Лейцин из валина

Анализ самого белка показал, что он принадлежит к группе протеинов (простых белков) и по своим химическим свойствам относится к глобулинам 3. Из аминокислот при расщеплении глобина были обнаружены лейцин, валин и гистидин [c.165]

Подобные же результаты были получены при выращивании упомянутых бактерий на искусственной питательной среде, содержащей антиподные аминокислоты в присутствии -антиподов лейцина, валина, гистидина и аланина нормально развивались как правые, так и левые колонии. В присутствии Ь-антиподов тех же аминокислот правые колонии росли лучше, а при добавлении D-изолейцина левые колонии полностью превращались в правые. [c.659]

Химотрипсин преимущественно расщепляет пептидные связи, в образовании которых участвуют карбоксильные группы ароматических аминокислот. Кроме того, гидролизу химотрипсином могут быть подвергнуты связи, образованные лейцином, валином, метионином и аспарагином. [c.140]

Лейцин, валин Пировиноградная кяслота [c.51]

Многим ученым (Грин и др.) удалось выделить из печени и почек крыс фермент, дегидрирующий около 12 известных Ь-аминокислот (лейцин, валин, метионин, пролин, аланин, цистин, гистидин, фенилаланин, тирозин, триптофан и др.). [c.331]

Все а-аминокислоты, входящие в состав белков, разделяются на заменимые и незаменимые. Аминокислоты, не синтезирующиеся в живом организме, получили название незаменимых аминокислот. Для человека и всех видов животных незаменимыми являются следующие девять аминокислот лизин, треонин, триптофан, метионин, гистидин, фенилаланин, лейцин, валин и изолейцин. [c.5]

Многократными. хроматографическими анализами установлено, что в условия.х проведенных опытов (табл. 1,рис.2) к концу процесса электродиализа раствор средней камеры содержал сумм)- тольк о моноаминомонокарбоновых нейтральных кислот ([ ролин, оксипролин, и-аланин, лейцин, валин и глицин). [c.72]

Турба и др. (1943) использовали для разделения нейтральных аминокислот различия в их изоэлектрических точках. Нейтральные аминокислоты по положению их изоэлектрических точек можно расположить в ряд цистин (pH 5,0), серия (5,5), метионин (5,82), лейцин (5,88), валин (5,89), глицин (6,05), аланин (6,11), пролин (6,13). Цистин, имеющий самое низкое значение изоэлектрической точки, адсорбируется в колонке окиси алюминия в слегка подкисленной уксусной кислотой водноспиртовой среде значительно сильнее других компонентов и поэтому может быть количественно от них отделен. Далее к раствору добавляется формальдегид, который, по предположению авторов, значительно повышает кислотность аминокислот, в особенности серина и глицина, благодаря чему последние можно отделить на колонке анионообменной окиси алюминия. Из оставшихся аминокислот формальдегид удаляется и pH раствора доводится до 5,5. Этот раствор затем пропускается через колонку отбеливающей земли — флоридина, на которой происходит отделение основных аминокислот — аланина и пролина и от более кислых компонентов — лейцина, валина и метионина. Последние можно разделить при помощи активированного угля. [c.126]

При микробиологическом окислении из 1 т насыщенных углеводородов получается 0,8—1,0 т белковой массы, белки которой содержат все 11 незаменимых аминокислот (лейцин, валин, цистин, лизин, триптофан и др.) в соотношениях, необходимых для нормального питания человека и животных. Наряду с белками в этой массе присутствуют витамины Вь Вг, РР, Ве, В г и ростовые вещества. Биосинтез белковой массы происходит при 25—40°С в питательной среде, содержащей нормальные парафиновые углеводороды. Требуемые количества азота, фосфора, калия и микроэлементов добавляются извне, для чего используются азотные и фосфорные удобрения, а кислород поглощается из воздуха. [c.263]

Аланин—Лейцин—Валин—Аспарагиновая кислота—Глутаминовая [c.17]

При хроматографировании в этой системе гидролизатов желатина, казеина, жмыха поджелудочной железы отмечено четкое отделение от суммы следующих аминокислот лейцина, валина, пролина, аланина, лизина, а также глицина в нейтральной фракции, полученной из этих гидролизатов. [c.43]

Стандартные растворы аминокислот. Готовят следующим образом навески аминокислот (лейцина, валина, пролина, аланина, глицина, лизина), взятые с точностью до 0,0001 г, в количествах 0,05, 0,1, 0,3 г растворяют в дистиллированной воде в мерных колбах емкостью 100 мл. [c.62]

Разработаны хроматографические количественные методы определения лейцина, валина, пролина, аланина, лизина в белковых материалах с применением нерасслаивающейся системы растворителя (н-бутиловый спирт -вода—уксусная кислота в отношен 1и 3 2 1). [c.103]

Турба разработал подробную схему разделения нейтральных аминокислот. На колонке из окиси алюминия адсорбируется цистин, а все остальные аминокислоты удаляются водно-спиртовой смесью, подкисленной уксусной кислотой. Добавление формальдегида позволяет отделить серии и глицин на колонке из окиси алюминия, обработанной соляной кислотой. Удаляя из фильтрата формальдегид и доводя pH раствора до 5,5, адсорбируют аланин и пролин на колонке из флоридина. В растворе остаются лейцин, валин и метионин, которые разделяют на активированном угле. [c.154]

Для разделения аминокислот Тизелиус < разработал метод адсорбционного анализа с применением в качестве сорбента активного угля. Раствор продавливается через слой адсорбента, и получается жидкостная хроматограмма, состав которой определяется по разнице в коэффициенте лучепреломления. Этим способом были разделены смеси равных частей лейцина, валина и аланина. Таким же образом были разделены продукты расщепления казеина трипсином. Концентрация определялась при помощи микроинтерферометра. [c.154]

Константы кислотности аланина, лейцина, валина и других моно-аминомонокарбоновых кислот очень близки к таковым для глицина. [c.647]

Следует обратить особое имание на то, что триплеты, кодирующие одну и ту же аминомслоту, в большинстве случаев различаются только по третьему нуклеотидному остатку. Лишь в тех случаях, когда аминокислота имеет более четырех кодонов, различия в кодонах затрагивают также первое и второе положения в триплете. Если вся группа четырех кодонов, различающихся только по третьему нуклеотиду, кодирует одну и ту же аминокислоту, то можно говорить о семье кодонов. Как видно из рис. 3, имеется восемь таких семей кодонов —для лейцина, валина, серина, пролина, треонина, аланина, аргинина и глицина. [c.16]

Окуда и Хори [116] выделяли лигнин спиртовым раствором едкого натра по Филиппсу (см. Брауне, 1952, стр. 108) из рисовой и пшеничной соломы, сосновой хвои, листьев дуба и японского кедра. Лигнины содержали 2,6, 0,69, 0,35, 0,67 и 0,28% азота соответственно. Гидролиз лигнинов 6 н. соляной кислотой в течение 24 ч и хроматография на бумаге гидролизатов показали присутствие аргинина, лизина, гистидина, фенилаланина, серина, треонина, лейцина, валина, глицина, аланина, пролива, глютаминовой и аспарагиновой кислот. Гидролизат лигнина из рисовой соломы содержал также метионин. [c.120]

При подборе оптимальных условий определения варьировались условия опыта и системы растворителей. Потенциометрическое титрование проводилось как в водно-формоловой среде, так и в различных смешанных водно-органических средах в присутствии формалина. Применявшаяся трехкомпонентная система растворителей состояла из воды, органического растворителя и формалина в соотношении 40 40 20 объемн. %. В качестве среды для титрования карбоксильных групп были использованы следующие классы органических растворителей спирты (метанол, этанол, пропанол и бутанол), кетоны (ацетон и метилэтилкетон), нитрилы (ацетонитрил), амиды (диметилформамид). Указанным методом были проанализированы следующие аминокислоты аланин, серии, лейцин, валин, а-фенил-Р-аланин, трип- [c.104]

