Формы белковых макромолекул

Значение pH, соответствующее изоэлектрическому состоянию белков, принято называть изоэлектрической точкой (ИЭТ). Для большинства белков ИЭТ лежит в области кислых растворов. Так, для казеина она равна 4,6, для желатина 4,7, для глобулина 5,4. Положение ИЭТ зависит от наличия солей в растворе. Некоторые анионы, например NS , сдвигают ее в кислую сторону, а катионы, особенно многовалентные, — в щелочную. Изменение свойств растворов белков вблизи ИЭТ связано с изменением формы белковых макромолекул. Их форма имеет резко выраженную зависимость от pH среды. [c.207]

Среди высокомолекулярных соединений важное место занимают белки. Они играют основную роль во всех жизненных процессах, а продукты их переработки — в технике и производстве. Белки являются полимерными электролитами, так как их молекулы содержат ионогенные группы. Поэтому растворы белков имеют целый ряд особенностей по сравнению с растворами других полимеров. В состав молекул белков входят разнообразные а-аминокислоты, в общем виде формула их строения может быть записана в форме КНг — К — СООН. В водном растворе макромолекула представляет амфотерный ион КНз — К — СОО . Если числа диссоциированных амино- и карбоксильных групп одинаковы, то молекула белка в целом электронейтральна. Такое состояние бедка называют изоэлектрическим состоянием, а соответствующее ему значение pH раствора — изоэлектрической точкой (ИЭТ). Чаще всего белки — более сильные кислоты, чем основания, и для них ИЭТ лежит при pH < 7. При различных pH изменяется форма макромолекул в растворе. В ИЭТ макромолекулы свернуты в клубок вследствие взаимного притяжения разноименных зарядов. Б кислой и щелочной средах в макромолекуле преобладают заряды только одного знака, и вследствие их взаимного отталкивания молекулы распрямляются и существуют в растворе в виде длинных гибких цепочек. Поэтому практически все свойства растворов белков проходят через экстремальные значения в изоэлектрическом состоянии осмотическое давление и вязкость минимальны в ИЭТ и сильно возрастают в кислой и щелочной средах вследствие возрастания асимметрии молекул, минимальна также способность вещества к набуханию, оптическая плотность раствора в ИЭТ максимальна. Изучение всех этих свойств используется для определения изоэлектрической точки белков. [c.443]

По форме макромолекул белки разделяются на фибриллярные и глобулярные. Фибриллярные белки состоят из макромолекул, имеющих вид тонких вытянутых нитей. В эту группу входят белки мышечных тканей и кожных покровов, белки волос, шерсти, шелка. При комнатной температуре эти белки нерастворимы в воде, но могут набухать в ней. При повышенной температуре некоторые из них (желатин) растворяются с образованием очень вязких раство- [c.261]

Для ИЭТ характерно свертывание макромолекул белка в клубки в заряженном состоянии цепи белков имеют вытянутую форму. В ИЭТ уменьшается вязкость растворов бел- [c.468]

Многочисленными исследованиями установлено, что все белки по форме их макромолекул могут быть подразделены в основном на две группы — фибриллярные и глобулярные. [c.338]

Глобулярные белки (от латинского слова 1оЬи1а — шарик) состоят из макромолекул шаровидной, эллипсовидной, реже веретенообразной формы. Характерной особенностью этих белков является хорошая растворимость в воде, т. е. высокая гидрофильность. Глобулярные белки находятся главным образом в биологических жидкостях в крови, лимфе, протоплазме клеток. Белки этой группы — альбумины, а также глобулины яичного белка, молока, сыворотки крови, пепсин желудочного сока и другие — выполняют в организме очень важные биологические функции. [c.338]

Водородные связи являются одним из основных факторов, определяющих стабильность и форму биологических макромолекул живых организмов (в том числе целлюлозы, белков, нук- [c.40]

Форму коллоидных частиц, вирусов, многих макромолекул, включая молекулы более крупных белков, впервые оказалось возможным увидеть на флуоресцирующем экране и сфотографировать с помощью электронного микроскопа, изобретенного в конце 30-х годов XX века. Длина волны потока электронов при достаточной ускоряющей разности потенциалов имеет порядок 10 м, что меньше размеров коллоидных частиц. Поэтому взаимодействие потока электронов с коллоидными частицами происходят по законам геометрической оптики. [c.297]

Все белки по форме их макромолекул делятся на фибриллярные и глобулярные. Асимметрия молекул фибриллярных белков, т. е. отношение а/6, где а — длина макромолекулы, Ь — ее толщина, достигает в отдельных случаях нескольких тысяч. Это указывает на то, что макромолекулы фибриллярных белков имеют выпрямленную или в той или иной степени изогнутую структуру. Сюда [c.359]

Вторичная структура белковой молекулы - это конформация участков полипептидной цепи. Линейный полимер, первичная структура которого включает много шарнирных фупп и взаимодействие между боковыми радикалами в котором не очень велико, образует статистический клубок. Он не обладает определенной трехмерной структурой или формой, так как она постоянно изменяется под действием микроброуновского движения. Однако вследствие взаимодействия боковых заместителей аминокислотных звеньев макромолекулы белка способны свертываться в более плотный, чем статистический, клубок, в результате чего возникает компактная глобулярная структура белковой макромолекулы. [c.344]

Уравнение (XVI. 4) можно получить на основании приближенной теории, исходя из модели связанных осцилляторов. В этом уравнении фигурируют три (а не четыре, как в двучленном уравнении Друде) параметра, определяемых экспериментально. В отличие от параметра параметры о и Яо почти не зависят от природы растворителя. Поскольку второй член в уравнении (XVI. 4) описывает вклад спиральной структуры в дисперсию оптического вращения, параметр Ьо может служить мерой содержания спиральных форм в макромолекуле. В большинстве случаев данные по дисперсии дают возможность достаточно точно определить эти три параметра. Параметр >о определяют по наклону кривой зависимости [/га ](Я —Хо) от построенной на основании уравнения (XVI. 4). Значение Яо подбирают методом проб й ошибок так, чтобы получить прямую линию. Поскольку как для хаотического клубка, так и для а-спиральной конфигурации многих белков и полипептидов Яо 212 ммк, вклад а-спиральной конфигурации характеризуется только величиной параметра Ьо- [c.289]

Такого рода изменения конформации называют денатурацией. Этот термин применим не только для глобулярных белков, но и для аналогичных реакций нуклеиновых кислот, вирусов, а также белков, макромолекулы которых в исходном состоянии имели палочкообразную форму, и т. д. Однако большинство работ в этом направлении было посвящено глобулярным белкам, денатурация которых и будет рассмотрена в настоящем разделе. [c.703]

Наряду с сефадексом для гельфильтрации успешно применяются другие материалы, такие как агар и синтетические гидрофильные полимеры, например, полиакриламидные гели — биогели, а также гидрофобные полимеры, набухающие в органических растворителях и используемые для фракционирования гидрофобных полимеров. Весьма удачным для белковой физико-химии оказалось использование агара. Пористость агарового геля зависит от концентрации агара. С уменьшением его концентрации в геле доступность внутренних частей зерен для макромолекул увеличивается. На низкоконцентрированных гелях (2,5—5%) имеется возможность разделять белки с молекулярным весом вплоть до миллионов [25]. Так, гемоцианины, тироглобулин, у-глобу-лин человека, сывороточный альбумин, а- и р-лактоглобулин обладают существенно различными скоростями перемещения на колонке из агара. Стандартизация метода гельфильтрации позволяет его использовать не только для фракционирования белков, но и для определения молекулярного веса в весьма простом хроматографическом эксперименте. Интересной областью приложения гельфильтрации на сефадексе явилось определение молекулярного веса мономерных форм белков, способных к ассоциации. Как известно, полная диссоциация подобных комплексов наблюдается при столь низких концентрациях растворов, когда использование [c.204]

Форма белковых макромолекул. Физическими методами исследования (например, ультрацентрифугированием) удалось установить, что все белки по форме их макромолекул могут быть подразделены на две группы—фибриллярные белки и глобулярные белки. [c.173]

Белки в зависимости от формы своей макромолекулы разделяются на две группы [c.469]

Изучение оптической деятельности, периодов идентичности и вязкости растворов показало, что многие белки могут находиться в Р форме, когда цепь макромолекулы почти полностью вытянута, и а-форме, когда цепь свернута в спираль (рис. 137). Возможно сосуществование обеих форм (часть макромолекулы вытянута, а часть свернута), как, например, у волокнообразующих фибриллярных белков. Известную стабилизацию р-формы обеспечивают межмолекулярные силы (ван-дер-ваальсовские, водородные и солеобразные связи). При возникновении а-модификации часть этих сил, действуя уже внутримолекулярно, заставляет макромолекулу складываться в спираль за счет вращения вокруг ковалентных связей цепи (см. рис. 137). Естественная форма кератина природной шерсти представляет собой а-модификацию, рентгенограмма р-кератина начинает проявляться только при растягивании шерстяного волокна. [c.441]

Опыт показывает, что в изоэлектрическом состоянии вязкость белков наименьшая. Это связано с изменением формы макромолекул, так как макромолекулы в развернутом состоянии придают растворам более высокую вязкость, чем макромолекулы, свернутые в спираль или клубок. [c.340]

Рис. 187. Схема перехода Р-формы белка в а-форму направление оси макромолекулы указано двойной стрелкой

Приведены методы оценки молекулярных масс, полидисперсности, формы и размеров макромолекул рассмотрены вопросы синтеза волокнообразующих полимеров методами полимеризации и поликонденсации при малых и глубоких степенях конверсии, а также даны основные сведения по химии и физикохимии природных волокнообразующих полимеров целлюлозы, хитина и фибриллярных белков. Изложение основано на количественных примерах и задачах, наиболее часто встречающихся в практике научных и технологических работ. [c.2]

В химии высокомолекулярных соединений форма макромолекулы приобретает очень важное значение. Так, макромолекула линейного полимера в зависимости от геометрии элементарных звеньев и порядка их чередования (если они различаются по химическому составу и стереометрии) может по своей форме приближаться к жесткой палочке (полифенилены, полиацетилены), свертываться в спираль (амилоза, нуклеиновые кислоты, пептиды) или в клубок — глобулу (глобулярные белки). В зависимости от формы макромолекулы линейные полимеры могут значительно различаться по свойствам. Но в то же время они имеют ряд общих свойств, характерных именно для линейных полимеров, которые отличают их от полимеров с иной геометрической формой молекул. [c.47]

Полимеры представляют собой неоднородные системы в отношении как формы макромолекул, так и молекулярных масс. Такая физико-химическая неоднородность определяется условиями синтеза и очистки полимера. В отличие от низкомолекулярных соединений полимеры представляют собой смесь макромолекул различной молекулярной массы, часто различающихся даже по химическому составу (сополимеры, производные целлюлозы и хитозана, белки). Полимерные материалы (волокна, пленки) могут быть изготовлены и из смесей полимеров. [c.16]

С помощью электронного микроскопа в отличие от ультрамикроскопа удается рассмотреть изображение и форму коллоидных частиц. Это позволило, иапример, изучить форму и строение вирусов, которые имеют размер 1—100 нм, наблюдать макромолекулы, например молекулы белков, динамику формирования коллоидных частиц, строение гелей и т. д. Одним из существенных ограничений электронной микроскопии при исследовании коллоидных растворов является необходимость получения объекта в твердом состоянии в очень тонком слое. [c.395]

Многие вещества входят в живые организмы в форме макромолекул, полимеров с высокой молекулярной массой. Биополимеры можно подразделить на три большие класса белки, углеводы и нуклеиновые кислоты. В пище животных белки, углеводы и молекулы из класса соединений, называемого жирами, служат важнейшими источниками энергии. Кроме того, полимерные углеводы выполняют функции важнейших строительных материалов, придающих форму растительным организмам, а [c.443]

Поскольку белок обычно является более сильной кислотой, чем основанием, то изоэлектрическая точка его лежит при pH ниже 7. Иначе говоря, для достижения изоэлектрической точки в растворе белка должнО содержаться некоторое количество кислоты, подавляющее избыточную ионизацию кислотных групп. Так как в изоэлектрической точке число взаимодействующих ионизированных основных и кислотных групп в молекуле одинаково, то гибкая макромолекула в этом состоянии свернется в клубок. Плотность клубка вследствие сил притяжения между разноименно заряженными группами будет больше той плотности, которая отвечает наиболее статистически вероятной форме макромолекулы или максимальной ее энтропии. [c.469]

Наличие в молекулах полиэлектролнтов групп различной природы определяет возможность возникновения взаимодействий разных видов (электростатических, гидрофобных, водородных связей) и повышенную по сравнению с нейтральными полимерами склонность цепей полиэлектролитов к конформационным изменениям при изменении pH, температуры раствора, природы растворителя. Об изменении конформации макромолекул можно судить по значению параметра а уравнения Марка — Куна — Хаувинка [т]] = = КМ . Известно, что а зависит от конформации макромолекул в растворе и изменяется от нуля для очень компактных клубков до 2 для палочкообразных частиц. Для многих глобулярных белков а = 0. В растворе сильного полиэлектролита при достаточно высокой ионной силе раствора а = 0,5, т. е. цепь имеет конформацию статистического клубка с уменьшением ионной силы параметр а увеличивается и при ионной силе, близкой к нулю, стремится к а = 2. Для слабого полиэлектролита в заряженной форме, а также для полипептидов в конформации а-спирали а = = 1,5—2. [c.123]

Молекула белка, ведущая себя в этом случае как основание, приобретает положительный заряд и при электрофорезе движется к катоду. Поскольку между одноименно заряженными группами, разбросанными по всей длине молекулы, действуют электрические силы отталкивания, свернутая в клубок цепная молекула белка в кислой среде будет стремиться распрямиться. Плотность молекулярного клубка в результате этого понизится и может стать даже ниже той плотности, которая соответствует наиболее стати- стически вероятной форме гибкой макромолекулы. Однако при большом избытке НС1 из-за наличия большого количества хлорид-ионов степень ионизации соединения INH3—R—СООН, являющегося солью сильной кислоты и слабого основания, будет понижаться и молекула снова свернется в более плотный клубок. [c.470]

У так называемых глобулярных белков макромолекула свернута в клубок, глобулу, приближающуюся по своей форме к шару. Измеряя светорассеяние, диффузию и вязкость подобных белков в растворе, Сардон показал, что только в изоэлектрической точке образуется шарообразная частица. По обе стороны этой точки макромолекула белка, приобретая заряд того или другого знака, вытягивается в эллипсоид. Одновременно с растягиванием усиливается гидратация макромолекулы, по-видимому, за счет частичного освобождения сил, стягивающих цепь в клубок. Эти процессы оказались обратимыми в пределах pH от 3,5 до 10,0. Кроме того, добавление нейтральных солей в раствор белка (повышение ионной силы) подавляет эффект растяжения, как это имеет место у синтетических полиэлектролитов. [c.579]

Из соображений общности уравнение (XVI. 4) применяют и в тех случаях, когда можно пользоваться и простым уравнением Друде (при этом считают 6о=0). Для некоторых типов молекул йо 0 для структуры хаотического клубка и Ьц——630, если вся структура представляет собой правую а-спираль. Для полипролина и для полипептидов с заместителями у р-углерода, отличными от водорода, параметры дисперсии имеют другие значения. Однако содержание таких аминокислот в белках обычно меньше 20%. Если зависимость Ьо от доли а-спиральных форм является линейной, то этот параметр может служить мерой содержания спиральных форм в макромолекуле (при отсутствии других форм вторичной структуры). [c.289]

Свободные гидроксильные и аминогруппы в белках, а также водородные атомы пептидной (амидной) связи могут быть использованы для различных превращений. Например, амино- и гидроксильные группы можно проацетилировать или прометилировать. Однако продукты превращения белков не являются сырьем для дальнейшей переработки в большинстве случаев эти реакции применяются для фиксации определенной формы белка и придания ему нерастворимости. С этой целью обычно используют реакции, связанные с образованием сетчатой структуры, например обработку формальдегидом, приводящую к образованию метиленовых мостиков между макромолекулами (при получении искусственного рога, галалита, и т. д.). Более подробно о способах переработки различных белков сообщается в технологической части книги. [c.126]

Мы рассмотрели важнейшие структурные характеристики основных биологических полимеров — белков и ДНК, сводящиеся к наличию устойчивой спиральной формы этих макромолекул, стабилизованной водородными связями. В ряде работ Доти и его сотрудников (см. обзор [ ]) была изучена не только структура природных и синтетических полииентидов и полинуклеотидов, но и весьма интересные и важные изменения этой структуры. [c.240]

Интересующий нас вопрос можно сформулировать и иначе является ли морфология клеток прямым следствием морфологии молекул белков В таком виде этот вопрос эквивалентен вопросу о возможности многократного увеличения молекул с сохранением их морфологических особенностей. Подобная возможность кажется сомнительной. Форма и морфологические особенности зерен серебра никак не связаны с формой фотографического изображения. Ситуация с клеткой, ее морфологией и формой белковых макромолекул представляется сходной. Диаметр субъединицы белка порядка 10 А, диаметр клетки порядка 10 мк, т. е. их диаметры различаются на 4 порядка. (В фотографии диаметр зерна серебра тоже отличается от линейного размера детали изображения на 4 порядка.) Однако мы не удивляемся тому, что форма даже гигантских монокристаллов является следствием прямого увеличения элементарной кристаллической ячейки атомарно-молекулярных размеров. Но теперь взглянем на рисунки, на которых изображены инфузории, неклеточные гигантские водоросли — вошерия, ацетабулярия, ботридиум и др. (см. рис. 15, 20) уж очень их морфология отличается от морфологии кристалла. Очень уж эта морфология неправильна и причудли- [c.150]

Включенные соединения можно классифицировать по форме их молекул па компоненты с молекулами сферической (Нд, N3, С1з, СН4, СС14), продолговатой (линейные парафиновые углеводороды, целлюлоза, белки, каучук) и плоской формами (ароматические углеводороды и их производные, орторомбическая сера). Особую группу составляют трехмерные макромолекулы. [c.76]

Пасынский, Бреслер, Талмуд, Афанасьев и другие), макромолекула белка в водном растворе свернута в той или иной степени в глобулу—полярными группами и полипептидной цепью наружу, а неполярными — преимущественно внутрь глобулы. Такая молекула является как бы элементарным микрорецептором, отвечающим вариацией формы на воздействие со стороны среды. Действительно, изменения состава, pH и других факторов изменяют взаимодействие со средой на отдельных участках, а следовательно, и форму макромолекулы. [c.110]

Согласно представлениям глобулярной теории белков, развитой главным образом трудами советских исследователей (Пасынский, Бреслер, Талмуд, Афанасьев и другие), макромолекула белка в водном растворе свернута в тон или иной степени в глобулу- полярными группами и полипептидной цепью наружу, а неполярными — преимуществеипо внутрь глобулы. Такая молекула является как бы элементарным микрорецептором, отвечающим вариацией формы на воздействие со стороны среды. Действительно, изменения состава, pH и других факторов изменяют взаимодействие со средой на отдельных участках и, следовательно, форму макромолекулы. [c.102]

Рис. 107. Форма макромолекулы белка в кислой среде, (аЬ в изо- электрической точке б) и в щелдчадй среде [в),

Справочник химика 21

Химия и химическая технология