Белок кристаллы

Таким образом, наряду с обычной валентной активацией превра-шаемых молекул обнаруживается существование особой энергетической активации за счет энергии реакции, захваченной белковым компонентом фермента или кристаллической решеткой катализатора. Можно предполагать, что захваченная энергия фиксируется и передается по носителю (белку, кристаллу) в экситонной форме. [c.62]

Определение гомогенности выделенного белка кристаллизация (у чистого белка кристаллы одного типа) кривые растворимости (у чистого белка один перелом кривой растворимости) аналитическое ультрацентрифугирование (чистый белок дает один узкий пик) электрофорез в ПААГ, изоэлектрофокусирование (чистый белок дает одну полосу) иммунохимический (чистый белок дает одну полосу преципитации со смесью антител). [c.52]

Измерение спектров дисперсии оптического вращения (ДОВ) и кругового дихроизма (КД) получило широкое распространение как метод конформационного анализа оптически активных соединений. Особенно методы ДОВ и КД используются в органической химии, биохимии, энзимологии и молекулярной биологии. Данными методами исследуются белки, аминокислоты, нуклеиновые кислоты, стероиды, углеводы и полисахариды, вирусы, митохондрии, рибосомы, фармакологические средства, синтетические полимеры, координационные соединения, неорганические и редкоземельные комплексы, кристаллы, суопензии и пленки и т. п. и решаются следующие задачи 1) определение по эмпирическим пра вилам конформации и ее изменений под действием различных физико-химических воздействий 2) изучение механизма и кинетики химических реакций (особенно ферментативных) 3) получение стереохимических характеристик 4) измерение концентраций оптически активных веществ 5) определение спиральности макромолекул 6) получение электронных характеристик молекул 7) исследование влияния низких температур на конформацию соединений 8) влияние фазовых переходов типа твердое тело — жидкость — газ на изменение структуры. [c.32]

Исключение составляют макроскопические монокристаллы глобулярных белков, в узлах решетки которых располагаются отдельные белковые глобулу. Подобные кристаллы для синтетических линейных полимеров неизвестны, и их структура здесь не рассматривается. [c.172]

Водородная связь проявляется почти повсеместно— и в органических кристаллах (в них есть атомы С, И и О), и в белках (содержащих атомы С, Н и Ы), и в полимерах, и в живых организмах. Предполагают, что и действие памяти связано с хранением информации в конфигурациях с Н-связями. Всеобщность водородной связи обусловлена тем, что молекулы Н2О встречаются повсеместно, а каждая из нйх, имея в своем составе два атома водорода и две необобщенные электронные пары, может образовать четыре водородные связи. [c.236]

Заметный вклад в сравнительное изучение структуры активного центра лизоцима и способа связывания эффекторов в кристалле и растворе внес метод ядерного магнитного резонанса [41 — 46], который показал в целом согласие между структурой лизоцима в растворе и кристалле в отношении конформации белка и ориентации функциональных групп активного центра [42—44, 46]. [c.156]

Следует тем не менее подчеркнуть, что структура кристаллической решетки играет определенную роль, нанример, в эффекте связывания лизоцимом ионов металлов. Так, после вымачивания тетрагонального лизоцима в растворе Gd (III) в течение 20 часов степень заполнения активного центра ионами металлов составляла 24—38%, а в случае триклинного лизоцима эта величина составила 1,6—3,6% после вымачивания в течение 4 недель [33]. Это говорит о различной межмолекулярной упаковке белков в двух данных полиморфных формах кристаллического лизоцима. Тем не менее результаты исследования методами ЯМР [46] и рентгеноструктурными методами [2] в целом показали, что кон- формация лизоцима и ориентация функциональных групп его активного центра весьма близки (если не идентичны) в растворе и кристалле [46]. В цитируемой работе [46], однако, ие обсуждается, что рентгеноструктурный анализ был выполнен при низких или комнатных температурах, а изучение ЯМР — ири 54° С [46]. Иначе говоря, эти исследования выполняли по разные стороны от температуры конформационного перехода фермента (25—30° С 47—54]) и, следовательно, с различными конформациями лизоцима, которые заметно различаются по эффективности связывания фрагментов субстрата и, возможно, по конформации активного центра. Вопрос этот остается пока открытым в литературе, но требует более критического анализа при сопоставлении экспериментальных данных, полученных при различных условиях (в особенности, данных по изучению структуры фермента в растворе и кристаллическом состоянии). [c.158]

Кристаллы получают обычно кристаллизацией из растворов и расплавов. В природе встречаются кристаллы различных размеров от больших до нескольких сотен килограммов (горный хрусталь, флюорит, полевой шпат) до небольших, составляющих доли грам ма (алмаз). Синтетически получают кристаллы самых разнообраз ных веществ, вплоть до таких сложных, как белки и даже вирусы [c.139]

С этим, вероятно, связана очень большая роль водородных связей в белках и нуклеиновых кислотах, в органических кристаллах и полимерах. [c.34]

Водородные связи способствуют образованию разнообразных структур и играют большую роль среди факторов, определяющих геометрические конфигурации и свойства многих химических систем. Эти связи существуют в кристаллах льда и в жидкой воде, стабилизируют спиральную форму молекул белков (наряду с ди-сульфидными связями), обусловливают полимеризацию молекул органических кислот, цепное строение бикарбонатных ионов О О [c.133]

При съемке кристаллов белков, нуклеиновых кислот и других объектов с очень большими параметрами решетки, когда общее число отражений достигает нескольких десятков или сотен тысяч, а также при съемке кристаллов, нестабильных во времени или разлагающихся под действием рентгеновского излучения, возникает необходимость ускорения рентгеновского эксперимента. Один из естественных методов ускорения — повышение мощности рентгеновских трубок, в частности, использование трубки с вращающимся анодом или переход к другим источникам мощного у-излучения. Так, все шире используется синхротронное излучение, т. е. у-излуче-ние, возникающее при ускорении (устойчивом круговом движении) электронных пучков в синхротронах. Синхротронное излучение содержит у-кванты разной энергии и, следовательно, является аналогом белого спектра рентгеновской трубки. Но даже при монохроматизации посредством отражения от кристалла-монохроматора, связанной с ослаблением интенсивности на один порядок, интенсивность синхротронного излучения остается выше интенсивности характеристического излучения обычной рентгеновской трубки примерно на два порядка. [c.79]

Характерной особенностью межмолекулярных водородных связей является их направленность три атома Л, Н и 5, участвующие в образовании водородной связи, расположены на одной прямой. При этом расстояние Л — Н...В для различных веществ составляет 2,5— —2,8 А. Посредством водородных связей молекулы объединяются в димеры и полимеры. Такая ассоциация молекул приводит к повышению температуры плавления и кипения, увеличению теплоты парообразования, изменению растворяющей способности. Водородные связи обусловливают аномально высокую диэлектрическую проницаемость воды и спиртов по сравнению с диэлектрическими свойствами других жидкостей, молекулы которых имеют дипольные моменты того же порядка взаимную ориентацию молекул в жидкостях и кристаллах параллельное расположение полипептидных цепочек в структуре белка поперечные связи в полимерах и в двойной спирали молекулы ДНК. Благодаря своей незначительной прочности водородная связь играет большую роль во многих биологических процессах. Характерно, что молекулы, соединенные водородными связями, сохраняют свою индивидуальность в твердых телах, жидкостях и газах. В то же время они могут вращаться, переходить таким путем на одного устойчивого положения в другое. Кроме водорода промежуточным атомом, соединяющим два различных атома, может служить дейтерий, который, как водород, расположен на линии А П...В. При такой замене водорода на дейтерий энергия связи возрастает до нескольких десятков джоулей на 1 моль. [c.133]

Рентгенографические исследования кристаллов гемоглобина показывают, что его молекулы укладываются слоями, между которыми могут размещаться молекулы воды, вследствие чего происходит набухание белка при увлажнении его водой. [c.150]

Жидкокристаллическое состояние свойственно многим белкам и жирам, веществам, входящим в состав костей, мозга, мышц, сухожилий ферментам, передающим наследственные признаки. В жизнедеятельности человека и животного большую роль играет холестерин, который сам по себе не жидкий кристалл. Жидкими кристаллами являются его эфирные соединения. Нарушение обмена этих соединений в организме приводит к заболеванию атеросклерозом. Чтобы уметь управлять механизмом образования и разрушения жидких кристаллов в организме человека, нужно знать их структуру и свойства. [c.249]

В последнее время значительный интерес вызвали исследования, посвященные белковым кристаллам. Ботаники, исследуя растительные клетки, уже давно обнаружили в них кристаллы самой разнообразной формы кубики, шары, ромбы, нити и даже звезды. Исследования, проведенные в Ботаническом институте АН СССР, позволили выделить в белковом кристалле от дельные субъединицы различной формы. Анализы подтвердили, что кристаллы действительно состоят из белков. Их обнаруживали в любой части клетки — в ядре, в цитоплазме, в пластидах и в митохондриях. Было показано, что для некоторых растений число кристаллов в ядре — характерный устойчивый признак. Для других — насыщенность ядра кристалликами белка меняется. Причины, вызывающие кристаллизацию белка в естественных условиях, пока еще не выяснены. Не ясна и роль их в жизнедеятельности растений. [c.33]

Строением белков объясняются их весьма разнообразные. свойства. Они имеют разную растворимость некоторые растворяются в воде, другие — в разбавленных растворах нейтральных солей, а некоторые совсем не обладают свойством растворимости (например, белки покровных тканей). При растворении белков в воде образуется своеобразная молекулярно-дисперсная система (раствор высокомолекулярного вещества). Некоторые белки могут быть выделены в виде кристаллов (белок куриного яйца, гемоглобина крови). [c.353]

Вирусы — простейшие организмы, которые состоят, по-видимому, только из белка и нуклеиновой кислоты. Они кристаллизуются [23], причем рентгенограммы говорят о высокой степени регулярности их структуры. Например, палочковидные частицы вируса, вызывающие болезнь табака, размещаются, как в кристалле, причем по гексагональному закону. Сферические вирусные частицы полиомиелита объединяются в кристалл по форме, близкой к обычному ромбододекаэдру. Вирусы — это, по-видимому, некоторая категория, лежащая на границе между тем, что считают живым и неживым. [c.67]

Для получения сахара сахарную свеклу жут машинами на стружку, которую затем обрабатывают горячей водой. Вода извлекает из свеклы почти весь сахар выщелоченная стружка— жом—идет на корм скоту. Полученный раствор окрашен в темный цвет и содержит, кроме сахара, ряд примесей (щавелевая и фосфорная кислоты, белки, красящие вещества и др.). После очистки от примесей (обработкой известью) раствор фильтруют, упаривают в вакуум-аппаратах и отделяют выпавшие из раствора кристаллы (сахарный песок) на центрифугах. [c.343]

Молекулярная биология изучает биологические структуры и их функции на молекулярном и атомном уровне. Как научное направление молекулярная биология начала развиваться в период 1930—1940 гг., когда были достигнуты успехи в понимании тонкой структуры и свойств небольших молекул благодаря применению спектральных и магнитных методов, в первую очередь дифракции рентгеновских лучей на кристаллах (рентгеноструктурный анализ) и дифракции электронов молекулами газа этим успехам способствовал и прогресс в теории, связанный с появлением квантовой механики. Первые рентгенограммы фибриллярных белков и целлюлозы были получены в 1918 г., кристаллов глобулярных белков —в 1934 г. но только много лет спустя удалось полностью расшифровать строение белковых молекул. [c.428]

Рентгеноструктурный анализ кристаллов позволил установить полную пространственную структуру ряда глобулярных белков. Было показано, что вторичная структура этих белков представлена главным образом а-спиралью и двумя типами складчатого слоя. При помощи рентгеноструктурного анализа можно установить и положение каталитически активного центра в молекуле фермента, соединенного с ингибитором. [c.443]

Различными физическими методами выявлены разные типы взаимодействия воды с биополимерами. Прямые структурные методы—нейтронное рассеяние и рентгеноструктурный анализ— показали, что в кристаллах ДНК и белков некоторое количество воды жестко связано с биополимером. Например, методом рентгеноструктурного анализа рубредоксина с разрешением [c.45]

Эти процессы приводят к образованию рацемических смесей. Однако считается, что при спонтанной кристаллизации происходило разделение смесн. Наиболее вероятно, что разделение проходило случайным образом. Видимо, определяющую роль в разделении оптически активных соединений путем селективного комплексоебразования одного определенного стереоизомера играли минералы, как, например, природные асимметричные кристаллы кварца, и ионы металлов. В конце К01Щ0В, стереоселективная полимеризация олефинов на поверхности металлов (катализаторы Циглера — Натта) представляет собой хорощо изученный промышленный процесс для получения изотактических полимеров. Известно также, что связывание ионов металлов весьма важно для многих биохимических превращений. Такое связывание существенно для поддержания нативной структуры нуклеиновых кислот и многих белков и ферментов. Процесс отбора оптических изомеров мог происходить вследствие других физических явлений, например взаимодействие с радиоактивными элементами, радиация или космические лучи. Недавно проведенные эксперименты с стронцием-90 показывают, что D-ти-роэин быстрее разрушается, чем природный L-изомер. Весьма заманчиво привлечь эти факторы для объяснения происхождения диссимметричности в процессах жизнедеятельности. [c.186]

Число атомов в молекуле не ограничено. Молекулы газов могут содержать один атом (например, в веществе — аргоне, Аг), два (О2) может быть небольшое число атомов, измеряемое десятками (Зе). Молекулы гемоглобина, белка ответственного за перенос кислорода из легких к тканям тела, имеют эмпирическую формулу ( 738Hll65O208N20зS2Fe) и содержат тысячи атомов. Очень большое количество атомов часто содержат молекулы твердых веществ. Так, алмаз, практически представляет молекулу-кристалл, с числом атомов углерода, соизмеримым со значением постоянной Авогадро. Принято молекулы с числом атомов приблизительно до 100 и содержащих повторяющиеся группировки атомов условно называть олигомерами, а более крупные относят к полимерным молекулам или, просто, полимерам. [c.98]

АСПАРАГИН С4НаМ20а — моноамид аспарагиновой кислоты, бесцветные кристаллы, растворимые в воде. Содержится в белках и полипептидах,распространен в растительных и жквотных тканях. [c.32]

ГЕМОГЛОБИН (греч. haima — кровь и лат. globus — шар) — красные пигменты эритроцитов крови человека и животных. Г. представляет собой сложные белки группы хромопротендов они переносят молекулярный кислород от легких к тканям. В крови человека содержится около 750 г Г., т. е. н среднем 14,5% всей массы крови. Г.— кристаллы, хорошо растворимые в воде и нерастворимые в спирте, эфире и хлороформе. В состав Г. входит железо. [c.68]

Глицин (а-аминоуксусная кислота, гликокол) — СНа — СООН — однй из самых распространенных в природе аминокислот, входит в состав белков бесцветные кристаллы, т. пл. 232— 236° С, растворимы в воде. Г. выделяют из желатина, фиброина, шелка, а также синтезируют. Г. применяется для органического синтеза, для приготовления буферных растворов, в аналитической химии в качестве стандарта для определения аминокислот, для количественного определения Си, Ag. [c.78]

Обычно в чистых жидкостях газовые пузырьки быстро коа-лесцируют или лопаются, и пена практически не образуется. Для стабилизации пен в жидкость вводят ВМС (белки, танид), которые, адсорбируясь на поверхности раздела газ — жидкость, образуют механически прочные студни. Стабилизируют пены также с помощью поверхностно-активных веществ, главным образом полуколлоидов, молекулы которых имеют полярные и неполярные группы (например, стеарат или пальмитат натрия, некоторые красители). Адсорбируясь и ориентируясь на поверхности раздела жидкость — газ, они образуют поверхностные кристаллы высокой механической прочности. Стабилизаторы пен получили название пенообразователей. Для стабилизации пен используют также так называемые слабые пенообразователи, которые не образуют на поверхности раздела фаз механически прочных структур, а только понижают поверхностное натяжение и тем самым снижают термодинамическую неустойчивость пен. [c.453]

Благодаря тому что кристаллы лизоцима, как и все известные кристаллы белков, содержат в большом количестве воду, молекулы многих водорастворимых веществ могут диффундировать в них без особых затруднений. Это позволило Филлипсу с сотр. в 60-х годах выполнить еще одну пионерскую работу — провести рентгеноструктурное изучение фермент-субстратного комплекса, точнее комплекса лизоцима с низкомолекулярным аналогом субстрата, три-Ы-ацетилхитотриозой. Схема, показывающая взаимодействия между лизоцимом и трисахаридом, показана на рпс. 17. На основа1ши полученных данных авторы работы [18] заключили, [c.150]

Лизоцим в зависимости от условий кристаллизуется с образованием ряда полиморфных форм — тетрагональной, триклииной, моноклинной, орторомбической [29, 30]. Наиболее известна тетрагональная структура, с использованием которой и было получено большинство рентгеноструктурных данных. По мнению самого Филлипса [5], тетрагональная структура кристаллического лизоцима имеет один серьезный недостаток — молекулы фермента в ней подходят друг к другу особенно плотно и взаимодействуют в области участков Е и Р активного центра, что не позволяет наблюдать связывание сахаров с данными участками без разрушения кристаллов. Это, видимо, стимулировало изучение других кристаллических форм лизоцима [29—31], хотя и без особого успеха в выявлении новых деталей строения активного центра и механизма его действия. Более того, выяснилось, что триклигшый лизоцим еще менее пригоден в данном отношении для исследований, поскольку у него в кристаллической ячейке взаимно блокированы три участка активного центра — О, Е и Е [32, 33]. По предварительным данным, моноклинная и орторомбическая формы кристаллического лизоцима страдают тем же недостатком [34, 34а]. В настоян ее время надежды возлагаются на лизоцимы из других источников, такие как лизоцим из белка яиц черепахи [34], четвертичная структура которого практически идентична лизоциму из белка куриных яиц, но кристаллы содержат аномально большое количество воды. Возможно, и этом случае активный центр фермента будет более доступен для аналогов субстрата и эффекторов и соответствующий рснгеноструктурный анализ приведет к более определенным выводам о топографии связывающих участков активного центра. [c.154]

Успехи в изучении етруктуры белков, н в частности лизоцима, в кристаллическом состоянии методами рентгеноструктурного анализа неизбежно повлекли за собой вопрос о том, насколько третичная структура фермента, и в особенности его активно1 о це1гтра, в кристалле близка к таковой в растворе. С одной стороны, можно было бы ожидать близкое сходство, если не идентичность, между структурами фермента в данных двух физических состояниях, поскольку по меньшей мере одна треть объема для большинства кристаллических белков занята водой [35], причем по данным ЯМР эта вода имеет жидкую структуру [36]. С другой стороны, определенные ограничения в подвижности фермента в кристалле, а также взаимные стерические влияния молекулы в кристаллической решетке (возможно, различные для разных полиморфных модификаций кристаллического фермента) могут, вообще говоря, сказываться на топографии активного центра, доступности его по отношению к молекулам субстрата и эффекторов и в целом на механизме ферментативного катализа. [c.155]

Недавние исследования динамики молекулы лизоцима с помощью кристаллографических методов показали [55, 56], что атомные смещения в белке наиболее выражены в области активного центра фермента. Хотя эти исследования иока носят лишь постановочный характер, не исключено, что в будущем применение рентгеноструктурного анализа именно для изучения динамических свойств молекул белка (определение средних амплитуд смещения каждого атома от его усреднеппой позиции в кристалле), помимо зарекомендовавших себя исследований статических свойств белковых молекул в кристалле (оиределение усредненных координат всех атомов в молекуле на основе соответствующего распределения электронных плотностей), может дать важную и принципиально новую информацию о структуре ферментов н механизмах их действия. Далее, обещающими являются новые возможности прямого рентгеиоструктурного анализа промежуточных состояний в ферментативном катализе путем охлаждения кристаллов фер-мент-субстратного комплекса в подходящих водноорганических растворителях и определепия структуры образующихся молекулярных комплексов непосредственно в ходе реакции [57, 58]. Этот [c.158]

Именно этим обстоятельством определяется возможность применения дифракции рентгеновского излучения для определения структуры молекул в кристаллах. Кристаллы, построенные из сложных молекул, дают очень сложную картину распределения интенсивностей отдельных рефлексов. Однако по ней можно полностью восстановить расположение отдельных атомов в элементарной ячейке и тем самым установить полную пространственную структуру молекул, из которых построен кристалл. Используя некоторые дополнительные приемы и применяя для расчетов быстродействующие электронно-вы-числительные машины, удается получить пространственную структуру даже таких сложных молекул, как белки и яуклеиновые кислоты. [c.163]

Ионы хлора образуют решетку, идентичную решетке, образуемой ионами цезия. Поэтому отражения от плоскостей, содержащих ионы хлора, возможны точно под теми же углами, что и от плоскостей, содержащих ионы цезия. В рассматриваемом случае плоскости ионов хлора располагаются точно посередине между плоскостями ионов цезия, и расстояние между этими плоскостями составляет //2. Поэтому волны, отраженные от плоскости ионов хлора, будут смещены по сравнению с волнами, отраженными от соседней плоскости ионов цезия, на величину 51п0. При нечетных п эти волны смещены на половину волны и гасят друг друга. Однако в силу различий в амплитуде колебаний рассеяния (она существенно меньше для менее интенсивно рассеивающих ионов хлора) гашение будет неполное, т. е. рефлексы наблюдаются. При четных п волны, рассеянные от обеих плоскостей, совпадают по фазе, и рассеяние от ионов хлора будет несколько усиливать рассеяние от ионов цезия. Следовательно, рассеяние от системы плоскостей, содержащих грани элементарной ячейки, более интенсивно под углами 22 и 48,52°, чем под тремя остальными углами. Рассеивание от системы плоскостей, содержащих диагонали граней элементарной ячейки, под углом 31,95° существенно сильнее, чем под углами 15,34 и 52,54°. Следовательно, распределение интенсивности между рефлексами содержит информацию о распределении атомов в пределах элементарной ячейки, т. е. о структуре частиц, составляющих ячейку. Именно этим обстоятельством определяется возможность применения дифракции рентгеновского излучения для определения структуры молекул в кристаллах. Кристаллы, построенные из сложных молекул, дают очень сложную картину распределения интенсивностей отдельных рефлексов. Однако по ней можно полностью восстановить расположение отдельных атомов в элементарной ячейке и тем самым установить полную пространственную структуру молекул, из которых построен кристалл. Используя некоторые дополнительные приемы и применяя для расчетов быстродействующие электронно-вычислительные машины, удается получить пространственную структуру даже таких сложных молекул, как белки и нуклеиновые кислоты. [c.185]

Вещества с молекулярной структурой характеризуются тем, что они образованы из молекул, связанных друг с другом силами Ван-дер-Ваальса или водородной связью. К таким веществам, например, относятся простые вещества (Н2, N2, О2, галогены, 8в), неорганические (Н2О, ЫНз, НР, СО2, N204) и органические соединения (спирты, кислоты), а также кристаллы некоторых координационных металлорганических и органических соединений (типичный представитель нафталин), в том числе полимеров, белков, нуклеиновых кислот. [c.132]

При съемке кристаллов белков, нуклеиновых кислот и других объектов с очень большими параметрами решетки, когда общее число отражений достигает нескольких десятков или сотен тысяч, а также при съемке кристаллов, нестабильных во времени или разлагающихся под действием рентгеновского излучения, возникает необходимость ускорения рентгеновского эксперимента. Один из естественных методов ускорения — повышение мощности рентгеновских трубок, в частности использование трубки с вращающимся анодом или переход к другим источникам мощного у-излучения. Второй метод — замена последовательного измерения отражений в обычных дифрактометрах одновременным измерением многих дифракционных пучков с помощью специальных устройств. В настоящее время разработаны так называемые многоканальные дифрактометры, оснащенные системой из нескольких (трех или пяти) параллельно перемещаемых счетчиков, которые регистрируют дифракционные лучи, возникающие одновременно (или почти одновременно) на разных слоевых линиях в процессе вращения кристалла. Эти приборы предназначены специально для кристаллов с большими периодами. В стадии технического совершенствования находятся в принципе более перспективные координатные детекторы, как олтномерные, так и двумерные. Одномерный координатный детектор позволяет измерять интенсивность всех дифракционных лучей одной слоевой линии (в том числе возникающие одновременно) с регистрацией угловой координаты (а следовательно, и индексов) каждого луча. Аналогичным образом двумерный координатный детектор позволяет регистрировать дифракционные лучи всех слоевых линий. [c.64]

В парикмахерских при порезе кожи, чтобы остановить кровь, ранку натирают квасцовым камнем — кристаллом состава КА1(504)2-12Н2О. Объясните, что при этом происходит, зная, что коллоидные частицы кровяных белков заряжены отрицательно. [c.113]

Наиболее простой моделью является та, в которой конденсат трактуется как сплошная среда, т. е. рассматривается макроскопически, без углубления в детали его внутренней структуры и структуры поверхности, ограничивающей тело. Такой подход, свойственный классической физике, при обобщении опытных данных дает возможность сформулировать наиболее общие, сравнительно простые законы, но не обладает достаточной предсказую-щей силой и глубиной. Наиболее действенным является микроскопический подход он особенно эффективен при интерпретации наблюдаемых свойств и явлений в чистых кристаллических твердых телах. Хуже обстоит дело с микроскопией свойств некристаллических твердых тел [3], особенно белковых. Белковые вещества — крайне индивидуализированные системы с очень сложным и высоким порядком, но не с таким примитивным порядком, ка- -кой существует в чистых кристаллах. Белки — основа живого. Глубокое изучение биологических конструкций только начинается. Не лучше обстоит дело и с микроскопией жидких кристаллов [4 ]. [c.12]

Водородная связь является важным факторо м, определяющим кон-формационную устойчивость. Данные рентгеноструктурного анализа говорят о том, что в кристаллах аминокислот, пептидов и белков атом водо рода, связанный 1С азотом, во всех без исключения случаях вовлечен в образование N—Н---0 = С водородной связи (диаграмма б). Почти во всех случаях расстояние между атомами азота и кислорода равно 2,79+0,12 А. Образование водородной связи приводит к почти линейному расположению связанных систем. [c.709]