Ферменты и фиксация СОг,

Одной из важнейших проблем современности является возможность фиксации атмосферного аз ота в мягких условиях. Природа давно справилась с этой задачей. Биологическая фиксация азота происходит в результате восстановительных процессов, в ходе которых атмосферный азот переходит в аммиак. Решающую роль здесь играет фермент нитрогеназа. Содержащиеся в нем соединения железа и молибдена активируют азот, при контакте кото- [c.281]

Фиксация азота. В настоящее время получен фермент, который катализирует превращение атмосферного азота, в аммиак и органические азотсодержащие вещества. Неферментативная фиксация атмосферного азота требует чрезвычайно жестких условий (высокие давление и температура) даже с лучшими неорганическими катализаторами. В присутствии же фермента фиксация происходит в мягких условиях. В будущем эта особенность, по-видимому, будет иметь промышленное значение. [c.358]

И, наконец, обратим внимание еще на один аспект моделирования, имеющий важное прикладное значение, — это создание высокоактивных и высокоспецифичных катализаторов, действующих по принципам ферментативного катализа. В настоящее время, однако, в этом направлении делаются лишь первые шаги, по которым трудно судить о реальных перспективах в этой области. В качестве примера можно указать на успехи в моделировании нитрогеназы — фермента, катализирующего реакцию восстановления молекулярного азота [7, 8]. Не исключено, что с помощью систем, моделирующих нитрогеназу, можно будет решить важную прикладную задачу — фиксацию азота в мягких условиях. [c.72]

Среди соединений азота большой интерес представляют комплексы, в которых молекула азота связана с ионом (или ионами) металла. Хорошо известны комплексы молекулы N2 с соединениями молибдена, кобальта, железа, никеля, рутения, рения, осмия и др. Подобного рода комплексы не являются экзотическими — они имеют прямое отношение к проблеме фиксации атмосферного азота и вопросам моделирования нитрогеназы (фермента, катализирующего процесс нитрификации). Интерес к таким соединениям стимулируется и практическими, и теоретическими причинами. В частности, относительная легкость образования соединений молекулярного азота дает возможность оценить, в какой мере справедливы обычные утверждения о его малой химической активности. [c.176]

Бесклеточные препараты нитрогеназы были выделены из целого ряда организмов. Всем этим ферментам свойственна быстрая инактивация в присутствии кислорода, что на первых порах сильно сдерживало развитие исследований. По-видимому, фиксация азота происходит в анаэробных участках клеток. Существует даже предположение, что леггемоглобин защищает азотфиксирующие ферменты корневых клубеньков от воздействия кислорода. Возможно, что леггемоглобин осуществляет также доставку Ог путем облегченной диффузии в аэробные митохондрии бактероидов при устойчиво низком давлении кислорода [8] [c.83]

Изучение группы близкородственных ферментов. Фиксация СО2 у гетеротрофных организмов [c.26]

РАСПРЕДЕЛЕНИЕ И ПРИРОДА ФЕРМЕНТОВ ФИКСАЦИИ АЗОТА [c.231]

Несмотря на то что ферменты фиксации N3 не были получены в высокоочищенном состоянии и схема, изображенная на фиг. 245, нуждается в существенных уточнениях, все же путь азота в процессе его фиксации представляется в настоящее время довольно отчетливо очерченным. [c.600]

Практически, однако, при восстановлении трудно избежать заполнения связывающих я-орбиталей (М—Ы) и повышения прочности связи. Предполагается, что белковый компонент фермента изменяет симметрию молекулы азота, так что группа Ме—N—N—Ме перестает быть линейной. Для высокоорганизованных систем характерно проявление новых степеней свободы (в данном случае деформации), с помощью которых осуществляются реакционные механизмы, не реализуемые в простых системах. Вопрос не решен окончательно, но считается бесспорным, что в активной группе нитрогеназы содержится два металла — молибден и железо, — причем ион молибдена переходит в процессе фиксации азота из состояния Мо (III) в состояние Мо (VI) и обратно. Значительные успехи в моделировании этого процесса достигнуты А. Е. Шиловым, М. Е. Вольпиным и В. Б. Шуром в СССР. [c.177]

К высшему достижению ферментной технологии будущего в области синтеза углеводов относится моделирование природного процесса фиксации СО2. Для этого необходимы кроме иммобилизованных ферментов еще и иммобилизованные коферменты. В этом направлении предпринимается много усилий [124]. [c.260]

Карбоксисомы - окружены однослойной мембраной и содержат ключевые ферменты фиксации углекислоты в цикле Кальвина (у фототрофных и некоторых хемолитотрофных прокариот). [c.42]

Исключительно важное значение химия поверхности адсорбентов и носителей имеет в газовой и жидкостной хроматографии для анализа сложных смесей, препаративного выделения чистых веществ и управления технологическими процессами. Химия поверхности играет важную роль и в процессах, протекающих в биологических системах. К ним относится, в частности, взаимодействие биологически активных веществ, в том числе лекарственных препаратов, с рецепторами — местами их фиксации в организме. Изучение модифицирования поверхности необходимо для решения вопросов совместимости искусственных материалов с биологическими. Химическое модифицирование адсорбентов применяется при разработке эффективных методов вывода из крови разного рода токсинов (гемосорбция). Прививка к поверхности крупнопористых адсорбентов и носителей соединений с определенными химическими свойствами необходима для иммобилизации ферментов, их хроматографического выделения и очистки, а также для иммобилизации клеток. Иммобилизованные ферменты и клетки эффективно используются в промышленном биокатализе, обеспечивая высокую избирательность сложных реакций в мягких условиях. Очистка и концентрирование вирусов гриппа, ящура, клещевого энцефалита и других для получения эффективных вакцин требует применения крупнопористых адсорбентов с химически модифицированной поверхностью. [c.6]

В самой общей форме характер действия металлических ионов на ферментные системы можно разделить на следующие виды 1) образование специфической структуры активного центра 2) образование структуры в системе активный центр-субстрат 3) поляризация групп активного центра и субстрата. Благодаря этому могут осуществляться процессы 1) воздействия на определенные группы субстрата — атаки молекул воды и других у ферментов типа гидролаз и фосфорилаз 2) процессы переноса (электронов и групп атомов) 3) процессы фиксации и переноса без глубоких изменений в переносимой молекуле (перенос кислорода гемоглобином). [c.363]

Другими ионами кальций в этой системе заменить нельзя. Ионы ртути, цинка, кадмия связываются в областях фиксации кальция и вызывают ингибирование ферментной активности этот эффект исчезает при добавлении в смесь ионов кальция. При замещении иона кальция на ион стронция сохраняется активность по отношению к гидролизу ДНК, но замещение ионом бария ведет к полной инактивации, как считают, вследствие геометрических искажений центра связывания кальция, которые передаются и на область связывания нуклеотида. Стерическое соответствие фермент — субстрат при этом утрачивается и активность резко падает. Эти примеры говорят о большом значении геометрической структуры, создаваемой и поддерживаемой ионом в системе фермент—ион—субстрат для правильного протекания ферментативной реакции. [c.364]

Ввиду огромного практического значения для сельского хозяйства очень большой интерес представляла бы разработка более эффективных неферментативных процессов фиксации азота. Предпринимались многочисленные попытки создать модель нитрогеназы, имитирующую природный биологический фермент. Например, смесь цистеина и молиб-дата натрия в отношении 1 1 обрабатывали таким восстанавливающим агентом, как МаВН4, считая, что в результате должен образоваться комплекс. содержащий Мо(1У). Этот комплекс должен был координационно связывать алкилнитрилы, способные восстанавливаться под действием NaBH4 на всех стадиях вплоть до алкена и аммиака [уравнение (14-11)]. [c.87]

Биохимические процессы наиболее перспективны для химической технологии. Они происходят в живой природе в атмосферных условиях (без повышения температуры, давления) под действием высокоактивных природных катализаторов — ферментов и гормонов, а также микроорганизмов, содержащих эти катализаторы. Возможности биохимических процессов в промышленности не ограничены, хотя природные биохимические процессы пока недостаточно изучены и еще мало воспроизведены в модельных условиях. Недавно возникла новая отрасль науки — техническая микробиология, которая изучает биохимические методы производства самых разнообразных химических продуктов. На практике реализован микробиологический синтез антибиотиков, витаминов, гормонов. В перспективе технической микробиологии находятся проблемы фиксации атмосферного азота, синтеза белков и жиров, окисления серы в диоксид и триоксид серы и, наоборот, [c.254]

Нуклеотиды в виде своих более или менее сложных производных составляют основу большой и важной группы коферментов. Как хорошо известно, ферментные системы состоят из белковой части, которая обеспечивает фиксацию субстрата и специфичность фермента и носит обычно название апофермента и кофермента, который с белком-носителем и обеспечивает протекание самой катализируемой ферментом реакции. [c.229]

Восстановление боргидридом натрия в присутствии субстрата приводит к фиксации последнего на ферменте. [c.181]

Подробная биография белка необходима для оценки биологического значения данного остатка. Как было показано на предыдущем примере, фиксация замен аминокислот почти полностью зависит от биологической роли соответствующей аминокислоты. Однако оценить эту роль довольно трудно, поскольку она может быть связана не только с определенной функцией белка, например каталитическим действием фермента, а со всеми другими взаимодействиями белка в организме на протяжении его жизненного пути от активации соответствующего гена до разложения полипептида. И хотя такие подробные биографии белков пока еще не доступны, можно тем не менее сделать некоторые общие замечания. [c.201]

Согласно современным представлениям, фотохимическая стадия Ф. заключается в поглощении хлорофиллом кванта света с переходом хлорофилла в восстановленное состояние вследствие присоединения к нему электрона или водорода из какого-либо восстановителя. Восстановленный хлорофилл с помощью нескольких последовательно действующих ферментов передает электрон или водород, а тем самым и поглощенную энергию на восстановление углекислоты. Что касается химизма фотосинтетиче-ского превращения углерода, то согласно современному представлению первичная фиксация СО2 происходит на углеводе, содержащем пять атомов углерода,— рибулозодифосфате, который при этом распадается с образованием фосфоглицериновой кислоты. Последняя восстанавливается до фосфоглицериново-го альдегида, который конденсируется с фосфодиоксиацетоном и образует фруктозодифосфат, а затем свободные сахара — гексозы, сахарозы и крахмал — в процессе, обратном гликолитиче-скому распаду. Очень важно, что растения могут осуществлять Ф. не только при естественном солнечном свете, но и при искусственном освещении, что дает возможность выращивать растения в разное время года. [c.269]

Ферментативный катализ, за редкими искшочениями, строго энантиоспе-цифичен (и по отношению к хиральным субстратам, и в смысле образования хиральных продуктов.). Поэтому хиральные природные соединения продуцируются в виде оптически чистых энантиомеров. Это свойство ферментов объясняется многоцентровым связыванием субстрата при образовании фермент-субстратного комплекса, предшествующем ферментативной реакиии. Такая фиксация ахирального субстрата в активном центре хиральной молекулы фермента обеспечивает возможность его атаки реагентом только с одной стороны, [c.494]

Рассматриваемые процессы имеют р.есьма большое практическое значение, изучены же они пока совершенно недостаточно и ведется в настоящее время интенсивное исследование. Интересно, что фермент нитрогеназа, необходимый для фиксации азота, как постепенно выясняется, тонко свя- [c.366]

Исключительно высокие скорости и степень селективности ферментативных реакций с давних пор интригуют химиков-органиков. Многочисленные предположения, начиная с более чем столетней давности идеи ключ-замок Э.чи-ля Фишера и до более современной ковдегшии взаимоиндуцированного соответствия Кошланда были выдвинуты для объяснения этих явлений. Каковы бы ни были конкретные подробности различных интерпретаций, все они предполагают тот или иной род фиксации субстрата внутри полости активного центра конформационно подвижной молекулы фермента вблизи его реакционноспособных групп. Возникающее в результате взаимодействие между реакционными центрами фермента и реакционноспособной конформацией субстрата считается одной из главных причин высоких скоростей и селективности, свойственных ферментативным реакциям. Дизайн химических структур, пригодных для экспериментального исследования относительной важности различных факторов, определяющих скорости и селективность органических реакций как моделей определенных аспектов ферментативного катализа, был и остается областью, вызывающей напряженное внимание. [c.486]

Продолжаются исследования некоторых физиологических свойств кристаллических ганглиозидов повышение температуры тела, увеличение устойчивости по отношению к палочке Коли, фиксация тетанус-ток-сина (токсин столбняка), расщепление ганглиозидов вирусами гриппа или ферментом, разрушающим рецепторы. [c.639]

После ополаскивания кусочков кожи в дистиллированной воде изготовляли замороженные срезы толщиной 25—30 мкм. Срезы погружали в дистил-лированиую воду, затем прибавляли нейтральный формалин в пропорции 9,5 0,5 и фиксировали в течение 15—20 мин (и на этом этапе мы уменьшили концентрацию формалина и сократили время фиксации, по сравнению с рекомендованными прописями с тем, чтобы избежать инактивации фермента). [c.141]

На практике иммобилизация часто осуществляется одновременно иеск. способами. Так, при фиксации ферментов ковалентными связями между их молекулами н матрицей обычно возникают также нековалентные взаимодействия. Известны способы предварит, хим, модификации молекул фермента низкомол, в-вамн или р-римыми полимерами, имеющими заряженные группировки, что изменяет у таких модифицир. белков электростатич. заряд молекулы и позволяет достаточно прочно сорбировать их на ионообменных смолах. При всех типах иммобилизации матрица, взаимодействуя с ферментом, может инактивировать последний или создавать пространств, затруднения для доступа субстрата к активному центру. При ковалентном связывании фермента для предотвращения отрицат, влияния матрицы между ией и молекулой фермента вводят разобщающую цепь атомов-спейсер (наз. также вставкой или ножкой ). Кроме того, часто стремятся использовать для иммобилизации гидрофильные матрицы, создающие вблизи фермента более естеств, микроокружение. [c.215]

При использовании белков в качестве лигандов о выборе точки закрепления в большинстве случаев не может идти речи — таких точек, как правило, на поверхности белка много. К счастью, биологическая, и в частности ферментативная, активность белка нередко сохраняется ири фиксации его в разных точках, если при этом активный центр белковой макромолекулы остается экснонированным. Разумеется, для некоторой доли молекул фермента точка связывания может оказаться в активном центре или вблизи него, что помешает взаимодействию с ним субстрата. Этим, в частности, обусловлено снижение суммарной активности при закреплении ферментов на матрицах. [c.386]

Важным представителем коферментов [Fe -Mo] металло-состава является молибден-феррум кофактор нитро-геназы — фермент, ответственный за азот-фиксацию атмосферного азота. [c.366]

ДУБЛЁ1ШЕ КОЖИ И МЕХА, обработка их дубильными (дубящими) в-вами с фиксацией структуры дермы путем придания ей пластичности, прочности, износоустойчивости и т. д. В результате между молекулами коллагена дермы (в произ-ве кожи) или кератина волоса (в произ-ве меха) и молекулами дубильного в-ва образуются хим. связи. Благодаря этому повышается т-ра сваривания коллагена, уменьшается склеиваемость элементов его микроструктуры, возрастает устойчивость дермы к действию ферментов и гидролизующих агентов, уменьшаются набухание ее в воде и усадка при сушке, увеличивается прочность при растяжении в обводненном состоянии, уменьшается смачиваемость и повышается упругость волоса Дубление (Д) проводят в барабанах, вращающихся с частотой 4-8 мин , при 20-33 С и атм давлении в зависимости от вида сырья продолжительность процесса 6-48 ч Используют как неорг, так и орг. дубильные в-ва Во мн. случаях применяют комбиниров. методы Д, т. е. одновременно или последовательно вводят в процесс неск различных по природе дубителей это позволяет сократить длительность Д, рационально использовать дубящие св-ва отдельных в-в [c.121]

Подробнее остановимся на свойствах цитохрома Р-450 (цитохром типа Ь). Он выделяется в лаборатории из клеток печени, коры надпочечников, бактерий и др. Ферментная система цитохрома Р-450, гидроксилирующая связи С-Н субстратов, содержит три компоненты. Первая - это ассоциат из НАДФ (см. XVI), из цитохрома Р-450 вторая - цитохром Р-450 и третья - это фосфолипиды. Исследователи наиболее глубоко проникли в структуру, функции и механизм действия этой ферментной системы. Однако вопросы механизма активации молекулы О2 этим ферментом не решены. Известно, что при функционировании Р-450 происходит экстракоординация фазу двух лигандов -атома S цистеинового остатка белка и О2. Следует учесть то, что атом серы в тиоспиртах и тиоэфирах является слабым экстралигандом даже для атома железа, имеющего достаточное сродство к S и образующего сульфиды с низким значением произведения растворимости. В отличие от имидазола, атом S, подобно гемоглобину, не обеспечивает прочного связывания О2. Поэтому механизм окислительного воздействия О2 должен быть связан с изменением окислительного состояния железа в цитохроме. На рис. 5.4 приведен каталитический цикл цитохрома Р-450. Координационные взаимодействия на атоме железа (экстракоординация) выступают здесь также четко, как в фотосинтезе и фиксации-переносе О2. [c.290]

В представленной схеме показаны реакции, катализируемые этим ферментом и обеспечивающие 1) фотосинтетическую фиксацию двуокиси углерода 2) первый этап фотодыхания (РБФ означает рибулозо-1,5-бисфосфат). [c.237]

Наиболее характерные для хлоропластов ферменты катализируют фотосинтетическую фиксацию двуокиси углерода — это так называемый цикл Кальвина. Ферментом карбоксилиро-вания является рибулозобисфосфаткарбоксилаза/оксигеназа. Этот фермент обладает многими весьма примечательными свойствами [26], в частности очень слабой энзиматической активностью по сравнению с активностями других ферментов цикла Кальвина. Кинетическое равновесие устанавливается очень высоким содержанием рибулозобисфосфаткарбоксилазы/оксигеназы, которая может составлять 80 % общего количества белков стромы. [c.242]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология