Цепь ДНК Цепь ДНК вторичная структура

Каждому белку присущи строго определенная последовательность аминокислот в полипептидной цепи и определенная пространственная структура. В связи с этим у белков различают четыре уровня структурной организации первичная структура соответствует последовательности остатков аминокислот в полипептидной цепи вторичная структура — расположению полипептидной цепи в пространстве при закручивании ее в спираль за счет водородных связей между группами СО и ЫН разных участков цепи третичная структура определяет, каким образом сворачиваются полипептидные цепи в клубки (субъединицы) путем образования связей, ионов с участием свободных амино- и карбоксигрупп на взаимо- [c.310]

Вторичная структура белка — форма полипептид-ной цепи в пространстве. С помощью рентгеноструктурного анализа и других физических методов исследования установлено, что полипеп-тидные цепи природных белков находятся в скрученном состоянии — в виде спирали. Спиральная структура удерживается водородными связями, возникающими между группами СО и NH аминокислотных остатков соседних витков спирали (на рис. 18.1, а обозначены пунктиром). Подобная вторичная структура получила название а-спирали (рис. 18.1, а). Водородные связи в ней направлены параллельно длинной оси спирали (а-спирали чередуются с аморфными частями). [c.352]

В соответствии с терминологией, предложенной Линдер-стрём-Лангом [ ], можно сказать, что молекулы обычных полимеров в растворе не обладают вторичной структурой, тогда как молекулы биологически активных полимеров и их синтетических аналогов могут ее иметь. При этом первичной структурой макромолекулы называется число и расположение химических связей в молекуле, а вторичной — регулярная пространственная спиральная структура с определенной периодичностью, стабилизуемая водородными связями. Исследованию вторичных структур биологически активных макромолекул посвящено громадное количество работ, в которых были определены параметры спиральных конформаций для большого числа синтетических полипептидов и полинуклеотидов, а также для природных нуклеиновых кислот и белков. В последнем случае, наряду с вторичной структурой, большую роль играет также третичная структура молекул, т. е. взаимное расположение спиральных и неспиральных участков, обусловленное взаимодействием боковых групп цепи, в частности, связями 5—8. Наиболее известные примеры вторичных сгруктур представляют собой а-спираль Полинга — Кори [2> ] для полипептидов и двойная спираль Крика — Уотсона [ ] для дезоксирибонуклеиновой кислоты (ДНК). Эти структуры [c.291]

Во-вторых, белковая цепь может по-разному располагаться в пространстве. Последовательность аминокислот в белке задает его форму, а форма определяет функции белка. Расположение аминокислот в пространстве, способ скручивания цепи — называется вторичной структурой белка. [c.452]

Вторая довольно редко встречающаяся конфигурация известна как р-структура. а- и р-конформации полипептидных цепей образуют вторичную структуру белка. Все аминокислоты, пептиды и протеины могут взаимодействовать с ионами металлов, образуя при этом координационные соединения. Некоторые протеины содержат в своем составе четыре прочно связанных пиррольных кольца. Эти ядра образуют скелет порфина. [c.565]

Изучение аминокислотного состава и последовательности сочетания аминокислот в белках является, однако, лишь первым шагом в изучении белков как высокомолекулярных соединений. Свойства белков определяются не только их составом и последовательностью аминокислотных остатков в полипептидной цепи, но и конформацией цепей (вторичной структурой). [c.344]

Биологическая система находится в конденсированном состоянии, само существование которого определяется слабыми, а не химическими силами грубо говоря, клетка есть молекулярный, а не ионный или атомный апериодический кристалл. Более того, можно сказать, что звенья биополимера также находятся в конденсированном состоянии в его макромолекуле или в надмолекулярной структуре. Будучи соединены друг с другом химическими связями, звенья биополимерной цепи образуют вторичную структуру, стабилизуемую слабыми невал нтными взаимодействиями. Функциональная структура биополимера, а также биологически активного низкомолекулярного соединения есть конформационная структура, обусловленная слабыми взаимодействиями. [c.190]

Все известные ферменты представляют собой длинные цепи из а-амино-кислот (относительная молекулярная масса порядка 0,5 млн), свернутые в компактную форму, в которых имеется несколько реакционноспособных участков. Изучение природы ферментов показало, что, помимо белка, многие из них содержат и другие соединения. Так, например, в составе окислительных ферментов были обнаружены органические соединения железа. Эти соединения у различных окислительных ферментов оказались одинаковыми по составу. Кроме того, было выяснено, что такие же соединения железа входят и в гемоглобин крови, переносящий кислород в организме человека и животных. Комплексное соединение железа (гем) можно отделить от белка. Однако после этого ни белок, ни гем не проявляют ферментативных свойств. Отсюда следует, что высокая активность и специфичность свойственны только сложной системе, состоящей из белка и гема. В состав различных ферментов входят и комплексные соединения других металлов. В некоторых ферментах обнаружены медь, цинк, марганец, хром и другие элементы. Для некоторых ферментов уже известна первичная структура, т. е. последовательность аминокислот в длинной цепи. Вторичная структура — общий характер спирали, образуемый цепью, приближенно установлена для нескольких ферментов. О третичной структуре, т. е. природе реакционноспособных поверхностных участков молекулы, известно очень мало. [c.149]

В качестве примера моделирования свертывания белковой цепи через вторичные структуры остановимся на следующих двух исследованиях [c.503]

Вместе с тем в этих исследованиях выявляются важные особенности спиральных участков белковой цепи в глобуле. Анализ участков А, В, Е, G и Н а-спиралей свидетельствует о периодическом расположении в них неполярных аминокислотных остатков [111]. Спиральные последовательности ориентированы в глобуле таким образом, что эти остатки оказываются расположенными именно в ядре глобулы. Спирализация полипептидной цепи термодинамически выгодна для целого ряда аминокислотных остатков, так как она обеспечивает насыщение водородных связей. Но а-спирализация (равно как и образование Р-форм) определяется, вместе с тем, и гидрофобными взаимодействиями. Иными словами, вторичная структура стабилизуется пространственной структурой (третичной структурой) белка. [c.233]

Каждый белок строится из своего набора аминокислот, остатки которых располагаются в полипептидной цепи в строго определенной последовательности. Так формируется молекула или первичная структура белка, специфичная для каждого вида организмов. Фрагменты такой молекулы взаимодействуют между собой, образуя водородные связи, в результате чего цепочечная молекула скручивается в спираль. Каждый виток спирали содержит нецелочисленное количество остатков, также связанных между собой, что делает неповторимой пространственную структуру спирали и придает устойчивость всей системе. Особенности скручивания цепей определяют вторичную структуру белка. Полипептидные цепи белка могут взаимодействовать не только за счет водородных связей. В сшивании и скручивании молекулы участвуют еще и амидные связи, дисульфидные мостики, связи между радикалами, поскольку радикалы могут включать самые разные функциональные группы. [c.434]

В Б, выделяют 4 уровня структурной организации. Первичная структура соответствует последовательности аминокислотных остатков в полипептидной цепи, вторичная структура — пространств, укладке атомов гл, цепи, третичная структура — распределению в пространстве всех атомов белковой глобулы, четвертичная структура — размещению в пространстве самих глобул (субъединиц Б.). [c.68]

Определение Д. м. макромолекул проводится в основном с целью изучения 1 заторможенности внутреннего вращения в гибких макромолекулах, содержащих полярные группы в основной и боковых цепях 2) вторичной структуры и конформационных переходов в жесткоцепных полимерах. [c.360]

До недавнего времени наши сведения о конформациях свободных макромолекул, лишенных вторичной структуры, исчерпывались указанием на то, что они представляют собой статистические клубки. В результате теоретических и экспериментальных исследований последних лет картина резко изменилась и мы теперь располагаем надежной количественной информацией о структуре и гибкости полимерных цепей. Прежде всего были установлены и интерпретированы кристаллические структуры большого числа полимеров различного строения. Прогресс в этой области связан, с одной стороны, с успехами синтеза стереорегулярных полимеров и исследования их структуры рентгенографическим методом. [c.283]

Пространственное строение полипептидной цепи характеризует вторичную структуру белка (рис. 55 и 56). [c.280]

В структуре любого белка имеется, таким образом, три степени усложнения. Первичная структура представляет собой специфическую последовательность аминокислот полипептидной цепи. Вторичная структура определяется способом, которым скручена цепь [c.122]

Чтобы понять, каким образом белок влияет на координацию кислорода в гемоглобинах и миоглобинах, необходимо рассмотреть первичную структуру белка (т. е. линейную последовательность аминокислот в полипептидных цепях), его вторичную структуру [c.148]

Порядок химической связи аминокислот друг с другом создает первичную структуру макромолекулы белка. Однако его свойства зависят также и от конформации полипептидной цепи (вторичной структуры). Одной из моделей вторичной структуры белка является так называемая а-спираль, в которой полипептидную цепь надо представлять себе в виде нити, обвивающей поверхность цилиндра. Устойчивость а-спирали обеспечивается водородными связями между группами КН и С=0 (рис. 11.1). [c.403]

Строение мономера оказывает влияние не только на рост цепи макромолекулы, скорость этого процесса и взаимное расположение веньев в цепи, но и на структуру образующихся макромолекул. От строения мономера зависит возможность образования линейных цепей, цепей с длинными боковыми ответвлениями, полимеров пространственной структуры. Соединения с одной двойной связью, в которых замещающие группы достаточно стабильны в условиях процесса полимеризации, образуют макромолекулы преимущественно линейной структуры. При мягких условиях полимеризации таких мономеров сравнительно редко протекают вторичные процессы, связанные с возникновением в звеньях макромолекул свободных валентностей, которые могут явиться началом образования боковых ответвлений. В случае полимеризации мономеров, содержащих легко подвижные замещающие группы, возможность протекания вторичных процессов более вероятна, что приводит к возникновению в макромолекулах боковых ответвлений. Например, в процессе полимеризации хлористого винила наблюдается некоторое уменьшение количества хлора в полимере. Это указывает на то, что в растущих макромолекулах полимера возникают свободные валентности и дальнейшее присоединение молекул мономера может происходить в нескольких направлениях. [c.114]

Способ укладки пептидной цепи (образование спирали или -структуры) часто называют вторичной структурой белка. Дальнейшая укладка молекулы, основанная на бзаимодемствин групп, далеко отстоящих друг от друга вдоль цепи, приводит к формированию третичной структуры. Агрегация мономерных белковых субъединиц в оли-Ьомеры (гл. 4) определяет четвертичную структуру белка. [c.94]

Здесь и далее мы испо.пьзуем термин первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры нуклеиновых кислот в следующем смысле. Первичная структура — последовательность пуклеозндпых звеньев, соединенных фосфо-диэфирной связью в непрерывную и неразветвленную полинуклеотидную цепь. Вторичная структура — в случае одноцепочечных, главным образом монотонных полинуклеотидов, — пространственное расположение нуклеозидных звеньев, обусловленное межплоскостным взаимодействием оснований. В случае двух комплементарных цепей вторичная структура представляет собой жесткую двойную спираль, стабилизованную как ме.жплоскостным взаимодействием соседних оснований в пределах одной цепи, так и водородными связями между противолежащими основаниями в параллельных цепях. Третичная структура образуется в результате реализации наряду с двухспиральными иных типов фиксированной укладки полинуклеотидных цепей. Четвертичная структура — пространственное расположение взаимодействующих макромолекул (обычно полинуклеотидов и полипептидов) в нуклеопротеидах — рибосомах, вирусах и т. д. [c.16]

Все а-, р- и 7-глиадины состоят из единственной полипептидной цепи [64—69, 72, 73, 156]. Цистеины в молекулах а-, Р- и 7-глиадинов связаны внутримолекулярными дисульфидными мостиками. Эти дисульфидные мостики расположены так в полипептидной цепи, что их разрыв приводит к значительной фрагментации цепи [79]. В твердом состоянии после экстракции и лиофилизации глиадины имеют компактную структуру, в образовании которой, вероятно, участвуют гидрофобные остатки [163]. При высокой концентрации в растворе они стремятся к агрегированию, видимо, вследствие образования водородных связей между молекулами [8]. В денатурируюш,ей среде (8М мочевина и 0,1М муравьиная кислота) глиадины имеют рыхлую и асимметричную структуру, на что указывают коэффициенты трения. Восстановление дисульфидных мостиков еш,е сильнее увеличивает асимметрию и степень рыхлости, т. е. пространственного расширения молекулы [140]. Присущая ш-глиадинам вязкость в среде 6М гуанидинхлорида указывает на то, что в этих условиях они находятся в виде статистического клубка из-за отсутствия дисульфидных мостиков. Они обладают такой конформацией в присутствии 2М гуанидинхлорида — концентрации, которая не вызывает денатурации, следовательно, в нативном состоянии в растворе конформация ш-глиадинов — это статистический клубок. Аналогичное исследование а-, р- и 7-глиадинов показывает, что они не имеют жесткой глобулярной конформации, но, наоборот, представляют собой молекулы полужесткой структуры с низкой степенью организации [153]. Основываясь на известных N-концевых последовательностях, Перноле и Мосс [154] предложили модели вторичной структуры. Они представили а-, Р- и 7-глиадины в основном как р-структуру, прерываемую р-из-гибами и непериодическими структурами. Практически отсутствует а-спираль ш-глиадины четко различимы, поскольку наиболее выраженная их структура — это р-изгиб, прерываемый [c.196]

Многообразие первичных последовательностей мРНК из клеток эукариотов (см. разд. 22.4.4) создает очень много возможностей для предположений о вторичной структуре РНК. Однако они невелики по сравнению с разнообразием, которое возможно для вирусов. Полная первичная последовательность РНК бактериофага М82 была опубликована в 1976 г. Она содержит цепь из 3569 нуклеотидов, и вторичная структура только одной половины цепи занимает двойную страницу в оригинальной публикации [72]. В качестве иллюстрации приведем возможную вторичную структуру 179 нуклеотидных остатков З -конца РНК вируса (52). Она содержит 55 пар оснований, 43 из которых представлены О-С-парами, обеспечивающими около 60% спиральности этого фрагмента структуры. Даже при примерно 70% спиральности, достигаемой во вторичной структуре всего вируса, методами рентгеноструктурного анализа удается лишь приблизиться к проблеме третичной структуры, по крайней мере в настоящее время. [c.63]

Поскольку все ферменты являются белками, для них характерны четыре уровня структурной организации молекулы. Наличие же каталитических свойств придает им ряд особенностей, в том числе наиболее важную - устойчивость и изменчивость. Под первичной структурой понимают последовательность расположения аминокислотных остатков в цепи. Вторичная структура определяет характер укладки полипептидной цепи, так как молекулы фермента в большинстве имеют глобулярную форму, при этом витки спирали связаны водородными связями. Третичная структура определяется как способ укладки полипептидной цепи, с образованием компактной структуры и значительного числа связей между группами в различных участках цепи и нескольких диеульфидных мостиков между определенными остатками цистеина [I]. Четвертичная структура характеризует способ пространственного расположения отдельных полипептидных цепей. [c.204]

Вторичная структура ДНК. Под вторичной структурой понимают пространственную организацию полинуклеотидной цепи. В 1953 г. Дж. Уотсон и Ф. Крйк, обобщив работы многих современников (М. Уилкинс, Э. Чаргафф, А. Тодд, Л. Полинг), описали вторичную структуру ДНК в виде двойной спирали (рис. 13.4). Она характерна для большинства молекул ДНК. (в настоящее время известны и другие пространственные формы ДНК). [c.444]

Регулярная структура полипептидной цепи предопределяет возможность формирования стандартных, так называемых канонических, конформаций, легко обнаруживаемых в нативиой форме с помощью различных методов. Такого рода пространственно упорядоченные участки, стабилизированные водородными связями между пептидными СО- и NH-гpyппaми, называются элементами вторичной структуры. [c.91]

С-Область легкой цепи также представлена одним доменом (С ), тогда как у тяжелых цепей оиа заметно длиннее и состоит из 3 - 4 линейно расположенных доменов (С I — С З), структурно гомологичных С-области легкой цепи. Каждый домен упаковывается в отдельную относительно независимую глобулу, причем основной тип вторичной структуры глобулы — антипараллельная р-складча-тая (рис. 118). Между глобулами находятся открытые участки полипептидной цепи, особенно чувствительные к действию протеолитических ферментов. Весьма вероятно, что именно эти участки цепи обеспечивают значительную гибкость всей структуры, позво-1яющей молекуле антитела приспособиться к конфигурации антигена или взаимодействовать с двумя антигенными детерминантами, расстояние между которыми может варьировать. [c.214]

Стр Первичная структура определяется амирюкислотным составом и последовательностью аминокислот в цепи вторичная структура —формой цепи (а-спираль и т. д.) третичная структура — пространственной структурой полипептидной цепи, обусловленной внутримолекулярными взаимодействиями четвертичная структура — ассоциацией нескольких полипептидных цепей в определенные комплексы. [c.354]

ЛИ, которую играют в поддержании структуры те или иные связи, различают несколько структурных уровней. Первичная структура белка определяется числом и последовательностью ковалентно связанных аминокислот. Полипептидная цепь благодаря водородным связям, образующимся между кислородными атомами карбонильных групп и азотными атомами амидных групп, приобретает вторичную структуру она может образовать спиральную конфигурацию (а-спираль) или конфигурацию так называемого складчатого слоя. Третичной структурой называют определенное пространственное расположение пептидной цепи, обусловленное взаимодействием между различными ее боковыми группами. В поддержании третичной структуры участвуют другие водородные связи, ионные связи и неполярные (гидрофобные) взаимодействия. Поперечные связи, соединяюище различные участки полипептидной цепи, могут быть и ковалентными таковы, например, дисульфидные связи, образующиеся при окислении SH-rpynn. И наконец, благодаря взаимодействиям нескольких полипептидных цепей могут возникать надмолекулярные агрегаты. Такое строение (при котором белок состоит из определенного числа полипептидных цепей, или субъединиц) называют четвертичной структурой. При физиологических условиях белок находится в водной фазе. Поэтому между белками и диполями воды тоже имеет место взаимодействие. Полярные группы гидратированы. Факторы, вызывающие изменение заряда белков (концентрации ионов Н, Са , Mg , К и др.), неизбежно влияют также на степень гидратации, а тем самым и на степень набухания белков. [c.43]