Оксипролин получение

Причина такого явления заключается в том, что макрофаги или фагоциты, выступающие как защитные силы против инородных включений, поглощают кварцевые частицы. В этом состоянии поверхность кварца действует как специфический гетерогенный катализатор процесса возникновения некоего фактора , вероятно какого-то модифицированного фермента, который, выделяясь затем из омертвевшего макрофага, способен вызывать раздражение фибробластов, что приводит к получению избытка оксипролина. Это в свою очередь ведет к формированию аномально большого количества фиброзной ткани. [c.1067]

ЖЕЛАТИНА — продукт переработки коллагена, распространенного в природе белкового вещества, образующего главную составную часть соединительной ткани позвоночных, особенно в коже, оссеине костей и в сухожилиях. Но аминокислотному и элементарному составу Ж. близка к коллагену. Главнейшие к-ты глицин (ок. 27%), пролин (ок. 16%), оксипролин (ок. 14%), глутаминовая к-та (ок. 12%), аргинин (ок. 9%), лизин (ок. 5%). Элементарный состав Ж. 48,7—51,5% С 6,5—7,2% Н 17,5—18,8% N 24,2—26,8% О 0,3—0,7% 8. В Ж. ок. 15% НгО и ок. 1% золы. Лучшие сорта Ж. слабо окрашены в желтый цвет <1 1,3—1,4 Ид 1,5 средний мол. в. ок. 60000 благодаря наличию в Ж. кислых (карбоксильных) и основных (амино) групп она имеет амфотерный характер. Ж., полученная по щелочному способу, имеет изоэлектрич. точку при pH 4,8—5,1, а полученная по кислотному способу — при pH ок. 9. Ж. набухает в воде и при нагревании растворяется при охлаждении р-р Ж. образует студень (гель), к-рый при нагревании опять переходит в р-р. Темп-ра застудневания и прочность студня зависят от концентрации р-ра и качества Ж. Основными критериями качества Ж. являются вязкость р-ра, прочность студня, темп-ра его плавления и застудневания, измеренные при определенных условиях. В конц. р-рах нек-рых веществ (нанр., роданистого калия, бензолсульфоната натрия и др.) Ж. растворяется на холоду. Эти же вещества препятствуют образованию студня. Под действием дубителей Ж. теряет снособность набухать в воде и растворяться. [c.8]

Для получения эластина, структурного белка эластических волокон, используют обычно шейную связку быка. По своим свойствам эластин напоминает коллаген, но отличается от коллагена еще большей устойчивостью к действию протеолитических ферментов, кислот и оснований. Эластин подобно коллагену также характеризуется высоким содержанием глицина. Оба белка содержат примерно одинаковые количества этой аминокислоты, но содержание пролина и оксипролина в эластине намного ниже, чем в коллагене (см. табл. 1) [51]. [c.214]

Методика. Отбирают необходимый объем раствора и добавляют изатин (с точностью 1 мг) в количестве, требуемом для получения 0,2 %-ного (масса/объем) раствора. Применение. Обнаружение амино- и иминокислот. Про-лин и оксипролин дают голубые пятна [260]. [c.256]

В работе [223] описано непосредственное определение аминокислот на тонких слоях целлюлозы сканированием при 523 нм после опрыскивания нингидрином. Относительное стандартное отклонение составляло 10%, предел чувствительности 0,05 мкг. После обнаружения реактивом Т-176 зон, полученных на слоях целлюлозы, авторы работ [224—226] измеряли изменение отражательной способности при 490 нм при обнаружении пролина или оксипролина пластинку обрабатывали реактивом Т-152, а измерение проводили при 620 нм. Чувствительность для большинства аминокислот составляла 0,5 нмоля. Мочу ана- [c.518]

На основе этой реакции разработан метод идентификации некоторых аминокислот. Реакцию проводят в ледяной уксусной кислоте и затем исследуют поглощение полученных веществ в УФ-области спектра. Так, фурфурол реагирует с большинством аминокислот с ноявлением максимума поглощения при 360—380 ммк. Диаминокислоты ли.зин и орнитин дают нри этом второй максимум поглощения при 515—530 ммк, что позволяет четко различать данные аминокислоты. 1,3,5-Триоксан (тример формальдегида) реагирует специфично с оксипролином, давая максимум поглощения при 492—494 ммк другие оксиаминокислоты (оксилизин, серин и треонин) реагируют в этих условиях очень медленно. Таким образом, этот метод позволяет качественно определять лизин, орнитин и оксипролин, причем как в виде индивидуальных веществ, так и в белковых гидролизатах. [c.40]

Т. Курциус разработал метод получения полипептидов, Э. Г, Фишер получил аминокислоту оксипролин. [c.578]

Оксимы, получение 427 Оксипролин, синтез 420 Отщепление аминя от р-аминокар6о-нильных соединений 179 [c.547]

Гетероциклические аминокислоты — П1ролин, оксипролин, гистидин, триптофан. В настоящее время благодаря работам А. Н. Несмеянова и Р. X. Фрейдлиной наиболее простым методом получения пролина является аминирование а-, со-дихлорвале-риановой кислоты. [c.451]

Разделение рацематов на оптические антиподы осложняется в тех случаях, когда аминокислота содержит не один, а два асимметрических агома углерода, например, при получении ь-изолейцина, ь-треонина или Ъ-оксипролина. У соединений с двумя асимметрическими атомами углерода различают два ряда стереоизомеров, получивших названия эритро-и треорядов. [c.457]

Пролин и оксипролин полностью устойчивы к действию фермента.- Цистеин в продуктах расщепления не был обнаружен. Полуцистин, если он присутствует в продуктах расщепления, мог образоваться за счет разрыва пептидной связи при этом связь с полипептидной цепью дисульфидным мостиком сохраняется. Окисление остатков цистина в цистеиновую кислоту не должно давать способную отщепляться под действием карбоксипептидазы группу, так как она содержит заряженную боковую цепь, но восстановление и алкилирование до --S H2 ONH2-rpynn приводят к образованию нейтрального остатка. Такой остаток был недавно обнаружен [198] в гидроЛизатах, полученных при действии карбоксипептидазы на восстановленный и алкилированный пролактин, что свидетельствует о присутствия С-концевого полуцисти нового остатка. [c.233]

Поверхность кварца катализирует окисление на воздухе /-пролива до получения оксипролина, что указывает на возможное участие в подобном процессе некоторых типов активированной, ориентированной и специфической адсорбции [274]. Такой процесс заслуживает внимания потому, что оксипролин выделяется в моче горнорабочих, у которых наблюдается заболевание силикозом на той стадии, когда содержание оксипролина на 31 % выше, чем у здоровых людей. Суммарное содержание оксипролина в крови и моче служит показателем активности фиброзообразования [275]. [c.1060]

Штегеман проводил микроопределение оксипролина, применяя в качестве окислителя хлорамин Т. Полученный пиррол вступал в реакцию с л-диметиламинобензальдегидом в концентрированной хлорной кислоте и образовавшийся красный краситель определяли колориметрически. [c.124]

Обработку фракций проводят в штативах, рассчитанных на 50 пробирок. В каждый штатив помещают также пробирки со стандартными и контрольным растворами. К 2 мл анализируемого раствора автоматической пипеткой добавляют 1 мл нингидринового реагента и тщательно перемешивают. Затем штатив с пробирками помещают на 20 мин в кипящую водяную баню (100°С) и охлаждают в бане с проточной водой в течение 5 мий. Автоматической пипеткой в каждую пробирку вводят по 5 мл 60%-ного этанола и тщательно перемешивают пробирки выдерживают при комнатной температуре 1 ч, в течение которого в результате окисления кислородом воздуха исчезает красная окраска гидридантина. Наконец, определяют оптическую плотность при 570 нм, а фракции, содержащие пролин и оксипролин, анализируют при 440 нм. В качестве контроля (фона) используют среднюю величину оптической плотности, полученную при аналогичной обработке фракций, не содержащих аминокислот. Важно в процессе измерения проводить сравнение с контрольным раствором, содержащим буфер аналогичного состава. При градиентном элюировании наблюдается постепенное увеличение фона вследствие накопления в буфере нингидринположительных примесей. В этом случае в качестве контрольного раствора еле- [c.314]

Кристенсен и его сотрудники [34, 38—42, 696—698] исследовали накопление целого ряда аминокислот клетками мышиной карциномы. Было обнаружено, что в клетках мышиной карциномы концентрируются как L-, так и D-изомеры аминокислот, причем L-изомеры — более активно. Как правило, с удлинением боковой цепи перенос аминокислот затрудняется аминокислоты, обладающие электроноакцепторными заместителями (например, орнитин, метионин, оксипролин), концентрируются клетками более активно. Присутствие метильной группы в а-положении повышает интенсивность накопления, тогда как наличие в молекуле второй карбоксильной группы обычно ее снижает. Диаминокислоты, например орнитин, лизин, а, -диампномасляная кислота и а,3-диаминопроиионовая кислота, концентрируются в клетках легче, чем соответствующие моноаминокислоты. Полученные данные согласуются с иредставлением, по которому реакции переноса протекают значительно легче, если аминогруппа находится в незаряженной форме, т. е. в той форме, которая легко реагирует с образованием ацильных производных или шиффовых оснований. Кристенсен выдвигает предположение о возможности образования шиффовых оснований как промежуточного этапа в механизме переноса аминокислот. Из участия а-метиламинокислот в таких реакциях можно заключить, что наличие а-водородного атома несущественно для переноса возможно, что отсутствие а-водородного атома повышает стабильность промежуточного шиффова основания. Быстрое поглощение диаминокислот также свидетельствует в пользу того, что они вступают с пиридоксалем в стабильные промел<уточные комплексы типа шиффовых оснований [34], Было также найдено, что отсутствие свободной карбоксильной группы или ацилирование аминогруппы снижает или полностью подавляет накопление данной аминокислоты клетками. [c.169]

Вполне вероятно, что оксипролин у крысы образуется из пролина обратная реакция, по-видимому, не протекает в сколько-нибудь значительном масштабе, так как оксипролин в противоположность пролину не замещает аргинин в диете, предназначенной для обеспечения оптимального роста молодых крыс [376]. Оксипролин не обеспечивает рост мутантов Es heri hia oli, нуждающихся в пролине [377]. Между тем было найдено, что у этого организма оксипролин конкурирует с глюкозой в синтезе пролина [239]. Природа этого интересного эффекта неясна. Если в препаратах оксипролина, использованных в этих опытах, присутствовала небольшая примесь пролина, то одно это могло бы объяснить полученные результаты. [c.351]

В настоящей работе рассматриваются электродиализные методы получения индивидуальных аминокислот -аргинина, -пролииа и -оксипролина из полученных аминокислотных фракций. [c.63]

В основу электродиализного процесса получения чистой фракции моноаминомонокарбоновых аминокислот [1] положено необходимое условие, чтобы pH раствора средней элек-тродиализуемой камеры соответствовало pH изоэлектричес-ких точек таких аминокислот, как пролин, оксипролин, а-аланин, валин, лейцин, глицин, и других нейтральных аминокислот. [c.77]

Ленин П. образуется оксипролин (в процессе участвует аскорбиновая к-та). ц Гидролиз пептидов, содержащих П., катализируется ферментами пролиназой (пептидная связь с участием СО-груипы) и пролидазой (пептидная связь с участием NH-грунпы), Синтетически П. может быть получен различными способами, напр, циклизацией а,6-дихлорвалериановой к-ты с NH3. [c.174]

Гетероциклические соединения понятие о гетероатоме. Ароматические гетеро циклические соединения. Понятие ароматичности химическое и квантово-механическое. Правило Хюккеля. Пятичленные гетероциклические ароматические соединения фуран, тиофен, пиррол. Причины их ароматичности. Нахождение в природе, способы получения, химические свойства, суперароматичность. Гидрированные производные фурана, тиофена, пиррола. Гетероциклические аминокислоты пролин, оксипролин. Понятие о строении гемина и хлорофилла ароматическая система пор-фиринов. [c.189]

Растворы медного производного ДИДА, полученные при анализе пробы и свидетеля, колориметрируют на фотоэлектроколориметре и, определив их оптическую плотность, вычисляют концентрацию аминокислоты в пробе. Этим методом нельзя определить пролин и оксипролин. [c.217]

И. Е. Плотникова (1949) провела систематическое исследование аминокислотного состава проколлагенов, выделенных из кожи человека и кожи животных различных классов позвоночных. Полученные двухмерные бумажные хроматограммы дали возможность установить, что проколлагепы, выделенные из кожи человека и позвоночных животных, содержат следующие аминокислоты аспарагиновую кислоту, глютаминовую кислоту, серии, гликокол, лизин, аргинин, аланин, гистидин, оксипролин, пролин, валин, лейцин, фенилаланин. По составу аминокислот, проявляющихся на хроматограммах, проколлагены оказались близкими к желатине, отличаясь от нее отсутствием тирозина. [c.157]

К сожалению, этот изящный метод имеет ряд недостатков, которые затрудняют изучение С-концевых аминокислот и порядок чередования аминокислотных остатков. Так, скорость отщепления отдельных аминокислот неодинакова. Быстрее всего отщепляются ароматические аминокислоты, затем аминокислоты с длинной алифатической цепью и затем уже с короткой. Очень медленно отщепляются Дикарбоновые и диаминокислоты. Совсем не отщепляются пролин и оксипролин. На скорость отщепления влияют и характер соседнего аминокислотного остатка, и общая структура белковой молекулы. Это часто затрудняет интерпретацию получаемых результатов. Например, при одинаковой интенсивности накопления нескольких аминокислот не всегда можно быть уверенным в существовании нескольких полипептидных цепей, если эти кислоты отщепляются с различной скоростью. Если фермент вообще не отщепляет аминокислоты, то без проверки независимым методом нельзя решить, прикрыта ли концевая карбоксильная группа или С-концевой аминокислотой является пролин (оксипролин). Поэтому в ряде случаев результаты, полученные с помощью карбоксипепсидазного метода, требуют дополнительной проверки. [c.76]

Растворитель А пропускают через колонку со скоростью 15 мл час. Когда с колонки сойдет ФТГ-фенилаланин, продолжают элюирование растворителем Б. ФТГ-аминокислоты выходят в следующем порядке лейцин, валин, пролин, фенилаланин, метионин, аланин, трионин, лизин, оксипролин. На фиг. 64 приведены результаты, полученные после реакции фенилизотиоцианата со смесью, содержащей около 0,1 мкМ каждой аминокислоты. [c.168]

Различные производные актиномицинов Хор и Хо, полученные путем этерификации гидроксильной группы остатка оксипролина моно- и дикарбоновыми кислотами, аминокислотами и фосфорной кислотой, по своей антибиотической и цитостатиче-ской активности уступают актиномицинам [366]. [c.502]

Аммиак-N , полученный нз 17,2 г нитрата аммония-N , про-.ускают в токе воздуха через охлаждаемый льдом водно-спир-овой раствор 2, 5-дихлор-4-валеролактона. Реакция дихлорлак-она с аммиаком-N протекает при комнатной температуре в ечение 10 дней спустя 10 дней непрореагировавший свободный MMHaK-N 5 извлекают пропусканием тока воздуха над нагре-ым раствором, а затем через ловушку с кислотой. Для извле-ения аммиака-Ы 5 из аммониевой-Ы соли 4-оксипролина-Ы аствор охлаждают, его реакцию доводят до щелочной добавле-ием гидроокиси бария и снова нагревают в токе воздуха, ко-орый затем продувают через кислоту. Из водно-спиртового рас-вора 4-оксипролина-Ы барий удаляют в виде сульфата, а ионы лора количественно осаждают в виде хлористого серебра, Рас-вор обесцвечивают углем, после чего фильтрат кипятят в те-эние нескольких часов с окисью меди. Отфильтрованный рас-зор упаривают до небольшого объема и повторным заморажи-анием и испарением выделяют последовательные кристалличе-кие фракции медной соли 4-оксипролина-М . [c.199]

Фильтрат, полученный при промывании адсорбента растворителем, содержал аспарагиновую и глутаминовую кислоты, глицин, аланин и оксиаминокислоты — серин, треонин и оксилролин, причем указанные кислоты появились в фильтрате не одновременно. Так, например, треонин и оксипролин обнаружены лишь в средних порциях фильтрата, а в последних порциях фильтрата обнаружен пролин и следы валина. Диаминокислоты, лейцины и ароматические аминокислоты в фильтрате не содержались. [c.139]

Первые иорции фильтрата, получеппого при вытеснении адсорбированных веществ, были одинаковы по составу с последними порциями фильтрата, полученного при промывании колонки. В последующих порциях постепенно исчез оксипролин и снизилась концентрация дикарбоновых аминокислот, но увеличилось содержание пролина. Далее, последовательно появились валип и аминокислоты группы лейцинов вместе с диаминокислотами и уменьшилась концентрация пролина. [c.139]

Дженкинсон и Тинслей [19] идентифицировали с помощью хроматографии на бумаге состав аминокислот, гидролизат которых был получен в ходе изучения аминокислот растительного происхождения, выделенных из компоста. Десять мл гидролизата, содержавшего приблизительно 1 мг связанного азота, запаривали досуха при пониженном давлении, растворяли в 5 мл воды и снова упаривали досуха. Остаток растворяли в 1,5 мл воды и центрифугировали. Осветвленную жидкость в количестве 0,04 мл наносили на бумагу Ватман № 1. Разделение проводили элюентом, предложенным Вольфом [20]. Хроматограмму проявляли, окуная лист в 0,2%-ный раствор нингидрина в ацетоне. Были идентифицированы следующие аминокислоты цистеиновая, аспарагиновая, глутаминовая, лизин, аргинин, глицин, гистидин, серии, аланин, тирозин, пролин, валин, треонин, изолейцин, лейцин и фенилаланин. Метионин не поддавался определению, поскольку его трудно было отделить от глицина в описанных системах растворителей. Метио-нин-5-оксид тоже не отделялся от валина. Хроматограммы опускали в 0,1%-ный раствор изатина в ацетоне для обнаружения про-лина и подтверждения отсутствия оксипролина. Детектирование и определение содержания пептида с остатком лизина в середине цепи проводили с помощью 2,4-динитрофторбензола [21]. Эта реакция протекает, поскольку е-аминогруппа, в отличие от а-амино-группы лизина, свободна и может вступать в реакцию. [c.306]

Оксипролин В, имеющий аномальную конфигурацию при Y-углеродном атоме, выделен из фаллоидина и идентифицирован [7] путем сравнения с образцом, полученным синтетически Лейхсом. Он отличается ог нормального стероизомера цветной реакцией с изатином. [c.55]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология