Цистин синтез

Приведенные данные по поводу незаменимости отдельных аминокислот для роста или азотистого равновесия были первоначально получены в опытах на крысах и собаках. Имеющиеся в настоящее время данные позволяют предполагать, что для поддержания азотистого равновесия у людей необходимы все вышеуказанные незаменимые аминокислоты, за исключением, по-видимому, аргинина и гистидина. В аналогичных опытах на цыплятах выяснилось, что гликокол является аминокислотой, незаменимой для роста цыплят. Но эти данные отличаются от данных, полученных в опытах на собаках и крысах. Поэтому следует предостеречь от механического переноса результатов опыта с одного вида животных на другие. Кроме того, не следует забывать того важного обстоятельства, что заменимые аминокислоты существенно влияют на потребность в незаменимых аминокислотах., Потребность, например, в метионине определяется содержанием цистина в диете чем больше в пище имеется цистина, тем меньше расходуется метионина для биологического синтеза цистина. Последний уменьшает, следовательно, потребность организма в метионине. Наконец, если в организме скорость синтеза какой-либо заменимой аминокислоты становится недостаточной, то появляется повышенная потребность в ней, которая может быть компенсирована поступлением ее с пищей. Отсюда ясна условность деления аминокислот на заменимые и незаменимые. [c.326]

Серии был впервые выделен Кремером в 1865 г. из белка шелка [77]. Кремер отметил, что по своему строению серин близок аланину и цистину, и пришел к выводу, что серин представляет собой оксиаминокислоту. Строение серина было установлено в 1902 г. Фишером и Лейксом, осуществившими его синтез [78]. Серин широко распространен в белках относительно большое количество этой аминокислоты находится в фиброине шелка. Серин встречается также в виде фосфорного эфира [79—811 [c.20]

Однако не следует забывать другого пути синтеза заменимых аминокислот, который, как показали исследования последнего времени, является, по-видимому, одним из основных для ряда аминокислот. Он состоит, как мы увидим ниже, в образовании заменимых аминокислот в результате превращений, которым подвергаются незаменимые аминокислоты и в некоторых случаях — другие заменимые аминокислоты. Так, гликокол может образоваться из треонина и из серина, аланин — из триптофана или цистеина, тирозин — из фенилаланина, цистеин (цистин) — из серина и серы метионина, глютаминовая кислота — из пролина и аргинина. [c.344]

Производные аминокислот обычно циклизуются труднее, особенно в случае глицина, чем те же аминокислоты, входящие в состав пептидов. Для синтеза производных фенил-тиогидантоина (ФТГ) [86, 91] или количественного определения N-концевых остатков ФТК-производные часто циклизуют в 1 н. растворе НС1 в течение 1 час при 100°. Однако в этих условиях ФТГ-производные серина, треонина и цистина нестабильны, поэтому их не удается выделить и количественно определить. Кроме того, все ФТГ-производные в кислой среде разлагаются, причем степень разложения возрастает с увеличением кислотности и повышением температуры [114, 317]. В водной среде максимальный выход ФТГ-производных достигается при действии сильной кислоты при сравнительно низких температурах и по возможности меньшей продолжительности реакции. При низкой температуре реакционной смеси и применении концентрированных кислот (1—5 н.) удалось синтезировать ФТГ-производные серина, треонина и цистина в водной среде [159, 195]. Кроме того, эти соединения легко получаются в среде уксусная кислота — HG1 [289]. [c.240]

Сильная нуклеофильность, легкая окисляемость и кислый характер тиольной группы цистеина требуют селективного блокирования на всех стадиях синтеза. Еще в 1930 г. дю Виньо [208] впервые применил S-бензильный остаток для защиты тиольной функщ1и. Получение окситощ1на в лаборатории открыло путь для всех дальнейших синтезов с использованием цистеина и цистина. S-Бензильная группа снимается только натрием в жидком аммиаке в некоторых случаях, в особенности при синтезах инсулина, применение этого метода сопровождалось повреждением пептидных цепей. Поэтому были разработаны другие методы эффективного блокирования тиольной функции (некоторые примеры приведены в табл. 2-6). [c.134]

Нек-рые Ь-а-А. ввиду сложности синтеза и разделения оптич. изомеров получают микробиол. способом (лизин, триптофан, треонин) или выделяют из гидролизатов прир. белковых продуктов (пролин, цистин, аргинин, гистидин). Перспективны смешанные химически-ферментативные способы синтеза, напр. [c.139]

В первом синтезе -.цистина (Фишер, 1908) в качестве исходного материала был использован -серин. Дю Виньо разработал метод синтеза цистина на основе фталимидомалонового эфира (1939) [c.665]

В природных соединениях встречаются остатки и других а-аминокислот, которые, однако, не принимают участия в белковом синтезе, а являются продуктами превращений фрагментов соответствующих а-аминокислот. В качестве примера можно назвать 4-гидроксипролин и цистин, образующиеся соответственно из фрагментов пролина и цистеина в природных белках. [c.505]

Цистатионин. В работах последнего времени выяснилось, что биологически синтез цистеина (цистина) протекает через следующие стадии [c.348]

Серасодержащие аминокислоты цистин, цистеин и метионин. Цистин настолько легко выделяется из продуктов гидролиза белков, что разработка методов его синтеза представляет только теоретический интерес. [c.450]

Выяснено, что при недостаточности холина в организме наблюдается ряд серьезных нарушений в обмене — жировая дегенерация печени и кровоизлияния в почках. Эти явления, как оказалось, обусловлены недостатком лабильных метильных групп в организме и могут быть устранены дачей либо холина, либо метионина. Метионин может полностью заменить цистеин (цистин) в питании. Это объясняется тем, что цистеин и цистин синтезируются в организме животных, но необходимым условием для их синтеза является наличие метионина в пище. [c.367]

Опыты с изотопами показали, что если животному давать метионин, меченный по сере(8 ), то часть меченой серы быстро переходит в цистеин (цистин) белков организма. Для синтеза цистеина (цистина) углеродный скелет метионина не используется. Это следует, например, из того наблюдения, что после скармливания крысам метионина с двойной меткой (содержащего стабильный изотоп серы а в углеродной цепи — стабильный углерод С з) в цистине, выделенном из шерсти таких животных, было 80% изотопной серы, в то время как меченый углерод отсутствовал. [c.348]

Синтез цистина-3 состоит из двух основных стадий [c.4]

Нек-рые L-a-A. (глутаминовая к-та, цистин, тирозин, гистидин, аргинин) ввиду сложности их синтеза [c.52]

Синтез цистеина (цистина) в животном организме происходит путем деметилирования метионина в гомоцистеин, конденсации гомоцистеина и серина в цистатионин и распада последнего с образованием цистеина. [c.348]

Полученный цистин разделяют (примечание 10) на оптические изомеры по методу Вуда [2]. См. синтез /-тирозина-р-С . [c.221]

Цистатионин. Биологический синтез цистеина (цистина) протекает через следующие стадии [c.367]

О наличии цистеина в некоторых белках свидетельствует тот факт, что эти белки дают положительную цветную (красную) реакцию с нитропруссидом. В нейтральном или щелочном растворе, особенно в присутствии ионов металлов, цистеин быстро окисляется в цистин. Бауман [30] в 1884 г. описал восстановление цистина в цистеин при обработке оловом и соляной кислотой. Эрленмейер [31, 32] установил строение цистина и цистеина путем синтеза этих аминокислот. [c.23]

Токсическое действие. В. имеет важное значение в ферментной регуляции обмена фосфатов в биологических объектах. Действие избыточного количества В. характеризуется нарушением различных метаболических процессов. Подавляется синтез холестерина, нарушается обмен цистина, синтез коэнзима А, триглицеридов и фосфолипидов. Известна этиологическая роль В. в развитии маниакально-депрессивных психозов у людей, а также прямое токсическое воздействие ванадийсодержащей пыли на паренхиму легких. Ингибирование активности моноаминооксидазы связано с нарушением обез-вреживающей и секреторной функций печени. Нарушаются процессы окислительного [c.432]

Сера, как фосфор и азот, входит в состав белковых веществ живой клетки, поэтому совершенно необходима для синтеза органического клеточного вещества. Наиболее важным серусодвржащим компонентом клетки является аминокислота цистин, которая входит в состав белка. Атомы серы в цистине находятся в виде тиоло-вой группы (—5Н). К производным пистиыа относятся метионин, биотин, тиамин, глутатион и др. Источником серы для большинства микроорганизмов служит сульфатный ион (—8042-), тиосуль-фатный ион (—ЗгОз -). В процессе жизнедеятельности микроорганизмы восстанавливают серу до 3 . Некоторые микроорганизмы не восстанавливают сульфаты и нуждаются в восстановленной сере (как, например, сероводород и цистеин). [c.284]

Многие пептиды являются гормонами. Так, например, присутствующие в гипофизе гормоны окситоцин и вазопрессин состоят из девяти аминокислотных остатков, т. е. относятся к нанопептидам. Первый влияет на протекание родов у женщин и образование молока, второй контролирует водный обмен в организме. Инсулин, вырабатываемый поджелудочной железой, контролирует метаболизм сахаридов, и его недостаток приводит к диабету. Инсулин состоит из двух цепей, одна из которых содержит 21, а другая — 30 аминокислотных остатков. Цепи соединены серными мостиками —5—5—, которые образуются при окислении групп 5Н двух цистеиновых остатков (при этом получается остаток аминокислоты цистина). Структура инсулина точно известна, и он был синтезирован. Другой пептидный гормон, адренокортикотропный гормон (АКТГ), регулирует синтез стероидных гормонов в коре надпочечников, а соматотропин контролирует рост. Оба этих гормона вырабатываются передней долей гипофиза. К гормонам, образующимся в пищеварительном тракте, относятся, например, секретин и гастрин. Среди пептидов имеются и антибиотики, например бацитрацин (составная часть фрамикоина). [c.191]

По сравнению с оптическими методами определение радиоактивности представляет собой более чувствительный метод установления присутствия небольших примесей изомеров. Метод разделения является, вероятно, общим для меченых а-аминокислот, а также других рацемических соединений (см. синтез цистина-3,3 -Са ). Способ расщепления в общих чертах описан Томасом [8] и Гильваргом [9] и подробно изложен Peno [10]. [c.246]

Роуз и сотрудники нашли, что установленная ими минимальная потребность в Ь-метионине может быть покрыта на 80—89% введением в рацион Ь-цистина и что 70—75% потребного Ь-фе-нилаланина удается заменить Ь-тирозином. Сберегающее влияние тирозина и цистина на потребность в фенилаланине и соответственно рлетионине было несколько большим, чем в аналогичных опытах на крысах. Наконец, Роуз и сотрудники [51] в своих исследованиях установили, что количество вводимого с пищей азота, необходимое для синтеза заменимых аминокислот, не превышает 2,55 г в день. [c.125]

Данные о специфичности транспорта аминокислот через биомембраны клеток были получены при анализе наследственных дефектов всасывания аминокислот в кишечнике и почках. Классическим примером является цистинурия, при которой резко повышено содержание в моче цистина, аргинина, орнитина и лизина. Это повышение обусловлено наследственным нарушением механизма почечной реабсорбции. Цистин относительно нерастворим в воде, поэтому он легко выпадает в осадок в мочеточнике или мочевом пузыре, в результате чего образуются цистиновые камни и нежелательные последствия (закупорка мочевыводящего тракта, развитие инфекции и др.). Аналогичное нарушение всасывания аминокислот, в частности триптофана, наблюдается при болезни Хартнупа. Доказано всасывание небольших пептидов. Так, в опытах in vitro и in vivo свободный глицин всасывался значительно медленнее, чем дипептид глицилглицин или даже трипептид, образованный из трех остатков глицина. Тем не менее во всех этих случаях после введения олигопептидов с пищей в портальной крови обнаруживали свободные аминокислоты это свидетельствует о том, что олигопептиды подвергаются гидролизу после всасывания. В отдельных случаях отмечают всасывание больших пептидов. Например, некоторые растительные токсины, в частности абрин и рицин, а также токсины ботулизма, холеры и дифтерии всасываются непосредственно в кровь. Дифтерийный токсин (мол. масса 63000), наиболее изученный из токсинов, состоит из двух функциональных полипептидов связывающегося со специфическим рецептором на поверхности чувствительной клетки и другого — проникающего внутрь клетки и оказывающего эффект, который чаще всего сводится к торможению внутриклеточного синтеза белка. Транспорт этих двух полипептидов или целого токсина через двойной липидный слой биомембран до настоящего времени считается уникальным и загадочным процессом. [c.426]

Для синтеза тиофана В Гаррис и сотрудники применяли -(карбокси-метилмеркапто)-аланин, который был получен другими исследователями из /-цистина [316] или /-цистеина [317] и хлоруксусной кислоты в щелочном растворе. При бензоилировании с последующей этерификацией замещенный аланин превращался в метиловый эфир /-Ы-бензоил-р-(карбметоксиметил-меркапто)-аланина (V). Это вещество циклизуется метилатом натрия в натриевое производное 3-кетотиофана (VI). Натриевое производное выделяют и действуют на него кислотой, в результате чего образуется метиловый эфир /-3-кето-4-бензамидотиофан-2-карбоновой кислоты. [c.206]

Из описанных в литературе способов получения цис-тина и цистеина [1] наибольший интерес для синтеза меченого соединения представляют те методы, в кото-р1)1х молекула цистина уже построена и введение радиоактивной серы происходит на последней стадии синтеза, Нами были проверены методы Мелхиора и Тар-фера [2] и Фрая [3]. Первый из них может быть представлен следующей схемой [c.3]

Меченый сероводород, применяемый в синтезе, может быть получен из различных сульфидов-З действием фосфорной кислоты. Реакция НгЗ с этиловым эфиром а-бензамидо-(3-хлорпропионовой кислоты протекает с большим выходом и приводит после отш епления метоксильнон и бензоильной групп к цистину-8 высокой степени чистоты. Предложенный метод успешно использован для получения цистина-З также другими авторами [4]. [c.4]

Цистин был синтезирован из хлорметилбензилсульфида, полученного путем, аналогичным синтезу хлорметилового эфира (том I) [c.365]

Известно, что элементарная сера служит для синтеза цистина, причем она приобретает активность только при взаимодействии с органическими вепдествами, находящимися в тканях животных. При взаимодействии серМ с тканями процесс идет через стадию образования сульфидов и пен-та щйоновой кислоты. При окислении сераорганических соединений промежуточным продуктом являются сероводород, из которого также возможен синтез цистина энзимным путем [7, 22, 23]. Описано в литературе также превращение в коже элементарной серы в сульфиды и окисление сульфидной серы в сульфатй [24]. [c.70]

Сказанное выше и близость химического строения концевой части серусодержащих ферментов и белков со структурой сераорганических соединений (цистеин-меркаптаиы, цистин-дисульфиды, метионин-сульфиды) дают основание сделать вывод о возможности использования сульфидов, дисульфидов и меркаптанов для синтеза необходимых для организма серусодержащих соединений. [c.70]

Тиоцианаты образуются в реакциях тиолят-ионов и тиоля-, тов тяжелых металлов с галогенцианом. На этой реакции основан, < метод получения меченых тиоцианатов (уравнение 190) [163] она также используется для увеличения выхода тиоцианатов при взаимодействии цианид-иона с диарилдисульфидами, в результате которого образуется смесь тиола и тиоцианата (уравнение 191) [164. В аналогичной реакции тиолов с дитиоцианом образуются сульфенилтиоцианаты, последующая реакция которых с тиолами приводит к дисульфидам. Такая последовательность реакций использована для синтеза производных цистина (уравнение 192) [165], [c.475]

Мюллер [69] открыл эту аминокислоту в 1922 г., пытаясь выяснить природу факторов роста гемолитического стрептококка. Метионин выделили из кислотного гидролизата казеина и определили его элементарный состав. В 1928 г. Барджер и Койн [70] провели синтез метионина при помощи реакции Штреккера и установили строение этого соединения. Впоследствии Виндас и Марвел [71] разделили метионин на оптические антиподы. Интересно, что Осборн [72] задолго до этого отметил наличие в белках двух типов серы — щелочно-лабильной и устойчивой по отнощению к щелочам сера первого типа входит в состав ци-стеина и цистина, сера второго типа, как теперь известно, принадлежит метионину. [c.19]

Блох [67] установили, что лишь очень небольшое количество азота мочевины, введенной с пищей, включается в аммиак мочи и в белки. Однако в опытах с С -мочевиной было найдено, что мочевина быстро превращается в углекислоту [68, 69]. Расщепление мочевины до углекислоты и аммиака катализируется бактериями, присутствующими в желудке, кишечнике и других частях тела (например, в верхних дыхательных путях) [69]. Добавление заменимых аминокислот, ионов аммония или мочевины к рациону, состоящему из 10 незаменимых аминокислот, дает лучший эффект, чем повышение количества самих незаменимых аминокислот. Из этого можно заключить, что незаменимые аминокислоты в общем медленнее превращаются в продукты обмена, необходимые для роста [70] следовательно, возможны такие экспериментальные условия, при которых ионы аммония будут оказывать более благоприятное влияние на рост, чем смесь незаменимых аминокислот. Как упомянуто выше, некоторые аминокислоты, необходимые для обеспечения роста и азотистого равновесия, могут быть частично замещены заменимыми аминокислотами. Так, у молодых крыс цистин может покрывать от /е ДО /з потребности в метионине [30, 31], а тирозин может восполнить около половины потребности в фенилаланине [32]. Возможность замены метионина гомоци-стеином зависит от наличия в пище витамина В12 и фолевой кислоты или донаторов метильных групп. Возможно, что будут найдены такие условия, при которых рост будет поддерживаться и в отсутствие некоторых других незаменимых аминокислот. Результаты исследований, в которых определялись рост и азотистое равновесие, свидетельствуют лишь о том, что данные функции не обеспечиваются процессами синтеза in vivo. [c.127]

Дайер отметила также, что при скармливании крысам этио-нина они теряли в весе быстрее, чем при полном исключении метионина из рациона, причем такое действие этионина снижалось при одновременном введении метионина [223]. Наблюдения Дайер неоднократно подтверждены установлено, кроме того, что этионин тормозит рост микроорганизмов [217, 220]. У крысы этионин тормозит включение глицина и серы метионина в белки тела, а также превращение метионина в цистин [221]. У самок крысы введение больших количеств этионина вызывает вскоре жировое перерождение печени это нарушение устраняется введением метионина, но не может быть снято рядом других исследованных аминокислот [226]. Этионин тормозит у крыс перенос метильной группы метионина к холину, но не влияет на образование креатина [222]. Интересно отметить, что холин, подобно метионину, оказывает благоприятное действие при интоксикации этионином [224]. После введения крысам этионина, меченного по метиленовому углероду этильной группы, значительное количество радиоактивного изотопа было обнаружено в три-метиламиновом остатке холина. Углерод этильной группы включался также в креатинин кроме того, сера этионина переходила в состав цистина [225]. Вполне очевидно, что этионин подвергается превращениям в организме крысы. Высказано предположение, что его токсическое действие обусловлено образованием этильных аналогов холина и других соединений [274, 275]. Это предположение подтверждается данными о том, что триэтилхолин подавляет рост крыс [225] и тормозит синтез [c.147]

Цистин обычно выделяют из продуктов гидролиза белков цистеин получают восстановлением цистина. Цистеин можно синтези->овать также из серина действием на него пятисернистого фосфора. 1ри окислении бромной водой сульфгидрильная группа цистеина окисляется в сульфогруппу и образуется циствиновая кислота HO3S—СНг— H(NH2)—СООН. При нагревании с водой в запаянных трубках она отщепляет СО2 и превращается в таурин. [c.682]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология