Гистидин в почках

Исходный раствор моногидрохлорид гистидина имел pH 4,2, поэтому доля частиц Нз1 + в растворе была пренебрежимо мала и равновесие (XI.53) было практически целиком сдвинуто вправо. Выражение для константы диссоциации гистидина по схеме (XI.54) [c.243]

Девятая аминокислота из перечисленных выше — гистидин — по-видимому, не требуется взрослым людям, но необходима для нормального роста детей (суточная доза 30 мг на 1 кг веса ребенка). [c.389]

Определена также структура солюбилизированного цитохрома Ьв из микросом печени. Хотя точная функция его неизвестна, можно думать, что он играет роль, подобную роли цитохрома с, взаимодействуя с ферментативной системой эндоплазматического ретикулума, катализирующей образование ненасыщенных жирных кислот. Белок содержит 93 аминокислотных остатка, а еще 44 (преимущественно гидрофобных) отщепляются с Ы-конца в процессе солюбилизации белка. Вероятно эта Ы-концевая часть служит гидрофобным якорем, погружаемым в мембрану эндоплазматического ретикулума. Гем в цитохроме Ьв не связан ковалентно с белком, но прочно удерживается между двумя боковыми цепями гистидинов. По способу свертывания цепи этот белок совершенно не похож ни на цитохром с, ни на миоглобин. И в этом случае не видно путей переноса электрона от атома железа на поверхность молекулы [23]. [c.375]

Данные табл. 6 не совсем однозначны. Как указывают авторы, некоторые комплексы МА из-за плохой растворимости в условиях реакции находились частично в виде суспензии, и поэтому полученный ряд активности лигандов может быть в действительности несколько иным. Этой причиной объясняется, например, большая кажущаяся активность гистидина по сравнению с фенантролином. Кроме того, в работе [30] указывается на то, что применявшийся карбонатный буфер оказывает ингибирующее действие на [c.117]

Крыса 14.7 1 6,6 2,7 6,3 1 Гистидин по Кнопу с [c.77]

При переходе к Ре ЮНг-форме железо смещается ближе к плоскости порфиринового кольца и тем самым приближает гистидин к порфириту. Таким образом, движение атома железа относительно плоскости порфиринового кольца превращается в движение связанного с железом гистидина по отношению к другим аминокислотным остаткам, которые теперь прижимаются к порфирину и не могут более двигаться. Это каким-то образом индуцирует движение спирали F по направлению к спирали Н, которая вытесняет тирозин НС2 из кармана между двумя упомянутыми спиралями. Вытесненный тирозин затем толкает концевые группы НСЗ и разрывает солевые мостики, стабилизирующие Т-форму по сравнению с R-формой. [c.176]

После окончания разделения хроматограмму высушивают на воздухе и проявляют раствором нингидрина путем опрыскивания из пульверизатора. З-атем нагревают 15—20 мин при 60° С в термостате или сушильном шкафу. Расположение аминокислот сверху вниз по направлению движения растворителя следующее цистин, лизин, аргинин, гистидин, аспарагиновая кислота, серии (три последние аминокислоты располагаются в виде тесно сближенных пятен) глутаминовая кислота, треонин, аланин, пролин, тирозин, валин, метионин, триптофан, фенилаланин, лейцин, изолейцин (последние три аминокислоты также часто располагаются в виде тесно сближенных пятен). [c.301]

Содержание [х) гидрохлорида гистидина (Г) в процентах в смеси вычисляют по формуле [c.450]

При использовании в качестве растворителя смеси н-бутанола, уксусной кислоты и воды (4 1 5) расположение аминокислот по направлению движения растворителя (сверху вниз) следующее цистин, лизин, аргинин, гистидин, аспарагиновая кислота, серин (три последние аминокислоты имеют вид тесно сближенных пятен) глутаминовая кислота, треонин, аланин, пролин, тирозин, валин, метионин, триптофан, фенилаланин, лейцин, изолейцин (последние три аминокислоты часто имеют вид тесно сближенных пятен). [c.113]

Взаимодействие гистидина и иона N12+ протекает по уравнениям [c.247]

Было сделано необычайно интересное открытие, заключающееся в том, что координация гемового железа с гистидином, по всей видимости, лежит в основе кооперативности при связывании гемоглобина с кислородом [9, 10]. Радиус высокоспинового железа как в ферри-, так и в ферросостоянии столъ велик, что железо не помещается в центре порфиринового кольца и Смещается в сторону координационно связан- ной с ним имидазольной группы на расстояние, составляющее для Ре(II) 0,06 нм. Таким образом, в дезоксигемоглобине и железо, и имидазольная группа находятся от плоскости кольца дальше, чем в оксиге-моглобине. В последнем железо находится в центре порфиринового кольца, так как переход в низкоспиновое состояние сопровождается уменьшением ионного радиуса [9, И]. Изменение конформации белка, индуцированное небольшим смещением иона железа, уже было описано (гл. 4, разд. Д, 5). Однако истинная природа пускового механизма , приводящего к этим изменениям, пока в точности не ясна. С некоторым атриближением эти изменения можно рассматривать как чисто механи- [c.368]

Диаминокетонокислоту, необходимую для синтеза имидазола по методу Воля-Марквальда, можно легко получить расщеплением /-гистидина по способу Тезара и Риттенберга (1, 2]. [c.325]

Основы метода. Аргинин и гистидин осаждают совместно в виде серебряных солей при pH 13—14. После удаления реагентов выделяют количественно аргинин в виде флавианата (Коссель и Гросс, [384]) и высчитывают содержание гистидина по разности между общим азотом раствора и азотом осадка флавианата. [c.17]

Примечание. Расчет гистидина по азоту фракции гистидина может быть завышен, если гидролизат содержит значительные количества цистина. Однако, повидимому, цистин удаляется прп экстракции AgNOз, как это проводится в первоначальном варианте метода Косселя и Кучера [379]. Коссель и Паттен [380] знали о присутствии цистина в гистидиновой фракции. [c.21]

О больших возможностях применения автоанализаторов в хроматографическом лабораторном анализе свидетельствует также сообщение фирмы Техникон [49], описывающее автоанализатор, который может применяться для определения 1) общего азота, по Кьельдалю 2) общего белка с помощью биуретовой реакции 3) общего белка, по Фолину (Лоури) 4) аминогрупп с нингидрином 5) тирозина, по Фолину 6) гистидина, по Паули [c.179]

Казалось бы, что полученные сведения не оставляют сомнения в том, что химотрипсин работает по такому же принципу. Однако выяснилось, что фермент-субст-ратный комплекс (сложный эфир + химотрипсин) представляет собой продукт взаимодействия сложноэфирной группы с гидроксильной группой остатка серина (0-ацил-серин). Далее оказалось, что в линейной цепочке аминокислот, которые входят в так называемый активный участок химотрипсина Гли.— Асп.— Сер.— Гли.— Про.— Лей., нет остатков гистидина по соседству с серином. Остается предположить, что активные центры химотрипсина — гидроксильная группа серина и имидазольное кольцо гистидина — хотя и удалены друг от друга (например, находятся на разных витках полипептидной цепи в модели Полинга — Кори), имеют возможность сближаться как раз в тот момент, когда происходит захват молекулы сложного эфира одним из активных центров химотрипсина. [c.101]

О больших возможностях применения автоанализаторов в хроматографическом лабораторном анализе свидетельствует также сообщение фирмы Техникон [49], описывающее автоанализатор, который может применяться для определения 1) общего азота, по Кьельдалю 2) общего белка с помощью биуретовой реакции 3) общего белка, по Фолину (Лоури) 4) аминогрупп с ниигидрином 5) тирозина, по Фолипу 6) гистидина, по Паули 7) аргинина, но Сакагучи 8) глутаминовой кислоты с декарбоксилазой 9) лизина с декарбоксилазой 10) альбумина с помощью 2(4 -оксифенил) бензойной кислоты. В сообщении указывается, что эти виды анализа могут быть сменены один на другой в течение 20 мин и при добавлении в автоанализатор стандартных модулей (блоков) могут одновременно проводиться несколько видов анализа. [c.179]

Сравнение конфитурацип отдельных гпстпдиновых остатков в данной структуре п в структуре гидрохлорида гистидина обнаруживает различный поворот имидазольных колец вокруг связи Сз — С4. Такое изменение конфигурации остатков гистидина, по-Бндпмому, вызвано необходимостью образования тетраэдрического окружения вокруг атомов цинка. В остальном конфигурация остатков в обоих соединениях одинакова, т. е. в цинковом комплексе, как и в случае гидрохлорида, имеются две плоские группировки атомов. Одна — это карбоксильная группа и атом углерода Сг, пз плоскости которой атом азота аминогруппы выведен всего на 0,027 А, вторая — атом Сз и атомы имидазольного кольца. [c.121]

Исследованиями С. Эдельбахера [ ] установлено, что гистидин, дистеин и аргенин обладают антигистаминным действием. Авторы отмечают, что для этой цели необходима большая концентрация гистидина в крови. Введение сахаристого остатка в молекулу гистидина должно, вероятно, повысить концентрацию препарата в крови, так как можно ожидать увеличения проникающей способности. Полученное нами вещество (I) имеет свободную иминную группу, что очень важно, так как некоторые антигистаминные вещества проявляют свое действие через иминную группу. Конденсация двух молей ангидроглюкозы с бариевой солью гистидина по обычному методу [ ] приводит к продукту, содержащему два хиновозильных остатка. Он должен отвечать одной из двух возможных формул (I) или (II). [c.465]

Гемоглобин и его производные. Гемоглобин — сложный железосодержащий белок с ММ 68 ООО Да. Состоит из белковой части — глобина и простетической группы — гема. Молекулу образуют четыре субъединицы с ММ 17 ООО Да каждая. В составе субъединицы — гем и одна полипептидная цепь. Глобин образует 574 аминокислотных остатка. Различают 2а- и 2р-цепи а-цепь состоит из 141 аминокислоты, Л -концевая - валин, С-концевая - аргинин 3-Цепь включает 146 аминокислот, ЛГ-концевая - валин, С-концевая — гистидин. Четвертичная структура гемоглобина 2а- и 2р-цепи — а2Р2- Это основной гемоглобин взрослого человека — НЬА. Группа гема фиксирована в гидрофобных карманах полипептидных цепей глобина. Глобин соединяется с гемом через имидазольные кольца гистидина по 5-й координационной связи железа. [c.433]

F Rn, находится на стыке доменов Сн2 и СнЗ, перекрывая участок взаимодействия со стафилококковым белком А. Вероятно, основное функциональное значение в этом участке имеют три или четыре остатка гистидина по-видимому, от них зависит связывание IgG с F Rn при pFl 6,5 (pFl молока, поступившего в просвет кишечника) и его высвобождение при pH 7,5 (pH крови). [c.112]

Данные, полученные с помощью различных методов исследования, указывают на участие по крайней мере трех аминокислот в построении активного центра рибонуклеазы двух остатков гистидина и одного остатка лизина. Гидролиз РНК (рис. 3.6) проходит в два этапа переэтерификация и последующий гидролиз. Отметим, что при физиологических значениях pH одно из двух имидазольных колец протонировано, а второе —нет. Имидазоль-ные кольца функционируют как общеосновной — общекислотный катализатор, а положительно заряженный остаток лизина, вероятно, стабилизирует пентакоординационный интермедиат. [c.128]

При катализе ферментами химической реакции может реализоваться любой из вышеприведенных механизмов катализа. Например, имидазольное кольцо остатка гистидина в ферменте а-химотрипсии (разд. 4.4) способно играть роль обгдеосновного катализатора, тогда как в ферменте щелочная фосфатаза тот л<е остаток может действовать в качестве нуклеофильного катализатора. Действительно, ферменты — это сложные катализаторы, в ходе действия которых реализуется несколько механизмов. Именно благодаря успешному сочетанию разных каталитических процессов скорость катализируемой реакции повышается в Ю раз (по сравнению со скоростью некатализируемой реакции). Более того, именно такая комбинация факторов приводит к специфическому катализу. [c.195]

Последние работы [87] по рентгеноструктурным исследованиям а-литпческой протеазы показали, что Asp-102 находится в сильно полярном окружении и имеет рКа = 4,5. Далее, с помощью гистидинового ауксотрофа Myxoba ter 495 [88] в состав а-литической протеазы был включен гистидин, обогащенный N. Изменение спектров N-ЯМР такой а-литической протеазы, меченной по каталитической триаде , в зависимости от pH ясно указало на существование водородной связи между NH-группой в 3-положении гистидина (N61) и соседней спрятанной карбоксильной группой аспарагиновой кислоты. [c.224]

Как указывалось в предыдущем разделе, близкое геометрическое расположение триады А5р-Н1з-5ег в активном центре сериновых протеаз называлось системой с переносом зарядов. Эти группы находятся в гидрофобном окружении во внутренней области фермента, и атаке гидроксильной группой серииа способствует отщепление протона по механизму общеосновного катализа имидазольным кольцом остатка гистидина. Это приводит к [c.226]

В обоих белках (гемоглобине и миоглобине) гем прочно связан с белковой частью (глобином) с помощью 80 гидрофобных взаимодействий и одной координационной связью между имидазольным кольцом так называемого проксимального гистидина и атомом железа. Несмотря на многочисленные различия в их аминокислотных последовательностях, миоглобин и гемоглобино-вые субъединицы имеют сходную третичную структуру, включающую восемь спиральных участков. Гем вклинивается в щель между двумя спиральными участками кислород связывается по одну сторону порфирина, в то время как гистидиновый остаток координируется по другую. По-видимому, уникальное свойство гемоглобина связывать кислород зависит от структурных особенностей всей молекулы гемоглобина или миоглобина. [c.360]

В боковых цепях основных аминокислот — аргинина, лизина и гистидина — присутствуют азотсодержащие группы. Аргинин можно рассматривать как сс-ампновалериановую кислоту, к -углерод-ному атому которой присоединен гуанидиновый остаток. Последний делает аргинин сильным основанием (р1 = 10,76), так как образующийся в результате присоединения протона катион сильно стабилизирован, вследствие распределения положительного заряда по всей гуани-диниевой группе [c.351]

Альдольные конденсации. По принципу альдольной конденсации боковую цепь R вводят при помощи альдегидов. Такого рода синтезы особенно пригодны для получения некоторых ароматических аминокислот, так как в этом случае соответствующие альдегиды легко доступны. Способ может быть применен для получения фенилаланина из бензальдегида, 0-метилтирозина из анисового альдегида, гистидина из имидазол-4-альдегида. В качестве реагентов с активной метиленовой группой применяются различные соединения и, соответственно, существует несколько вариантов метода. Важнейшими из них, бесспорно, являются азлактонный и гидантоинный синтезы. [c.363]

Реакция идет без катализаторов, однако в условиях нормального протекания жизненных процессов требуется ее ускорение. Последнее достигается в результате катализа ее цинксодержащим ферментом,— карбоангидразой. Этот фермент встречается в трех формах, имеет молекулярную массу 30 000 в состав его входят 260 аминокислотных остатков. В макромолекуле металлофермен-та имеется довольно глубокая полость, внутренняя поверхность которой покрыта гидрофобными группами аминокислотных остатков. В глубине полости находится необходимый для осуществления реакции (а) ион цинка, связанный с тремя остатками гистидина через имидазольные группы. Четвертое координационное место занято, по-видимому, молекулой воды или гидроксидионом. [c.571]

Трипсин и химотрипсин, очевидно, имеют второй активный центр, содержап ий гистидин. Второй участок удален от первого, но на спиральной цепочке они сближены. Установление активной роли гистидина основывалось частично на изменении скорости ферментативной реакции в зависимости от pH, что соответствовало предположению о стратегическом расположении слабоосновного остатка, имеющего характер гистидина. Даже сам имидазол также катализирует гидролиз простейших сложных эфиров (БрюИ С" и Шм Ир 1965—.19i57 Бендер, 1957). 7 о, что фермент в 10 раз эффективнее, чем имидазол, имеет аналогию в модельных опытах по мутаротации глюкозы — реакции, катализируемой кислотами и основаниями. о -Оксипиридин, содержащий кислотный и основной центры (оба относительно слабые), более эффективен как катализатор, чем смесь пиридина и фенола (Свайн, 1952). И в а-окси-пиридине, и в протеолитическнх ферментах бифункциональность повышает каталитическую активность, поскольку протоны могут быть одновременно поданы и отщеплены в сопряженной реакции. Механизм действия, предложенный, Нейратом (1957) для химотрипсина, сводится к следующему. При взаимодействии гидроксильной группы серина с имидазольным кольцом гистидина отщепляется протон и образуется активированный комплекс П, имеющий электрофильный и нуклеофильный центры. [c.714]

Несмотря на то что в состав белков человеческого организма и вхог дят все аминокислоты, перечисленные в табл. 14.1, однако отнюдь не все они должны обязательно содержаться в пище. Экспериментально доказано, что для человека существенное значение имеют девять аминокислот. Такими незаменимыми аминокислотами являются гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин. Все остальные аминокислоты, которые называют зал1еныл1ьши аминокислотами, человеческий организм способен вырабатывать сам. Минимальные количества аминокислот, необходимые человеку в молодости, были установлены американским биохимиком У. Ч. Роузом. Ерли ежесуточное поступление в организм человека любой из восьми указанных аминокислот (за исключением гистидина) окажется ниже определенного уровня, то организм человека будет выделять больше соединений азота, нежели получать их с пищей белки в его организме станут распадаться быстрее, чем синтезироваться. Потребность молодых людей в аминокислотах колеблется в пределах двукратной дозы, например 0,4—0,8 г лизина в сутки. Минимальная потребность по Роузу представляет собой наибольшую величину для любого из наблюдаемых им лиц. Нет сомнений в том, что каждый человек отличается от другого своими генетическими особенностями, а следовательно, и своими биохимическими характеристиками. Данные, приведенные в табл. 14.2, вдвое превышают значения, установленные Роузом. Предположительно эти количества вполне достаточны для предотвращения нарушений белкового обмена для большинства людей (99%). Потребности женщин составляют приблизительно две трети от количеств, указанных для мужчин. [c.389]

У человека существует, однако, несколько известных мутаций, изменяющих аминокислотную последовательность в а-цепи или в -цепи гемоглобина так, что легкость, с которой окисляется атом железа, возрастает, в результате чего и развивается ферригемоглобинемия. Одна из таких мутаций приводит к замене остатка гистидина в положении 58 а-цепи на остаток тирозина. Боковая цепь тирозина содержит оксибензольное кольцо, которое, обладая свойствами кислоты, не притягивает протона и не приобретает положительного заряда. Электростатическое поле, удерживающее электрон железа, в этом случае не образуется, й железо(И) гем-групп в двух цепях молекулы гемоглобина окисляется до железа(III). Возникающее заболевание называют ферригемоглобинемией по а-цепям. [c.468]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология