Белки спектры колебательные

ПОЛОСЫ с достаточной степенью точности определяется формой полос поглощения указанных ароматических аминокислот с учетом содержания последних в белке. Спектры поглощения простых амидных производных фенилаланина, тирозина и триптофана в этой области представлены на рис. 13-7 и 13-9. Низкоэнергетическая полоса триптофана соответствует двум перекрывающимся переходам Ьа и [26]. Полоса, соответствующая Ьь-переходу, имеет четко выраженную колебательную структуру, тогда как полоса Ьа носит более диффузный характер. Максимум О—О-полос для обоих указанных переходов у производных трип- [c.21]

СМ ) колебательная структура спектра фенилаланина четко проявляется в спектрах многих белков (см., например, рис. 13-14). Аналогичный вид имеет и спектр поглощения тирозина (рис. 13-7), но при этом линия, отвечающая О—0-переходу, сдвинута в сторону более низких энергий (-- 35 300 СМ в воде). Четко видны последовательности линий с интервалами 1200 и 800 СМ [23]. [c.16]

В качестве примера рассмотрим спектр КД медьсодержащего белка (рис. 13-8). КД в области d—d-полос спектра поглощения меди отчасти обусловлен асимметрией окружения иона меди в структуре белка. Такова же причина и нередко наблюдаемого кругового дихроизма ароматических аминокислот белков. Для тирозина знак КД может быть как Положительным, так и отрицательным, но при этом он остается постоянным для всей полосы поглощения. Вследствие этого полосы КД по форме сходны с полосами поглощения [19, 46]. Фенилаланин ведет себя сложнее. Колебательные полосы, следующие за О—0-полосой с [c.25]

При расчете частот колебаний и, тем самым, интерпретации колебательных спектров полипептидов и белков исходят из рассмотрения слабо связанных осцилляторов в рамках теории возмущений [198, 201, 211]. Частота колебаний выражается формулой [c.328]

Особенно полезны те методы обнаружения присутствия много-ядерных комплексов Fe(III), которые чувствительны к характерной особенности кластерных структур — взаимодействию между различными системами Зё-электронов. Особенно подходят для этой цели измерения магнитного момента, его температурной зависимости, а также спектроскопия ЭПР. Для установления геометрических деталей структуры координационных сфер, характера связи между атомами железа, а также между железом и белком использовались и некоторые другие методы. К ним относятся УФ-спектроскопия (переходы d -электронов), спектроскопия ядерного гамма-резонанса (мессбауэровская спектроскопия), колебательные спектры и дифракция рентгеновских лучей. [c.335]

Спектр поглощения триптофана характеризуется двумя полосами поглощения с максимумами при 220 и 280 нм. Молярная экстинкция в максимуме длинноволновой полосы около 5000, коротковолновой — около 32 ООО. Длинноволновая полоса поглощения обнаруживает слабо выраженную колебательную структуру. Обе полосы поглощения обусловлены я—п -переходами в индольном кольце. Считается, что за длинноволновую полосу поглощения ответственны два электронных перехода А -> и А -V Ьь, осцилляторы которых лежат в плоскости индольного кольца и ориентированы друг к другу под углом 66°. Коротковолновая полоса сформирована одним электронным переходом А- -Шь. Триптофан как в растворе, так и в составе белков обладает выраженной флуоресценцией в ультрафиолетовой области спектра. Максимум спектра флуоресценции триптофана в водном растворе 350 нм. В составе белков положение максимума свечения колеблется от 328 до 350 нм в зависимости от свойств микроокружения хромофора. Квантовый выход флуоресценции триптофана в растворе составляет, по последним уточненным данным, 0,17. В составе белков величина этого параметра сильно варьирует —от 0,02 до [c.246]

Вообше говоря, инфракрасные (ИК) спектры должны содержать такую же информацию, что и спектры в видимой и УФ-областях, однако на самом деле данные по ИК-спектрам оказываются гораздо менее ценными. Причин тому несколько. Во-первых, для колебательных переходов характерна значительно меньшая интенсивность, чем для электронных. Например, коэффициент экстинкции оснований нуклеиновых кислот в ИК-области составляет — 10 , в то время как для УФ-спектров эта величина на порядок больше. Следовательно, при регистрации ИК-спектра образец должен быть гораздо более концентрированным. Во-вторых, многие полосы ИК-спектров белков и нуклеиновых кислот расположены в той спектральной области, где наблюдается сильное поглощение воды. Использование 02 вместо Н2О иногда помогает обойти эту трудность, но не решает проблему полностью. Наконец, соответствующие приборы, в частности инфракрасные детекторы, часто оказьшаются менее чувствительными, чем приборы, использующиеся при спектроскопических исследованиях в видимой и УФ-областях, что создает дополнительные трудности при получении точных количественных данных. [c.113]

Наиболее интересным в случае биополимеров является вопрос о влиянии конформации на нормальные колебания. Как и при анализе электронных спектров, имеет смысл уделить основное внимание изменению спектра хромофора при образовании той или иной вторичной структуры. В случае белков и полипептидов наибольший интерес вызывают три инфракрасные полосы. Все они связаны с колебательными переходами в пептидном остове и могут быть отнесены на счет нормальных колебаний простых групп атомов. Это полосы, отвечающие растяжению связей N—И и С=0 с 3300 и -1630 — 1660 см (полоса амид I) соответственно и деформации связи N—И с тах (полоса амид II). Эти полосы довольно легко зарегистрировать, [c.115]

Для описания формы одной электронной полосы в качестве огибающей ее колебательных компонентов часто используют гауссову кривую (нормальное распределение). В некоторых случаях, например для медьсодержащего голубого белка из Рзеийотопаз (рис. 13-8), представление полос в виде гауссовых кривых оказывается вполне адекватным и позволяет разложить спектр на компоненты, отвечающие конкретным электронным переходам. Каждый переход характеризуют положением максимума, его высотой (молярной экстинкцией) и шириной (измеряемой на уровне полувысоты в СМ ). Однако полосы поглощения органических соединений, как правило, несимметричны — они растянуты в сторону более высоких энергий ). Для описания этих полос больше подходит несимметричная функция, например логарифмически-нормальное распределение [24, 25]. Помимо положения пика, его высоты и ширины вводится четвертый параметр, являющийся мерой асимметричности пика. Подбор логарифмически-нормальных кривых с помощью ЭВМ позволяет точно указать положение пиков, их ширину и амплитуду. За- [c.16]

В ИК-спектрах белков и полипептидов наблюдаются полосы амидной группы, т. е. пептидной связи — СО—МИ—. Исследование низкомолекулярных амидов, в частности, метилацетамида НаС—СО—МН—СН, и родственных веществ, и теоретические расчеты позволили получить колебательные характеристики амидной группы (табл. 5.2). [c.164]

Прочность водородной связи значительно слабее обычной связи и измеряется энергией в 4—8 ккал1моль. С наличием водородной связи связан ряд особенностей веществ ассоциация молекул и обусловленные ею повышение температур плавления и кипения, отклонения в растворимости, особенности в колебательных и электронных спектрах и т. д. Водородная связь имеет большое значение в природе. Она встречается не только в воде, спиртах, но и в других жизненно важных веществах — белках, жирах и углеводах. В белках, в нуклеиновых кислотах и других биологических веществах водородные связи обусловливают поперечное сшивание цепочных молекул и образование сложных полимерных структур. [c.37]

Поскольку нелинейные молекулы, состоящие из я атомов, обладают (Зп — 6) колебательными степенями свободы, то большинство б1Юлогически активных соединений должны поглощать многие частоты инфракрасного диапазона. В первую очередь это относится к нуклеиновым кислотам, белкам и полисахаридам, которые обладают столь огромным числом колебательных степеней свободы, что точная интерпретация их инфракрасных спектров практически невозможна. Однако даже для таких сложных молекул, как белки, из инфракрасных спектров можно извлечь некоторую полезную информацию, поскольку одни и те же функциональные группы поглощают излучение в специфических областях инфракрасного спектра независимо от того, входят ли они в состав малых или больших молекул. Например, переход, известный под названием колебания амид I, который обусловлен в основном продольными колебаниями карбонильной группы, расположенной по соседству с амидной группой, приводит к интенсивному поглощению при 1650 см в таких простых амидах, как Ы-метилацетамид, и в таких сложных молекулах, как р-лактоглобулин А [30]. Характеристические частоты колебаний различных групп можно найти во многих учебниках органической химии [31, 67]. Области частот валентных колебаний некоторых наиболее интересных для биохимиков связей приведены в табл. 9.3. [c.509]

Химическое отделение Заведующий. R. О. С. Norman Направление научных исследований теоретические исследования в области строения молекул спектры комбинационного рассеяния и электронного парамагнитного резонанса колебательные спектры неорганических соединений адсорбция химия твердого тела кинетика и механизм реакций в газовой фазе и в растворе реакции металлорганических соединений и ионов переходных металлов координационные соединения химия гетероциклических соединений химия белка. [c.274]

Поглощение излучения растворами, содержащими макромолекулы или низкомолекулярные растворенные вещества, можно исследовать в трех участках электромагнитного спектра, соответствующих различным типам поглощения излучаемой энергии системой. В области видимого и ультрафиолетового (УФ) света излучение вызывает возбуждение электронов. Органические молекулы поглощают видимый свет лишь в том случае, если они содержат большие резонирующие системы, а макромолекулы этого типа в растворе не изучались. Однако в некоторых случаях сильное поглощение видимого света обусловлено образованием комплексов ионов переходных металлов с макромолекулами, как, например, при исследовании гемоглобина и других белков, содержащих железо-порфириновый комплекс, связанный с макромолекулой [488]. Узко специфические проблемы, касающиеся спектроскопии таких материалов, рассматриваться не будут, и наше обсуждение будет ограничено нрименением УФ-спектроскопии, которая находит широкое применение при исследовании макромолекул. Спектральное поглощение в инфракрасной (ИК) области возникает в результате переходов между вращательными и колебательными уровнями. Как УФ-, так и ИК-спектроско-пия являются мощными средствами анализа полимеров. В качестве примера можно привести использование УФ-спектров для аналрхза сополимеров стирола или винилииридина с неароматическими сомономерами, а также применение ИК-спектроскопии для исследования 1Л-цис-, [c.172]

Астбери был пионером в изучении структуры синтетических полипептидов, использовав для этого рентгеноструктурный анализ и инфракрасные спектры поглощения. Как только Р. Вудвордом и К. Шраммом [28] был разработан доступный метод синтеза полипептидов, Астбери взялся за изучение их структуры и уже в 1948 г. опубликовал работу по анализу рентгенограмм и колебательных спектров полиглицина, полиизолейцина и полипептидов с чередующимися остатками Gly-Ala, Gly-Phe и Ile-Phe [29]. Он отметил сходство рентгенограмм и, следовательно, строения полипептидов и фибриллярных белков. [c.14]

Поглощение излучения растворами, содержащими макромолекулы или низкомолекулярные растворенные вещества, можно исследовать в трех участках электромагнитного спектра, соответствующих различным типам поглощения излучаемой энергии системой. В области видимого и ультрафиолетового (УФ) света излучение вызывает возбуждение электронов. Органические молекулы поглощают видимый свет лишь в том случае, если они содержат большие резонирующие системы, а макромолекулы этого типа в растворе не изучались. Однако в некоторых случаях сильное поглощение видимого света обусловлено образованием комплексов ионов переходных металлов с макромолекулами, как, например, при исследовании гемоглобина и других белков, содержащих железо-порфириновый комплекс, связанный с макромолекулой [488]. Узко специфические проблемы, касающиеся спектроскопии таких материалов, рассматриваться не будут, и наше обсуждение будет ограничено применением УФ-спектроскопии, которая находит широкое применение при исследовании макромолекул. Спектральное поглощение в инфракрасной (ПК) области возникает в результате переходов между вращательными и колебательными уровнями. Как УФ-, так и ИК-спектроско-пия являются мощными средствами анализа полимеров. В качестве примера можно привести использование УФ-спектров для анализа сополимеров стирола или винилпиридина с неароматическими сомономерами, а также применение ИК-снектроскопии для исследования 1,А-цис-, 1,А-транс- или 1,2-присоединения в полибутадиене. Такой анализ основан на предположении, что вклады, вносимые мономерными остатками в измеряемую оптическую плотность, аддитивны. Для большого числа случаев это предполон<ение, но-видимому, является очень хорошим приближением. Однако следует заметить, что такие спектроскопические исследования в целом не зависят от растворимости образца и поэтому выходят за рамки нашего обсуждения, предметом которого УФ- и ИК-спектры являются лишь постольку, поскольку они специфически характеризуют растворенные молекулы. Совершенно иным является положение для поглощения в радиочастотной области, вызванного квантованными переходами в ориентации магнитных моментов некоторых атомных ядер во внешнем магнитном ноле. Разрешение, достигаемое нри исс. те-довании методом ядерного магнитного резонанса (ЯМР), значительно выше для жидких образцов, чем для твердых. Следовательно, изучение спектров ЯМР растворов макромолекул необходимо для выяснения таких данных о полимере, которые нельзя получить для твердых образцов. [c.172]

Такое рассмотрение, однако, является весьма упрощенным. В полипептидах и белках колебания отдельных пептидных групп взаимосвязаны аналогично тому, как связаны между собой электронные nqjexonbi. Каждая колебательная полоса поглощения мономера в полимере расщепляется на ряд полос. Эти полосы имеют разную интенсивность, а иногда и разную поляризацию. Таким образом, спектр полимера может быть гораздо более сложным, чем спектр мономера. К счастью, симметрия спиральных полимеров позволяет упорядочить этот частокол полос. Для полимеров типа а-спирали Т. Миязава показал, что каждый мономерный переход порождает в полимере две интенсивные полосы. Одна — при частоте < (0) — поляризована параллельно оси спирали, две другие — вырожденные полосы с частотой v 2т /п) — поляризованы перпендикулярно оси. Характеристики этих полос зависят от числа остатков и, приходящихся на виток. Эти результаты находятся в полном согласии с данными о расщеплении электронных полос поглощения пептидных хромофоров при наличии экситонных эффектов. Спектры, иллюстрирующие расщепление колебательных полос а-спиральных полипептидов, приведены на рис. 8.26. Заметим, что полосы, соответствующие поглощению параллельно поляризованного света, имеют = 1518 и 1652 см а полосы, соответствующие поглощению [c.116]

Производные свободного основания порфина и их металлокомплексы в качестве простетических групп входят в состав многих природных белков (ци-тохромы, гемоглобин, цитохромоксидаза, реакционные центры фотосинтеза и др.) [1]. Колебательная спектроскопия позволяет исследовать тонкие структурные перестройки в металлокомплексах порфиринов при изменении спинового состояния центрального иона [2], а также изучать роль аминокислотных остатков окружения в функционировании активных центров сложных белков [3,4]. Относительно большие размеры молекул порфиринов биологического происхождения и несимметричные замещения атомов водорода в тетрапиррольном макроцикле приводят к высокой плотности колебательных уровней, что осложняет задачу расшифровки колебательных спектров. Авторы [5] отмечают, что надежное решение этой задачи требует теоретического и экспериментального исследования ряда молекул данного класса с последовательным усложнением структуры и обязательным использованием изотопозамещенных молекул. [c.121]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология