Лизин дезаминирование

Рис. 18.5. Дезаминирование остатков лизина в коллагене и образование межмолекулярных сшивок

Наиболее важным процессом при превращении аминокислот является удаление аминогруппы и замещение ее кислородом с образованием кетокислот, которые затем используются как источники энергии. Аминный азот, освободившийся при окислительном дезаминировании, вовлекается в орнитиновый цикл для последующего образования мочевины. Образовавшиеся при окислительном дезаминировании кетокислоты подвергаются дальнейшему окислению в цикле трикарбоновых кислот или используются для образования других веществ. По способности образовывать ацетоуксусную кислоту и глюкозу одна группа аминокислот относится к гликогенным (все заменимые кислоты), а другая — к кетогенным (лейцин, лизин, триптофан). Ряд аминокислот (метионин, цистин, изолейцин, фенилаланин, тирозин) по способу своего превращения может относиться как к той, так и к другой группе. [c.7]

В морских отложениях найдены бактерии, разрушающие протеины с выделением аминокислот и с последующим дезаминированием или де-карбоксилированием последних. Так, найдены бактерии, которые проводили декарбоксилирование аминокислот аргинина и лизина с образованием путресцина и кадаверина, из которых в результате дезаминирования образовались бутан и пентан. [c.394]

Орнитин и аргинин (а также и лизин) не подвергаются, вероятно, нормальному дезаминированию в организме животного. [c.403]

Присутствие в равновесии некоторого количества енамина проявляется при превращении пиперидеина в димер действительно-, способность этих двух систем выступать в роли как иминов, так и енаминов в конденсациях альдольного типа лежит в основе их участия в биосинтезе алкалоидов. Образующиеся в природе при окислительном дезаминировании и декарбоксилировании орнитина и лизина, они становятся фрагментами алкалоидных структур при конденсации с фрагментами других предшественников [4]. В качестве простого примера можно привести гигрин, в котором 1-пирролин в иминной форме конденсируется с ацетоацетатом или его эквивалентом. [c.653]

Выделение аммиака [36] при дезаминировании концевых а-аминогрупп и, возможно, из аминогрупп боковых цепей лизина и при разрыве пептидных связей. [c.225]

В природных условиях 3,4,5,6-тетрагидропириданы и 1-1П(ирро-ЛИНЫ образуются в результате окислительного дезаминирования и декарбоксилирования лизина и орнитина. На способности выполнять в упомянутых конденсациях альдольного типа функции имина и енамина основано их участие в биосинтезе некоторых алкалоидов вступая в конденсацию с соответствующим партнером, они включаются в структуру алкалоида. [c.369]

Адипиновая кислота содержится в соке рены. Образуется при окислении жиров и касторового масла, а также прн окис,тигельном дезаминировании аминокислоты — лизина. [c.306]

Известно, что следующие аминокислоты выделяют аммиак при облучении [36, 39—42] аланин, аргинин, аспарагин, аспарагиновая кислота, а-аминоизомасляная кислота, цистин, глутаминовая кислота, глицин, гистидин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, серин, тирозин и валин. Цистеин [4-3] не способен к дезаминированию, вероятно, нз-за преобладающей реакции тиоловой группы (см. ниже). Пролин не образует аммиака [36]. Глицилглицин образует несколько больше аммиака на единицу дозы облучения, чем глицин, а его хлорид — значительно меньше [44]. Возможно, что дезаминирование может происходить как за счет амидной группы, так и за счет свободной аминогруппы в полипептидной цепи оно вызовет разрыв самой цепи. Предложен [36] следующий механизм для реакций дезаминирования свободной аминогруппы [c.220]

Реакция дезаминирования азотистой кислотой лежит в основе общеизвестного метода определения аминогрупп по Ван-Сляйку он описан выше. Если соответствующим образом учитывать ограничения этого стандартного метода и тщательно контролировать условия реакции, то он окажется наиболее удобным способом определения количества свободных аминогрупп в белках. Легче всего реагируют концевые, а-аминогруппы, несколько медленнее—е. -аминогруппы и уже весьма постепенно выделяют азот гуанидинные группы. Тот факт, что количество свободных аминогрупп, определенных по методу Ван-Сляйка, превосходит содержание лизина, рассчитанное на основании аналитических данных, является первым доказательством наличия М-концевых групп в белках. Реакция с азотистой кислотой протекает быстро и количественно она нашла широкое применение для определения степени замещения аминогрупп в модифицированных белках. В последнее время предпочтение стали отдавать нингидринному методу. [c.313]

Переход лизина в пипеколиновую кислоту обнаружен у Neurospora [1021—1023] это превращение может происходить путем переаминирования или окислительного дезаминирования лизина по а- или е-аминогруппе с образованием дегидропипеко-линовых кислот, которые затем восстанавливаются в пипеколиновую кислоту. Мицелий Neurospora способен превращать а-кето- -аминокапроновую кислоту (находящуюся в равновесии с циклической формой, А -пиперидин-2-карбоновой кислотой) в лизин и в пипеколиновую кислоту [1023]. [c.427]

Одним из затруднений является нерастворимость некоторых производных белка. Это приводит к необходимости титрования в гетерогенной среде, что дает неясные результаты. О влиянии формальдегида на те участки кривых титрования белков, которые расположены в щелочной области, было уже упомянуто выше вопрос этот рассмотрен также в статье IV т. II. При дезаминировании белков <=.-аминогруппа лизина превращается в алифатическую гидроксильную группу, которая не реагирует с кислотами и основаниями. При дезаминировании желатины конечная кривая титрования обнаруживает почти полную потерю групп, титрующихся в интервале рН 8,5—12, и смещение изоэлектрической точки в кислую сторону однако та часть кривой, которая соответствует карбоксильным группам, повидимому, не изменяется [155, 156]. Эти результаты давно уже привели к выводам, имеющим важное значение для интерпретации кривых титрования белков [157]. Поведение карбоксильных групп также можно было бы изучить, блокируя их путем обработки кислым раствором метилового спирта, что обеспечивает полную и специфическую этерификацию. Указанный метод был применен к инсулину, однако неизмененный гормон, к сожалению, осаждается как раз в области рК карбоксильных групп. Тем не менее Моммертс и Нейрат [84] нашли, что подавление буферного действия до нуля, указывающее на полное отсутствие титруемых карбоксильных групп, достигалось только в том случае, когда содержание метоксильных групп соответствовало исходному количеству карбоксильных групп. Таким образом, кривые титрования измененных белков можно использовать для оценки природы и числа ионизирующихся групп в исходном белке или для расчета количества введенного группоспецифического реагента. [c.346]

В случаях орнитина и лизина приводились данные о дезаминировании о)-ами1югруппы. Что касается а-аминогрупп этих кислот, то они, естественно, могут дезаминироваться обычным путем (переаминнрованием, окислительным путем). Дезаминирование о)-амииогруппы аминокислот имеет много обнгего с дезаминированием аминов, возникающих в результате декарбоксилирования аминокислот (стр. 360). [c.352]

Об этом свидетельствуют многочисленные опыты. Прежде всего оказалось возможным заменить аминокислоты в питании а-кетокислотами. Кроме того, выяснилось, что если вводить в организм меченый азот в виде аммонийных солей, то он обнаруживается в а-аминогруппах всех аминокислот, за исключением лизина. Равным образом, вводя в организм меченную по азоту аминокислоту (например, лейцин), удается открыть изотоп азота в а-аминогруппах всех аминокислот, опять-таки за исключением лизина. Это означает, что а-кетокислоты, образующиеся при дезаминировании тех или иных аминокислот, в том числе и незаменимых, подвергаются вновь аминированию или переаминированию с образованием соответствующих аминокислот. Исключение составляют лизин, а-кето (окси)-кислота которого не аминируется и не пере-аминируется, а также треонин и оксипролин, обмен которых в животных тканях протекает необратимо. [c.344]

Дезаминированию подвергаются все аминокислоты, кроме лизина. [c.234]

Лизин, последняя из числа незаменимых аминокислот, ведет себя в этом отношении совершенно отлично от других аминокислот. Лизин не образуется ни из соответствующей сс-кетокислоты, ни из -лизина [115]. Дезаминирование лизина в отличие от дезаминирования других аминокислот является необратимой реакцией. У лизина в отличие от всех остальных аминокислот не 1 аблюдается включения изотопного азота при введении Ы в виде аммиака или аминокислоты [117]. [c.379]

ЛЗ. Известно, что пептид содержит только Е-лизин и Е-метионин. Р1з данных по титрованию следует, что на каждую свободную карбоксильную группу пептида приходятся 3 свободные аминогруппы. При обработке пептида азотистой кислотой (HNO2) в аппарате Ван-Слайка каждая аминогруппа освобождает 1 моль N2. Если провести полный кислотный гидролиз дезаминированного пептида и вновь обработать гидролизат HNO2, то высвобождается то же количество N2, что и из исходного пептида. Обработка исходного пептида избытком динитрофторбензола дает динитрофенильный (ДНФ-) пептид, который по спектрофотометрическим данным содержит по три ДНФ-группы на каждую свободную карбоксильную группу. После полного гидролиза этого ДНФ-пептида выявляются следующие продукты бесцветное соединение, содержащее S (Ai) соединение желтого цвета, содержащее S (Аг), и соединение желтого цвета, не содержащее S (Аз). При частичном гидролизе ДНФ-пептида образуются Ai, А2 и Аз и еще четыре соединения, имеющие желтую окраску—Bi, В2, Вз и В4. При полном гидролизе из Bi образуется Ai, А2 и Аз из 2 — Ai и А2 из Вз—-Ai и Аз, а из В4 — только A3. Какова наиболее вероятная структура исходного пептида [c.192]

Наличие цепной реакции должно было бы сопровождаться большим ионным выходом. Однако ионный выход (число молекул аммиака на пару ионов) обычно составляет около единицы или менее, за исключением случая дезаминирования лизина, где ионный выход достигает 4,92 [44]. [c.221]

Легко проникают в ткани корней и аминокислоты, которые в известной степени также используются как источник азотной пищи, однако следует учитывать, что усвояемость отдельных аминокислот весьма различна. Установлено, кроме того, что любая аминокислота по своей эффективности во много раз уступает аммиачному или нитратному азоту. Ряд аминокислот (лизин, тирозин, аланин) усваивались кукурузой очень плохо, несмотря на то, что поглощались они корнями достаточно активно. В нестерильных условиях доступность этих аминокислот значительно увеличивалась. Установлено, что при питании растений аминокислотами большая часть последних ассимилируется не непосредственно, а лишь после предварительной переработки, в основном путем окислительного дезаминирования. Освобождающийся в ходе этого процесса аммиак используется затем корнями на синтез собственного набора аминокислот. [c.455]

В коллагене обнаружены также неспиральные участки — так называемые телопептиды. Одни из них находятся на концах основных а-спиралей, тогда как другие присоединяются к а-спи-ралям в узлах ветвления как боковые группы. Оба типа тело-пептидов можно отщепить путем обработки нативного коллагена протеолитическими ферментами. Телопептидные группы образуют небольшое число (1—2 на каждую тысячу аминокислотных остатков) термически и химически нестабильных поперечных связей. Точная природа этих связей не установлена, однако их образование происходит, по-видимому, путем ферментативного окислительного дезаминирования остатков лизина и окси-лизина в боковых цепях телопептидов [c.298]

Первой реакцией, затрагивающей аминокислоты, может быть декарбоксилирование или дезаминирование. Декарбоксилазы образуются главным образом в кислой среде. В результате декарбоксилирования аминокислот образуются Oj и первичные амины (называемые также биогенными аминами ). Из них наиболее известны кадаверин, путрес-цин и агматин (ранее их называли птомаинами или трупными ядами) они образуются соответственно из лизина, орнитина и аргинина. Первичные амины обнаруживаются при обычных гнилостных процессах в кишечнике и при других анаэробных процессах распада белковых веществ. [c.430]

D-изомером [1040, 1041] или производными L-изомера, у которых а-аминогруппа содержит заместитель или заменена оксигруппой. Между тем s-N-ацетил- и E-N-метиллизин могут заменять лизин в пищевом рационе роста крыс [1042, 1043]." При кормлении крыс лизином, содержащим N s и дейтерий, отнощение D N в лизине, включающемся в белки органов, остается неизменным [1044]. При введении крысам N -аммония или N 5-аминокислот изотопный азот не переходит в а-аминогруппу лизина [270, 1045]. В организме крысы наблюдается лищь очень слабая лабилиза-ция а-водородного атома лизина. Все эти данные указывают на то, что лизин не принимает сколько-нибудь активного участия в обратимых процессах переаминирования или дезаминирования однако они не исключают возможности необратимого дезаминирования или переаминирования этой аминокислоты. [c.430]

Применение меченых атомов подтвердило предполагаемое течение реакции переаминирования. При кормлении крыс лизином, содержащим М -радиоактивный изотоп, был обнаружен во всех аминокислотах, выделенных при гидролизе тканей. Реакция переаминирования является биохимическим процессом, общим для всех живых организмов, и заключается в обратимом перемещении аминогруппы от а-аминокислоты к а-кетокислоте. Дезаминирование аминокислот в животных организмах, кроме глутаминовой кислоты, протекает крайне медленно. [c.271]

Введение углеводородных и кислотных радикалов (метилирование, бензоилирова-ние, введение метиленовой группы и др.) позволяет приблизительно вычислить содержание аминных и гидроксильных групп в белке. Путем дезаминирования при помощи азотистой кислоты удалось выяснить, что находящаяся в з-положении аминогруппа лизина в большинстве белковых веществ является свободной. [c.313]

Таким образом, реакция трансаминирования является межмолекуляр-ным окислительно-восстановительным процессом, в котором участвуют атомы углерода не только взаимодействующих аминокислот, но и пиридоксальфосфата. Акцептором ЫН2-групп чаще всего выступает 2-оксоглутарат, при этом из него образуется глутамат. Значительно реже для этих целей используется пируват или оксалоацетат. В результате трансаминирования различных аминокислот (кроме лизина и треонина) все их аминогруппы локализуются в составе глутаминовой кислоты, а у некоторых организмов — аспаратата или аланина. В дальнейщем в результате окислительного дезаминирования аминогруппы, собранные в глутаминовой кислоте, отщепляются в форме аммиака (см. выше). [c.380]

J.5.2.I. Альдимины. На первой стадии образования межмолекулярных связей в коллагенах происходит окислительное дезаминирование N- и С-копцевых остатков лизина и гидроксилизина под действием фермента лизилоксидазы, представляющего собой медьсодержащий металлопротеин. Образующиеся альдегиды аллизин (СН2)зСНО и гидроксиаллизин [c.69]

Фибриллообразующие (I, II, III, V и XI типы). Основа фибрилл — ступенчато расположенные параллельные ряды молекул тропоколлагена, которые сдвинуты на 1/4 относительно друг друга (рис. 7.2). Фибриллогенезу предшествует еще одна модификация лизина. Внеклеточный медьсодержащий фермент лизилоксидаза осуществляет окислительное дезаминирование лизина и гидро-ксилизина с образованием реактивных альдегидов. Для этих реакций необходимо присутствие витаминов РР и В . [c.163]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология