Орнитин, значение

Хотя п-толуолсульфонильную группу уже в двадцатых годах вводили для защиты аминокислот [66] и пептидов 1149], большое значение она приобрела лишь в 1937 г., когда было установлено, что эта группа легко отщепляется при восстановительном действии металлического натрия в жидком аммиаке [188]. Этот метод расщепления применяется преимущественно в конце синтеза, и поэтому п-толуолсульфонильные группы особенно эффективны для защиты (й-аминогрупп в пептидах, содержащих лизин и орнитин [61, 109, 140, 190]. [c.174]

Одноколоночный метод, смола иЯ-ЗО. Повышение температуры колонки с 52 до 55,6 °С при постоянных значениях pH буфера, его концентрации и скорости приводит в общем к увеличению скорости элюирования аминокислот. Подвижность орнитина и лизина мало меняется с температурой. Аргинин элюируется быстрее, и, кроме того, улучшается разделение пар треонин — серин и тирозин — фенилаланин. [c.46]

Указанные факты приобретают особенное значение в связи с тем, что азот выводится из организма главным образом в виде мочевины. Между тем эксперимент показал, что в превращении орнитина в аргинин важную роль играют глютаминовая и аспарагиновая кислоты (стр. 342). [c.354]

ЗНАЧЕНИЯ ДВУГРАННЫХ УГЛОВ ф ДЛЯ ОСТАТКОВ ОРНИТИНА, ПОЛУЧЕННЫЕ ИЗ ДАННЫХ ПО ИЗМЕРЕНИЮ КОНСТАНТЫ РАСЩЕПЛЕНИЯ У И С ПОМОЩЬЮ РЕНТГЕНОСТРУКТУРНОГО АНАЛИЗА > [c.155]

Дальнейшее изучение грамицидина С показало, что указанные аминокислоты (I—V) содержатся в исходной молекуле в равномолекулярныл <оличествах и что он представляет собой циклический полипептид, в кото-эом только одна аминогруппа (орнитина) не принимает участие в образова-гии пептидной связи. Она и обусловливает основные свойства грамицидина С, пособность образовывать пикрат, реагировать с азотистой кислотой гто типу первичных алифатических аминов и пр. Установлено важное значение )той б-аминогруппы для антибиотической активности грамицидина С с ее (езаминированием или ацилированием действие грамицидина исчезает [c.739]

ДИАМИНЫ, содержат в молекуле две аминогруппы Наиб значение имеют алифатич а, т-Д (С2-С,2), моно- и бициклич ароматич и алициклич первичные Д, а также ряд вторичных и третичных Д В природе наиб известны пента- и тетраметилендиамины H2N( H2) NH2, где л = 5 и 4, содержащиеся в продуктах гнилостного распада белков-соотв кадаверин и путресцин (т пл 9и 27-28°С, т кип 178-179 и 159Х, 0,873 и 0,877, легко раств в воде и этаноле, плохо-в диэтиловом эфире) Образуются при ферментативном декарбоксилировании соотв лизина и орнитина Кадаверин найден в спорынье, мухоморе, сыре, пивных дрожжах Путресцин - исходное соед для синтеза физиотогически активных полиаминов (спермидина и спермина) [c.45]

Все эти процессы еще более свойственны пептидам, чем самим аминокислотам. Такое поведение аминокислот во время гидролиза имеет исключительное значение, поскольку в результате распада наблюдается не только разложение аминокислоты, но и превращение ее в другую. Если при этом образуется аминокислота, обычно не обнаруживаемая в белках (например, орнитин или лантионин), то легко устаиовить, что она является артефактом. Более серьезным недостатком метода является образование аминокислот, входящих в состав белка, например, глицина, так как о<но может привести к ошибочным заключениям. [c.478]

Пространственное строение грамицидина S аь яснеио с помошью метода рентгеноструктурного анализа (Д. Ходжкнн, 1957) и подтверждено позднее при исследовании конформации антибиотика в растворе (Р, Швицер, Ю. А. Овчинников). Молекула грамицидина S имеет форму fi-складчатого листа с четырьмя внутримолекулярными водородными связями, что обеспечивает относительную жесткость циклопептидного скелета и специфическую ориентацию боковых цепей остатков орнитина. Для реализации предпочтительной конформации антибиотика важное значение, несомненно, имеет наличие в нем остатков D-фенилаланина (рис. 169). [c.285]

Серологическое исследование. РСК, РНГА ставят с парными сыворотками крови больных по обычной методике, используя стандартный орнитозный антиген (орнитин). Диагностическое значение имеет 4-кратное нарастание титра антител в парных сыворотках. Для выявления антител в сыворотке больного используется также непрямая РИФ и реакция микроиммунофлюоресценции. [c.249]

Шталлинг и Герке довольно подробно рассмотрели проблемы ацилирования аргинина и пришли к выводу, что трифторацетилирование при комнатной температуре дает гуанидиниевую соль, недостаточно летучую для ГХ. Если ввод пробы в испарители (особенно металлические) проводят в присутствии избытка трифторуксусного ангидрида, то при высокой температуре в какой-то степени образуется три-ТФА-соединение (V) (см. также ссылку [25]) и иногда наблюдают соответствующий пик. (При этом большое значение имеет набивка колонки и выбор жидкой фазы.) В результате разложения, происходящего в той или иной степени в импульсных нагревателях, образуются некоторые количества орнитина. Полностью ацилиро-ванное производное аргинина, не проявляющее тенденции к [c.111]

Превращение аргинина в мочевину и орнитин контролировалось по образованию мочевины после активирования аргиназы сульфатом марганца при pH 7,8. Для активации аргиназы ( Worthington Bio hemi al ) 1 мг фермента инкубировали при 37 °С в течение 4 ч с 0,5 мл 0,1 М ацетата аммония при pH 7,8 и 0,5 мл 0,5 М MnS04. Перед употреблением раствор активированного фермента разбавляли в отношении 1 10 дистиллированной водой (pH которой доводили аммиаком до значения 9,5) и прибавляли 0,2 мл полученного раствора к 1 мкмолю хлоргидрата аргинина в 0,5 мл ацетата аммония с той же величиной pH [23]. Приведенные в табл. 2 экспериментальные данные свидетельствуют о количественном ферментативном расщеплении даже в присутствии большого избытка других аминокислот. [c.113]

Заканчивая рассмотрение новых данных относительно грамицидина С, следует остановиться на работе М. П. Знаменской, П. А. Агатова и А. Н. Белоз ерс кого , посвященной выяснению значения свободной 8-аминогруппы остатка орнитина, содержащегося в молекуле этого антибиотика. Было показано, что блокирование 8-аминогруппы путем получения соответствующих бензоильного или ацетильного производных грамицидина С, а также уничтожение этой аминогруппы путем дезаминирования молекулы антибиотика приводят к соединениям, не обладающим антибиотической активностью. Одновременно было установлено, что антибиотическое действие грамицидина С нельзя свести к его взаимодействию с нуклеинойыми кислотами, так как соли этого антибиотика с рибонуклеиновой и тимонуклеиновой кислотами обладают такой же активностью, как и сам грамицидин С. На основании этих данных авторы рассматриваемого исследования приходят к заключению, что свободная 8-аминогруппа остатка орнитина является той группировкой в молекуле антибиотика, которая дает ему возможность взаимодействовать с субстратами или метаболитами микроорганизмов. Впрочем, одновременно было подчеркнуто, что специфичность этого действия зависит от особенностей строения всей молекулы в целом. [c.366]

Интересные дополнительные сведения о равновесиях реакций мегкду полиэлектролитами и о структурных изменениях комплексов в процессе реакций получены при исследовании конформационных превращений макромолекул при образовании полиэлектролитных солевых комплексов. Эти исследования проведены в основном использованием реакций синтетических и модельных нолиэлектролитов, для которых в настоящее время имеется ряд методов, позволяющих идентифицировать конформации макромолекул в растворе. Существенное изменение конформации макромолекулярных компонентов при образовании полиэлектролитных комплексов было обнаружено в работах Хаммеса и др. при исследовании реакции между противоположно заряженными полипептидами — поли-1/-глутами-новой и поли-Ь-аспаргиновой кислотами и полиоснованиями — поли- -лизином и поли- -орнитином. Методами дисперсии оптического вращения и циркулярного дихроизма было показано, что реакция между поли-//-лизином и поли-//-глутаминовой кислотой при pH = 4 и 7 (в воде и в смеси воды и метанола) приводит к конформации р-структуры полипептидов, хотя поли-Ь-лизин при этих значениях pH находится в конформации статистического клубка, а поли-Ь-глутаминовая кислота имеет конформацию клубка при pH = 7 и конформацию а-спирали при pH = 4. Образование полиэлектролитных комплексов поли-/у-аспаргиновая кислота — по-ли- -лизин и поли- -аспаргиновая кислота — поли- у-орнитин при pH = 7 сопровождается спирализацией полипептидных цепочек, в то время как индивидуальные компоненты в тех же условиях обладают конформацией клубка. [c.24]

В молекуле которого дважды повторяется одна и та же пептапептидная цепь. В Советском Союзе было уделено много внимания его изучению, в особенности вопросам его биологической активности и возможностям применения в медицине, ветеринарии и других областях. Из химических исследований наиболее интересны работы но выяснению связей между его строением и биологической активностью. Было ноказано важное значение для проявления биологической активности наличия свободной аминогруппы в остатках Ь-орнитина (П. А. Агатов, М. П. Знаменская, А. Н. Белозерский). [c.549]

Далее путем изменения аминогрупп остатков орнитина и введением заместителей в и-положение остатка фенилаланина был получен ряд производных грамшщдина С (В. М. Степанов, А. Б. Силаев). Изучение их биологических свойств позволило более глубоко выяснить зависимость антибактериальной активности от строения. Было установлено, что важное значение имеет но только наличие, по и положение свободной аминогруппы так, нри присоединении раз.пичных аминокислот получаются вещества, имеющие в молекуле свободные аминогруппы, но обладающие во много раз меньшей активностью, чем исходный антибиотик. Замена аминогруппы на гуанидиновые остатки приводит к аналогу, имеющему равную активность. Введение в остатки В-фенилала-нина нитрогруппы пе вызывает изменения активности, тогда как введение аминных групп приводит к резкому снижению активности. [c.549]

Специфичность действия ферментов состоит в том, что фермент может катализировать превращение определенного субстрата или действовать на один из типов химических связей в нем. Благодаря этому в клетке множество химических реакций протекает одновременно в строго определенном порядке. Различают ферменты с абсолютной, относительной, сте-реохимической и групповой специфичностью. Абсолютная специфичность фермента проявляется в том, что он катализирует превращение молекул только одного субстрата. Например, фермент аргиназа способен катализировать распад только аргинина на мочевину и орнитин, а ферменты сахараза, мальтаза, лактаза способны расщеплять только соответствующие дисахариды. Относительной специфичностью действия обладают ферменты, которые катализируют разрыв определенного типа химической связи в молекулах разных веществ. Для них строение молекулы субстрата не имеет решающего значения. Относительная специфичность характерна для пептидаз пищеварительного тракта (пепсина, трипсина, химотрипсина), которые расщепляют пептидную связь в различных белках и пептидах, а также фосфатаз, липаз, которые расщепляют эфирные связи в молекулах различных веществ. Стереохимическая субстратная специфичность — самая высокая специфичность действия ферментов. Ферменты действуют только на один из нескольких изомеров субстрата. Так, например, ферменты гликолиза катализируют превращение только О-изоформы глюкозы и не влияют на ее Ьизоформу. Групповая специфичность характерна для ферментов, которые действуют на субстраты с одинаковым типом связи и подобным строением молекул. Так, например, холинэстеразы расщепляют эфирную связь во многих субстратах, которые содержат остаток холина. [c.95]

ИЛИ цитруллин дают тот же эффект, что и аргинин на рост L. arabinosus. С L. asei орнитин вместо аргинина не определяется цитруллин не испытывался d —) аргинин неактивен [97]. Значения для аргинина, полученные для продуктов энзиматического переваривания белков, оказываются заниженными повидимому, аргинин не всегда полностью усваивается, когда он связан в пептидной цепи. [c.196]

Это уравнение не отличается от уравнения реакций образования мочевины по теории Шмидеберга — Ненцкого. Значение цикла Кребса заключается в том, что он частично выявляет механизмы образования мочевины и веществ (аргинин, орнитин и цитруллин), участвующих в этом процессе. [c.415]

Однако важность этого факта в прошлом, по-видимому, переоценивали. Особое значение приписывали митохондрии как силовой станции клетки , где протекают аэробные процессы, снабжающие клетку энергией. Все ферменты, катализирующие цикл лимонной кислоты, локализованы в митохондриях, но оказалось, что ряд незаменимых ферментов этого цикла присутствует не только в этой органелле. Было показано, что выделенные митохондрии (с соответствующими добавками) катализируют цикл лимонной кислоты, но in situ промежуточные метаболиты могут не оставаться в пределах органеллы. Известно, что внутренняя мембрана митохондрий имеет множество систем, осуществляющих транспорт карбоксильного аниона они определяют количество промежуточных продуктов цикла лимонной кислоты, проникающих из митохондрий в цитоплазму (или в другие субклеточные структуры). Ферменты другого цикла, а именно цикла мочевины у млекопитающих, распределены весьма необычно орнитин-карбамоилтрансфераза и большая часть карбаматкиназы сосредоточены в митохондриях, в то время как два других фермента этого цикла, аргининосук-цинат-синтетаза и аргининосукцинат-лиаза, находятся в цитоплазме. Для завершения цикла, по-видимому, требуется встречный транспорт орнитина и цитруллина, через мембрану митохондрий. [c.92]

Определение L-аминокислот (L-лизин, L-аргинин, L-орнитин, L-тирозин и др.) можно проводить с помощью специфических декарбоксилаз аминокислот. Ферменты синтезируются некоторыми бактериями (например, С/, wel hii. l. septi a) и эффективны при низком значении pH. Образовавшаяся при реакции углекислота может быть измерена количественно. [c.376]

Значения ф для остатков орнитина были оценены на основании измерений констант расщепления и сравнены с величинами, полученными при рентгеноструктурном анализе фер-рихрома А, железосвязывающего аналога алюмихрома, у которого остатки С1у и С1у заменены остатками серина. В табл. 9.2 представлены результаты этого анализа. Значения ф, определенные этими двумя методами, близки между собой, что служит веским аргументом в пользу применения ЯМР для структурных исследований. [c.155]

J представляет собой константу расщепления для протонов группы Н—N—С —Н в остатках орнитина алюмихрома. Значения ф с пометкой по данным рентгеноструктурного анализа были определены для остатков орнитина феррихрома. [c.155]

В последнее время важное значение придают тетраметилендиамину (пут-ресцин), возникающему при декарбоксилировании аминокислоты—орнитина [c.268]

Вопрос о роли минеральных элементов в обмене аминокислот разработан еще недостаточно, однако следует отметить большое значение ионов Со в биосинтезе метионина. Mg и Мп—в реакциях обмена аминокислот, связанных с переносом одноуглеродных фрагментов (синтез серина из глицина, цитруллина—из орнитина и карбамилфосфата и др.), Fe—в превращении фенилаланина в тирозин, Zn—во включении глицина в глутатион печени, Se—в окислении HS-rpynn радикалов цистеина в белках. [c.438]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология