Ковалентные в коллагене

Коллаген, состояш,ий из сильно вытянутых полипептидных цепей, может выдерживать значительное механическое напряжение вдоль оси, поскольку оно по направлению совпадает с ориентацией ковалентных связей его пептидного остова. Поэтому структура коллагена хорошо соответствует характеру выполняемых им функций — передавать усилия в сухожилиях, образовывать заш,итный слой кожи и других органов. Коллаген безусловно является одним из самых распространенных в природе белков. [c.91]

Определяют оптическую плотность полученных растворов при 400 нм относительно контрольного образца (готовят из того же количества нерастворимого носителя без фермента). Поскольку коллаген не содержит триптофана, этот метод может быть использован для определения содержания белков, ковалентно связанных с коллагеном. Таким образом построен калибровочный график для лактозы и глюкоамилазы в присутствии коллагена (рис. 9.2). [c.249]

При кипячении в воде волокнистый, нерастворимый и неперевариваемый коллаген превращается в желатину-растворимую смесь полипептидов, которую в кулинарии используют для приготовления желе. В ходе этого превращения происходит гидролиз некоторых ковалентных связей коллагена-одна из главных причин, по которой мясо приходится подвергать тепловой обработке, так как именно коллаген соединительной ткани и кровеносных сосудов делает мясо жестким. Имеющиеся в продаже специальные препараты для размягчения мяса содержат смесь растительных ферментов, способных гидролизовать некоторые пептидные связи коллагена, в результате чего он превращается в растворимые, легко усваиваемые полипептиды. [c.177]

Коллаген состоит из трехцепочечных спиральных молекул, из которых во внеклеточном пространстве строятся длинные, похожие на канаты фибриллы или же слои, которые в свою очередь могут образовывать множество высокоупорядоченных структур. Молекулы эластина образуют обширную сеть, состоящую из ковалентно сшитых волокон и слоев способность этой сети растягиваться и сжиматься придает матриксу упругие свойства. Молекулы фибронектина образуют волокна, способствующие клеточной адгезии. Гликозаминогликаны представляют собой гетерогенную группу длинных отрицательно заряженных полисахаридных цепей, которые (за исключением гиалуроновой кислоты) ковалентно соединены с белком в гигантские молекулы протеогликанов. Как полагают, все эти белки и полисахариды матрикса могут взаимодействовать, образуя множество различных пространственных структур, причем тип структуры отчасти определяют секретирующие матрикс клетки. Поскольку ориентация элементов матрикса в свою очередь влияет на ориентацию заключенных в нем клеток, вполне вероятно, что упорядоченность может передаваться через матрикс от клетки к клетке. [c.241]

Они характеризуются компактной укладкой полипептидных цепей. Примерами служат инсулин, альбумины и глобулины плазмы, многие ферменты. Фибриллярные белки, у которых отношение осей превышает 10, состоят из пучков полипептидных цепей, спирально навитых друг на друга и связанных между собой поперечными ковалентными или водородными связями. Примерами служат кератин, миозин, коллаген и фибрин. [c.43]

Инертный носитель может быть полиуретаном или полимером другого типа либо природным полимером (например, коллаген, легко выделяемый из шкур животных). Подвижный мостик присоединен к функциональной группе на полимерном геле. Длина мостика — важный параметр, так как свободный конец должен быть способен образовать ковалентную связь с функциональной группой фермента, не влияя на ферментативную активность. Такой фермент, пришитый к матрице, обычно называют иммобилизованным, ферментом [122—125]. В отличие от широко распространенного метода аффинной хроматографии в данном случае фермент, а не субстрат ковалентно сшпт с твердым носителем. Однако принцип биоспецифического узнавания тот же. [c.257]

По структуре коллаген отличается от других фибриллярных белков. Каждая полипептидная цепь имеет конформацию левой спирали, а три такие цепи удерживаются вместе водородными связями и образуют правую трехнитевую спираль. Исходя из этой структуры, можно понять, почему каждый третий аминокислотный остаток в полипептидной цепи коллагена — глицин три цепи удерживаются межцепочечны-ми водородными связями так тесно, что пространство между ними до-статочно лишь для боковой цепи, размеры которой не больше атома водорода. Расположенные плотно цепи атомов, соединенные ковалентными связями, обеспечивают такому фибриллярному белку исключительную прочность — волокно сухожилий имеет почти такой же предел прочности на растяжение, как и проволока из малоуглеродистой стали того же диаметра. В сухожилиях полипептидные цепи вытянуты вдоль оси ткани, в то время как ткань роговицы глаза образована чередующимися слоями, в которых цепи расположены под прямыми углами одна относительно другой. [c.435]

Малые строительные блоки, мономеры, в клетке соединяются в гигантские макромолекулы, или полимеры, в которых мономерные звенья связаны прочными ковалентными связями. Одни полимеры состоят всего лишь из нескольких мономерных звеньев (олигомер), другие из сотен, тысяч и даже миллионов. Типичный белок содержит от 100 до нескольких сотен аминокислот, молекула ДНК Е. oli состоит из 4-10 пар нуклеотидов, а сильно разветвленная молекула крахмала содержит свыше миллиона сахарных звеньев. Одни молекулы биополимеров представляют собой линейные цепочки, другие — разветвленные.. Иногда цепи полимера скручиваются с образованием жесткой цилинд-рической спирали, стабилизированной большим числом слабых вторичных связей. Но, как правило, такие структуры имеют значительно более сложную и нерегулярную конформацию. Довольно часто цепи полимера прилегают одна к другой, образуя сетчатые структуры, волокна,, мембраны. В отдельных случаях (например, в коллагене соединительной ткани) молекулы белка прошиты в поперечном направлении сильными ковалентными связями. Однако обычно макромолекулы в клетках связаны друг с другом более слабыми электростатическими и вандерваальсовыми силами. [c.67]

В процессе созревания коллаген претерпевает другие ковалентные модификации. Последние включают образование новых ковалентных сшивок, делающих молекулу коллагена нерастворимой. Эти модификации, по-видимому, ограничиваются телопептидными [c.573]

Различают три способа, при помощи которых дубители могут связываться с волокном коллагена 1) при конденсации, т.е. образовании ковалентных связей так, как указывалось выше в случае формальдегида и сульфохлоридов. Конденсацией можно также считать образование комплексов между основными солями хрома и группами МНз белка 2) в результате образования солей, как, например, в случае некоторых описанных ниже синтетических таннинов 3) при помощи водородных связей. Последний способ является способом фиксации обычных растительных таннинов. Растительные таннины представляют собой фенольные соединения, ОН-группы которых образуют водородные связи с полярными группами коллаген-ного волокна таким же образом, как и молекулы воды. Однако получаемые соединения устойчивы только в том случае, если таннин имеет большую молекулу и, следовательно, содержит большое число групп ОН, которые могут образовать водородные связи. Поэтому простые одноядерные фенолы не связываются с волокном хорошая фиксация наблюдается только у таннинов с большими молекулами, таких, как природные таннины, растворы которых имеют почти коллоидный характер. С другой стороны, кроме блокирования реакционнсспособных групп макромолекулы, таннин выполняет еще и другую роль, а именно роль защитного слоя вокруг коллагенных волокон, который препятствует их прилипанию друг к другу. Толщина образовавшегося слоя значительна, так как на коже фиксируется большое количество таннина в случае растительных таннинов оно составляет по крайней мере 25% и достигает 45% от веса сухой дубленой кожи. [c.192]

Соединительная ткань состоит из межклеточных элементов, вьшолняющих структурные и опорные функции на ее долю приходится значительная часть всего органического вещества, содержащегося в теле высших животных. Сухожилия, связки, хрящи и органический матрикс костей-это наиболее знакомые нам элементы соединительной ткани. Соединительная ткань окружает кровеносные сосуды, образует важную в структурном отношении подкожную клетчатку, связьшает между собой клетки отдельных тканей и заполняет пространство между клетками так называемым основным веществом. Существуют три главных молекулярных компонента соединительной ткани два фибриллярных белка-коллаген и эластин, которые в разных соотношениях присутствуют в большинстве соединительных тканей, и протеогликаны-семейство гибридных молекул, представляющих собой белки, ковалентно связанные с полисахаридами. [c.176]

Рентгеноструктурные исследования показали, что каждая полипептидная цепь тропоколлагена тоже представляет собой спираль, хотя ее периодичность и размеры весьма отличаются от соответствующих параметров а-спирали. Полипептидная цепь тропоколлагена образует левую спираль, на один виток которой приходится только три аминокислотных остатка. Поскольку в коллагене присутствует много остатков пролина и гидроксипролина, что придает цепи жесткую изогнутую конформацию, три спиральные полипептидные цепи плотно обвиты одна вокруг другой. Они соединены между собой также поперечными водородными связями. Кроме того, в коллагене обнаружены ковалентные связи необьиного типа, образующиеся между двумя остатками лизина, находящимися в соседних цепях (рис. 7-15). Расположенные рядом друг с другом троноколлагеновые тройные спирали тоже соединены поперечными связями. Тропоколлаген практически нерастяжим вследствие очень плотной скрученности его тройных спиралей, а также из-за наличия поперечньгх связей. Тропоколлаген содержит боковые угле- [c.179]

Различия в природе боковых групп аминокислот обусловливает замечательное разнообразие возможных типов пространственной структуры белков. Рассмотрим в качестве примера крайних случаев два типа белков, секретируемых клетками соединительной ткани, - коллаген и эластин, которые относятся к белкам внеклеточного матрикса. В коллагене три отдельные полипептидные цепи, богатые пролином и содержащие в каждом третьем положении глицин, закручены одна вокру другой и образуют тройную спираль (см. разд. 14.2.6). Эти молекулы коллагена в свою очередь упаковываются в волокна, в которых соседние молекулы скреплены ковалентными сшивками между соседними лизиновыми остатками В результате формируются волокна, способные выдерживать исключительно большую нагрузку (рис. 3-28). [c.142]

Гидроксилирование остатков лизина играет решающую роль во второй посттрансляционной модификации проколлагена. Подобно большинству секретируемых белков, молекулы проколлагена гликозилируются в клетках, перед тем как путем экзоцитоза перейти во внеклеточное пространство. Однако гликозилирование проколлагена необычно в том отношении, что присоединяются короткие (всего два сахарных остатка) олигосахариды, не содержащие сиаловой кислоты, и что они ковалентно связываются с гидроксильной группой гидроксилизина (рис. 12-43). В коллагенах разного типа доля углеводной части весьма различна (табл. 12-2), и ее функция неясна. Дальше [c.224]

Если блокировать такое сшивание, содержащие коллаген ткани становятся хрупкими и такие структуры, как кожа, сухожилия и кровеносные сосуды, легко разрываются. Ковалентные сшивки подобного типа встречаются только в коллагене и эластине и образуются в несколько этапов. Сначала внеклеточный фермент лизилоксидаза дезаминирует определенные остатки лизина и гидроксилизина, что ведет к образованию высокоактивных альдегидных групп. Затем эти группы образуют ковалентные связи между собой или с другими остатками лизина и гидроксилизина. Некоторые из таких связей сравнительно нестабильны и в конце концов видоизменяются с образованием более [c.227]

Теперь нам ясны некоторые способы, с помощью которых секретирующие коллаген клетки могут привести структуру коллагенового компонента внеклеточного матрикса в соответствие с нуждами ткани. Клетки способны синтезировать один или несколько генетически различающихся типов молекул коллагена, а также модифицировать молекулы каждого из этих типов путем посттрансляционного гидроксилирования и гликозилирования в эндоплазматическом ретикулуме и аппарате Гольджи. После секреции во внеклеточное пространство молекулы коллагена объединяются в фибриллы, которые в зависимости от требуемой прочности могут быть ковалентно сшиты в большей или меньшей степени. По-видимому, клетки определяют геометрию и свойства фибрилл окружающего матрикса, выделяя вместе с коллагеном различные количества разного рода неколлагеновых молекул. Наконец, мы увидим, что ориентированные клетки могут откладывать ориентированный матрикс, инициируя на своей поверхности сборку фибрилл. Различные этапы построения коллагеновых структур схематически представлены на рис. 12-50. [c.229]

Гиалуроновая кислота (гиалуронат)-это одиночные очень длинные полисахаридные цепи, содержащие несколько тысяч регулярно повторяющихся дисахаридных звеньев (рис. 12-55). Однако гиалуроновая кислота не типичный представитель гликозаминогликанов. Другие нередко содержат несколько различных дисахаридных звеньев, образующих более сложные последовательности. Кроме того, цепи других гликозаминогликанов гораздо короче, в них менее 300 сахарных остатков. И наконец, все другие гликозаминогликаны ковалентно связаны с белком и образуют молекулы протеогликанов (которые раньще называли мукопротеинами). Подобно коллагену, гликозаминогликаны [c.231]

Базальную мембрану синтезируют сами лежащие на ней клетки (рис. 12-67 и 12-68). Хотя состав ее в деталях варьирует от ткани к ткани и даже от участка к участку в пределах одной мембраны, одним из главных компонентов всегда бывает коллаген типа IV. Про-а-цепи этого типа необычны в том отношении, что у них очень длинные концевые пептиды, которые, вероятно, не отщепляются и после выхода молекул из клетки. Поэтому такие молекулы проколлагена не образуют типичных коллагеновых фибрилл, хотя и соединяются ковалентными сшивками. Наряду с протеогликанами и фибронектином важным компонентом всех до сих пор изученных базальных мембран оказался гликопротеин ламинин, состоящий по меньшей мере из двух субъединиц (мол. масса 220 000 и 440 000 дальтон), соединенных дисульфидными связями (рис. 12-69). Несомненно, базальные мембраны содержат и много других, еще не идентифицированных, белков. Молекулярная организация базальных мембран детально не изучена, но некоторые данные указывают на то, что ламинин и протеогликаны сосредоточены у внутренней и наружной поверхностей мембраны, а молекулы коллагена находятся в ее феднем слое. [c.239]

Основные вопросы, связанные с иммобилизацией белков. При рассмотрении вопросов, связанных с иммобилизацией белков, в первую очередь необходимо отметить, что при иммобилизации белок частично денатурируется, то есть, по наиболее общему определению, изменяет в какой-то степени свои первоначальные (нативные) характеристики. Эти изменения происходят как под воздействием физико-химических условий синтеза (температура, состав и концентрация модифицирующего раствора), так и в результате ковалентной межмолекулярной сшивки. Поэтому условия синтеза гетероповерхностного сорбента, предназначенного для анализа биологических проб с прямым вводом, следует подбирать таким образом, чтобы, с одной стороны, не происходило значительных изменений нативной глобулярной структуры белка для создания максимально однородного внешнего покрытия частиц, а с другой — чтобы уже иммобилизованный белок был лишен детерминантных групп (активных центров) для устранения возможных биоспеци-фических взаимодействий с содержащимися в пробе белками. Хотя для иммобилизации используются преимущественно инертные белки (например, сывороточный альбумин), их инертность весьма относительна. Но, по крайней мере, такое допущение принимается по сравнению со специализированными белками. Примерно в половине работ, посвященных созданию селективных электродов и сорбентов при иммобилизации ферментов, последние иммобилизуются совместно с альбуминами или коллагеном, либо на их матрицы. [c.544]

Гликопротеины, ковалентно связанные с коллагеном. Этот класс включает гликопротеины, базальных мембран [Kefali-des N. A., 1975] и другие недостаточно изученные белки, функция которых еще не ясна. Предполагают, что они могут играть роль в-образовании дисульфидных связей между коллагеном и неколлагеновыми молекулами [Martin G., 1972]. [c.80]

Окрашивающийся орсеином псевдоэластин состоит из коллагена III типа [Waldrop F. S. et al., 1977]. Менее ясны ультраструктурные особенности фибрилл. Коллаген IV типа, тесно (по-видимому, ковалентно) связанный с другими углеводно-белковыми компонентами, не образует периодичных фибрилл, что, вероятно, соответствует основной функции базальных мембран— регулируемой проницаемости. Коллагены 1 и II типов отличаются между собой в основном толщиной фибрилл , в коже и сухожилиях они в среднем вдвое толще, чем в хряще. Не исключено, что это зависит от специфического взаимодействия данных типов коллагена с протеогликанами и структурными гликопротеинами, регулирующими рост фибрилл. [c.89]

В коллагене содержатся углеводные единицы, ковалентно связанные с остатками гидроксилизина. Чаще всего это дисахарид глюкозы и галактозы (рис. 9.4). Присоединение сахаров происходит в результате последовательного действия галактозил-трансферазы и глюкозилтрансферазы. Эти ферменты гликозилирования специфичны в отношении остатков гидроксилизина в но-восинтезированном коллагене, еще не претерпевшем спирализации. Число углеводных единиц в тропоколлагене зависит от вида ткани. Так, например, в коллагене сухожилий (тип I) это число равно 6, а в коллагене капсулы хрусталика (тип IV)-110. [c.182]

Коллаген, подобно фибрину, стабилизирован ковалентными поперечными связями. Коллагеновым волокнам свойственно два типа поперечных связей внутримолекулярные (в пределах одной тропоколлагеновой единицы) и межмолекулярные (между отдельными троп око ллагеновыми единицами). Рассматриваемые связи встречаются только в двух близких белках - коллагене и эластине. [c.190]

Смотреть страницы где упоминается термин Ковалентные в коллагене: [c.137] [c.266] [c.475] [c.117] [c.264] [c.137] [c.266] [c.475] [c.391] [c.61] [c.84] [c.488] [c.499] [c.105] [c.105] [c.18] [c.7] [c.488] [c.499] [c.439] [c.179] [c.198]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология