Специфичность, в образовании связи

Биохимические процессы в клетке контролируются специальными белками -ферментами. Ферменты являются биокатализаторами с очень высокой эффективностью и специфичностью. Они могут увеличивать скорость реакций в 10 и более раз. Очень часто ферменты называют по субстрату с окончанием аза . Так, фермент цел-люлаза катализирует гидролиз целлюлозы. Используются также названия ферментов по катализируемой реакции. Например, гидролазы катализируют гидролиз, дегидрогеназы - отрыв водорода и т.д. В связи с увеличением числа известных ферментов в настоящее время по катализируемым реакциям все ферменты разделены на шесть классов оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы и лигазы. Ок-сидоредуктазы катализируют обратимые окислительно-восстановительные реакции, в которых происходит перенос водорода, электронов или гидрид-нонов. Трансферазы переносят группы атомов от одного соединения к другому. Гидролазы катализируют гидролитическое расщепление различных связей (гликозидных, пептидных, эфирных и др.). Лиазы катализируют реакции, в которых происходит расщепление химических связей с образованием двойных связей илн присоединение по двойным связям. Изомеразы воздействуют на процессы изомеризации. Л и газы (син-тетазы) катализируют образование связи между двумя соединениями, используя энергию АТФ и других высокоэнергетических соединений. [c.327]

Интересна в этом отношении обобщающая табл. 32, взятая из обзора Кона [130]. Из данных этой таблицы видно, что ионы металлов способствуют нуклеофильной атаке на тетраэдрический атом фосфора и обеспечивают высокую специфичность разрыва связи Р — О. Не менее интересна приведенная в этой работе схема образования ацетил — 8 — КоА через ацетилфосфат. В частности, из этой схемы [130] видно, что все реакции нуклеофильного замещения у атома фосфора требуют присутствия Mg +, в то время как ионы Mg2+ не влияют на нуклеофильные замещения у карбонильного атома углерода. [c.594]

Наряду с ионами, обладающими массами 91, 65, 39 и т. д., которые не могут быть использованы для определения структуры, так как встречаются слишком часто, имеются ионы, характеризующиеся высокой специфичностью. Необычные пики обнаруживаются в масс-спектрах большинства ди- и триизо-пропил- и трет-бутилбензолов [1392]. Эти соединения с большой вероятностью теряют осколок с массой 15 благодаря большому числу связей, находящихся в Р-положении к кольцу, -которые могут разрываться с образованием Мётильного осколка. Многие из них претерпевают разрыв двух таких связей с потерей осколка с массой 30. Это, в частности, происходит в случае 1,4-ди-замещенных производных пик с массой 160 в 1,4-ди-трет-бутилбензоле, соответствующий этому направлению распада, обладает интенсивностью 9,7% от интенсивности максимального пика. При отрыве от молекулярного иона этого же углеводорода массы 45 образуется осколок, которому соответствует пик с интенсивностью 6%. Еще более специфично образование двузарядных [c.350]

Ферменты способны также катализировать образование связей, которые первоначально отсутствовали в изучаемой молекуЛ(е [131, 333]. В структурных исследованиях все боль- шее применение находят протеолитические ферменты, однако при этом не было получено никаких доказательств образования новых связей в сколько-нибудь заметных количествах. Тем не менее по крайней мере для двух ферментов с различной специфичностью — трипсина и химотрипсина, которые вряд ли способны вызвать образование о Гной и той же связи, потребовалось доказать отсутствие образования новых связей. [c.166]

Наконец, синапс — это ключ к специфичности нейрональных связей. При функционировании нервной системы схе.ма соединений нейрональной сети определяется не случайным образом, а генетическими и, возможно, некоторыми другими внутренними и внешними факторами, которые и обусловливают то, какие именно клетки соединятся вместе при онтогенезе синаптического контакта. Образование синапсов весьма специфично (например, аксоны находят свои мишени и иннервируют их) и генетически запрограммировано в клетках. [c.188]

Поэтому возникают следующие вопросы каков средний состав поверхности сплава по отношению к составу объемной фазы катализатора, как атомы металлов-катализаторов группируются на поверхности, какова относительная способность этих атомов или их агрегатов к образованию связей с адсорбируемыми молекулами Вопрос о составе поверхности довольно подробно обсуждается в других главах, здесь же достаточно заметить, что в равновесных условиях можно ожидать обогащения поверхности компонентом с меньшей поверхностной энергией, как это часто наблюдается в действительности. Кроме того, обогащению способствует хемосорбционная специфичность одного из компонентов сплава. Очевидно, что перечисленные факторы значительно усложняют интерпретацию каталитической активности сплавов. [c.29]

Химотрипсин преимущественно расщепляет те пептидные связи, карбоксильная функция которых относится к ароматическим аминокислотам. В длинных полипептидных цепях гидролизуются также связи, образованные лейцииом, валином, аспарагином и метионином. Пепсин обладает слабо выраженной специфичностью. Расщепляются связи, образованные триптофаном, фенилаланином, тирозином, метионином и лейцином. [c.365]

Такой результат является специфичным именно для объемов молекул. Действительно, при образовании связи атомов, расположенных во внутренней части объема молекулы (как это имеет место в случае связей С3—Сз, Сд—С4 и С4—С4), эти связи не только не прибавляют ничего к объему молекулы, определяющемуся внешними атомными группами, но даже уменьшает объем молекулы, несколько стягивая внешние атомные группы, уплотняя их упаковку. [c.269]

Специфичность ферментов связана с комплементарностью структуры их активного центра со структурой субстратов. Активный центр, как правило, располагается в полости макромолекулы фермента и формируется из различных участков цепи белковой глобулы. Согласно теории Кошланда, эта комплемен-тарность является индуцированной субстрат в момент взаимодействия с активным центром вызывает такое изменение геометрии фермента, которое соответствует оптимальной для данной реакции ориентации групп, непосредственно участвующих в химическом превращении субстрата (каталитических групп). В случае объемных субстратов происходит многоцентровая сорбция в активном центре за счет дисперсионных, гидрофобных и электростатических взаимодействий и водородных связей. Малые молекулы, такие как О2, N2 и Н2О, вступают в непосредственное взаимодействие с атомами переходных металлов. Однако и в этом случае связывание обычно носит много-центровый характер, например в биядерных комплексах или с участием безметальных групп. Так, в случае комплексования молекулы О2 в гемоглобине с ионом Fe " " происходит образование водородной связи с протонированным гистидиновым остатком в районе активного центра. [c.550]

Спектры ЯМР. Как известно, в спектрах ЯМР различных соединений сигнал от протонов, участвующих в образовании водородных связей, сдвигается в сторону более слабых полей по сравнению с несвязанными протонами . Использование этой закономерности для изучения специфичности образования водородно-связанных пар между основаниями нуклеиновых кислот приводит к подтверждению выводов, сделанных на основании ИК-спектров. [c.219]

Жидкокристаллические материалы состоят из стержневидных молекул со значительными динольными моментами. Присутствие в таких молекулах атомов с легко поляризующимися электронами, не участвующими в образовании связей, способствует эффективной стабилизации на них положительного заряда при ионизации. При этом выделяется преимущественное направление распада под действием электронного удара. Осколочные ионы имеют высокую стабильность благодаря присутствию в пара-положении заместителей, образующих с ароматическим ядром системы сопряженных связей. Поэтому спектры различных типов соединений характеризуются высокой специфичностью и небольшим числом интенсивных пиков ионов. Идентификация индивидуального соединения может быть проведена по 2—4 характеристическим пикам. [c.89]

Образование связей с белком приводит, во-первых, к повышению каталитической активности и специфичности действия, а во-вторых, к стабилизации самого комплекса. Вообще говоря, порфириновые комплексы не выдерживают длительного действия окислителей и в растворе перекиси водорода постепенно разрушаются, причем чувствительными группами оказываются, в первую очередь, [c.183]

Триплеты из аденина, цитозина, урацила и гуанина на информационной РНК (кодоны) действуют как специфические места посадки для комплементарных триплетов (антикодонов), расположенных на молекулах транспортных РНК, у которых привязаны соответствующие аминокислоты. Специфичность стыковки кодона и антикодона обусловливается специфичностью образования водородных связей между аденином и урацилом и цитозином и гуанином. Например, для аланина кодоном является триплет G A, следовательно, антикодоном— GU. Фенилаланин кодируется триплетами иии или ииС, глицин — GG или GGA, GGG, GGU. [c.719]

Связывающие МО молекулы МОС, заполненные нарой электронов, которые участвуют в образовании связей металла с лигандами или радикалами, и локализацию их трудно определить. Обычно эти орбитали расположены глубоко по сравнению с орбиталями свободного атома и специфичны для металла, лиганда и типа связи его с металлом. Их будем называть а- или зт-МО. [c.147]

Каким должно быть постулированное Уотсоном и Криком комплементарное спаривание пуриновых и пиримидиновых оснований двух полинуклеотидных цепей двойной спирали, чтобы молекула ДНК могла реплицироваться, непосредственно используя каждую цепь в качестве матрицы для образования своей собственной комплементарной цепи В таком акте репликации, как они полагали, две цепи двойной спирали разделяются и каждое пуриновое и пиримидиновое основание притягивает к себе комплементарный свободный нуклеотид и удерживает его nai месте с помощью специфичных водородных связей (показанных на фиг. 80). Как только свободные нуклеотиды закрепятся на родительской матричной цепи, они сшиваются вместе в результате образования фосфодиэфирных связей, которые связывают соседние остатки дезоксирибозы, образуя новую полинуклеотидную молекулу с предопределенной последовательностью оснований (фиг. 88). В результате после роста комплементарных цепей, который происходит по всей длине обеих родительских полинуклеотидных цепей, образуются две молекулы ДНК, имеющие идентичные последовательности четырех оснований и, следовательно, то же информационное содержание, что и родительская двуспиральная ДНК. На этой стадии аутокаталитическая функция завершается. При наступлении следующего цикла репликации в двух дочерних клетках, которые получили две дочерние молекулы ДНК, образованные в первом цикле, вновь происходит разделение четырех полинуклеотидных цепей обеих дочерних молекул ДНК. Каждая цепь затем действует как матрица для роста новой полинуклеотидной цепи. В результате появляются четыре двухцепочечные молекулы ДНК, каждая из которых идентична по последовательности оснований исходной двойной спирали. Эти четыре молекулы обеспечивают генетической информацией четыре внучатые>> клетки. [c.190]

Рис. 4.10. Пара оснований, связанных в ДНК водородной связью. Аденин образует пару с ТИМИНОМ посредством двух водородных связей, а гуанин связан с цитозином тремя водородными связями. Обратите внимание на то, что водородными связями соединяются пурины (аденин и гуанин) с пи-римидинами (тимином и цитозином). Водородные связи много слабее ковалентных, соединяющих отдельные атомы каждого нуклеотида, но достаточно сильны для того, чтобы обеспечить специфичность образования пар А—Т и О—С.

Важная особенность метода — специфичность образования амидной связи строго определенным, направляемым матрицей [c.66]

Изменение потенциала нулевого заряда металлов под влиянием галогенид-ионов является специфичным для каждого хметалла. На ртути адсорбция галогенид-ионов, по Фрумкину [70], является обратимой, она носит электростатический характер, а отчасти и специфический, обусловленный образованием связей, близких к ковалентным. Энергия активации адсорбции из растворов невелика. При адсорбции галогенид-ионов на ртути они участвуют в формировании ионной части двойного электрического слоя, поэтому смещают потенциал нулевого заряда в отрицательную сторону. Однако на железе характер адсорбции иной и адсорбция, по мнению многих исследователей, носит необратимый характер. Ионы галогенидов, адсорбируясь необратимо, входят в состав металлической обкладки двойного слоя, их заряды составляют часть заряда поверхности металла, поэтому возникающие на поверхно-сти металла диполи смещают потенциал нулевого заряда в положительную сторону. Различный характер адсорбции галогенид-нонов на железе и ртути подтверждается емкостными и поляризационными измерениями на ртути адсорбция анионов увеличивает емкость двойного электрического слоя и ускоряет разряд ионов водорода, а на железе емкость падает и разряд ионов водорода замедляется. [c.131]

Меркаптогруппа легко реагирует с различными ртутьорганиче-скими соединениями с образованием связи типа —Hg—5—, и из всех имеющихся реагентов для анализа меркаптогруппы в белках эти соединения являются, вероятно, наиболее специфичными по отношению к тиоспиртам. В результате реакции ртуть и органический остаток молекулы ртутьорганического соединения связываются с серой, и потому обе эти части можно метить радиоактивными изотопами. В случаях, когда эффекты внутреннего поглощения или интенсивная окраска образцов мешают измерению радиоактивности жидкостным сцинтилляционным счетчиком, удобно применять изотоп 2 Hg. Этот изотоп является источником -излучения и имеет период полураспада, равный 47 дням. Реагент, меченный этим изотопом, обеспечивает более чувствительный [c.355]

Наиболее распространенным методом получения гидразидов является ацилирование гидразина или его алкил- и арилпроиз-водных обычными ацилирующими агентами, например ангидридами кислот и сложными эфирами. Реакция сводится к образованию связи С(0)—N [(141), связь (а)] и аналогична получению амидов ацилированием аминов (см. разд. 9.9.1.1). При определенных условиях возможно дальнейшее ацилирование до ди-, три- и тетраацилгидразинов, если один или оба атома азота образующегося гидразида незамещены [(141), R2, R3 или R =H]. Существует также несколько методов образования специфичной для гидразидов N—N связи [(141), связь (б)] и, наконец, имеется несколько методов введения карбонильного кислорода [(141), [c.510]

Хотя нейронная специфичность и предрасполагает клетку к образованию определенных связей, она не определяет однозначно, что должны создаваться именно эти и только эти связи. Существует предел изменения пути, на которое способен аксон ради того, чтобы иннервировать предназначенные для него мишени если мотонейрон передвинуть слишком далеко от его первоначального места, он образует синапсы с другими мишенями. Более того, регенерирующие аксоны взрослого млекош1тающего, в отличие от эмбриональных, будут образовывать синапсы без различия с любыми денервиро-ваиными мышцами, которое можно специально поместить на нх пути. В этом, пожалуй, нет ничего удивительного механизмы нейронной специфичности выработались для того, чтобы управлять образованием связей в процессе нормального развития, а не в экспериментальных условиях. [c.143]

Биосинтез небольших пептидов осуществляется за счет механизма, отличного от механизма биосинтеза белков. В этом процессе РНК не принимает участия, а специфичность возникающих пептидных связей контролируется непосредственно ферментами. Рассмотрим в качестве примера биосинтез глутатиона. Синтез каждой из двух пептидных связей глутатиона контролируется специфичным ферментом [47, 59]. Первый фермент специфически катализирует образование связи между Ь-глутаминовой кислотой [c.201]

Вопросы очистки перхлоратов достаточно специфичны в связи с тем, что применение для очистки таких процессов, как комплексообразование, экстрация, ионный обмен, может привести к воспламенению или взрыву реакционной смеси [3], причем возможности кристаллизационной очистки ограничены высокой растворимостью соли. Кроме того, по данным [4], примесь Мп в высшей степени окисления образует с Ь1С104 твердые растворы. Известным является факт образования аномальных твердых растворов примесями переходных металлов с нитратом, хлоридом и сульфатом лития. [c.31]

Физико-химические и иммунологические исследования дали большое количество данных, свидетельствующих о том, что глобулярные белки имеют жесткую структуру, остающуюся неизменной при высаливании белков, их кристаллизации и растворении. Белки являются единственными соединениями этого рода. Каучук, крахмал и многие синтетические макромолекулы меняют расположение цепей при растворении и в связи с этим теряют ту специфическую структуру, которая присуща им в твердом состоянии. Развернутые цепи молекул этих соединений в растворе могут образовывать бесчисленное количество сочетаний с одинаковыми энергетическими уровнями, в связи с чем они не обнаруживают никакой специфичности. Специфичность белков связана с сохранением ими внутренней структуры, а последняя, в свою очередь, обусловлена наличием перекрестных связей между свернутыми пептидными цепями. В предыдущих разделах было указано на три типа этих связей 1) дисульфидные мостики, образованные цистином 2) солевые мостики, образованные карбоксильными группами аспарагиновой и глутаминовой кислот и аминогруппами лизина или гуанидиновыми группами аргинина 3) водородные связи между пептидными группировками и полярными группами аминокислот. [c.166]

Хотя экспериментальные данные, говорящие в пользу теории Липмана, выглядят убедительно, они все же не дают удовлетворительного объяснения специфичности образования пептидных связей. Каждая из двух приведенных выше теорий освещает различные, но в равной мере важные стороны проблемы, и вполне возможно, что обе они дополняют, а не взаимно исключают друг друга. В пользу этой точки зрения говорят исследования, начатые в 1937 г. в лаборатории Бергмана и продолженные автором статьи в Иэльском университете. Эти исследования показали, что протеолитические ферменты действительно катализируют гидролиз и образование пептидных связей. В них было обнаружено также, что те же ферменты могут осуществлять реакцию, при которой один из двух компонентов, образующих пептидную связь, замещается на другую группу, причем для этого не требуется большого количества химической энергии и сохраняется та же избирательность, которая наблюдается при синтезе и гидролизе. [c.77]

Для антинидов и, Мр, Ри или Ат специфичными являются ионы с формулой МО (которые не встречаются, например, у Мо и Ш). Рентгеноструктурные исследования показали, что два атома О соединены линейно с атомом металла О —М —О (расстояния и — О равны 1,9). Прочность этих ионов обусловлена участием 5/-электронов в образовании связей. [c.729]

Клотц считает, что R и Я (см. схему выше), определяющие специфичность гидролизующего фермента, связаны не хелатной связью с металлом, а непосредственно с белком. Металлы, которые легко образуют комплексы, не могут иметь открытых координационных мест в условиях проведения реакции (pH 8—9). Большинство двухвалентных катионов, имеющих открытые координационные места при рН>7, будут прочно связывать ОН -ионы. Можно было бы предположить, что группы — ЫН (в составе Я) могут вытеснять 0Н из координационной сферы металла однако трудно представить, что очень слабо комплексирующие группы амида —С=0 или —НН— могут конкурировать при образовании хелата с прочно удерживаемыми металлом группами ОН . Эти соображения позволяют понять, почему Мп2+ и M.g + являются универсальными активаторами в этих реакциях. Будучи наиболее слабыми координаторами, они сохраняют еще доступные координационные связи и даже при pH 8—9 их взаимодействие с ОН -ионами очень слабое. В результате оба элемента находятся в состоянии, обеспечивающем их участие в стабилизации промежуточного комплекса путем образования связи с отрицательно заряженной группой СО . [c.42]

Нуклеазы различаются как по своей ферментативной активности, так и по субстратной специфичности. Фосфодиэфирная связь, связывающая два нуклеотида, в принципе может быть разорвана с любой стороны от фосфатной группы (рис. 25.1). Внесение разрыва по одну сторону от фосфатной группы приводит к образованию З -гидрок-сильных и 5 -фосфатных концов. Разрыв связи с другой стороны приводит к образованию З -фосфатных и 5 -ги-дроксильных концов. [c.311]

Пока нет данных относительно механизма, с помощью которого восстанавливающий конец гетеросахаридной цепи связывается с аминокислотным остатком полипептидной цепи, являющейся акцептором. Неизвестно, присоединяется ли к полипептидной цепи один углеводный остаток или олигосахарид. Необходимую степень специфичности при образовании этой связи можно проиллюстрировать двумя различными примерами. В овальбумине из 31 амидного остатка только один аспарагиновый остаток принимает участие в образовании связи с одной гетеросахаридной цепью, присутствующей в молекуле овальбумина. Очевидно, природа соседних аминокислотных остатков и конформация белковой молекулы обеспечивают наиболее оптимальные условия только для одного остатка аспарагиновой кислоты. Именно этим определяется специфичность реакции. С другой стороны, в гликопротеине из подчелюстных желез овцы 60 % остатков серина и треонина являются агликонами при образовании гликозидной связи с К-ацетилгалактоза-мином. Это, напротив, свидетельствует о довольно неспецифическом механизме ферментативной реакции. [c.296]

Частота ошибочного включения нуклеотидов в новообразующуюся при репликации цепь ДНК, порождающая спонтанные мутации, крайне низка (10 -10 °). В то же время на основании физико-химического рассмотрения специфичности образования системы водородных связей между основаниями может быть предсказана значительно более высокая частота ошибочного включения-вплоть до 10 . Таким образом, в обеспечении точности репликации ДНК помимо непосредственного образования водородных связей между комплементарными основаниями участвуют и дополнительные факторы контроля. Некоторые из этих дополнительных факторов, как оказалось, обусловлены функциональными особенностями самих полимераз. [c.121]

Вторая группа ферментов включает протеазы с химотрипсиновой специфичностью. Сюда также входят ферменты с разной позиционной специфичностью - аминопептидазы [985,1769,18231, карбоксипептидазы [250,252,18241 и эндопептидазы - химотрипсины из разных источников 11715,1825-18271, мышечные протеиназы [1827-18291, пищеварительные ферменты - пепсин [1749,1750,1830-18331 и гастриксин [1832,18331, микробные протеиназы, например входящие в комплекс "проназа" [369,18341, и др. Эти ферменты, как правило, обладают довольно ш1фокой специфичностью, гидролизуя связи, образованные не только ароматическими, но и различными алифатическими аминокислотными остатками. К этой же группе относятся АТР-зависимые протеиназы Es heri hia oll - протеиназы La и Т1, а также, по-видимому, некоторые мышечные высокомолекулярные проте- [c.164]

Механизмы самосборки основаны на слабых взаимодействиях. В первую очередь ориентирующее влияние на молекулы начинают оказывать дальнодействующие электростатиче- ские силы (на расстоянии 0,7 нм). Затем взаимное притяжение молекул дополняется водородными связями и, наконец, на расстоянии 0,1 нм начинают проявляться ван-дер-ваальсовы и гидрофобные взаимодействия. Ван-дер-ваальсовы силы возникают между нейтральными атомами и молекулами вследствие их поляризации. Избирательность механизма самосборки обеспечивается благодаря существованию у молекул биополимеров участков узнавания, комплементарных к определенным локу-сам молекул-партнеров. Комплементарными (дополняющими друг друга) называют стерические структуры, которые могут входить в контакт с несколькими атомами или группами атомов, способными к попарным нековалентным взаимодействиям. Этим обеспечивается высокое сродство и специфичность образования такого рода комплексов. Самосборка молекул происходит со снижением свободной энергии и потому самопроизвольно. Так как в процессе участвуют лищь слабые связи, самосборка молекул обратима. [c.319]