Объектами исследования являлись бензоилалапин, ацетиллей-цин, солянокислый орнитин, солянокислый аргинин, аспарагиновая кислота, цистеин, лейцин, валин, аминоуксусная кислота, глутаминовая кислота, треонин. [c.230]

Работы по биохимической переработке парафинов были начаты с 1957 г. во Франции. В этих работах было показано, что многие виды микробов живут и активно размножаются в смесях углеводородов в различных условиях в ловушках нефтеперерабатывающих заводов, в резервуарном отстое, в битумных покрытиНх дорог и пр. Были подобраны необходимые культуры бактерий, изучены их параметры роста и найдены оптимальные технические условия брожения углеводородных смесей. На 1 г парафиновых углеводородов получается около 1 г белковых веществ, содержащих все необходимые для питания человека и животных белки примерно с тем же содержанием И аминокислот (лейцин, валин, цистин, лизин, триптофан и др.), которые необходимы для роста организма. [c.28]

Существует несколько аминопептидаз, причем каждая специфична для определенной аминокислоты. Так, лейцилпептидаза гидролизует только остатки лейцина, валина и аланина, а пролиназа — только остатки пролина и оксипролина у аминного конца пептидной цепи пролидаза гидролизует остатки пролина, а протаминаза — остатки аргинина у карбоксильного конца пептидной цепи. Вероятно., существует большое число и дипептидаз, специфичных для различных аминокислот. [c.428]

Примечания. Хотя методы окисления по Фромажо, Гейцу и Мургу, а также по Блоку и Боллингу для микроопределения лейцина, валина и изолейцина оставляют желать много лучшего в смысле точности и простоты, они все же впервые дали возможность определять эти аминокислоты в малых количествах белков. [c.288]

Скорость инициирования полимеризации сильными первичными аминами велика, поэтому суммарная скорость процесса в этом случае определяется скоростью роста цепи. Последняя будет тем больше, чем больше положительный заряд на карбоксильном углероде 5 молекулы К. и чем меньше стерич. затруднений создает радикал К аминокислоты. Поэтому скорость полимеризации падает в ряду глицин, аланин, лейцин, валин, С-трет-бутилглицин, а-метилаланин (таблица). Скорость процесса в неполярных растворителях (бензол) выше, чем в полярных (диметилформамид). Кинетику К. а. п. изучают титрованием ненрореагировавшего К., определением количества выделяющейся СО5, а также исследованием ИК-спектров реакционной смеси. Реакция имеет первый порядок по К. и по инициатору энергия активации невелика и составляет в случае карбоксиангидрида -бензил-Ь-глутамата 27,6 кдж молъ (6,6 ккал/моль). [c.471]

Частично это обусловлено тем, что в каждом из этих белков преобладают разные типы аминокислот. а-Кератины особенно богаты аминокислотами, содержащими гидрофобные, нерастворимые в воде К-группы. К таким аминокислотам относятся фенилаланин, изо-лейцин, валин, метионин и аланин. Кроме того, мы видели, что в полипептидных цепях а-кератинов К-группы аминокислотных остатков расположены с наружной стороны обвитых одна вокруг другой спиралей. В результате на поверхности фибрилл а-кератина оказывается большое число гидрофобньк К-групп, занимающих фиксированное положение и обращенных в сторону водной фазы. Именно этим и объясняется нерастворимость а-кератина. Хотя в глобулярных белках тоже может содержаться много гидрофобных К-групп, полипептидные цепи этих белков свернуты таким образом, что гидрофобные К-группы оказываются спрятанными внутри глобулы, где они не соприкасаются с водой, а на наружной поверхности распола- [c.173]

Тирозин. Наличие фенольной группы в этой кислоте обычно препятствует образованию смешанного ангидрида, так как фенольная группа вступает в реакцию с алкильным эфиром хлор-угольной кислоты. Одним из примеров может служить салициловая кислота [79], а другим —карбобензилокситирозин [80]. Для того чтобы получить удовлетворительные результаты, необходимо блокировать фенольную группу в тирозине [41] с этой целью применялись тозильные [81], карбобензилокси-[82] и ацетильные [28] производные. С другой стороны, блокирование не является необходимым в случае карбобензилокси-5-бензил-Ь-цистеинил-Ь-тирозина. Смешанный ангидрид образуется с этиловым эфиром хлоругольной кислоты и конденсируется с метиловыми эфирами лейцина, валина, фенилаланина [83] или изолейцина [84] с выходом 60—75%. Таким н<е образом К-то-зил-5-бензил-Ь-цистеинил-Ь-тирозин [85] и М-карбобензилокси-5-бензил-Ь-цистеинил-Ь-тирозин [82, 86] реагируют в виде ангидрида с изобутиловым эфиром хлоругольной кислоты с Ь-фенил-аланил-Ь-глутаминил-Ь-аспарагином выход неочищенного продукта реакции 62—64%. Аналогичный ангидрид из К-тозил-5-бензил-Ь-цистеинил-Ь-тирозил-Ь-фенилаланина образует пептид с Ь-глутаминил-Ь-аспарагинил-5-бензил-Ь-цистеином с выходом 59% [87]. Ввиду того что присутствие 5-бензил-Ь-цистеина рядом с остатком тирозина может уменьшить реакционную способность фенольного гидроксила, защищать его нет необходимости. [c.188]

Восемь аминокислот (лизин, треонин, триптофан, метионин, фенилаланин, лейцин, валин и изолейцин) нербходимы для всех исследованных видов животных (см. табл. 10). Исследования в области питания во многом способствовали выяснению путей обмена этих аминокислот. Ряд примеров будет приведен здесь и в гл. IV. [c.121]

АМИНОКИСЛОТЫ. Производные карбоновых кислот, в которых один или два атома углеводородного радикала замещены аминогруппой NHj. Входят в состав белков, которые являются полимерами А. По числу карбоксильных групп (СООН) различаются moho- и дикарбоновые А., по числу аминных групп различаются MOHO- и диаминовые А. В зависимости от положения аминогрупп различают альфа-, бета- и гамма-кислоты. Получаются синтетически или выделяются из белков. А. занимают центральное место в обмене азотистых соединений в животных, растениях и микроорганизмах, так как служат источником образования белков, гормонов, ферментов и многих других соединений. В настоящее время известно более 90 природных А. В белках содержится лишь около 20 А. Растения и автотрофные микроорганизмы способны синтезировать все входящие в их состав А. Животные могут синтезировать лишь следующие А. аланин, аргинин, аспарагиновую кислоту, глутаминовую кислоту, гистидин, глицин, серин, тирозин, цистеин, цистин и так называемые иминокислоты — пролин и оксишролин. А., которые могут синтезироваться в организме животных, называются заменимыми. Для всех видов животных безусловно незаменимыми являются лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин, лейцин, валин, изолейцин. Ряд А. используется в кормлении с.-х. животных. [c.22]

Значительных успехов в разделении аминокислот методами электродиализа достигли Рязанов и сотр. [52, 53]. Исследования электродиализа гидролизата желатины (pH 5—7), циркулирующего через среднюю камеру ячейки, отделенную от катодной камеры катионитовой мембраной марки ] К-40, а от анодной — анионитовой мембраной марки МА-40, показали, что в средней камере можно выделить нейтральные моноаминокислоты (пролин, оксипролин, а-аланин, лейцин, валин, глицин), свободные от примесей основных и кислых аминокислот [52]. Однако некоторое количество нейтральных кислот попадает вместе с аргинином, лизином и гистидином в катодную камеру и с аспарагиновой и глутаминовой кислотами — в анодную. Следовательно, этот способ дает возможность получить лишь чистую фракцию нейтральных моноаминокарбоновых кислот. Уход части нейтральных кислот из центральной фракции авторы [53] объясняют следующим образом. Во-первых, pH граничных слоев мембран отличаются от значения pH в объеме электролита. Это приводит к тому, что нейтральные кислоты, попадая в граничные слои мембран, заряжаются отрицательно. В результате аминокислоты принимают участие в переносе тока, попадают и в катодное, и в анодное пространства даже при pH раствора в средней камере, близком к изоэлектрической точке. Во-вторых, согласно [53], возможна диффузия этих кислот как через катионообменную, так и через анионообменную мембраны. Однако этот источник потерь не может играть существенной роли [c.270]

Растворитель А пропускают через колонку со скоростью 15 мл час. Когда с колонки сойдет ФТГ-фенилаланин, продолжают элюирование растворителем Б. ФТГ-аминокислоты выходят в следующем порядке лейцин, валин, пролин, фенилаланин, метионин, аланин, трионин, лизин, оксипролин. На фиг. 64 приведены результаты, полученные после реакции фенилизотиоцианата со смесью, содержащей около 0,1 мкМ каждой аминокислоты. [c.168]

Аргинин Тирозин. , Лнзин. . . Сери . . . Треонин. . Лейцин. . . Валин. . . Аланин. . . Фенилаланин Гистидин. . [c.189]

Нативный ЛГ очень стабилен к действию протеолитических ферментов, практически не гидролизуется химотрипсином, но он стро расщепляет р-субъединицу, когда она отделена от а-субъединицы и препятстаует образованию активной молекулы. а-Субъединица трудно гидролизуется химотрипсином и не теряет способность образовывать с р-субъединицей активный комплекс. Таким образом, а-субъединица может защищать р убъединицу от действия химотрипсина, закрывая, по-видимому, доступ к пептидным связям гидрофобными аминокислотными остатками (лейцина, валина, изолейцина), чувствительными к действию фермента. [c.279]

Для выявления пятен следующих аминокислот лейцина, валина, аланина, глицина, лизина, хроматограмму погружают на несколько секунд в 0,5%-ный раствор нингндрина в ацетоне, вынимают из него, высушивают, затем прогревают в течение трех минут в сушильном шкафу при температуре 80 . [c.43]

Расщепление аминокислот через нх N-бензоильные производные страдает тем недостатком, что получение, а также гидролиз бензоильных производных идут в довольно жестких условиях и гидролиз оптически активного продукта сопровождается частичной рацемизацией. Поэтому наряду с бензоилированием Фишер использовал иную защиту аминогруппы. Действием муравьиной кислоты он переводил аминокислоты в Ы-формильные производные, расщепляя их при помощи алкалоидов и отщепляя формиль-ную группу путем гидролиза в кислой среде (лучше всего путем кипячения с НВг). Таким образом были расщеплены лейцин, валин, [c.397]

В начале нашего столетия Эрлих описал биохимическое расщепление серии аминокислот. Оказалось, что дрожжи в процессе брожения перерабатывают преилпществснно ь-ф< р-мы аминокислот, а их оптические антиподы накапливаются. Таким путем могут быть выделены с выходом 60—/0% оптически чистые D-изомеры аланина, лейцина, валина, изолейцина, изо-валина, серина, фенилаланина, глутаминовой кислоты, гистидина. Однако подобным биохимическим методом удается расщепить не все аминокислоты. Фенилглицин получается лишь с небольшим вращением, а рацематы аспарагиновой кислоты, пролина и тирозина совсем не расщепляются действием бродящих дрожжей. [c.574]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология