Солевые растворы, растворимость них белков

Молекула любого белка обладает в нативном состоянии характерной для нее пространственной структурой— конформацией. Белки делят в зависимости от конформации на фибриллярные и глобулярные. Фибриллярные белки нерастворимы в воде и разбавленных солевых растворах. Молекулы их имеют очень вытянутую форму. Растворы фибриллярных белков обладают большой вязкостью. Примером может служить коллаген — белок соединительной ткани. Глобулярные белки растворимы в разбавленных солевых растворах, их молекулы имеют форму шара или эллипса. [c.36]

Кровяная плазма, полученная по описанной выше методике, представляет собой жидкость, слегка окрашенную каротиноидамн, и содержит следующие белки альбумины (растворимы в 5%-ном солевом растворе), липопротеины, фибриноген и протромбин. Из цельной крови без защитных добавок при стоянии через несколько минут выделяются хлопья в результате превращения растворимого глобулярного фибриногена в н< растворимый нитевидный белок—фибрин, нити которого образуют ячеистую структуру сгустков. Это превращение происходит под влиянием протромбина и ионов кальция. Центрифугирование свернувшейся крови приводит к отделению смеси фибрина и красных кровяных тел. Надосадочная жидкость представляет собой кровяную сыворотку, которая отличается от плазмы тем, что не содержит фибриногена. Витамин К является антигеморрагическим агентом, так как он снижает концентрацию протромбина. Цитрат и гепарин предупреждают свертыванис крови, связывая ионы кальция. [c.670]

Глобулины — глобулярные белки, обладающие низкой растворимостью в солевых растворах и совершенно не растворяющиеся в воде. Полностью высаливаются раствором сульфата аммония в пределах насыщения 50%. Широко распространены в природе, в организме высших организмов выполняют защитную функцию. Так, глобулинами являются специфичные антитела, защитный белок крови (фибриноген) также глобулин. По химической природе глобулины близки к альбуминам, однако они несколько богаче аминокислотой глицином. [c.19]

Такие белки, как основной белок миофибрилл мышц— миозин и белок крови — фибриноген, занимают промежуточное полож ие. Эти белки растворимы в солевых растворах, но их молекулы имеют палочковидную структуру. Растворы миозина и фибриногена обладают, подобно растворам фибриллярных белков, большой вязкостью. [c.36]

Из всех физических свойств природного белка растворимость наиболее легко изменяется, причем эти изменения удобно наблюдать. Нагревание белка в водном растворе или в солевых растворах при изоэлектрической точке приводит к полному осаждению. Если же денатурация белка происходит в присутствии растворяющего агента, например в присутствии кислоты или основания, то денатурированный белок остается в растворе и осаждение происходит лишь после установления pH изоэлектрической точки. Денатурированные белки не могут быть [c.439]

Различное количество анализируемого препарата взбалтывают с определенным количеством воды (или солевого раствора) и после фильтрации или центрифугирования проводят определение содержания белка в полученных растворах и строят график растворимости. По оси ординат откладывают найденное, а по оси абсцисс — взятое количество белка. Первые пробы данной серии показывают, что весь добавленный белок растворяется, т. е. количество его в растворе соответствует количеству добавленного белка. При наличии в исследуемом образце другого белка, обладающего меньшей растворимостью, наблюдается различие в насыщении. [c.78]

Однако большинство белков не имеет нитевидного или фибриллярного строения. Ферменты, белковые гормоны и все белки крови, за исключением фибриногена, относятся к глобулярным белкам. Они растворимы в воде или солевых растворах, но эта характерная для них способность легко исчезает или ослабевает при относи- тельно небольшом повышении температуры (до 60°) или при небольшом увеличении кислотности. Такое изменение растворимости называется денатурацией . Изучение строения таких измененных белков показало, что они уже больше похожи на фибриллярные белки. При денатурации фермент или гормон обычно утрачиваются характерные для них биологические свойства. В некоторых случаях, если воздействие неблагоприятных условий было не слишком длительным, белку можно вернуть его первоначальные свойства путем восстановления нормальных условий. Тогда белок снова приобретает одновременно и свою характерную растворимость и свои отличительные биологические свойства. [c.73]

Линейное расположение наследственных факторов в хромосоме позволяет предположить, что ДНК, составляющая основную часть этих факторов, располагается в хромосоме Б строго определенном порядке. Мы установили, что она связана с белком, который образует каркас , или скелет , хромосомы. В пробирке из массы изолированных хромосом можно выделить все сильно щелочные белки. Это делается с помощью концентрированного, слегка подкисленного солевого раствора. Даже после удаления щелочных белков вид хромосом под микроскопом не изменяется, а при помещении их в нейтральную среду они сохраняют свою ДНК. Последнее свидетельствует о том, что ДНК в хромосомах с чем-то связана, так как в этой среде она обычно растворима если бы ДНК не была связана, то она бы просто растворилась и вышла из хромосом. Вещество, с которым связана ДНК, представляет собой белок. Это доказывается действием на хромосомы чистого кристаллического трипсина, который переваривает белки. Полимеризованная ДНК при этом освобождается и образует плотный студень. Если же расщепить ДНК хромосом ферментом, который разрушает нуклеиновые кислоты, то остается белок в виде массы тонких извитых нитей, совершенно непохожих на хромосомы. При отделении его от ДНК он уплотнился и изменил свою форму. Видимые в микроскоп хромосомы представляют собой результат соединения этого белка с ДНК (к которой присоединен также [c.118]

Осаждение солью. 1гак показывает фиг. 20, растворимость белков в концентрированных солевых растворах может быть весьма различной. Это свойство используется при фракционировании смеси белков. Добавлением определенного количества соли осаждают часть загрязняющих белков и удаляют эти белки центрифугированием. Дальнейшее повышение концентрации соли может привести уже к осаждению нужного белка вместе с некоторой частью оставшихся загрязняющих белков. Очищенный белок (вместе с другими белками, выпавшими в осадок после второго добавления со. ш) отделяют центрифугированием. Удобнее всего применять д,пя такого осаждения белков сульфат аммония, однако нередко для этой цели испо 1Ьзуется также сульфат патрия. [c.80]

Саркоплазматические белки растворимы в воде и слабых солевых растворах. Основную массу их составляют белки-ферменты, локализованные главным образом в митохондриях и катализирующие процессы окислительного фосфорилирования, а также многие ферменты гликолиза, азотистого и липидного обменов, находящиеся в саркоплазме. К этой группе относится также белок миоглобин, который связывает кислород с большим сродством, чем гемоглобин, и депонирует молекулярный кислород в мышцах. В последнее время открыта группа саркоплазматических белков парвальбуминов, которые способны связывать ионы кальция, однако их физиологическая роль остается не выясненой. [c.296]

Несостоятельность этой классификации видна из того, что некоторые белки, например мышечный белок актин, могут находиться и в глобулярной и в фибриллярной форме. Молекулярный вес белков колеблется в широких пределах, от 10 до нескольких миллионов. Однако большинство растворимых белков имеет молекулярный вес порядка 10 они, как правило, имеют форму шара или эллипсоида размером от 15 до 60 А. Белки с молекулярным весом порядка 10 содержат около 800 аминокислотных остатков, причем длина каладого аминокислотного остатка развернутой пептидной цепи составляет примерно 3,6 А. Следовательно, в соответствии с указанными выше размерами пептидная цепь в глобулярных белках должна быть каким-то образом свернута или скручена. В таком виде белки сохраняют какую-то внутреннюю структуру и имеют ярко выраженную видовую, специфичность, которая сохраняется и после их растворения в водно-солевых растворах, а также после высаливания их из растворов сульфатом натрия или сульфатом аммония. Способность белков сохранять пространственную структуру имеет чрезвычайно важное биологическое значение, так как она лежит в основе их ферментных, гормональных и иммунохимических свойств. [c.38]

Открытие ядерного матрикса было сделано в лаборатории И. Б. Збарского. В конце 40-х—начале 50-х годов были начаты активные исследования изолированных клеточных ядер А. Мирским в США и И. Б. Збарским в СССР. Мирский впервые описал негистоновые белки ДНП. И. Б. Збарский и С. С. Дебов провели анализ материала ядер, остающегося после удаления ДНП концентрированными солевыми растворами, и открыли в составе его кислый белок, растворимый в разбавленных щелочах, и нерастворимый остаточный белок. [c.104]

Замечательным достоинством этого метода очистки является то, что он позволяет избирательно извлекать из сложной смеси белков один конкретный белок или по крайней мере небольшое их число. Метод основан на использовании иммобилизованного лиганда, который специфически взаимодействует с тем белком, который требуется пблучить в очищенном виде. Из всех белков, присутствующих в смеси, с этим иммобилизованным лигандом связываются только те белки, которые способны вступать с ним в сильное взаимодействие. После удаления всех прочих несвязавшихся белков нужный фермент элюируют с иммобилизованного лиганда либо концентрированными солевыми растворами, либо раствором, содержащим растворимую форму лиганда. Успешное применение метода аффинной хроматографии позволяет добиться в ходе очистки поразительных результатов, обычно превосходящих результаты последовательного применения многочисленных классических методов. [c.70]

Альбумины - растворимы в воде и разбавленных солевых растворах. Типичный представитель - белок куриного яйца - оеальбумин. [c.39]

Растворяющее действие солей особенно четко проявляется в тех случаях, когда белок нерастворим в дестиллированной воде. Так эвглобулины сыворотки крови или растительные глобулины нерастворимы в воде, но легко растворяются после добавления хлористого натрия к суспензии белка в воде. Способность нейтральных солей стимулировать растворение белков объясняется электростатическим взаимодействием между их ионами и заряженными группами белка [37]. Как упоминалось в гл. V, растворы белка в изоэлектрической точке содержат не только изоэлектрические молекулы Р с нулевым свободным зарядом, но также анионы и катионы белков с формулами Р , Р , Р. .. и Р+, Р++,. .. Растворимость этих ионов выше, чем растворимость белка в изоэлектрической точке [36]. Так, например, вычисленная растворимость незаряженных молекул карбоксигемоглобина лошади равна г па л воды при ионной силе, равной нулю, в то время как истинная растворимость смеси незаряженных и заряженных молекул составляет 17 г на 1 л [36]. Количество ионизированных молекул белка увеличивается не только при добавлении кислот или оснований, по также и при добавлении нейтральных солей [36]. Это увеличение может быть причиной повышения растворимости белков, т. е. причиной растворяющего действия солей. Нет необходимости считать, что при этом образуются постоянные прочные связи между ионами белка и ионами добавленных солей [37]. Вероятно, каждая из ионных групп белка окружается, в силу ее электростатического действия, атмосферой солевых ионов противоположного знака. Трудно решить, ведет ли это к образованию постоянных связей между белком и неорганическими ионами (см. гл. V). [c.113]

Денатурация часто сопровождается очень резкими изменениями в растворимости белков. Если удалить денатурирующий агент, то при pH раствора, близком к изоэлектрической точке белка, белок свертывается. Выше уже указывалось, что свертывание белков может быть обусловлено образованием межмолекулярных солевых мостиков между ионными группами, располагающимися на поверхности белковой молекулы при развертывании пептидных цепей. Это предположение подтверждается тем, что щелочные протамины легко вступают в соединение с денату-рирова1И1ыми альбуминами, ею не реагируют с нативными [129]. [c.154]

Физико-химические основы явления высаливания белков в Koti-центрированных растворах солеи достаточно сложны [163]. Одна из причин высаливания связывается со снижением активности ассоциированных с белком молекул воды, с их более слабым взаимодействием с полярными группами белка. К существенным факторам, определяющим растворимость белка, относят также поверхностное натяжение на границе между белковыми молекулами и на поверхности раздела белок — вода, причем лиотропный эффект объясняют влиянием посторонних ионов на величину поверхностного натяжения [27]. Растворимость 5 многих белков (при высокой солевой концентрации) уменьшается по мере увеличения ко1щентрации соли по логарифмической зависимости [c.48]

Хорошо известно свойство белков связываться с полиэлек-тролитными носителями множественными солевыми связями. Особый интерес представляют комплексы, растворимые только при определенных значениях pH [113]. Однако обычно область осаждения таких комплексов растянута, в то время как для медицинского применения желательно иметь по возможности узкий интервал осаждения, расположенный в области физиологических значений pH. Пути к получению таких полимер-белковых соединений связаны с нестехиометрическими полиэлектро-литными комплексами, содержащими белок в дефектах структуры [114]. Так, ферменты пенициллинамидаза и алкогольде-гидрогеназа ковалентно связаны с одним из компонентов комплекса— поликатионом, а полианион защищает молекулы ферментов, разместившиеся в дефектах комплекса. В качестве полианиона была использована полиметакриловая кислота с Мш= =260 тыс., в качестве поликатиона — сополимер 4-винил-1-этил-пиридиния с 5—10% 4-ВИНИЛ-1-(2-гидроксиэтил) пиридином Мш = 40 тыс., к которому триазиновым методом был присоединен фермент. В зависимости от pH и ионной силы раствора комплекс, содержащий фермент, может существовать в трех состояниях — А, Б и В. Первое из них А — нестехиометрический комплекс с ядром стехиометрического состава и общим [c.191]