Миоглобины присоединения кислорода

При физиологических значениях pH крови ДФГ существует в виде многозарядного аниона. Поэтому он присоединяется к гемоглобину за счет образования пяти дополнительных ионных связей с пятью положительно заряженными группами р-полипептидных цепей и тем самым оказывает сильное влияние на сродство гемоглобина к кислороду. Молярная концентрация ДФГ в эритроцитах примерно такая же, что и концентрация гемоглобина. Б отсутствие ДФГ значение для гемоглобина составляет 1 мм рт. ст. (как и для миоглобина), в присутствии ДФГ величина /50 становится равной 26 мм рт. ст. Таким образом, ДФГ снижает сродство гемоглобина к кислороду в 26 раз. С определенной степенью приближения процесс присоединения кислорода к гемоглобину в присутствии ДФГ можно выразить следующим уравнением [c.216]

Показатель степени 2,8 при концентрации кислорода связан с тем, что одна молекула гемоглобина может присоединить в среднем 2,8 молекулы кислорода, хотя в принципе возможно связывание четырех молекул Ог. Формы кривых 2—4 как раз свидетельствуют об отсутствии связи четырех гем-групп с четырьмя молекулами кислорода в молекуле гемоглобина. В противном случае эти кривые по форме были бы идентичны кривой для миоглобина. Физически это означает, что присутствие нескольких связанных молекул кислорода благоприятствует дальнейшему присоединению кислорода, но при наличии только одной связанной молекулы кислорода она легко отщепляется. В результате при низкой концентрации кислорода гемоглобин захватывает меньше кислорода, а при высокой концентрации — больше, чем этого можно ожидать в соответствии с экспоненциальной кривой 1. Сигмовидная форма кривых 2—4 на рис. 18.9 показывает, что гемоглобин легко насыщается кислородом в капиллярах легких и затем также легко отдает его в капиллярах тканей. Диссоциация оксигемоглобина зависит и от pH при понижении значения pH увеличивается скорость высвобождения кислорода (эффект Бора). Пониженные значения pH в тканях объясняются высоким содержанием в них диоксида углерода. [c.578]

Присоединение О2 к гемоглобину повышает связывание дополнительных молекул О2 той же молекулой гемоглобина. Другими словами, кислород связывается с гемоглобином кооперативно. Связывание кислорода миоглобином, напротив, является некооперативным. [c.69]

Из этих данных следует, что, хотя кислород является сильным окислителем, в процессах, в которых он принимает два электрона, он обладает лишь слабыми окислительными свойствами в тех случаях, когда возможно присоединение только одного электрона. Окислительно-восстановительный потенциал пары Реч/Ре в гемоглобине и миоглобине составляет в водном растворе при pH 7 -+0,2 и +0,1 В соответственно [85]. [c.185]

Микроокружение железа в миоглобине и гемоглобине подобно координации в цитохромах. Атом железа гем-группы присоединен к атому азота гистидинового остатка белковой цепи, В отличие от цитохромов в гемоглобине отсутствуют связи органической части гема с белковой цепью, т. е. имеется свободное шестое координационное место, потенциально предназначенное для кислорода. В цитохромах возможность координации кислорода отсутствует, они не могут присоединять молекулу кислорода, но проявляют окислительно-восстановительные свойства лиганды жестко закреплены, что предотвращает возможность их отщепления и перестановку. Для миоглобина и гемоглобина окислительно-восстановительные свойства не характерны, они координируют молекулы кислорода без передачи электрона. [c.579]

Белковые глобулы с известной структурой изображены на рис. 66 и 67. На рис. 66 представлен миоглобин. Это белок, запасающий кислород, белок необычного красного цвета именно миоглобин ответствен за красный цвет бифштекса. Окраска определяется не аминокислотными остатками, а группой гема, присоединенной к белку (см. рис. 38, стр. 150). Эта группа атомов показана и на рис. 66. Видно, что цепь свернута в а-спираль не целиком, а примерно на 75%, часть цепи в глобуле 1не упорядочена. [c.230]

В гемоглобине и миоглобине роль центрального иона играет Fe +. Комплекс Fe + с порфирином называется гемом. Если структуру гема изобразить в виде диска, то присоединение молекулы кислорода представляется схемой, изображенной на рис. 19.10, из которой видно, что атомы азота участвуют не только в образовании четырех координационных связей внутри макроцикла гема, но и входят в состав гистидиновых групп белка глобина. Атом азота одного из гистидиновых циклов (он изображен в правой части рис. 19.10) образует дополнительную, пятую координационную связь с катионом Ре2+. Атом азота другого гистидинового цикла участвует в образовании водородных связей группы NH (на рисунке слева), благодаря [c.419]

Наиболее знакомый нам гемоглобин — металлопротеин со значительно большей молекулярной массой, чем миоглобин, состоит из двух пар субъединиц, в каждой из которых имеется по одному атому железа (см. гл. 13), заключенному в порфириновый цикл. Как и все переносчики О2, гемоглобин может существовать в двух формах диоксигенированной (диоксиформа) и оксигенированной (оксиформа). В первой из них железо (II) — высокоспиновый ион (s = 3/2), он не входит в порфириновое окно (или полость ), а возвышается над ним. Во второй форме (после присоединения кислорода) по перпендикулярной схеме Fe (И) характеризуется нулевым спином (s = 0) и находится в плоскости, образованной четырьмя атомами пиррольного азота. По-видимому, размеры иона Fe + в высокоспиновом и низкоспиновом состояниях разные и координационное число меняется от 5 до 6—7. Поглощение кислорода гемоглобином происходит при определенном pH раствора, в котором растворен кислород. [c.570]

Гем а вместо метильной группы содержит формильный остаток (в 8-м положении) и вместо одной винильной группы (во 2-м положении)—изопре-ноидную цепь. Железо своими четырьмя связями образует комплекс с порфирином, а оставшиеся 5-я и 6-я координационные связи железа в молекулах гемоглобина и цитохромов связываются с белковыми компонентами по-разному. В частности, в гемоглобинах (и миоглобине) благодаря 5-й координационной связи железо соединяется с атомом азота имидазольной группы гистидина белковой молекулы. Шестая координационная связь железа предназначена для присоединения кислорода (с образованием оксигемоглобина и оксимиоглобина) или других лигандов СО, цианидов и др. (рис. 2.1). В цитохромах, напротив, и 5-я, и 6-я координационные связи железа соединены с остатками гистидина и метионина (в цитохроме с обе винильные группы соединены еще и с остатками цистеина) белковой молекулы. Этим, вероятнее всего, могут быть объяснены функции железа в гемоглобине, валентность которого не изменяется при присоединении кислорода (в отличие от валентности железа в цитохромах) в гемоглобине железо остается двухвалентным независимо от присоединения или отдачи кислорода. [c.80]

Шульман и сотр. [64] описали спектры дезоксимиоглобина и оксимиоглобина на частоте 220 МГц. В спектре дезоксимиоглобина наблюдаются три линии, сгруппированные в области 10,3t, которые отсутствуют в спектре оксимиоглобина. Химические сдвиги двух из них зависят от температуры, и эти линии являются, по всей вероятности, сигналами от протонов гема, смещенными в эту область за счет контактного взаимодействия. Положение третьей линии, по интенсивности соответствующей 6 протонам, не зависит от температуры и, возможно, она относится к метильным группам, резонансные сигналы которых смещены под влиянием кольцевых токов. В спектре оксимиоглобина появляется пик при 12,84 т, которого нет в спектре дезоксимиоглобина. Это может быть только пик, смещенный за счет эффектов кольцевого тока. Можно предположить, что присоединение кислорода к миоглобину вызывает конформационные изменения, которые влияют на взаимное расположение некоторых ароматических колец и соседних с ними протонов. [c.374]

Аллостерическая регуляция осуществляется воздействием не на активный центр молекулы Б, а на другой (аллостерич.), посредством к-рого осуществляется регуляция яктивного центра, напр, активация присоединения кислорода к гемоглобину. Гемоглобин пока единственный Б, с четвертичной структурой для к-рого определена структура с разрешением 0,3 нм (3 А) Этот Б. состоит из двух пар субъединиц (а- и Р-цепи), каждая из к-рых по своей третичной структуре практически идентична миоглобину и имеет такой же, как в миоглобине, активный центр. Присоединение первой молекулы кислорода активирует присоединение молекул кислорода к остальным трем атомам железа гем-групп др, субъединиц. Зависимость насыщения кислорода от его парциального давления имеет S-образный вид. Как показал Перутц (1960), присоединение и отдача кислорода сопровождается существенными кон-формационными изменениями четвертичной структуры — смещением субъединиц на расстояние порядка 0,7 пм (7 А) Родственный гемоглобину миоглобин, не имеющий четвертичной структуры, подобным свойством не обладает Второй сравнительно хорошо изученный пример аллостерич. Б.— фермент аспартаткарбамоилтрансферааа — первый фермент в цепи реакций биосинтеза пиримидиновых производных. Этот фермент (мол. масса 300 ООО) состоит из двух субъединиц с мол. массой 90 ООО, осуществляющих катализ, и четырех регуляторных субъединиц с мол. массой по 30 ООО. Конечный продукт указанной цепи реакций (цитидинтрифосфат) взаимодействует с регуля-торйыми субъединицами, в результате чего активность фермента снижается и вся цепь реакций прекращается (регуляция по типу обратной связи). [c.123]

Гем-группа как в гемоглобине, так и в миоглобине присоединяется к белку за счет координации по атому азота гистидина Р8, как показано на рис. 31.2. транс-Положение по отношению к гистидиновому азоту занято молекулой воды в неокисл енном состоянии или молекулой кислорода в окисленной форме. Строение фрагмента Ре—Ог до сих пор точно неизвестно, но изменение окислительного состояния железа и присоединение к нему кислорода (и других лигандов) вызывают важные изменения в структуре гема, которые мы опишем ниже. [c.640]

Обратимые реакции соединения этих гемопротеинов с кислородом и окисью углерода подвергались весьма обширным исследованиям-Сведения о кинетике и измерении равновесия этих реакций приведены в ряде работ (см. [4], [5] и [1]). Главная задача этих исследований состояла в объяснении сигмоидной формы кривых равновесия с кислородом для гемоглобина, которые резко отличаются от обычных гиперболических кривых, найденных для миоглобина, а также в выяснении причин изменения кислотности, сопровождающего присоединения кислорода к гемоглобину. Оба эти явления имеют непосредственную связь с биологической функцей гемоглобина как переносчика кислорода. [c.198]

В одном эритроците находится около 400 млн молекул гемоглобина, каждая из которых способна присоединять четыре молекулы О2 по одной на каждую субъединицу тетрамера. Миоглобин, находящийся в красных мышцах, способен к присоединению одной молекулы О2. Гемоглобин или миоглобин, к которым присоединен кислород, называются соот- [c.209]

Если протон и анион связываются с различными центрами белка, то между этими центрами должно иметь место какое-то кооперативное взаимодействие. Такого рода эффекты мы уже рассматривали в случае гемоглобина и миоглобина (разд. 7.5), у которых связывание одного агента, например протона, по одному из центров белка, приводит к изменению константы равновесия для связывания другого лиганда, например кислорода, по другому центру. Однако эти эффекты в случае пероксидаз выражены значительно сильнее. На примере гемоглобина и миоглобина связывание каждого из агентов можно было исследовать по отдельности, и при присоединении одного реагента константа равновесия реакции присоединения второго лиганда изменялась вплоть до 10 . Связывание Н+ и Р Ее" -пероксидазой хрена (ННРО) описывается в пределах ошибки эксперимента в области pH 2,8—5 соотношением [c.209]

Кооперативный эффект связывания кислорода гемоглобином обеспечивает быстрое насыщение гемоглобина кислородом в легких. Гемоглобин, связывающий до четырех молекул кислорода (по одной гемом каждой из четырех субъединиц), отличается от миоглобина по форме кривой насыщения кислородом, или кривой оксигенации. В случае миоглобина кривая оксигенации имеет гиперболическую форму, а в случае гемоглобина — (рис. 5.8). Сигмоидность формы кривой означает, что связывание кислорода гемоглобином происходит кооперативно, т. е. присоединение кислорода к одному гему облегчает его присоединение к остальным темам в составе тетрамера. Сродство гемопротеинов к кислороду характеризуют величиной Р50, численно равной парциальному давлению кислорода, при котором 50 % участков связывания кислорода находятся в состоянии полного насыщения. Для миоглобина Р50 составляет обычно [c.211]

Миоглобин дает линейный график Хршта с = 1,0, тогда как в случае гемоглобина п — 2,8. Такие результаты свидетельствуют о том, что в отличие от миоглобина, к которому молекулы кислорода присоединяются независимо друг от друга, в гемоглобине четыре гема работают согласованно присоединение кислорода к одной субъединице гемоглобина увеличивает сродство к кислороду остальных субъединиц. [c.213]

Второе различие состоит в том, что кривая диссоциации кислорода в случае миоглобина имеет гиперболическую форму, а в случае гемоглобина-сигмоидную. Как будет указано ниже, сигмоидная форма кривой идеально соответствует физиологической роли гемоглобина как переносчика кислорода в крови. На молекулярном уровне сиг-моидность формы означает, что связывание кислорода гемоглобином происходит кооперативно, т. е. присоединение кислорода к одному гему облегчает его присоединение к остальным. [c.70]

Миоглобин дает линейный график Хилла с /1=1,0, тогда как гемоглобин-с и = 2,8 (рис. 4.5). Наклон, равный 1,0, означает, что молекулы кислорода присоединяются к миоглобину независимо друг от друга, как это описано в уравнении (1). С другой стороны, коэффициент Хилла, равный 2,8, указывает на кооперативное связывание кислорода гемоглобином. Присоединение О2 к одному гему облегчает присоединение кислорода к другим гемам того же тетрамера, и обратно отщепление кислорода от одного гема облегчает его отщепление от остальных. Другими словами, в молекуле гемоглобина имеется взаимосвязь между гемами. Кооперативность связывания кислорода гемоглобином называют иногда взаимодействием гем—гем. Механизм его мы обсудим ниже. [c.72]

Тетрамерный гемоглобин обладает новыми свойствами, которых нет в мономерном миоглобине. Помимо способности транспортировать О2 гемоглобин способен переносить также Н" и СО2. Более того, присоединение последних регулируется аллостери-ческими сдвигами, которые представляют собой взаимодействия между пространственно разобщенными участками, обусловленные конформационными изменениями белка. Гемоглобин-наиболее изученный аллостерический белок. У гемоглобина проявляются три аллостерических эффекта. Во-первых, кривая связывания кислорода гемоглобином имеет сигмоидную форму, что свидетельствует о кооперативности связывания кислорода. Присоединение кислорода к одному гему облегчает присоединение О2 к остальным гемам той же молекулы белка. Эта кооперативность увеличивает количество транспортируемого кислорода. Во-вторых, Н и СО2 способствуют отщеплению кислорода от гемоглобина-эффект, имеющий большое физиологическое значение, поскольку таким путем увеличивается высвобождение кислорода в тканях с активным метаболизмом, например в работающих мышцах. Имеет место и обратный эффект О2 способствует высвобождению Н и СО2 в капиллярах легочных альвеол. Аллостерическая связь между присоединением Н , СО2 и О2 известна как эффект Бора . В-третьих, сродство гемоглобина к [c.84]

В гл. 4, разд. Д, 5, мы рассматривали замечательную способность гемоглобина эритроцитов к кооперативному связыванию четырех молекул Ог, а также структурные взаимоотношения гемоглобина и мономерного миоглобина мышц, который способствует диффузии Оа в ткаиИ [5] и, вероятно, используется для депонирования кислорода. Железо в гемоглобине и миоглобине всегда находится в ферроформе. В эритроцитах имеется специальная система для восстановления железа, если оно случайным образом перейдет в феррисостояние (см. гл. 4, разд. Д, 7, а также дополнение 10-А). Согласно наиболее распространенной точке зрения, при связывании Ог с железом гема не происходит временного изменения состояния окисленности металла. Однако на этот счет имеются и другие суждения [6]. Согласно Ингрэму, окисление металла не происходит из-за упомянутых выше трудностей в присоединении одного электрона к молекуле кислорода. В то же время перенос двух электронов от металла на кислород затруднен, поскольку состояние Ре(IV) является неустойчивым. [c.367]

Гемоглобин эритроцитов обеспечивает обратимое связывание и транспорт кислорода от легких во все органы и клетки живых существ. Миоглобин сохраняет запасенный кислород в мышцах. В этих гемопротеидах молекула белка-протеина связана с одной или несколькими молекулами гема(У), представляющего собой комплекс Ре(П) с протопорфирином. В настоящее время известен аминокислотный состав и последовательность аминокислот в протеине гемоглобина, место присоединения частиц гема, пространственная структура гемоглобина. Гем, РеПП, локализован в расщелине между спиралями белковой молекулы. По соседству с гемом находится так называемый проксимальный (соседний) фрагмент имидазола (Im) гистидино-вого (His) остатка, а на известном удалении с противоположной стороны от атома железа гема находится так называемый гисталь-ный (удаленный) имидазол другой гистидиновой молекулы. В отсутствие О2 атом Ре(П) в гемоглобине прочно связан с порфирином четырьмя донорно-акцепторными связями Fe-N и намного менее прочной [c.286]

Кислород связывается в гемоглобине и миоглобине путем координации с высокоспиновым пентакоординационным железо(П)пор-фириновым комплексом, содержащим в качестве лиганда гистидин. В растворе не удается получить аналогичного небелкового комплекса, содержащего одно азотистое основание, поскольку высокоспиновый пентакоординационный комплекс термодинамически неустойчив по сравнению с высокоспиновым комплексом, не содержащим основания в координационной сфере (число координированных при этом молекул растворителя неизвестно), и по сравнению с низкоспиновым гексакоординационным комплексом с двумя молекулами основания, т. е. Кг Къ где /С1 и /Сг — константы равновесия образования комплексов с одной и двумя молекулами основания соответственно. Такое обращение обычного соотношения между константами (/(1 > /(2). по-видимому, связано с изменением спинового состояния. Следовательно, белок должен не только связывать железопорфирин с высокой константой связывания, но и обеспечить присоединение к атому железа одного и только одного аксиального лиганда. Для связывания железопорфиринов с апоНЬ и апоМЬ получены очень высокие константы (> 10 М ), однако-очень близкие величины сродства получены и для порфиринов, не содержащих металла. Таким образом, основной вклад в энергию связывания дают вандерваальсовы взаимодействия между порфи-риновым лигандом и неполярными остатками белка. Эти силы обеспечивают более высокое значение константы равновесия, чем. может дать комплексообразование с каким-либо одним лигандом. Кроме того, это позволяет белку регулировать число и природу аксиальных лигандов, связанных с железом, поскольку энергия, взаимодействия между порфирином и белком гораздо выше, чем. между железом и любым потенциальным лигандом. В результате стереохимические факторы взаимодействия порфирина с белком доминируют над стереохимическими параметрами взаимодействия железа с его лигандами (разд. 7.4). [c.189]

Большинство гемоглобинов позвоночных, так же как и регуляторные ферменты, обладает четвертичной структурой (рис. 113). Подобно тому как регуляторные ферменты часто состоят из разнородных (регуляторных и каталитических) полипептидных субъединиц, гемоглобины в большинстве случаев тоже построены из субъединиц двух различных типов. Наиболее обычный гемоглобин взрослого позвоночного представляет собой тетрамер, состоящий из двух а- и двух р-цепей, к каждой из которых присоединен гем (рис. 113). По-видимому, наличие в молекуле разнородных субъединиц существенно для кооперативного характера связывания кислорода (см. кривую для НЬ на рис. 112). У гомотетрамеров кривые насыщения кислородом имеют гиперболическую форму, сходную с формой кривой насыщения миоглобина. Благодаря сложности структуры высшего порядка (т. е. гетеротетрамерии) у гемоглобинов и регуляторных ферментов смогла выработаться высокая регуляторная эффективность. В частности, те и другие белки способны резко изменять свою функциональную активность при незначительных изменениях в концентрации субстрата или газа. У гемоглобинов это выражается в том, что они могут высвобождать большие количества связанного кислорода при крутом градиенте концентрации Ог в тканях. Вместе с тем концентрации свободного кислорода в плазме крови поддерживаются на низком уровне. [c.361]

К р1ивая зав исимости количества кислорода, присоединенного миоглобином, от давления кислорода уже не имеет 8-образной формы. Это плавная кривая (рис. 72, б). Но ведь 5-образиость миоглобину и не нужна не все ли рав1но, как запасать кислород. Постепенно даже лучше. [c.243]

Группа гема в гемоглобине и миоглобине содержит атом железа, к которому могут присоединяться различные молекулы — кислород, окись углерода и т. д. (стр. 150). В результате такого присоединения изменяется электронное состояние атома железа. Но оказывается, что одновременно происходит изменение конформа-ционных свойств белка, его устойчивости к денатурации и т. д. Эти интересные факты можно объяснить, предположив, что присоединение той или иной малой молекулы к гему вызывает смещение электронов в соседствующих с гамом аминокислотных остатках. Такое смещение не имеет ничего общего с электронной праводимостью. Это химическое явление, и оно может резко сказаться на конформационных свойствах, так как условия внутреннего вращения вокруг единичных связей меняются при изменении плотности электронных облаков на соседних атомах. [c.327]

Образование оксигенилов играет большую роль в биологических процессах, например в процессах дыхания с участием молекул гемоглобина и миоглобина, сложных комплексов Ре(П) с белковой цепью. В таких случаях присоединение О2 к Ре(П) сопровождается спариванием электронов у последнего. После освобождения кислорода в клетках тканей живого организма Ре (11) снова становится высокоспиновым. [c.491]

Присоединение и отщепление кислорода от миоглобина не сопровождается изменением валентности железа, которое остается в виде иона Ре . При окислении железа до Ре " образуется новое соединение — метмио-глобин, в котором теряется способность обратимо связывать кислород, а в виде шестого лиганда удерживается вода (рис. 20). Дело в том, что электростатическое поле Ре + более сильное, чем у Ре +, и его достаточно для разрыва водородной связи в воде и втягивания полярной молекулы НгО в неполярную адсорбционную щель. Поэтому сохранение функций транспортного белка для О2 связано со стабилизацией Ре + комплекса. Эта стабилизация достигается за счет стерического воздействия дистального гистидина, что и является его второй функцией в миоглобине. [c.100]

Каталитические и химические свойства простетических групп в растворе и в составе ферментных глобул существенно различны. Флавины в растворах образуют малоактивные окислительно-восстановительные системы. Например, растворы тиазиновых красителей в этом отношении гораздо более активны, но окисление NADH эффективно проводится флавопротеидами, и очень медленно идет в гомогенных системах. Точно так же гематин — простетическая группа каталазы, пероксидаз и цитохромов, в гомогенных растворах обладает лишь подобием своих свойств в ферментах — их активность в реакции разложения Н О в 10 раз меньше активности каталазы, а на ( юне каталазной активности почти не удается выделить пероксидазную активность свободного гема. Гематин и гематиновые комплексы не связывают молекулярный кислород, но эффективно образуют комплексы с Og в гемоглобине и миоглобине (см. гл. HI). В миоглобине и гемоглобине присоединение и отщепление кислорода не сопровождается изменением валентности железа (П), а цитохром с переносит электрон путем изменения валентности геминового железа. И, наконец, в 5 предыдущей главы подробно рассматривались различные превращения, осуществляемые пиридоксалем и кислотно-основными катализаторами над а-аминокислотами. Напомним только, что в гомогенных системах скорости этих процессов, в тех случаях, когда их удавалось моделировать, оказались меньше, причем различия очень велики — от тысячи до миллиона раз. S [c.263]

Атом железа(П) в составе протопорфирина IX координационно ненасыщен (имеет вакантные -орбитали) и способен присоединять один или два дополнительных электронодонорных или электроноакцепторных лиганда по оси, перпендикулярной плоскости макроцикла. В таких случаях координационное число Fe(II) равно 5 или 6. Такой тип координации у МР называется аксиальным (от греч. ахоп — ось), а соответствующие координируемые дополнительные лиганды — аксиальными. Именно это свойство гема и определяет способность молекул гемоглобина и миоглобина к присоединению молекулярного кислорода и других лигандов, лежащую в основе жизненно необходимых функций данной группы сложных белков. Формирование и стабилизация пространственной структуры гемоглобина и миоглобина происходят благодаря образованию аксиальных связей между Fe(II) и аминокислотными остатками полипептидных цепей этих хромопротеинов. При этом аминокислотный остаток гистидина занимает пятое координационное положение Fe(II) в составе МР (рис. 5.4). Такой остаток гистидина получил название проксимальный (от лат.proximus — ближайший). Второй остаток гистидина глобиновой полипептидной цепи — дистальный гистидин (от лат. disto — отстою) находится близко к кислородсвязывающему участку гема, но не имеет непосредственной связи с ним. [c.207]

Связывание кислорода миоглобином и гемоглобином есть не что иное, как процесс аксиальной координации молекулярного лиганда (в данном случае О2) на координационно ненасыщенном Ре(П) в составе гема. Остановимся на механизме присоединения О2 к Ре(П) в составе гема с электронных позиций. Кристаллическое поле Н-донорных атомов порфирина и аксиальных лигандов (имидазол гистидина и О2) переводит / е -кон-фигурацию иона Ре в На вакантные е -орбитали переходят а-элек-тронные пары имидазола и кислорода (рис. 5.6). Молекула О2, являясь 71-акцептором, связывается с Ре(П) также за счет обратной дативной л-свя-зи. Координированный ион железа(П) поставляет электронную пару на вакантную я -разрыхляющую орбиталь молекулы кислорода. Образованию я-связи Ре(П) О2 благоприятствует высокая электронодонорная способность я-системы макроцикла порфирина и проксимального имидазола. Таким образом, все выщесказанное свидетельствует о создании природой оптимальных условий для связывания гемом такого слабого а-донора (но я-акцептора), как О2, в то время как многие более сильные ст-доноры в данных условиях не способны к такому взаимодействию (поэтому вода с гемом связана слабо). С электронных позиций можно также [c.210]

Ниже будут рассмотрены результаты, полученные методом флеш-фотолиза при исследовании процессов присоединения и отрыва лиганда для 1) гемоглс ина, который переносит кислород из легких в ткани, 2) миоглобина, который запасает кислород в мышечном волокне и транспортирует его к митохондриям, н 3) их активного центра — протогема. [c.102]

Кривая насыщения НЬ кислородом в отличие от миоглобина представляет собой явно выраженную сигмоидную кривую (см. рис. 26). В 1909 г. Хилл предложил модель связывания Ог с НЬ, объясняющую сигмоидный характер этой кривой. Согласно модели Хилла, центры связывания Ог на молекуле НЬ не являются независимыми. Присоединение первой молекулы Ог к одному из центров у величивает сродство к Ог других центров, а связывание п,вух молекул Ог еще более облегчает связывание третьей молекулы сЗг и т. д. Такое связывание, при котором константы связывания идентичных центров изменяются по мере заполнения центров, называется кооперативным связыванием. [c.81]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология