточно. Известно лишь, что в зернах ячменя они изменяют свойства мембран и индуцируют синтез а-амилазы, а в тканях ряда других растений изменяют наборы РНК и функционирующих ферментов. [c.717]

Д. получают а) термич. обработкой крахмала в течение 5—6 ч при 180—190° С (бескислотные Д.) б) частичным кислотным гидролизом крахмала при перелю-шивании его в течение 3—3,5 ч с соляной к-той при 125—155° С (кислотные Д.). При расщеплении гликогена в организме человека и животных или in vitro (вне организма) нек-рыми фермептами (а-, -, у-амила-зами и фосфорилазой) образуются еоответственпо а-, -, у- и Ф-Д. Конечные а-Д.— олигомеры, конечные -, у- и Ф-Д.— полимеры. При гидролизе крахмала а-амилазами животного или растительного происхождения образуется а-Д., основные типы и свойства к-рого приведены в таблице. Мол. массы - и Ф-Д. составляют ок. 30—50% от мол. массы исходного полисахарида. [c.341]

Декстрины Шардингера — это циклические полимеры глюкозы, полученные из крахмала под действием амилазы Ba illus та erans. Как и в амилозе, в декстринах Шардингера глюкозные структурные единицы соединяются 1,4-а-связями. Хотя есть доказательства существования семи циклических декстринов (Р = 6 ч- 12), при энзиматической переработке крахмала [63] тщательно были исследованы только три. К ним относятся а-, р- и у-циклодекстрины, содержащие 6, 7 и 8 глюкозных структурных единиц соответственно. Подробно процесс получения декстринов Шардингера описан в превосходной работе Френча [32], который сделал также обзор литературы (начиная с 1956 г.) о химической структуре, физических и биохимических свойствах декстринов Шардингера и их произ- [c.546]

Физико-химические свойства ферментов обусловлены их белковой природой. Ферменты не диализируют сквозь полупроницаемые мембраны, способны высаливаться и дают характерные для белка цветные реакции и реакции осаждения. При выделении ферментов методами высаливания, фракцио-нировйния ацетоном и колоночной хроматографии они не теряют каталитических свойств, что позволяет выделять активные ферментные препараты для практических целей (пепсин, трипсин, амилаза, липаза и др.). [c.99]

Образцы крахмала, выделенные из семян различных злаков, отличаются по своему строению и свойствам и, в частности, содержат разное количество амилозы, амилопектина и фосфорной кислоты, различаются по величине зерен, по температуре клей-стеризации и скорости осахаривания под действием амилаз и т. д. [c.359]

Как было показагю впервые И. П. Павловым и его школой, ряд ферментов пищеварительных соков выделяется также в неактивной или малоактивной форме. На основании этих работ возникло представление о неактивной форме ферментов. Неактивная форма ферментов носит название профермента, или 3 и м о г е н а. Механизм превращения проферментов в активные ферменты может быть различным. Во многих случаях он сводится к разрушению присутствующего в проферменте парализатора, препятствующего проявлению действия фермента. По-видимому, именно таков механизм активирования профермента поджелудочной железы — трипсиногена - ферментом кишечного сока — энтерокиназой (стр. 314). К чему сводится активирующее действие ряда простых химических соединений — сказать часто трудно. Как бы то ни было, с этим действием необходимо считаться. Активность слюнной амилазы (фермента, осахаривающего крахмал) сильно повышается, например, в присутствии хлористого натрия. Соляная кислота активирует действие пепсина (фермента желудочного сока) и тем стимулирует автокаталитическое превращение профермента пепсиногена в пепсин. Липаза (фермент, расщепляющий жиры) активируется желчными кислотами, входящими в состав желчи, и т. д. Тканевые протеазы катепсины, растительная протеаза папаин, фермент аргиназа и некоторые другие сильно активируются так называемыми сульфгидрильными соединениями, содержащими SH-rpynny (цистеин, глютатион, сероводород), а также аскорбиновой кислотой. Все эти соединения обладают выраженными восстанавливающими свойствами. Таким образом, можно думать, что некоторые ферменты обнаруживают максимальную активность в восстановленной форме. [c.119]

Основными микробными ферментами, осуществляющими гидролиз высокомолекулярных соединений, являются гидролазы, расщепляющие белки, различные полисахариды, нуклеиновые кислоты, некоторые липиды. Из ферментов, расщепляющих белки и продукты их распада, можно назвать различные типы протеиназ, пептидаз, интересные по своим свойствам субтилизин, кол-лагеназу и многие другие. Гидролиз полисахаридов производят целлюлаза, представляющая собой систему последовательно действующих ферментов (Сь Сд-целлюлазы и целлюбиаза) а-, р-и иногда у-амилазы, различными путями гидролизующие крахмалы хитиназа, расщепляющая хитин и включающая по крайней мере два фермента, первый — образующий из полимера дисахарид хитобиозу и второй — гидролизующий ее до стадии Ы-ацетил-глюкозамина гиалуронидаза, расщепляющая мукополисахариды и др. На нуклеиновые кислоты действуют дезоксирибонуклеазы и рибонуклеазы бактерий, в частности стрептококков. Количество известных ферментов микробов, способных гидролизовать и вообще разрушать высокомолекулярные вещества разных типов, очень велико и быстро возрастает. [c.116]

В группе карбогидраз можно отметить две подгруппы, которые находят широкое применение а) амилазы и амилоглюкозидаза (глюкоамилаза), гидролизующие крахмал б) ферменты, расщепляющие низкомолекулярные углеводы,— мальтаза, лактаза, сахараза и др. Используются амилазы животная (из поджелудочной железы), растительная (из проросших зерен злаков), а также бактерий и микроскопических грибов. Все они отличаются между собой рядом важных свойств. Ферменты, расщепляющие сахара, получают из микробных источников (дрожжей и др.). [c.219]

Весьма интересно использование амилаз при получении паток и сахаристых продуктов методом двойного гидролиза, когда ферменты применяются на второй стадии гидролиза, после кислотного. Они обеспечивают более глубокий распад, расщепление декстринов и, следовательно, повышение содержания сахаров. При этом обеспечивается возможность широких изменений состава и физико-химических свойств продуктов. Представляет интерес процесс получения из крахмала глюкозных продуктов (пищевая глюкоза, глюкозный сахар), в котором главную роль играет глюкоамилаза. В производстве глюкозы применяют смесь препаратов из Asp. oryzae и Asp. awamory в последнем глюкоамилазы особенно много. В Японии глюкозу получают исключительно ферментативным гидролизом с большим выходом. [c.231]

Методы обнаружения в слюне амилазы и мальтазы, а также метод количественного определения амилазной активности слюны рассматривались при изучении свойств ферментов. Ферменты, выделяемые в слюну бактериями, например альдолаза и щелочная фосфатаза, могут быть обнаружены в слюне теми же методами, что и в тканях или сыворотке крови животных (см. стр. 177 и 234). [c.260]

Извлечение субфракций амилозы водой или водным метанолом различной температуры. Субфракции амилозы были получены извлечением последовательно водным метанолом, нагретым до температуры 70, 80, 90°С, и, наконец, диспергированием остатка (табл. 8). При этом получающиеся субфракции обладают возрастающей степенью полимеризации и уменьшением расщепляемости Р-амилазой. Совершенно очевидно, что хотя каждая такая фракция имеет определенный состав и свойства, поскольку температурные границы для экстракции были взяты произвольно, состав их неидентичен. [c.131]

Для того чтобы выделить фермент и дать возможно более полную характеристику его физических, химических и каталитических свойств, прежде всего следует выбрать объект, отличающийся высоким содержанием исследуемого фермента. Сейчас известно, например, что бобы канавалии содержат много уреазы, что батат богат р-амилазой, ячменный солод — а-амилазой, млечный сок папайи — папаином, клубни картофеля — фосфорилазой, листья сахарной свеклы — инвертазой, в щитке семян кукурузы содержится много рибонуклеазы и т. д. Для экстрагирования фермента необходимо разрушить цитоплазматическую мембрану клетки, а возможно, и клеточную оболочку. С этой целью применяют обработку материала с помощью пресса или в гомогенизаторе, растирание в ступке с песком, встряхивание при высоких скоростях с песком или стеклянными шариками, замораживание и оттаивание, а также высушивание ацетоном. При выделении [c.98]

Механизм действия специфических гидролитических ферментов, принимающих участие в метаболизме крахмала, и строение крахмала взаимозависимы, поэтому их лучше всего рассматривать вместе. По, поскольку этот вопрос будет подробно рассматриваться ниже, здесь мы лишь отметим следующее Мейер и др. [119] предложили линейное строение для амилозы и разветвленное для амилопектина, основываясь на том факте, что при действии Р-амилазы на амилозу происходит полное осахари-вание последней, тогда как из амилопектина образуется остаточный декстрин. Группа Мейера впервые иредлоя ила специфичный метод разделения амилозы и амилопектина, основанный на том, что амилоза в отличие от амилопектина растворима в горячей воде (70—80°). Позднее Шох [156] нашел, что амилоза избирательно осаждается к-бутанолом, с которым она образует кристаллический комплекс он использовал это свойство для фракционирования и очистки кукурузного и картофельного крахмала. Позднее было обнаружено, что еще более эффективным осадителем по сравнению с / -бутанолом являются к-амиловый спирт, к-пропиловый спирт и тимол. [c.141]

Первое применение) адсорбции для разделения и очистки ферментов было осуществлено русским биохимиком А. Я. Данилевским в 1862 г. С помощью свежеосажденного коллодия, использованного в качестве адсорбента, он отделил в панкреатическом соке амилазу от трипсина. Однако эта работа не давала общего метода анализа, который можно было бы применять для тонкого разделения сложных смесей. Такой общий адсорбционный метод анализа бьш впервые разработан М. С. Цветом. В основу метода М. С. Цвет положил избирательность адсорбции, т. е. способность разных веществ удерживаться на поверхности адсорбента при одинаковых условиях с разной интенсивностью. Он писал Для того, чтобы два находящихся в растворе вещества могли быть разъединены адсорбционным методом, необходимо, чтобы они занимали неодинаковый ранг в адсорбционном ряду , иначе говоря, имели бы разные коэффициенты адсорбции. М. С. Цвет обнаружил, что при фильтрации раствора растительк-ых пигментов через колонку с адсорбентом пигменты располагаются по длине колонки в виде отдельных зон. Исходя из этого, он сделал вывод, что зональное распределение составных частей раствора выражает относительное положение последних в адсорбционном ряду . Даже разница в таких свойствах двух веществ, как, например, молекулярная масса. [c.5]

Как трактовать эти различия Тенденция объяснить их несовершенством методов изучения неверна (хотя некоторые авторы и допускают методические ошибки в определениях). Их следует понимать, прежде всего, как выражение динамики, с одной стороны, распределения различных ферментов (уридиндифосфатглюкозотранс-феразы, фосфорилазы, амилазы и т. п.),-с другой — степени их местной активации (или торможения), и с этих позиций нужно стремиться к экспериментальному раскрытию существа дела. Опыт гистохимического изучения последних лет показывает, что механизмы синтеза гликогена представлены в нервной системе и у млекопитающих универсально, но степень их активности очень различна в конкретных условиях существования. В периоды относительного покоя синтез во многих разделах системы заторможен (например, в кор.е мозга), что отражается на многих функциональных свойствах. Обогащение гликогеном возникает при гипергликемии, что неоднократно было воспроизведено нами даже простейшими средствами (например, введением глюкозы), при толерантных дозах аминазина [19], причем начальные этапы реакции характеризуются обогащением олигодендроцитов полисахаридом,. .ферментируемым амилазой и фосфорилазой при этом аминазин не только повышает количество гликогена в нейронах коры мозга и мозжечка, но и в синапсах спинного мозга. [c.160]

Изучение свойств выделенных таким образом декстринов показало, что они не осахариваются ни а-, ни Р-амилазой. Эти декстрины редуцируют фелингову жидкость. На одну альдегидную группу приходится в среднем около 18—20 глюкозных нередуцирующих колец. В конечных декстринах содержится больщее количество фосфора, чем в исходном крахмале. Так, например, в исходном картофельном крахмале содержание фосфора составило 0,088%, в амилопектине 0,104%, а в конечных декстринах— 0,735%. [c.94]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология