Цистин из шерсти

Как видно из табл. 4, аминокислотный состав различных белков неодинаков в одних белках содержится большее количество глютаминовой кислоты (казеин, инсулин), в других преобладает гликокол (коллаген), иные содержат много цистина (кератин шерсти), а в некоторых почти нет содержащих серу аминокислот (протамин) и т. д. [c.35]

Цистин в большом количестве получается при Гидролизе белков, образующих покровные ткани (из волос, шерсти, рогов, перьев). [c.380]

Раствор сульфида натрия повреждает шерстяное волокно, поэтому его нельзя окрашивать сернистыми красителями в обычных условиях. Связанный цистин шерсти можно разделить на четыре фракции в зависимости от их реакционной способности по отношению к бисульфиту натрия, щелочи, формальдегиду и тиоуксусной кислоте. Шерсть устойчива к действию разбавленных кислот, но разрушается при действии кипящей 20% соляной кислоты, холодных концентрированных минеральных кислот и при действии горячих щелочных растворов. С увеличением pH дисульфидное звено претерпевает гидролитическое расщепление [c.303]

Перекись водорода. Результаты детального исследования реакции перекиси водорода с шерстью были опубликованы Смитом и Гаррисом [264], которые установили, что весь цистин шерсти может быть окислен этим реагентом. Недостатком этой реакции является то, что она приводит к образованию ряда продуктов окисления, в том числе серной кислоты, О О [c.403]

По-видимому, основной стадией цепной реакции щерсть + моль дыры + возросшее количество моли является расщепление дисульфидных связей цистина в полипептидных цепях пищеварительными ферментами личинок моли. Предложить метод защиты шерсти от моли, основанный на химическом изменении дисульфидных связей. [c.395]

Цистин в больших количествах содержится в белках волос, шерсти, рогового вещества, перьев. [c.287]

Изучение пептидов цистина в продуктах частичного гидролиза шерсти [2896]. [c.366]

Цистин в больших количествах содержится в белках покровных тканей (рог, шерсть, волос). [c.498]

Кератины — белки эпидермы, волоса, перьев, ногтей, копыт и рогов — отличаются высоким содержанием серы (3% в волосе и шерсти), что соответствует 11—12% цистина. Кератины нерастворимы в холодной и горячей воде, а также в растворах солей. Поэтому кератины крайне инертны к действию химических агентов и ферментов. [c.450]

Большое разнообразие реакционноспособных боковых групп позволяет модифицировать свойства кератина шерсти химическими методами. В то же время эти группы обусловливают многие недостатки шерсти, особенно ее чувствительность к термическому обесцвечиванию, фотохимической деструкции и действию даже слабощелочных реагентов. Большинство химических свойств шерсти связано с наличием в ней дисульфидных цистиновых мостиков. При обработке шерсти водным раствором щелочи или просто кипящей водой связанный цистин превращается в лантиОнин. Эта реакция, вероятно, протекает по следующей схеме [c.289]

Опыты с изотопами показали, что если животному давать метионин, меченный по сере(8 ), то часть меченой серы быстро переходит в цистеин (цистин) белков организма. Для синтеза цистеина (цистина) углеродный скелет метионина не используется. Это следует, например, из того наблюдения, что после скармливания крысам метионина с двойной меткой (содержащего стабильный изотоп серы а в углеродной цепи — стабильный углерод С з) в цистине, выделенном из шерсти таких животных, было 80% изотопной серы, в то время как меченый углерод отсутствовал. [c.348]

Действие восстановителей, например взятого в избытке меркаптана, вызывает превращение цистина в цистеин, причем Последующая обработка цистеина мягкими окислителями или воздухом сопровождается обратной реакцией. Более устойчивые поперечные связи образуются при взаимодействии восстановленной шерсти с дигалогенпроизводными [c.289]

Взаимопревращение типа цистин — цистеин лежит в основе методов придания шерстяным изделиям несминаемости, т. е. способности выдерживать многократное изгибание или сохранять отутюженные складки в процессе ношения одежды, а также при ее стирке и химической чистке. Все эти методы сводятся к расщеплению жестких цистиновых мостиков с одновременным переходом молекул шерсти под влиянием расщепляющего агента, способного к образованию водородных связей (водяного пара, водного раствора мочевины), в более устойчивую пространственную форму (переход а-кератина в р-кератин) и повторному созданию цистиновых и других, более прочных поперечных связей. [c.290]

Эластические свойства кератина волос и шерсти, ио данным ронтге-ноструктурного анализа, зависят от того, что в нерастянутом белке полипептидная цепь закручена сама на себя. Растягивание развертывает петли и образуег цепь из аминокислотных единиц с периодом идентичности 3,3 А, сравнимым с таковым для фиброина. Кератин богат цистином, который образует дисульфидные поперечные связи между пептидными цепями. Шерсть может быть модифицирована, а волосы завиты путем восстановления меркаптаном для расщепления части поперечных связей и обратного окисления для образования других поперечных связей. Восстановление, которое в случае завивки производится смачиванием раствором тиогликолевой кислоты, приводит к денатурированному белку с менее жесткой структурой, допускающей растяжение и перестройку молекулы. Появление и исчезновение сульф-гидрильных групп можно проследить при помощи нитропрусоидной пробы. [c.668]

В состав кератинов входит относительно большое количество цистина, который обычно и получается из волос или шерсти. [c.52]

Видоизменение свойств шерсти. Механическая обработка шерсти во влажном и нагретом состоянии способствует сцеплению или свойлачиванию волокон. Различные виды шерсти и других животных волокон могут сильно различаться по способности к свойлачиванию. В производстве фетра для шляп необходимая способность к свойлачиванию часто достигается путем окисления волокна в тщательно контролируемых условиях. В прошлом для этой цели применяли азотную кислоту, содержащую соли ртути в качестве катализатора, но в 1936 г. сделано открытие, что ядовитый раствор ртутной соли может быть заменен раствором нерекиси водорода, содерж ащим минеральную кислоту [28]. Окисляющее действие, по-видимому, состоит в присоединении кислорода к дисульфидным группам цистина шерсти [29] с последующим разрывом этих цистиновых мостиков в структуре белка [30]. Раньше считали [30], что перекись водорода и амииная или карбиминная группа волокна образуют фактически аддитивное соединение. Описано влияние такого рода обработки иа кроличий пух [31]. Сообщается также о видоизменении пуха ангорских кроликов путем последовательной обработки тиогликолятом натрия, пепсином и окислителем вроде перекиси водорода [32]. [c.487]

Дисульфидный мостик в цистине шерсти может восстанавливаться тиогликолятами или бисульфитом [c.103]

Восстановление цистина шерсти рассчитанным количеством тиогликолята натрия с последующей обработкой соответствующим алкилирующим средством защищает шерсть от личинок моли (Т. bisselliella), однако не дает надежной защиты от личинок жу-ков-кожеедов. Кроме того, такая обработка стоит дорого. [c.114]

Крашение шерсти напоминает процессы, протекающие в ионообменных смолах. Кератин шерсти, образующий за счет остатков цистина сетчатую структуру, является цвиттерионом. В качестве основания он обладает эквивалентным весом 1200 и окрашивается в уксуснокислом растворе красителями, имеющими кислотные группы. В результате двойного обмена соли шерсти с натриевой солью сульфо-кислотного красителя последний связывается в виде соли и в процессе крашения примерно при 90° медленно диффундирует в шерстяное волокно. Небольшие молекулы красителя, например моноазосоединения или производные аминоантрахинона с одной сульфогруппой в молекуле, дают очень ровные выкраски по шерсти соединения с двумя сульфо-группами закрепляются сильнее и поэтому более прочны к стирке (суп-раноловые или полярные красители), но зато дают менее ровные выкраски. Большое значение для крашения шерсти имеет, кроме того, способность некоторых красителей (см. стр. 608) образовывать с солями хрома комплексные соединения, очень прочные к стирке и свету. [c.600]

Сера входит в состав некоторых важнейших аминокислот. Так, в молекуле цистсина содержится группа 8Н. При определенных условиях из двух молекул цистеина образуется ци-стин — в нем остатки цистеина связаны между собой дисуль-фидной связью (8 — 8). Эти связи необходимы для придания белковым молекулам определенной конфигурации. Переход 8—8 8Н осуществляется в процессах переноса водорода в клетках. Этот обратимый процесс служит организму защитой от радиационного поражения улавливаются радикалы Н-и ОН-, появляющиеся в клетках при расщеплении воды под действием радиации. Цистин образуется при гидролизе белков, образующих покровные ткани (из волос, шерсти, рогов и т. д.). [c.182]

Рпс. 28. Двухмерная хроматограмма смеси аминокислот, полученной при гидролизе шерсти. 1 — осаждение гидролизата 2 — цистин 3 — аспарагиновая кислота 4 — глутаминовая кислота в — серип 6 — глицин 7 — треонин 8 — аланин Я — тирозин 10—валин 11—лизин 12—фенилаланин —аргинин 14—пролин 15—лейцин 16—изолейцин 17— метионин. [c.420]

Серасодержащие аминокислоты цистенн, цистин и метионин. Эти аминокислоты содержатся почти во всех белках. Особенно большое количество цистина содержится в кератинах — волосах, шерсти и т. д. [c.471]

Макроскопические свойства кератинсодержащих биологических структур — волос, шерсти, перьев, ро1 в, ногтей, копыт — указывают на его высокую стабильность и Нерастворимость. Исследование кератина показывает, что эти особенности определяются прежде всего большим числом поперечных дисульфидных связей между пептидными цепями. Кератин волос человека и 1 ератин шерсти содержит 11 — 12% цистина, т.е. 3% серы. [c.258]

Сумму сульфгидрила и дисульфида (процентное содержание цистина) в необработанной шерсти можно определить следующим образом. К буферу с pH 8,5 (приготовленному так же, как описано выше), содержащему 1/5 воды (по обьему), 8 г мочевины и 1,6 г порошка КагЗОз-ТНгО на каждые 15 мл разбавленного буфера, добавляют желатину, растворенную в минимальном количестве воды, доводя ее концентрацию в буферном растворе до 0,005%. Образец шерсти весом 6,5—8,5 мг помещают в колбу и приливают приблизительно 22,5 мл буферного раствора и 1,5 мл 0,004 М раствора неогидрина. Затем производят операции, описанные при определении сульфгидрила. [c.395]

Для определения общего содержания сульфгидрилов и дисульфидов в образцах шерсти весом 0,05—0,10 жг образец гидролизуют 0,2 мл концентрированной НС1 и 0,2 мл 98—100%-ной муравьиной кислотой при ПО + 0,5° в трубке, закрытой пробкой, к которой присоединен небольшой холодильник в виде охлаждаемого пальца [106]. Через 4,5 час трубку охлаждают, содержимое сушат вымораживанием и переносят в ячейку на 20 мл с помощью четырех порций по 5 0,1 М раствора МН40Н и НН4С1, содержащего 0,005% желатины. После обезгаживания добавляют 1 мл 0,02 М раствора СоС12 и снимают полярограмму между —0,8 и —2,0 в. Для получения абсолютных величин содержания цистина необходимо построить калибровочную кривую, желательно по гидролизату большего образца того же волокна. Результаты воспроизводятся с точностью до 3%, но они, по-видимому, заметно занижены по сравнению с большими образцами того же волокна. [c.396]

Сера входит в состав почти всех белков тела. Особенно много серы находится в протеиноидах опорных тканей, например в кератине волос, рогах, шерсти и т. д., отличающихся высоким содержанием аминокислоты цистина. Сера встречается также в составе эфиросерных кислот, трипеп-тида глютатиона, витаминов, гормонов (например, в окситоцине) и ряде других органических соединений, играющих большую роль в обмене веществ. [c.391]

Повышение выхода шерсти путем улучшения пород овец, применения минеральных подкормок, витаминов и стимуляторов роста является важной задачей. Однако до сих пор не найдены эффективные средства и методы стимулирования роста шерсти. Из факторов, имеющих значение для образования новых волос в послеэмбриональном периоде, наиболее существенными являются количество и качество кормов и воздействие иа кожу экзогенных (физических и химических) раздражителей. Отечественные и иностранные исследователи при добавлении к кормам цистина> кератина и некоторых серусодержащих соединений получали результаты, указывающие на усиление роста шерсти [1—61. [c.67]

Химические стимуляторы роста шерсти могут быть применены и мест-но. Вопрос стимуляции роста шерсти с помощью химических раздражителей не является новым и давно привлекает внимание исследователей. При применении химических веществ имеется в виду непосредственное раздражение ими кожи животных. К веществам, стимулирующим рост шерсти, могут быть отнесены гипосульфит с соляной кислотой, элементарная сера, нафталанская нефть, керосин, смазочные масла [3, 9, 101, фосфат калия [11], производные азотистого иприта, бензойная кислота, гистамин, ксилол [12]. Имеются сообщения о стимулирующем действии на рост волос 3%-ного раствора 20-метилхолантрена в бензоле и на возмол<-ность формирования при этих условиях новых волосяных фолликулов [13]. Изучение влияния минеральной серы на рост шерсти при накожной обработке убедительно показывает, что она существенно влияет на привес и шерстную продуктивность овец [14]. А. Л. Подучева [15], анализируя большой материал по применению цистина и серной подкормки, отмечает, что при недостатке серы в рационе применение серных подкормок, даже неорганических, оказывает положительное действие иа привес и рост [c.67]

Однако установлено, что она сопровождается глубоким окислительным превращением звеньев цистина и тирозина. Если ограничить эту реакцию поверхностными участками волокна, то происходит ослабление или разрыв поверхностных поперечных связей. Последнее в свою очередь понижает способность щерстяных волокон свойлачиваться под давлением и, следовательно, уменьшает склонность шерстяной ткани к усадке путем зацепления основных цепей поперечными связями. Кроме того, предварительная обработка хлором активирует поверхность волокон шерсти и обеспечивает более прочное удерживание полимерных покрытий, которые обычно наносятся на шерсть с целью уменьшения ее усадки. [c.291]

Волос и шерсть. Одной из давно установленных особенностей кератинов является высокое содержание в них серы и цистина. Интересно, что, в отличие от большого числа определений цистина в эукератинах, метионин в этой группе белков был определен только в нескольких случаях. В волосах человека метионин не определялся совсем. Однако найденная в волосах нецистино-вая сера заставляет предположить, что этот белок содержит некоторое количество метионина. [c.239]

Колебания в содержании цистина в отдельных образцах одного и того же белка могут обусловливаться разными причинами. Среди них наибольшее значение имеет обработка, которой подвергается белок до гидролиза. Так, Бэйлей [43] показал, что очистка ангорской шерсти снижает содержание цистина приблизительно на V5 от первоначального количества. [c.239]

Особый интерес представляет различие в содержании цистина и метионина в женском и коровьем молоке. Лактальбумин коровьего молока содержит несколько больше метионина, чем лактальбумин женского молока. Однако явно выраженный недостаток цистина в казеине коровьего молока делает белки коровьего молока менее полноценными в отношении серусодержащих аминокислот, чем белки женского молока. Эти аналитические наблюдения были подтверждены опытами на белых крысах. Если к коровьему молоку добавить цистин или метионин в таком соотношении, чтобы количество серусодержащих аминокислот было эквивалентно их содержанию в белках женского молока, то питательная ценность белков коровьего. молока за.метно повышается. Это вытекает из определений баланса азота, из опытов по росту и по питанию (см. таблицу Кератины. Серусодержащие аминокислоты в белках шерсти животных , стр. 236). [c.244]

Переваривав мость казеина и кератина, р-Казеин (мол. масса 23 600) крупного рогатого скота-один из белков коровьего молока-не содержит остатков цистеина и цистина. Кроме того, четвертичная структура этого белка слабо выражена его нативная конформация напоминает беспорядочный клубок. В отличие от этого а-кератины (белки, содержащиеся в волосах, шерсти, ногтях и т.д.) очень богаты остатками цистеина й цистина. К тому же эти белки обладают высокоупорядоченной вторичной и третичной структурами. Объясните, каким образом свойства этих двух групп белков отражаются на их пере-вариваемости. Почему, в частности, молоко, выпиваемое котенком, служит для него прекрасным источником аминокислот, тогда как его собственный мех не переваривается ( волосяные пробки могут даже закупорить кишечник). [c.776]

Ц и с т и и (НООЭ— HNHa— Hj—8)2. Остаток цистина входит в состав многих белков (рога, шерсти, волос, перьев)./ [c.295]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология