также катаболизм

Для завершения окисления жирных кислот ацетильные остатки молекулы ацетил-СоА, образовавшиеся в результате реакций р-окисления, должны быть окислены до двуокиси углерода и воды [14]. Цикл трикарбоновых кислот, в ходе которого осуществляется это окисление, является жизненно важной частью метаболизма почти всех аэробных организмов. Центральное место этого цикла в метаболизме обусловлено еще и тем, что ацетил-СоА образуется также в процессах катаболизма углеводов и некоторых аминокислот. [c.317]

Обмен сахарозы у животных начинается с того, что под действием сахаразы (инвертазы) происходит гидролиз дисахарида на фруктозу и глюкозу [уравнение (12-9), реакция а]. Этот фермент обнаружен также в высших растениях и грибах. Расщепление сахарозы сахарозофосфорилазой [уравнение (12-9), реакция б], имеющее место у некоторых бактерий, приводит к образованию активированного глюкозо-1-фосфата, который далее может непосредственно использоваться в качестве субстрата в процессах катаболизма. Расщепление сахарозы для обеспечения биосинтетических процессов происходит согласно реакции в в уравнении (12-9), в ходе которой образуется (в один этап) UDP-глюкоза. [c.530]

Яблочная и лимонная кислоты принимают участие в цикле трикарбоновых кислот, называемом также циклом лимонной кислоты, или циклом Кребса, — универсальном этапе окислительного катаболизма углеводов, липидов и других соединений в присутствии кислорода. В ходе цикла трикарбоновых кислот происходит, кроме того, образование предшественников аминокислот. [c.260]

Диссимиляция 3/611, 937. См. также Катаболизм Диссипативные структуры 3/645, 841, 842 4/136, 163, 574, 1070. См. также Колебательные реакции Диссольверы 3/942 Диссоциативные процессы. См. также Диссоциация захват электронов 2/1310 ионизация 2/524, 528, 529 3/1102 5/331 [c.598]

В метаболизме, также уже упоминался в разделах, связанных с биосинтезом различных классов природных соединений он участвует в биосинтезе липидов, изопреноидов, фенольных соединений, (В-СО-) как в процессах анаболизма, так и катаболизма. [c.290]

Одним из наиболее широко изученных ферментов этого класса является L-фенилаланингидроксилаза, которая способствует превращению -фенилаланина (10) в -тирозин (11) [45]. Эта реакция играет важную роль не только в катаболизме -фенилаланина, она служит эндогенным источником -тирозина (см. схему 22) во многих организмах, например у млекопитающих. Высказаны раЗ личные гипотезы [46] относительно первоначального вида атаки ароматического кольца, учитывающие сведения о ферменте и ряде модельных систем, воспроизводящих его поведение (см. также разд. 24.3.2.2). Имеются серьезные косвенные доказательства того, что ареноксидное промежуточное соединение (оксепин) участвует во многих реакциях арилгидроксилирования, катализируемых этим ферментом. Эти сведения получены преимущественно при изучении так называемого NIH-сдвига (см. разд. 29.1.2.4), которым сопровождается введение гидроксигрупп в ароматическое кольцо [47]. Так, -фенилаланингидроксилаза, взаимодействуя [c.703]

Г. обнаружены в вирусах и фагах, микроорганизмах, грибах, растениях, в клетках и тканях животных. Их главная ф-ция-участие в катаболизме сложных углеводов они играют также важную роль в их биосинтезе (напр., крахмала, углеводных цепей гликопротеинов). Липидозы и др. болезни накопления обусловлены наследств, недостатком определенных Г. [c.576]

Известно также, что метаболизм фруктозы по гликолитическому пути в печени происходит гораздо быстрее, чем метаболизм глюкозы. Для метаболизма глюкозы характерна стадия, катализируемая фосфофруктокиназой-1. Как известно, на этой стадии осуществляется метаболический контроль скорости катаболизма глюкозы. Фруктоза минует эту стадию, что позволяет ей интенсифицировать в печени процессы метаболизма, ведущие к синтезу жирных кислот, их эстерификацию и секрецию липопротеинов очень низкой плотности в результате может увеличиваться концентрация триглицеридов в плазме крови. [c.555]

Живая природа характеризуется рядом свойств, отличающих ее от неживой природы, и почти все эти свойства связаны с белками. Прежде всего для живых организмов характерны широкое разнообразие белковых структур и их высокая упорядоченность последняя существует во времени и пространстве. Удивительная способность живых организмов к воспроизведению себе подобных также связана с белками. Сократимость, движение — непременные атрибуты живых систем —имеют прямое отношение к белковым структурам мышечного аппарата. Наконец, жизнь немыслима без обмена веществ, постоянного обновления составных частей живого организма, т.е. без процессов анаболизма и катаболизма (этого удивительного единства противоположностей живого), в основе которых лежит деятельность каталитически активных белков—ферментов. [c.19]

Характерной особенностью белкового обмена является его чрезвычайная разветвленность. Достаточно указать, что в обмене 20 аминокислот, входящих в состав белковых молекул, в организме животных участвуют сотни промежуточных метаболитов, тесно связанных с обменом углеводов и липидов. Число ферментов, катализирующих химические реакции азотистого обмена, также исчисляется сотнями. Следует добавить, что блокирование одного какого-либо специфического пути обмена даже одной аминокислоты, обычно наблюдаемое при врожденных пороках обмена, может привести к образованию совершенно неизвестных продуктов обмена, так как возникают условия для неспецифических превращений всех предшествующих компонентов в данной цепи реакций. Отсюда становятся понятными трудности интерпретации данных о регуляции процессов азотистого обмена в норме и особенно при патологии. Этими обстоятельствами можно объяснить исключительную перспективность изучения обмена белков с целью выяснения особенностей их катаболизма и синтеза, овладение тонкими молекулярными механизмами которых, несомненно, даст в руки исследователя ключ к пониманию развития и течения патологических процессов и соответственно к целенаправленному воздействию на многие процессы жизни. [c.410]

Кажущаяся стабильность химического состава целостного организма является результатом существования определенного равновесия между скоростями синтеза и распада его составляющих. Внедрение в биохимическую и клиническую практику метода меченых атомов позволило доказать, что белки нужны не только растущему, но и сформировавшемуся организму, когда его рост прекратился, т.е. имеются доказательства существования в организме механизма постоянного обновления химических составных частей тела. При нормальных физиологических условиях, как и при патологических состояниях, скорости синтеза и распада специфических веществ определяются, помимо нервно-гормонального влияния, химической природой веществ и внутриклеточной их локализацией. В растущем организме скорость синтеза многих компонентов органов и тканей преобладает над скоростью их распада. Тяжелые изнуряющие болезни, а также голодание, напротив, характеризуются преобладанием скорости катаболизма над скоростью синтеза. Почти все белки тела, включая структурные белки, гемоглобин, белки плазмы и других биологических жидкостей организма, также подвергаются постепенному распаду и синтезу. Например, более половины белков печени, сыворотки крови и слизистой оболочки кишечника подвергается распаду и ресинтезу в течение 10 дней. Медленнее обновляются белки мышц, кожи и мозга. [c.410]

Как было указано, обмен веществ в организме человека протекает не хаотично он интегрирован и тонко настроен. Все превращения органических веществ, процессы анаболизма и катаболизма тесно связаны друг с другом. В частности, процессы синтеза и распада взаимосвязаны, координированы и регулируются нейрогормональными механизмами, придающими химическим процессам нужное направление. В организме человека, как и в живой природе вообще, не существует самостоятельного обмена белков, жиров, углеводов и нуклеиновых кислот. Все превращения объединены в целостный процесс метаболизма, подчиняющийся диалектическим закономерностям взаимозависимости и взаимообусловленности, допускающий также взаимопревращения между отдельными классами органических веществ. Подобные взаимопревращения диктуются физиологическими потребностями организма, а также целесообразностью замены одних классов органических веществ другими в условиях блокирования какого-либо процесса при патологии. [c.545]

Транскрипция, контролируемая /ас-промотором, регулируется также с помощью белка — активатора катаболизма (САР) (рис. 6.2). При связывании САР с промотором повышается сродство последнего к РНК-полимеразе и усиливается транскрипция примыкающих к нему генов. В свою очередь сродство САР к промотору повышается при его связывании с цикличе- [c.107]

В микробиологической литературе для обозначения энергетических и конструктивных процессов пользуются также терминами катаболизм и анаболизм , имеющими отнощение к распаду или синтезу органических молекул, происходящему соответственно с выделением или потреблением свободной энергии. Следует иметь в виду, что термин катаболизм применим для обозначения не [c.79]

Глутамат, глутамин и аспартат играют центральную роль и в удалении азота из органических соединений [17]. Будучи реакцией обратимой, переаминирование обычно служит начальным этапом катаболизма избыточных аминокислот. В результате присоединения азота к кето-глутарату образуется избыточный глутамат, который дезаминируется с образованием аммиака и далее — глутамина. Глутамин может также отдавать свой азот на образование аспартата. В организме животного и аспартат, и глутамин (через карбамоилфосфат) являются предшественниками мочевины, главного экскреторного азотистого соединения. Все эти взаимосвязи суммированы в уравнении (14-12), а дальнейшие подробности будут даны в последующих разделах. [c.89]

Достоверно установлено, что для инициации синтеза ДНК требуются полиамины (см. раздел 5.1). Хотя во время синтеза ДНК потребность в полиаминах высока, в фазе S концентрация полиаминов относительно низка (Heby et aL, 1976 Sunkara et aL, 1980). Не ясно, имеют ли клетки в этой точке клеточного цикла высокую интенсивность обмена полиаминов. В настоящее время имеется совсем мало информации о характере использования или катаболизма полиаминов во время цикла деления клеток млекопитающих. В связи с этим мы исследовали не только анаболизм, но также катаболизм полиаминов во время клеточного цикла и попытались выявить связь их метаболизма с концентрацией и различными клеточными функциями, продолжающимися в это время (Sunkara et al., 1980). [c.256]

К ферментам группы аэробных дегидрогеназ относится также дегидрогеназа L-аминокислот (оксидаза L-аминокислот)—находящийся в почках FMN-содержащий фермент с широкой специфичностью, катализирующий окислительное дезаминирование природных L-аминокислот. Широко распространена ксантиндегидрогеназа (ксантиноксидаза) она обнаружена в молоке, в тонком кишечнике, почках и печени. Ксантиндегидрогеназа содержит молибден она играет важную роль в превращении пуриновых оснований в мочевую кислоту и особое значение имеет в печени и почках птиц, которые экскретируют мочевую кислоту как главный конечный азотсодержащий продукт метаболизма пуринов, а также катаболизма белков и аминокислот. [c.120]

Благодаря использованию большого набора мутаций по промоторам и генам активирующих белков дрожжей удалось выяснить некоторые особенности взаимодействия белков-активаторов с АП, а также характерные свойства этих белков. Белок GAL4 активирует гены, необходимые для катаболизма галактозы. GAL4 связывается с АП, представленной повторяющимися элементами по 17 п. н-Степень активирующего действия пропорциональна числу этих элементов в промоторе. Функция связывания ДНК и активации транскрипции принадлежит разным участкам белка GAL4, который содержит 881 аминокислоту. 73 остатка с N-конца молекулы белка достаточны для обеспечения специфического связывания с ДНК. Эгот участок связывает ионы цинка и содержит характерную структуру — цинковые пальцы , обнаруженные в целом ряде белков, активирующих транскрипцию (см. раздел 4 этой главы). Два других дискретных участка белка, включающих аминокислоты 149—196 и 768—881, достаточны для обеспечения активации транскрипции. Эти участки содержат кислые аминокислотные остатки. По-видимому, в разных активаторных белках эти районы обладают [c.196]

При исследовании биоповреждений металлоконструкций имеются определенные методологические трудности. Во-первых, био-повреждения материалов микроорганизмами носят специфический характер. В отличие от других видов повреждений в них непосредственно участвуют живые организмы, т. е. приходится иметь дело с биологическими объектами и процессами. Ркследования осложняются из-за видового многообразия микроорганизмов и взаимного влияния их друг на друга как положительного, так и отрицательного (симбиоз, комменсализм, конкуренция, антагонизм и т. п.), а также вследствие сложных процессов, протекающих внутри самого микроорганизма (метаболизм, анаболизм, катаболизм). Кроме того, нестабильность некоторых полимерных материалов и влияние их на микроорганизмы еще более усложняет проблему. Материалы конструкций техники и сооружений, а также условия эксплуатации последних, в особенности температурные факторы, влияют на развитие микроорганизмов и вызывают их эволюцию. Выявлено, что отдельные полимеры ЛКП и некоторые вещества (амины, кетоны, окислы азота и пр.), а также пониженная температура (-Ь4...-Ьб °С), искусственная аэрация и другие факторы определяют видовой состав (отбор) и адаптацию наиболее жизнеспособных микроорганизмов. В процессе отбора и адаптации повышается их агрессивность в отношении материалов, на которых они образуют колонии. [c.47]

В результате катаболизма собственных нуклеиновых кислот, а также Переваривания нуклеиновых кислот, поступающих с пищей, организм Получает готовые пуриновые основания. Как и свободные пиримидины. Эти пуриновые основания способны реагировать с PRPP прн участий [c.169]

Метаболические пути превращения метионина в тканях значительно разнообразнее, чем пути превращения других серосодержащих аминокислот тем не менее катаболизм метионина осуществляется через цистеин. Это превращение метионина в цистеин оказалось необратимым процессом. Выяснилось также, что углеродный скелет цистеина происходит из другой аминокислоты, а именно серина. Фактическим донором метильных групп в реакциях трансметилирования является не свободный метионин, а так называемый активный метионин-8-аденозилметионин, который образуется в процессе АТФ-зависимой реакции, катализируемой метионин-аденозилтрансферазой. [c.454]

Поиск новых Л.С. осуществляют направленной хим. модификацией структуры биогенных в-в, входящих в состав организма, или синтезом соед., воздействующих на активность ферментов, к-рые катализируют ключевые р-ции катаболизма важных физиологически активных биогенных в-в. Др. путь поиска-синтез соед., близких по структуре к известным Л. с., а также скрининг (биол. испытания любых хим. соед. с целью выявления Л. с.). [c.584]

Для эффективной экспрессии генов необходимо не только, чтобы репрессор был инактивирован индуктором, но также реализовался и специфич. положит, сигнал включения, к-рый опосредуется Р. б., работающими в паре с циклич. аденозинмонофосфатом (цАМФ). Последний связывается со специфическими Р. б. (т.наз. САР-белок-активатор ката-болитных генов, или белковый активатор катаболизма-БАК). Это димер с мол. м. 45 тыс. После связывания с цАМФ он приобретает способность присоединяться к специфич. участкам на ДНК, резко увеличивая эффективность транскрипции генов соответствующего оперона. При этом САР не влияет на скорость роста цепи мРНК, а контролирует стадию инициации транскрипции-присоединение РНК-полимеразы к промотору. В противоположность реп-рессору САР (в комплексе с цАМФ) облегчает связывание РНК-полимеразы с ДНК и делает акты инициации транс-кр1шции более частыми. Участок присоединения САР к ДНК примыкает непосредственно к промотору со стороны, противоположной той, где локализован оператор. [c.218]

См. также Сахара, Фотосинтез альдозы н кетозы, см. Моносахариды биологическая роль, см. Биологическое окисление. Брожение, Гаико-лиз, Глюконеогенез иммобилизованные 2/1163 ископаемых остатков 3/871 катаболизм, см. Пентозофосфатный цикл [c.730]

Пути биосинтеза (анаболизма) часто идут почти параллельно путям биологического распада (катаболизма) (рис, 7-1), Например, катаболизм начинается с гидролитического расщепления полимерных молекул,, и образующиеся в результате такого расщепления мономеры подвергаются дальнейшему распаду до более мелких, двух- и трехуглеродных фрагментов. Биосинтез же начинается с того, что из мелких молекул образуются мономерные единицы, которые затем соединяются друг с другом, образуя полимеры. Механизмы индивидуальных реакций биосинтеза и биологического распада также часто протекают почти параллельно. Реакции образования связи С—при биосинтезе связаны с реакциями разрыва связи С—С при катаболизме. Сходны также между собой реакции образования полимеров и гидролиза. Тем не менее в большинстве случаев между путями биосинтеза и биологического распада существуют отчетливые индивидуальные различия. Поэтому первый принцип биосинтеза гласит пути биосинтеза, хотя и связаны с катаболи-ческами путями, могут существенно отличаться от них и часто катализируются совершенно другим набором ферментов [c.456]

Катаболизм некоторых аминокислот также приводит к пропионил-8КоА) [c.100]

Основной путь катаболизма углеводов включает в себя гликолиз моносахаридов - О-глюкозы и В-фруктозы, источниками которых в растениях служат сахароза и крахмал. Гликолизом называют расщепление молекулы гексозы на два Сз-фрагмента (схема 11.26). В итоге образуются две молекулы пировиноградной кислоты, а выделяющаяся энергия запасается в двух молекулах АТФ, синтез которых произошел в результате так называемого субстратного фосфорилирования молекул АДФ. Для регенерирования НАД, участвующего в гликолизе, молекулы его восстановленной формы должны отдать полученные от субстрата окисления электрон и протон. В роли их акцептора в обычных для растений аэробных условиях выступает молекулярный кислород. Выделяющаяся при переносе электронов от НАДН к О2 энергия также используется для фосфорилирования АДФ, которое называют окислительным фосфорилирова-нием. Это дает дополнительно еще 4 молекулы АТФ. [c.338]

Предположение об образовании жирных кислот из ацетатных цепей было основано на том, что их цепи состоят преимущественно нз четного числа атомов углерода, а также на результатах ранних работ по их метаболическому расщеплению путем р-окисления. С химической точки зрения этот процесс заключается в окислении кислот до Р-кетоацильных производных, от которых ацетат отщепляется по реакции, обратной конденсации Клайзена при этом получается более короткая цепь, и затем весь процесс может быть повторен. С точки зрения химика эти реакции потенциально обратимы и в обращенном виде в принципе могут быть процессом биосинтеза. В действительности биосинтез редко осуществляется путем, в точности обратным пути катаболизма. Тем не менее заключение о возможности синтеза жиров из ацетата было полезным предположением, принципиальная справедливость которого была доказана в одних из самых первых экспериментов с мечеными соединениями-предшественниками [10] различие между путями синтеза и деградации выяснилось значительно позже. [c.412]

Как показывает само название, сфинголипидозы вызываются дефектами ферментов катаболизма (деградации) сфинголипидов. Такие дефекты приводят к накоплению липида или промежуточного продукта его деградации. Причинами этих наследственных заболеваний являются нарушения генетически контролируемого синтеза расщепляющих ферментов. Известен также по крайней мере один случай, когда болезнь обусловлена дефектом не самого фермента, а белкового фактора, активируемого гидролазой и облегчающего связывание фермента с его липофильным субстратом. [c.54]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология